Proteínas I

Sebastián Acuña Área Bioquímica

Objetivos

Analizar las propiedades físico-químicas de las proteínas.

Describir las funciones biológicas más relevantes de las proteínas.

Proteínas Concepto y definición

Proteínas  prōtos (del griego): “primero o más importante”.

Todas las proteínas están formadas a partir de los mismos 20 aminoácidos.

SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS Son la expresión de la información génica.

LAS PROTEÍNAS SON LAS MOLÉCULAS QUE EXPRESAN LA INFORMACIÓN GENÉTICA ADN Núcleo celular Transcripción ARNm Citosol Ribosoma Cadena de aminoácidos (Proteínas) Traducción En la célula eucariota

SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS 20 α-aminoácidos estándar Esteroisómeros L Condensación

Enlace peptídico di peptido

Pentapéptido

5 aminoácidos 4 enlaces peptídicos Grupos radicales -R Extremo amino-terminal seril-glicil-tiroinil-alanil-leucina Extremo carboxilo-terminal

Propiedades físico-químicas pKa≈9,69 14 pH 12 Carga Neta - Anión pka pKa≈4,25 pKa≈2,18 pKa≈10,53 7 pI Punto Isoiónico + +/ - (0) 2 0 + + Catión

Propiedades físico-químicas 14 pH Carga Neta 12 - Anión ELECTROFORESIS Aplicación de Campo eléctrico Migra al Ánodo Polo + 7 pI + +/ - (0) No migra Se orienta 2 0 + + Catión Migra al Cátodo Polo -

El pI, ¿significa pH neutro?

pI Valor de pH, donde las cargas + igualan a las -

Electroforesis en gel de poliacrilamida

Propiedades físico-químicas El pH del medio determina la carga eléctrica del péptido.

El pH del medio determina la carga de la proteína. Los péptidos tienen comportamiento ácido-base Las proteínas tienen comportamiento ácido-base. El pH del medio y el pI determinan el comportamiento de los peptidos y las proteínas Los péptidos y las proteínas pueden ser caracterizadas de acuerdo al pH del medio, la carga eléctrica y su peso atómico (PM).

Polipéptidos PM < 10000 Proteínas PM>10000

20 α aa están siempre presentes en las proteínas.

La proporción de residuos de cada 20 α aa, presentes en diferentes proteínas es diferente. Diferentes proteínas, Diferentes funciones La identidad, secuencia y proporción de aminoácidos en la cadena polipeptídica determina la función de la proteína

Clasificación de proteínas Proteínas sencillas Compuestas sólo por aminoácidos Proteínas conjugadas Compuestas por aminoácidos y otros compuestos o grupos prostéticos.

Lipoproteínas (lípidos) Glucoproteínas (glúcidos) Fosfoproteínas (P) Hemoproteínas (hemo) Flavoproteínas (flavinas) Metaloproteínas (metales) Glucoproteína IgG Glúcido Hemoproteína Hemoglobina

Proteínas sin subunidades Una sola cadena peptídica Proteínas con subunidades Dos o más péptidos asociados en forma no covalente Proteína Oligomérica Dos o más subunidades idénticas Protómeros Hemoglobina 4 subunidades polipeptídicas.

Dos cadenas α idénticas. Dos cadenas β idénticas Tetrámero de 4 subunidades Dímero de protómeros αβ Proteína Citocromo C Mioglobina Hemoglobina Quimiotripsina PM 13000 16890 Nº aa 104 153 64500 574 21600 241 Nº polipéptidos 1 1 4 3 FUNCIONES

Funciones de las proteínas

Enzimas Hormonas Anticuerpos Receptores hormonales Transportadores Canales transmembrana Soporte, forma, protección...

Clasificación funcional Función estructural Proteínas fibrosas Función enzimática y reguladora Proteínas globulares

Clasificación funcional de las proteínas Función estructural Proteínas fibrosas Formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras.

Polipéptidos en hebras u hojas largas. Asignan sus características a las estructuras de las cuales forman parte.

Suelen ser insolubles.

Brindan: soporte, forma, protección, elasticidad, resistencia.

Proteínas fibrosas Colágeno tendones, cartílagos, aparato reproductor, matriz ósea.

α-queratina cabello, uñas, plumas.

Colágeno

Clasificación funcional de la proteínas Enzimas y proteínas reguladoras Proteínas globulares. Gran variedad estructural. Gran variedad funcional. Ejemplos: Enzimas Hormonas Anticuerpos Canales transmembranas En las proteínas globulares la diversidad estructural refleja la diversidad funcional

Proteínas globulares.

- Enzimas Clase de enzima Oxidoreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas Tipo de reacción Transferencia de e Transferencia de grupos Reacciones de hidrólisis Formación de dobles enlaces Isomerizaciones Reacciones de condensación Hexoquinasa

-Hormonas Proteínas globulares.

Vinculadas al metabolismo energético y mineral Insulina Glucagón Adrenalina Vasopresina Vinculadas a la reproducción Oxitocina Prolactina Hormona luteinizante LH Hormona folículo estimulante FSH

Proteínas globulares -Anticuerpos  inmunoglobulinas IgG Inmunoglobulina M IgM

Resumen Las proteínas son la expresión de la información genética.

Los aminoácidos pueden unirse covalentemente por enlaces peptídicos formando péptidos y proteínas.

Las proteínas están formadas por residuos de los 20 aminoácidos estándar.

La secuencia, composición y las características fisico-químicas de los aminoácidos determinan la estructura y función de las proteínas.

La gran diversidad de las proteínas globulares refleja la diversidad funcional de las proteínas.

Autoevaluación Responda verdadero o falso a las siguientes afirmaciones: 1. Las proteínas están formadas por residuos de aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos.

2. Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas nunca reflejan la composición y secuencia de aminoácidos de la mismas.

3. El pH del medio determina la carga eléctrica de las proteínas.

4. El punto isoiónico (pI), es un valor de pH donde la carga neta de la proteína es 0.

Autoevaluación Responda verdadero o falso a las siguientes afirmaciones: 1. Las proteínas conjugadas están compuestas solamente por aminoácidos.

2. El colágeno es una proteína con función reguladora.

3. La variabilidad en las funciones de las enzimas es ejemplo de la gran variabilidad en las funciones de las proteínas.

4. El cambio de un sólo aminoácido en la cadena polipeptídica nunca puede determinar un cambio en la función proteica.

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