Transcript Bioinformatyka II

Bioinformatyka II
mgr Joanna Kasprzak
Organizacja zajęć








Wykład: dr Iza Makałowska, prof. dr hab. Janusz Bujnicki
Ćwiczenia: mgr Michał Szcześniak, mgr Joanna Kasprzak
Termin zajęć wtorek godz. 16.00 – 18.15, S2
6 spotkań, 18godzin
Kontakt: [email protected]
Materiały na zajęcia dostępne na stronie:
www.amu.edu.pl/~jkasp
Termin dyżuru: środa 10.00-11.00
BHP
Warunki zaliczenia






obecność na zajęciach
przygotowanie do zajęć (aktywność na zajęciach)
zadania domowe, protokoły z zajęć
kolokwium
ocena wg systemu punktowego
ocena końcowa – na podstawie ocen z obu części
Tematyka zajęć






struktura białek, wprowadzenie do baz i programów
potrzebnych w dalszej części zajęć
format PDB, baza PDB, klasyfikacja struktur białkowych –
CATH i SCOP
DeepView, diagramy topologiczne białek
Metaserwer, modelowanie homologiczne białek, ocena
modelu, CASP
struktura II i III-rzędowa RNA, PyMOL
kolokwium
Specyficzność substratowa
Aktywność katalityczna
Sekwencja
białkowa
Struktura białka
Oddziaływanie białko-białko
Eksperymentalne metody rozwiązywania
struktur
Krystalografia RTG
NMR
•Na ogół bardziej dokładne niż NMR
•Mniej dokładny od krystalografii
• ~37 500 struktur w PDB
• głównie dla małych białek (<20kD)
~6500 struktur w PDB
• zwykle jedna konformacja
•Regiony nieuporządkowane
niewidoczne
•Struktura „zamrożona”
•Bardzo droga i czasochłonna
• wiele konformacji
• alternatywne konformacje regionów
nieuporządkowanych (ruch wewnątrz białek)
•Stryktura analizowana w roztworze
•Drogi i czasochłonny
Ogólna budowa aminokwasów
• w neutralnym pH

H
H
NH3+
NH2
C
COOH
R
grupa aminowa - NH2
grupa karboksylowa - COOH
C
R
COO-
cechy/kryteria:











hydrofobowe/hydrofilowe
alifatyczne
aromatyczne, oddziaływujące warstwowo
polarne-neutralne
polarne naładowane dodatnio/ujemnie
kwasowe, zasadowe
C-β rozgałęzione
małe/duże
zawierające siarkę
tworzące wiązania wodorowe
wzmacniacze/łamacze struktur
Struktura białka
Struktura pierwszorzędowa = sekwencja
Struktura drugorzędowa= konformacja lokalna stabilizowana przez
wiązania wodorowe
-helisa
b-wstęga
Struktura trzeciorzędowa = architektura domen
C-koniec
N-koniec
Zwój białka: unikalna aranżacja alfa helis i beta wstęg w 3D
Topologia: opisuje powiązania i kolejność tych elementów
Struktura czwartorzędowa
Aranżacja domen i/lub podjednostek
TWO DIFFERENT PERSPECTIVES
ON PROTEIN STRUCTURE PREDICTION
EVOLUTIONARY
BIOLOGY
STATISTICAL
THERMODYNAMICS
Charles
Darwin
Ludvig Edward
Boltzmann
Etapy modelowania homologicznego
Programy do modelowania


SwissModel
Modeller
Ocena poprawności modelu



A) struktura krystaliczna
B) model homologiczny
C) model z przesunięciem 1ego aminokwasu