Transcript PROTEINAS
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Y SUS FUNCIONES Clase de proteína Función en el cuerpo Ejemplos Estructural Proporciona componente estructurales Colágeno en tendones y cartílago. Queratina en pelo, piel, lana y uñas. Contráctil Movimiento de los músculos Miosina y actina contraen las fibras musculares. Transporte Trasporta sustancias esenciales a través del cuerpo Hemoglobina transporta oxígeno. Lipoproteínas transportan lípidos Almacenamiento Almacena nutrientes Caseína almacena proteínas en la leche. Ferritina almacena hierro en el baso e hígado. Hormonal Regula el metabolismo corporal y el sistema nervioso Insulina regula el nivel de glucosa en la sangre. Hormona de crecimiento regula el crecimiento corporal. Enzima Cataliza reacciones bioquímicas en las células Sacarasa cataliza la hidrolisis de la sacarosa. Tripsina cataliza la hidrolisis de las proteínas. Protección Reconoce y destruye sustancias extrañas Inmunoglobulinas estimulan respuestas inmunológicas. PROTEINAS Formadas por aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos, el cual consiste en unir el grupo COOH de un aminoácido y el grupo NH2 de otro. Aminoácidos esenciales no los puede sintetizar el cuerpo y los no esenciales el cuerpo los sintetiza por si mismo + EJEMPLO N°2 + LEUCINA (Leu) VALINA (Val) CLASIFICACION SEGÚN CANTIDAD DE PEPTIDOS # DE AMINOACIDOS NOMBRE 2 Dipéptido 3 Tripéptido 4 Tetrapéptido 5 Pentapéptido 6 Hexapéptido 7 Heptapéptido 8 Octapéptido 9 Nonapéptido 10 a 20 Oligopéptido 20 a 100 o más Polipéptidos 10000 o más Proteínas NIVELES ESTRUCTURALES ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencia de alfa-aminoácidos de la proteína. Que indica los aminoácidos que componen la cadena y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran EJEMPLO: Insulina ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura primaria gira hasta conseguir una configuración estable. Formada por puentes de hidrogeno entre enlaces peptídicos a lo largo de la cadena. EJEMPLO: Colágeno, queratina Α- HÉLICE Β - CONFORMACIONAL ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura secundaria se pliega sobre si misma en forma tridimensional compacta estabilizada por enlaces disulfuro entre aminoácidos para lograr una conformación globular que facilita la solubilidad. EJEMPLO. Mioglobina ESTRUCTURA CUATERNARIA Se forma de la unión de varias cadenas de poli péptidos para formar un complejo proteico biológicamente activo. EJEMPLO: Hemoglobina ACTIVIDAD 1. Dibuja la formula estructural para cada uno de los siguientes péptidos: a) Ser-Phe b) Met-Asp c) Gly-Ala-Val 2. ¿Cuáles son las diferencias entre lo siguientes pares? a) Estructuras proteicas secundaria y terciaria. b) Aminoácidos esenciales y no esenciales c) Aminoácidos polares y no polares d) Di y tripéptidos e) Un enlace de puente de hidrogeno y un enlace disulfuro f) Hélice α y hoja plegada β g) Estructuras terciaria y cuaternaria de proteínas