UD. 4 AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN Las proteínas son polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades.
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UD. 4 AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN Las proteínas son polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Macromoléculas (alto pm) Compuestas por C, O, H, N y también S (generalmente), P, Fe, I y otros (a veces). Compuestos orgánicos más abundantes en los seres vivos. Multifuncionales. A través de ellas se expresa la información genética. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN GLOBULARES HOLOPROTEÍNAS (Sólo aminoácidos) FILAMENTOSAS CROMOPROTEÍNAS (Con pigmentos) PROTEÍNAS GLUCOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS (Parte no proteica) (Con azúcares) LIPOPROTEÍNAS (Con lípidos) NUCLEOPROTEÍNAS (Con ácidos nucleicos) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS ESTRUCTURA (Alfa aminoácidos) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS Se clasifican en función de su cadena lateral R en: AMINOÁCIDOS APOLARES (Hidrofóbicos) AMINOÁCIDOS POLARES (Hidrofílicos) NEUTROS (NO IONIZABLES): Sin carga a pH neutro. ÁCIDOS: Con carga negativa a pH neutro (el grupo carboxilo se ioniza negativamente) BÁSICOS: Con carga positiva a pH neutro (el grupo amino se ioniza positivamente) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS APOLARES POLARES: o Neutros o Ácidos o Básicos Existen 20 aminoácidos diferentes, algunos de ellos esenciales. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS APOLARES AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS POLARES NEUTROS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS POLARES ÁCIDOS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS POLARES BÁSICOS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES: Son alfa aminoácidos (grupo amino unido al carbono alfa). Con actividad óptica (excepto glicocola): puesto que poseen un carbono asimétrico, desvían el plano de la luz polarizada a derecha (dextrógiros) o izquierda (levógiros) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES: Isomería espacial: Según la disposición de los átomos en el espacio, en torno al C asimétrico. Formas D (grupo Amino a la derecha) Formas L (grupo Amino a la izquierda) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES: Carácter anfótero: Pueden comportarse como ácidos o como bases, dependiendo del pH del medio en que se encuentren. En condiciones fisiológicas, en general los grupos amino están protonados y los carboxilo desprotonados, en forma de zwitterión (doblemente ionizados). Punto isoeléctrico: es el pH en el cual un aminoácido o proteína presenta carga neta neutra. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES: Solubles en agua (establecen enlaces iónicos con el agua). Punto de fusión elevado (atracciones iónicas entre moléculas). AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS Funciones de los aminoácidos: Forman las proteínas. Mensajeros en la comunicación intercelular (glicina). Neurotransmisores (dopamina y noradrenalina, derivan de la tirosina). Hormonas: Tiroxina (derivadas de tirosina) Histamina (derivada de histidina) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS El enlace peptídico: Se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiéndose una molécula de agua. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son Ca-C y Ca-N. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, formando: OLIGOPÉPTIDOS (10-12 aminoácidos) POLIPÉPTIDOS (hasta 60-100 aminoácidos) PROTEÍNAS (más de 60-100 aminoácidos) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO: Función hormonal: GLUCAGÓN Oxitocina ADH (arginina vasopresina) Insulina y glucagón Función transportadora INSULINA Glutatión (transporte de aminoácidos hacia el exterior de la célula) Antibióticos: Gramicidina-S Valinomicina OXITOCINA AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA ESTRUCTURA de las proteínas: Cada proteína tiene su propia estructura tridimensional, la cual le confiere unas características específicas que se permiten desarrollar una función concreta. Cuando la proteína pierde su estructura tridimensional (se desnaturaliza), deja de ser funcional. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencia de los aminoácidos (unidos por enlaces peptídicos) que componen la cadena polipeptídica (estructura plana unidimensional). AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA PRIMARIA Si una cadena lateral de un aminoácido es muy voluminosa, puede impedir o dificultar el giro en la molécula. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA PRIMARIA Un único cambio en uno de los aminoácidos puede suponer la pérdida de la estructura espacial de la proteína y, por tanto, su funcionalidad. Anemia falciforme AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA SECUNDARIA Es la configuración espacial de la cadena de aminoácidos, que se pliega para ganar estabilidad. Las principales formas de estructura secundaria son: Alfa hélice. Conformación beta o lámina plegada. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA SECUNDARIA Alfa hélice: La cadena polipeptídica gira (gracias al Carbono alfa) en torno a un eje central imaginario. Intervienen puentes de H (entre el grupo – NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue). Dextrógira. Cadenas laterales R de los aminoácidos orientadas hacia el exterior. Puente de H 5,4 Amstrong AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación beta o lámina/hoja plegada: Dos cadenas o fragmentos de una misma cadena polipeptídica quedan enfrentadas en paralelo y se pliegan en forma de hoja, en zig-zag. Intervienen puentes de Hidrógeno (entre los enlaces peptídicos de las cadenas enfrentadas). Las cadenas laterales de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja, de forma alterna. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA SECUNDARIA En la lámina/hoja plegada, las cadenas polipeptídicas se pueden unir de forma paralela (cadenas polipeptídicas en sentido N-C) o antiparalela (se alternan cadenas polipeptídicas en sentido N-C y C-N). AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA SECUNDARIA Beta-queratinas: proteínas con estructura beta que forman la seda. Alfa queratinas: proteínas con estructura de alfa hélice que forman el pelo, las uñas o el cuerno de los rinocerontes. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria es la forma final tridimensional que adquiere la cadena polipeptídica, consiguiendo así mayor estabilidad. Se forma al establecerse uniones y enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos de la cadena. Intervienen : Enlaces iónicos Puentes disulfuro (entre Cisteínas) Puentes de H Uniones hidrofóbicas Fuerzas de Van der Waals AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TERCIARIA Hay dos tipos de estructura terciaria: FILAMENTOSA o FIBROSA GLOBULAR Principalmente con estructura secundaria (estructura terciaria muy simple) Alto grado de plegamiento Alargadas Esféricas Pocas cadenas laterales Cadenas laterales (R) (R)polares y aminoácidos apolares hacia el interior repetitivos. y polares hacia el exterior. Insolubles en agua Solubles en agua Funciones estructurales Funciones dinámicas AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TERCIARIA AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria está constituida por varios dominios o unidades, dentro de los cuales la estructura de la cadena polipeptídica suele ser independiente de la de los otros. Generalmente, los dominios se unen entre sí mediante una porción proteica flexible que hace de bisagra. Es frecuente que determinados dominios se repitan en diferentes proteínas (conservados a lo largo de la evolución). AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TERCIARIA Colágeno: Triple hélice (unión de tres alfa hélices unidas mediante enlaces covalentes y puentes de H.) La abundancia de prolina e hidroxiprolina hace que las alfa hélices sean más alargadas, ya que dificultan la formación de puentes de H. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA CUATERNARIA La estructura cuaternaria solo se da en proteínas oligoméricas, constituidas por más de una cadena polipeptídica (varias subunidades). Intervienen enlaces débiles entre cadenas laterales de aminoácidos pertenecientes a distintas cadenas polipeptídicas: Hemoglobina (tetrámero) Puentes de H Fuerzas de Van der Waals Interacciones hidrofóbicas Uniones electrostáticas Las proteínas pueden modificar ligeramente su estructura, debido a la función que desempeñan o a cambios ambientales. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA CUATERNARIA ANTICUERPO: 4 cadenas polipeptídicas) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: PROPIEDADES Especificidad: La secuencia de aminoácidos de una proteína que desempeña una misma función, puede variar entre especies e incluso entre individuos. (Importancia en el reconocimiento inmunológico). Una mayor similitud entre proteínas suele indica menor distancia evolutiva entre especies o alto grado de conservación. Estudio del gen FOXP2, que codifica una proteína que actúa como factor de transcripción (interacciona con el DNA regulando la expresión de otros 2000 genes). AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: PROPIEDADES Desnaturalización: pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas y de su funcionalidad. (Puede ser o no reversible) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: PROPIEDADES Agentes desnaturalizantes: rompen enlaces implicados en la estructura tridimensional de la proteína. Temperatura: la proteína cambia su conformación para volver a ser estable en la nueva temperatura. pH: afecta a las cargas de los aminoácidos. En rangos de pH inferiores a 5 o superiores a 8, se pierde la estructura nativa. Agentes químicos: disolventes orgánicos, urea, etc. Las proteínas con cargas negativas, eluyen AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: PROPIEDADES Las proteínas globulares son más solubles que las filamentosas AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS: PROPIEDADES Capacidad amortiguadora: El carácter anfótero de los aminoácidos les permite regular el pH. (Ceden H+ al medio cuando actúan como ácidos y los quitan cuando actúan como bases). Función de tampón o buffer. PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN GLOBULARES HOLOPROTEÍNAS (Sólo aminoácidos) FILAMENTOSAS CROMOPROTEÍNAS (Con pigmentos) PROTEÍNAS GLUCOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS (Parte no proteica) (Con azúcares) LIPOPROTEÍNAS (Con lípidos) NUCLEOPROTEÍNAS (Con ácidos nucleicos) PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HOLOPROTEÍNAS/GLOBULARES ALBÚMINAS: Fracción principal de proteínas plasmáticas (producidas en el hígado). Funciones: Transporte de sustancias (en sangre) Regulación de la presión osmótica (en sangre) Principal reserva proteínica Localización: Clara de huevo (ovoalbúmina) Sangre y leche materna (seroalbúmina) Leche (lactoalbúmina, etc.) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HOLOPROTEÍNAS/GLOBULARES GLOBULINAS: Localización: proteínas sanguíneas Funciones: Asociadas a Hb (alfa-globulinas) Transporte de iones en sangre (beta-globulinas) Defensa inmunológica/anticuerpos (ganma-globulinas) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HOLOPROTEÍNAS/GLOBULARES HISTONAS: Forman complejos proteicos globulares. Función: Empaquetamiento del ADN (se enrolla en torno a ellas, por interacción de las cargas + de los restos de las histonas con las de los ácidos fosfóricos del ADN) PROTAMINAS: Similares a Histonas, pero en células germinales. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HOLOPROTEÍNAS/FILAMENTOSAS COLÁGENOS: Estructura de triple alfa (3 alfa-hélices). Localización: tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Función estructural (resistencia a la tensión). Ej: tendones. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HOLOPROTEÍNAS/FILAMENTOSAS QUERATINAS Localización: epidermis, pelo, uñas, cuernos, pezuñas, lana, seda, etc. Función: estructural, impermeabilizante. Estructura: Beta queratinas: beta laminar, sin restos de cisteína (no estiran al elevarse la temperatura). Alfa queratinas: alfa hélice, pierden su estuctura con la humedad y el calor (se estiran). Gran cantidad de residuos de Cisteína. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HOLOPROTEÍNAS/FILAMENTOSAS ELASTINAS: Proteínas con estructura alfa hélice unidas covalentemente entre sí, formando un entramado. Función: confieren elasticidad a los tejidos y pueden desenrollarse ante tracción. Localización: en pulmones, arterias, corazón, dermis, etc.) ? AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HETEROPROTEÍNAS Además de aminoácidos, tienen parte no proteica (grupo prostético) CROMOPROTEÍNAS: el grupo prostético es un pigmento coloreado. PORFIRÍNICAS Grupo prostético: porfirina (núcleo tetrapirrólico) que puede llevar un catión metálico en el centro (grupo Hemo, si es el catión ferroso Fe2+) NO PORFIRÍNICAS Grupo prostético no porfirínico. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HETEROPROTEÍNAS CROMOPROTEÍNAS PORFIRÍNICAS: Hemoglobina: Estructura: globular (dos cadenas alfaglobulinas y dos betaglobulinas unidas a un grupo hemo) Función: transporte de oxígeno en sangre (vertebrados) Localización: eritrocitos Mioglobina: Estructura: globular (una única cadena polipeptídica unida a un grupo hemo) Función: almacén y transporte de oxígeno Localización: células del músculo esquelético y cardiaco (abundante en mamíferos buceadores) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HETEROPROTEÍNAS CROMOPROTEÍNAS PORFIRÍNICAS: Citocromos: Función: transporte de electrones en procesos metabólicos (ej: durante la fotosíntesis) Localización: membranas internas de mitocondrias (en células animales) y cloroplastos (en células vegetales). Vitamina B12: el catión metálico de la porfirina es Co2+ Clorofila: el catión metálico de la porfirina es Mg2+ Función: captar energía lumínica (fotosíntesis) Localización: cloroplastos de células vegetales Peroxidasas y catalasas (enzimas): el catión metálico de la porfirina es Fe3+. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HETEROPROTEÍNAS CROMOPROTEÍNAS NO PORFIRÍNICAS: grupo prostético no porfirínico Bilirrubina y biliverdina: Pigmentos biliares: productos de degradación de la Hb Se forman en el hígado. Responsables del color de las heces o la ictericia del recién nacido (destrucción de Hb fetal) Hemocianina: Transportadora de oxígeno en la sangre de algunos invertebrados (crustáceos, moluscos…) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HETEROPROTEÍNAS GLUCOPROTEÍNAS: Grupo prostético: glúcido (oligosacárido unido covalentemente a la proteína) Inmunoglobulinas: anticuerpos Hormonas gonadotropas (estimulan la actividad de las gónadas) Glucoproteínas de membrana (orientadas hacia el exterior celular, con función antigénica) –comunicación celular- Mucus protector (ap. respiratorio y digestivo) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HETEROPROTEÍNAS LIPOPROTEÍNAS: Grupo prostético: lípido (unido no covalentemente a la proteína) Sirven para el transporte de lípidos en sangre y se clasifican según su contenido en lípidos o densidad: Quilomicrones VLDL (Lipoproteínas de muy baja densidad) LDL (Lipoproteínas de baja densidad) HDL (Lipoproteínas de densidad alta) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN: HETEROPROTEÍNAS NUCLEOPROTEÍNAS: Grupo prostético: ácido nucleico Histonas Protaminas FOSFOPROTEÍNAS: Grupo prostético: ácido fosfórico Caseína (en la leche) Vitelina (en la yema de huevo) AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS Estructural De transporte Actividad enzimática Hormonal Defensa inmunitaria Contráctil Acumulación de sustancias y reserva proteínica. Homeostática AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS FUNCIONES GENERALES FUNCIÓN PROTEÍNAS Reserva Lactoalbúmina, caseína,... Estructural glucoproteínas de membrana, colágeno, queratina, histonas… Hormonal insulina, glucagón, somatotropina Transportadora hemoglobina, permeasas (prot. de membrana), citocromos... Contráctil actina, miosina Homeostática regulan las condiciones del medio (pH) Defensiva y protectora inmunoglobulinas, trombina, fibrinógeno, mucina Catalizadora Enzimas (grupo más numeroso de proteínas)