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SOLIBULIDAD DE PROTEINAS
La solubilidad de las proteínas con
diversos solventes esta en función de
factores intrínsecos
La solubilidad de las proteínas con
diversos solventes esta en función de
factores extrínsecos:
Aquellos
propios
de
éstas
macromoléculas : Peso molecular, nivel
de estructuración, composición en
aminoácidos
Aquellos propios del ambiente que rodea
la proteína : pH, disolventes ( efecto
hidrofobicos), fuerza iónica (μ), Tº y
constante dieléctrica.
Cada uno de estos parámetros ejerce una marcada
influencia
que puede hacer que estas
macromoléculas sean solubles o precipiten; por
esta razón es muy importante conocer la forma
en que afectan la estabilidad de las proteínas , ya
que estas a su vez, repercuten en las características
que imparten a los alimentos.
R RRR
R
R
Residuos
hidrofobicos
R
R
R
R
Moléculas
de agua.
Residuos
hidrofobicos
EFECTO HIDROFOBICO
Las proteínas son compuestos que tienen carácter
hidrofobicos e hidrofílico. La cadena polipeptidica
desplegada en una solución acuosa , las cadenas
laterales ( R) de los aminoácidos se estabilizan por
solvatación( hidratación con moléculas de agua).
proteínas dejan de
estar expuestos hacía
las
moléculas de agua, se agrupan entre sí , adquiriendo
una configuración en la que los residuos hidrófobos
quedan internos , en el centro de la proteína y los
residuos polares en la superficie solvatados con las
moléculas de agua de la red.
Debido a que las interacciones agua-agua son más
fuertes que las interacciones entre éstas y los grupos
apolares de la proteína, las moléculas de agua forman
una red de modo que los grupos apolares de las
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EFECTO DE LAS SALES SOBRE LAS SOLIBULIDAD DE LAS PROTEINAS
( efectos Salting- in y Salting- out)
Las sales neutras como : NaCl, CaCl2, (NH4) 2SO4 y los fosfatos como:
• pirofosfato de sodio Na4P2O7
•Tripolifosfato de sodio Na5P3O10
•Fosfato ácido de sodio Na2HPO4
Tienen una influencia marcada en la solubilidad de las proteínas, especialmente las
globulares.
Su efecto para modificar la solubilidad de la proteínas depende: de la concentración y el
número de cargas que aporte ( cationes y aniones), lo que se conoce generalmente por fuerza
iónica ( μ ).
Las sales modifican la estructura del agua e influyen también en la conformación de las
proteínas mediante interacciones electrostáticas. Esto hace que, en función de la fuerza
iónica, las sales puedan solubilizar o precipitar a las proteínas.
Cuando a un sistema proteico se le adiciona se le adiciona sales neutras e n concentraciones
menores a 1.0 M, las proteínas incrementan su solubilidad : SALTING- IN.
A Concentraciones mayores que 1.0 M, tienden a precipitar: SALTING- OUT
FUERZA IONICA ( μ ):
Esta definida de la siguiente manera:
μ = ½ ∑MZ2NNNN
En la que Z es la carga del ión.
Ejemplos:
La μ de una solución de NaCl al 0.1 M es:
El NaCl tiene un carga positiva ( Na +) y una carga negativa (Cl - )
μ = ½ [( 0.1 * 12) + ( 0.1 * 12) ]
μ = 0.1
La fuerza iónica constituye una medida , no sólo de la cantidad , sino también
del número de cargas eléctricas provenientes de los cationes y aniones que
aporta la sal.
COMPOSICIÓN EN AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA A PH 7.0.
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AMINOÁCIDOS APOLARES O
HIDROFOBOS:
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Fenilalanina
Triptofano
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Metionina
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Cisteina
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Glicina
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AMINOÁCIDOS POLARES O
HIDROFILICOS:
Asparagina
Glutamina
Serina
Treonina
Tirosina
AMINOÁCIDOS BASICOS:
Lisina
Arginina
Histidina
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AMINOÁCIDOS ACIDOS:
Asparagina
glutamina
EFECTO DE LAS SALES SOBRE LAS SOLIBULIDAD DE LAS PROTEINAS
efecto Salting- in
El efecto Salting- in se da cuando se le adiciona a un
sistema proteico concentraciones de sales neutras
menores a 1.0 M . Los cationes y aniones de éstas
sales reaccionan con los grupos ionizables de las
proteínas y de esta manera evita que se
establezcan interacciones entre las cadenas
laterales o extremos terminales cargados de las
proteínas.
Ejemplo:
EFECTO DE LAS SALES SOBRE LAS SOLIBULIDAD DE LAS PROTEINAS
efecto Salting- in
La adición de NaCl en la elaboración de embutido cárnicos ,
tiene su efecto sobre las proteínas de la carne; se basa en
que la actiomisina es una proteína insoluble en agua, pero
relativamente soluble en soluciones de alta μ. El efecto
Salting-in es el siguiente:
MOLECULAS DE
AGUA
FRACCION
ACTINA
FRACCION
ACTINA
FRACCION AMINO
TERMINAL BEZA DE
MIOSINA
FRACCION DE
MIOSINA
NaCl 0.5%
EFECTO DE LAS SALES SOBRE LAS SOLIBULIDAD DE LAS PROTEINAS
efecto Salting- in
Los iones salinos tienen la capacidad de
hidratación y provocan un aumento de la
cantidad de agua retenida por la proteína,
aumentando así la capa de solvatación.
En la elaboración de embutidos cárnicos ,
operaciones como el picado, causan ruptura
física al tejido miofibrilar, más una adición
de NaCl a μ mayores a 0.6 , provoca que en el
picado se cause la exposición de grupos
polares y la disminución de interacciones
proteina-proetina y la retención de mas
moléculas de agua: esto conduce a aumentar
la CRA , característica importante en la
formación de la emulsión.
ORGANIZACIÓN DEL SISTEMA EN UNA EMULSION
CARNICA
AGUA
GRASA
Proteína