Transcript ฮีโมโกลบิน

สารชีวโมเลกลุ
โปรตีน คือ สารชีวโมเลกุลประเภทสารอินทรีย์ที่
ประกอบด้ วยธาตุ C, H, O, N เป็ นองค์ ประกอบสาคัญ
นอกจากนั้นยังมีธาตุอนื่ ๆ เช่ น S, P, Fe, Zn ทั้งนีข้ นึ้ อยู่กบั ชนิด
ของโปรตีน โปรตีน เป็ นสารพวกพอลิเมอร์ ประกอบด้ วย
กรดอะมิโนจานวนมากมาย
สมบัติของโปรตีน
1. การละลายนา้ ไม่ ละลายนา้ บางชนิดละลายนา้ ได้ เล็กน้ อย
2. ขนาดโมเลกุล และมวลโมเลกุล ขนาดใหญ่ มมี วลโมเลกุล
มาก
3. สถานะ ของแข็ง
4. การเผาไหม้ เผาไหม้ มกี ลิน่ ไหม้
5. ไฮโดรลิซิส
6. การทาลายธรรมชาติ โปรตีนบางชนิดเมื่อได้ รับความร้ อน
หรือเปลี่ยนค่ า pH หรือเติมตัวทาลายอินทรีย์บางชนิด จะ
ทาให้ เปลีย่ นโครงสร้ างจับเป็ นก้ อนตกตะกอน
7. การทดสอบโปรตีน สารละลายไบยูเรต เป็ นสารละลายผสม
ระหว่ าง CuSO4 กับ NaOH เป็ นสี ฟ้า
กรดอะมิโน
กรดอะมิโน คือ กรดอินทรีย์ชนิดหนึ่งทีม่ หี มู่คาร์ บอกซิล
และหมู่อะมิโนเป็ นหมู่ฟังก์ ชัน
กรดอะมิโนทีพ่ บเป็ นองค์ ประกอบของโปรตีนมี 20
ชนิด และกรดอะมิโนจาเป็ นมี 8 ชนิด คือ เมไทโอนีน ทรี
โอนีน ไลซีน เวลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน เฟนิลอะลานิน
และทริปโตเฟน มีความสาคัญสาหรับมนุษย์
สมบัติของกรดอะมิโน
1. สถานะ ของแข็ง ไม่ มสี ี
2. การละลายนา้ ละลายนา้ เกิดพันธะไฮโดรเจนและแรง
แวนเดอร์ วาลส์
3. จุดหลอมเหลว สู ง อยู่ระหว่ าง 150 - 300 C เพราะ
เกิดพันธะไฮโดรเจน
4. ความเป็ นกรด-เบส กรด-เบส Amphoteric
substance
พันธะเพปไทด์ คือ พันธะโคเวเลนต์ ที่เกิดขึน้ ระหว่าง C
อะตอมในหมู่คาร์ บอกซิล ของกรดอะมิโนโมเลกุลหนึ่งยึด
กับ N อะตอม ในหมู่อะมิโน (-NH2) ของกรด
อะมิโนอีกโมเลกุลหนึ่ง
สารทีป่ ระกอบด้ วยกรดอะมิโน 2 โมเลกุล เรียกว่ า
ไดเพปไทด์
สารทีป่ ระกอบด้ วยกรดอะมิโน 3 โมเลกุล เรียกว่ า
ไตรเพปไทด์
สารทีป่ ระกอบด้ วยกรดอะมิโนตั้งแต่ 100 โมเลกุลขึน้ ไป
เรียกพอลิเพปไทด์ นีว้ ่ า โปรตีน
อนึ่งสารสั งเคราะห์ บางชนิดก็เกิดพันธะเพปไทด์
เหมือนกัน เช่ น ไนลอน
โครงสร้ างของโปรตีน
ถูกแบ่งออกเป็ น
•
•
•
•
Primary structure
Secondary structure
Tertiary structure
Quaternary structure สำหรับโปรตีนที่ประกอบด้วย
polypeptide มำกกว่ำ 1 สำย
The primary structure
Primary structure คือ ลำดับ
ของ amino acid ที่ประกอบขึน้ เป็ น
โปรตีนถูกกำหนดโดยข้ อมูลทำงพันธุกรรม
(DNA) โครงสร้ างระดับพืน้ ฐานของโปรตีนแต่
ละชนิดมีความจาเพาะไม่ เหมือนกับโปรตีนชนิดอืน่ ๆ
การดูลกั ษณะโครงสร้ างระดับนีข้ องโปรตีนมี
ความสาคัญอย่างยิง่ เพราะมันเป็ นตัวกาหนดว่ า
โครงสร้ างในระดับสู งขึน้ ไปควรจะเป็ นอย่ างไร แต่
ความรู้ เกีย่ วกับโครงสร้ างระดับนีก้ ย็ งั ไม่ เพียงพอที่จะ
อธิบายการทางานของโปรตีนได้
การเปลีย่ นแปลงลาดับ amino acid ในโปรตีนอาจมีผลให้ รูปร่ าง
ของโปรตีนเปลีย่ นไป และอาจมีผลต่ อการทางานของโปรตีนชนิดนั้นๆ
ตัวอย่างเช่ น โรค sickle-cell anemia สร้ าง heam
น้ อยลง ทาให้ เลือดจาง
The secondary structure
Secondary
structure เป็ นโครงสร้ ำงที่
เกิดขึน้ จำก H-bond
ระหว่ ำงหมู่ carboxylและ
หมู่ amino
ที่พบบ่ อยในธรรมชำติ
ได้ แก่ Helix และ 
Pleated sheet
โปรตีนบางตัวมีปริมาณเกลียวแอลฟา
มาก แต่ บางชนิดมีน้อยหรือไม่ มีเลย
ส่ วนใหญ่ โปรตีนที่ทาหน้ าทีเ่ กีย่ วกับ
โครงสร้ าง เช่ น โปรตีนเส้ นใยมักจะมี
ปริมาณเกลียวแอลฟามาก (เช่ น คอลลา
เจน) ส่ วนโปรตีนทัว่ ไปทีไ่ ม่ เป็ นเส้ นใย
เกลียวของโปรตีนอาจเป็ นเกลียวเวียน
ขวาในลักษณะอืน่ หรืออาจเป็ นเกลียว
แอลฟาทีบ่ ิดเบีย้ วไปบ้ าง
ตัวอย่ ำงเช่ น เส้ นใยแมงมุม มีโครงสร้ ำงแบบ  Pleated
sheet ทำให้ เส้ นใยแมงมุมมีควำมแข็งแรงมำก
Tertiary structure
Tertiary structure เป็ นรู ปร่ ำงของ polypeptide สำยหนึ่งตลอด
สำย ซึ่งกำรม้ วนทบไปมำขึน้ อยู่กับแรงยึดเหนี่ยวระหว่ ำง R group ด้ วยกันเอง
หรื อ R group กับโครงสร้ ำงหลัก
แรงยึดเหนี่ยว
H-bond
ionic bond
Hydrophobic interaction
Van der Waals interaction
นอกจำกนีบ้ ำงตอนยึดติดกันด้ วย covalent bond ที่แข็งแรง เรี ยกว่ ำ
disulfide bridges ระหว่ ำงหมู่ sulhydryl (-SH) ของกรดอะมิโน
cysteine ที่อยู่ใกล้ กัน
The Quaternary structure
เป็ นโครงสร้ ำงของโปรตีนที่ประกอบด้ วย polypeptide
มำกกว่ ำ 1 สำยเท่ ำนัน้ เกิดจำก tertiary structure ของ
polypeptide แต่ ละสำยมำรวมกัน
ตัวอย่ ำงเช่ น :
Polypeptide
chain
Collagen เป็ น fibrous
protein ประกอบด้ วย
polypeptide 3 สำยพันกันอยู่
ซึ่งทำให้ โปรตีนชนิดนีม้ ีควำม
แข็งแรงและพบใน connective
tissue
Hemoglobin ประกอบด้ วย polypeptide 4
สำยรวมกันกลำยเป็ นโปรตีนที่มีรูปร่ ำงเป็ นก้ อน
รูปร่ ำงของโปรตีนบำงชนิดสำมำรถเปลี่ยนแปลงได้ ถ้ ำ
สภำพแวดล้ อมของโปรตีนเปลี่ยนไป เช่ น pH อุณหภูมิ ตัวทำลำย
เป็ นต้ น เนื่องจำกแรงยึดเหนี่ยวต่ ำงๆระหว่ ำง amino acid ใน
สำย polypeptide ถูกทำลำย กำรเปลี่ยนแปลงนีเ้ รียกว่ ำ
Denaturation
โปรตีนบำงชนิดเมื่อเกิด denaturation แล้ ว ยังสำมำรถ
กลับคืนสู่สภำพเดิมได้ เรียกว่ ำ Renaturation
ชนิดของโปรตีน
แบ่ งเป็ น 2 แบบใหญ่ โดยใช้ โครงรูปคือ
1.โปรตีนเส้ นใย ประกอบด้ วยโซ่ พอลิเพปไทด์ เป็ นสั นยาวขนานกับแกน
ในลักษณะเป็ นเส้ นใยหรือแผ่ น มีความแข็ง ,เหนียว และอาจยืดหยุ่น
ได้ บ้าง ไม่ ลายนา้
2.โปรตีนกลอบูลาร์ ประกอบด้ วยโซ่ พอลิเพปไทด์ มาขดแน่ นในลักษณะ
กลม
หน้ าที่ของโปรตีน
1.
ทาหน้ าที่เร่ งปฏิกริ ิยาทางชีวเคมีที่เกิคขึน้ ภายในเซลล์ของสิ่ งมีชีวิต โมเลกุลที่
ทาหน้ าที่นีค้ อื เอนไซม์ เช่ น โบรมิเลนในสั บปะรด ปาเปนในยางมะละกอ
2.
ทาหน้ าที่ในการขนส่ งต่ างๆ ให้ กบั เซลล์ ดังเช่ น ฮีโมโกลบิน และไมโอโกลบิน
ซึ่งเป็ นโปรตีนที่ใช้ ในการรับส่ งออกซิเจนจากปอดไปเลีย้ งเซลล์ ต่าง ๆ ทัว่
ร่ างกาย
3.
ทาหน้ าที่เป็ นส่ วนทีก่ ่อให้ เกิดการเคลือ่ นไหวของอวัยวะต่ างๆ เช่ น แอกติน
ไมโอซิน ซึ่งเป็ นโปรตีนของกล้ามเนือ้ ทีส่ ามารถหดตัวได้
การหดและยืดตัวของโปรตีนนีท้ าให้ เกิดการเคลือ่ นไหวได้
(เนือ้ เยือ่ เป็ นลายๆ ในไฟบริลมีโปรตีน 2 ชนิดคือ แอคติน และไมโอซิน ซึ่ง
จาเป็ นในการทาให้ กล้ามเนือ้ เคลือ่ นไหวได้ )
ฮีโมโกลบิน
ฮีโมโกลบินคืออะไร ฮีโมโกลบิน เป็ นส่ วนประกอบของเม็ดเลือดแดง
เป็ นกำรรวมตัวกันของธำตุเหล็กและโปรตีน ฮีโมโกลบินจะมีหลำย
ล้ำนตัว ทำหน้ำที่ในกำรจับออกซิเจนส่ วนต่ำงๆในร่ ำงกำย ปกติ
ร่ ำงกำยจะมียนี ในกำรสร้ำงฮีโมโกลบินอยู่ ถ้ำยีนตัวนี้มีควำมผิดปกติจะ
ทำให้สร้ำงฮีโมโกลบินไม่ได้เลย ถ้ำเม็ดเลือดแดงมีควำมผิดปกติ และ
มีปริ มำณลดลง เมื่อเม็ดเลือดแดงมีจำนวนลดน้อยลงจะทำให้เป็ นโรค
โลหิ ตจำง ธำลัสซิ เมีย เป็ นโรคที่ถ่ำยทอดทำงพันธุกรรมที่ส่งต่อให้
ลูกหลำน
4.
5.
6.
ทาหน้ าที่เป็ นโครงสร้ างของร่ างกาย เช่ น โปรตีนในผิวหนัง เป็ นต้ น
ทาหน้ าที่เป็ นภูมคิ ้ มกันของสั ตว์ ช้ันสู ง
ทาหน้ าที่รับส่ งสั ญญาณและถ่ ายทอดกระแสประสาทโปรตีนยังมีหน้ าที่อกี เป็ น
จานวนมาก การทางานของสารชีวโมเลกุลแต่ ละชนิดจะพบว่ าชีวโมเลกุลชนิด
ต่ างๆทางานครบถ้ วนตามหน้ าที่อย่ างจาเพาะทีม่ อี ยู่ เนื่องมาจากลักษณะ
โครงสร้ างและโครงรู ปของชีวโมเลกุล
7. โปรตีนพิษ พิษงูแมวเซา พบว่ าในพิษงูมกี ารแสดงออกของยีนทีเ่ กีย่ วข้ องกับ
กระบวนการ haematostasis เป็ นจานวนมาก ซึ่งสั มพันธ์ กบั
ความเป็ นพิษของงูแมวเซาทีม่ ีผลโดยตรงต่ อระบบเลือดของเหยือ่ ทีถ่ ูกกัด
เซรุ่ ม
อิมมูโนโกลบูลนิ
อิมมูโนโกลบูลินที่ทำหน้ำที่เป็ นสำรภูมิตำ้ นทำน (แอนติบอดี)
ของร่ ำงกำยนี้ถูกสร้ำงมำจำกเม็ดเลือดขำวชนิดที่เรี ยกว่ำ “บี-ลิม
โฟซัยท์” (ถ้ำยังจำได้เมื่อหลำยตอนที่แล้วเรำเคยพูดกันถึงว่ำเม็ด
เลือดขำวมีหลำยชนิดและทำหน้ำที่ต่ำงๆ กันไป) กระบวนกำร
ในกำรสร้ำงอิมมูโนโกลบูลินขึ้นมำนี้กม็ ีควำมพิเศษ เพรำะ บี-ลิม
โฟซัยท์ แต่ละตัวจะสร้ำงอิมมูโนโกลบูลินที่มีรูปแบบเฉพำะของ
ตัวเอง
ไมโอโกลบิน (myoglobin) และฮีโมโกลบิน (hemoglobin)
เป็ นโปรตีนที่ได้มีกำรศึกษำโครงสร้ำงอย่ำงละเอียดเป็ นอันดับแรกๆ
ไมโอโกลบิน เป็ นโมเลกุลที่มีลกั ษณะกลมภำยในตันประกอบไปด้วยกรดอะมิโน 153 ตัว
สำยพอลิเพปไทด์ของมันมีกำรขดตัวโดยมีท้ งั ส่ วนที่เป็ นแท่งและส่ วนที่ขดงอ ส่ วนที่เป็ น
แท่งมีลกั ษณะเป็ นเกลียว ซึ่ งบำงเกลียวก็เป็ นเกลียวสั้น บำงเกลียวก็ยำว เนื้อที่ภำยในก้อน
กลมเพียงพอให้โมเลกุลของน้ ำอยูไ่ ด้เพียงสี่ โมเลกุล แขนงข้ำงของกรดอะมิโน
ที่มีควำมเป็ นขั้วจะอยูต่ ำมผิวภำยนอก ส่ วนแขนงข้ำงของกรดอะมิโนที่โมเลกุลแสดงควำม
ไม่มีข้ วั จะฝังตัวเองอยูภ่ ำยในโปรตีน กรดอะมิโนโพรลีนจะอยูต่ ำมส่ วนที่ขดงอของ
โมเลกุล กำรศึกษำโครงสร้ำงของ
ฮีโมโกลบินพบว่ำเป็ นโปรตีนที่ประกอบด้วยสำยพอลิเพปไทด์หลำยสำย
แต่ละสำยมีกำรขดตัวเป็ นก้อนกลมและเกำะกันเป็ นโมเลกุลเดียวที่สำมำรถทำงำน
ได้อย่ำงมีประสิ ทธิ ภำพ ลักษณะกำรขดตัวของฮีโมโกลบินมีควำมคล้ำยคลึงกับ
ไมโอโกลบินมำก คือมีปริ มำณของเกลียว หรื อลักษณะกำรขดงอใกล้เคียงกัน
จึงอำจกล่ำวได้วำ่ โครงสร้ำงที่คล้ำยคลึงกันทำหน้ำที่ได้เหมือนกัน
เอนไซม์ Enzyme
เอนไซม์ Enzyme คือ สารโปรตีน ทีเ่ ป็ นตัวเร่ งของการทางาน
ในระบบต่ างๆ ในสิ่ งมีชีวติ ทาให้ เซลล์เป็ นล้านๆเซลล์ ,เนือ้ เยือ้ ,ของเหลว
และอวัยวะต่ างๆทางานได้ อย่ างปกติหากร่ างกายของเราขาดเอนไซม์ หรือ
ปริมาณเอนไซม์ ปริมาณลดลง จะทาให้ การทางานของระบบต่ างๆ เช่ น
การย่ อยอาหาร การขับถ่ าย การซ่ อมแซมส่ วนที่สึกหรอ การขจัดสารพิษ
ของร่ างกายและระบบคุ้มกันระบบเลือดในร่ างกายไม่ เป็ นปกติ
เอนไซม์ แบ่งเป็น 3 ชนิด
1.เอนไซม์ จากอาหาร (Food Enzyme) พบในอาหารดิบทุกชนิด ถ้ าเอนไซม์ มาจากพืช เรียกว่ า
เอนไซม์ พชื (Plant Enzyme) ถ้ าเอนไซม์ มาจากสั ตว์ เรียกว่ า เอนไซม์ สัตว์ (Animal Enzyme)
2. เอนไซม์ ย่อยอาหาร (Digestive Enzyme) เป็ นเอนไซม์ ทผี่ ลิตโดยส่ วนใหญ่ ร่างกาย
ผลิตจากตับอ่ อน เพือ่ ใช้ ย่อยและดูดซึมอาหารทีก่ นิ เข้ าไป ทาให้ ร่างกาย
ได้ รับสารอาหาร ทีม่ คี ุณค่ า
3.เอนไซม์ ในการเผาผลาญพลังงาน (Metabolic Enzyme)
เมตาบอลิกเอนไซม์ เป็ นเอนไซม์ ทผี่ ลิตในเซลล์และเนือ้ เยือ่ ต่ างๆในร่ างกาย
ทาหน้ าที่เร่ งปฏิกริ ิยาเคมีเพือ่ การเผาผลาญสารอาหารและสร้ างพลังงาน
สร้ างภูมติ ้ านทาน สร้ างความเจริญเติบโต ตลอดจนซ่ อมแซมส่ วนทีส่ ึ กหรอ
ของอวัยวะต่ างๆ
หน้ าที่ของเอนไซม์
ชีวติ อยู่ไม่ ได้ ถ้าขาดเอนไซม์ , เอนไซต์ ย่อยอาหาร (Food)
ให้ เป็ นสารอาหาร (Nutrient)ขนาดเล็ก เอนไซม์ ถูกดูดซึมผ่ าน
ลาไส้ เข้ ากระแสโลหิต ไปสร้ างกล้ ามเนือ้ ผลิตฮอร์ โมน เอนไซม์
สร้ างระบบภูมิคุ้มกัน เอนไซม์ ช่วยป้องกันการอักเสบ และการติดเชื้อ
เอนไซม์ ขจัดสารพิษของร่ างกาย และต่ อต้ านอนุมูลอิสระ เอนไซม์
ทาให้ ฮอร์ โมน วิตตามิน
เกลือแร่ และสารอืน่ ๆ ทางานตามคุณสมบัตฯิ ลฯ