Transcript Proteína - Bioquímica para Enfermería

TEMA 6: PROTEÍNAS
Bqca. Mariana L. Ferramola
Bioquímica
Lic. en Enfermería
2012
Las proteínas son macromoléculas de gran
abundancia. Son polímeros formados por
monómeros llamados aminoácidos.
NO EXISTE PROCESO BIOLOGICO ALGUNO QUE NO DEPENDA
DE LA PRESENCIA Y/O ACTIVIDAD DE LAS MISMAS. SON LOS
COMPUESTOS ORGÁNICOS MAS ABUNDANTES
Los aminoácidos son compuestos que contienen un
grupo acido o carboxilo (-COOH) y un grupo basico
o amina (-NH2).
Clasificación de
aminoácidos
Unión peptídica: Los aminoácidos se unen unos con otros
mediante enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de
un aminoácido y el grupo amino de otro. Esta unión se
denomina unión peptídica.
 Dipéptido: Péptido formado por 2
amninoácidos.
 Polipéptido: Péptido formado por más de
10 aminoácidos.
 Proteína: Se llama así cuando la cadena
polipeptídica tiene una masa molecular de
más de 6.000 Daltons (más de 50 unidades
de aminoácidos).
La carga eléctrica de una proteína depende de la
ionización de los grupos libres disociables presentes
en las cadenas laterales de los aminoácidos.
Distintas proteínas
poseen diferente
cantidad de grupos
ácidos y básicos libres,
a un pH determinado,
entonces la carga neta
será diferente. La
cantidad de grupos
ácidos y básicos que
poseas dependerá de
los aminoácidos que
formen la proteína.
La carga de la proteína es un factor importante en
relación a su estabilidad en medios acuosos.
Electroforesis: es la migración de proteínas por acción de un
campo eléctrico.
Éste es un método de separación de proteínas de una mezcla :
 Al hacer pasar una corriente electrica a trav•
és de la solucion, las
proteinas migran hacia uno u otro polo con una velocidadr
poporcional a su carga.
Si se somete una proteína a la acción de un campo eléctrico en
un medio que sea acido, su carga (+) determinara que se
desplace hacia el polo (-) o cátodo: se comporta como catión.
 Si el pH esta por encima del pI (medio básico) la proteína se
deslazara hacia el polo (+) o ánodo: se comporta como anión.
Solubilidad de las proteínas
La solubilidad de las proteínas depende de varios factores,
entre ellos:
 De la cantidad de grupos polares presentes en los aminoácidos
que conforman la proteína. La presencia de grupos laterales
de aminoácidos polares y ionizados genera una interacción
con las moléculas de agua, aumentando la solubilidad. La
mayor parte de las proteínas son solubles en agua.
 De la presencia y disposición de grupos no polares en cadenas
laterales de los aminoácidos que forman la proteína.
 De factores externos a la proteína como son: el pH, la
temperatura, la presencia de sales inorgánicas, o solventes
polares.
Efecto de las sales:
 A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de
muchas proteínas, debido a la interacción de los iones
inorgánicos con los grupos ionizados de las moléculas proteicas.
 Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraen
demasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína su
cubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína.
Efecto del pH:
 Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo pH
es igual a su punto isoeléctrico (la proteína no presenta
carga neta) su solubilidad es mínima.
Clasificación de proteínas según su forma
molecular
Proteínas globulares: La
cadena de aminoácidos se
pliega sobre si misma,
adquiriendo la forma de un
ovillo. Son solubles en medios
acuosos. En general, se trata
de proteínas de gran actividad
funcional (enzimas,
anticuerpos, hormonas, la
hemoglobina, etc)
Proteínas fibrosas: Los
aminoácidos que las forman se
ubican paralelamente,
formando fibras o láminas
extendidas. En general son
poco solubles o insolubles en
agua y participan en la
constitución de estructuras de
sostén, como el tejido
conjuntivo.
Estructura de una proteína
Se clasifica en:
1) Estructura Primaria:
Es
el
número,
tipo
y
ordenamiento
de
los
aminoácidos que conforman
una proteína. Es la estructura
lineal de una proteína,
sostenida por los enlaces
peptídicos (covalentes) entre
los aminoácidos. Determina la
conformación, propiedades y
funciones de la proteína.
2) Estructura secundaria:
Es la disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica,
generalmente mantenida por enlaces hidrógeno.
Hélice α: la cadena
polipeptídica
se
enrolla en forma
regular alrededor de
un eje central. Esta
estructura
se
mantiene gracias a
uniones
puentes
hidrogeno.
Lámina β: La cadena
polipeptídica
se
encuentra extendida al
máximo.
Disposición al azar: la
cadena polipeptídica
no sigue un patrón
repetitivo como en
los otros casos, sino
que
adopta
la
configuración
termodinámicament
e más favorable.
Lámina beta
Hélice alfa
3) Estructura terciaria:
Es la forma tridimensional completa de una proteína. Se mantiene por
acción de diferentes fuerzas: electroestáticas, enlaces puente de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro.
Los dominios de una
proteína son partes de la
misma que se comportan
como unidades estructurales
y funcionales diferentes.
Pueden presentar diferentes
tipos de estructura
secundaria.
4) Estructura cuaternaria:
Existe en proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas,
y toma en cuenta la disposición espacial de dichas cadenas y a los
enlaces que se establecen entre ellas.
Clasificación de las proteínas según su composición
Proteínas simples:
Son aquellas que por hidrólisis
total, solo dan origen a
aminoácidos.
Ejemplos: Albúminas,
globulinas, histonas,
escleroproteínas (queratina,
colágeno, elastina)
Proteínas conjugadas:
Están formadas por la asociación
de una proteína simple y una
porción no proteínica.
Generalmente la fracción proteica
se denomina apoproteína,
mientras que la otra fracción se
denomina grupo prostético. Son
ejemplos las nucleoproteínas, las
metaloproteínas, las
glicoproteínas, la hemoglobina.
Hemoglobina
La hemoglobina es una proteína conjugada, de forma globular.
Derivados de la hemoglobina
Carboxihemoglobina:
Metahemoglobina: Se
Resulta de la unión del CO
produce cuando hay
con la Hb. La molécula de Hb
oxidación del Fe2+
queda entonces
presente en el grupo
incapacitada para unir O2. la hemo que pasa a Fe3+.
afinidad de la Hb por el CO
La Hb queda
es mucho mayor que su
incapacitada para captar
afinidad por el O2.
O2.
Hemoglobina A1c: Se
produce por
glicosilación de la
molécula de Hb. Se
encuentra muy
aumentada en
pacientes diabéticos.
Metabolismo de proteínas
Aminoácidos:
Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta e
cantidades adecuadas, ya que el humano no puede
sintetizarlos.
No esenciales: Pueden ser sintetizados por el
organismo humano y, por lo tanto, no es
obligatoria su administración en la dieta.
Según el destino que pueda seguir el esqueleto carbonado de los
aminoácidos, se los puede clasificar en:
Glucogénicos: Existe una
conversión reversible de estos
aminoácidos a glucosa.
Cetogénicos: Pueden ser
convertidos en cuerpos
cetónicos, pero el proceso
inverso no se produce.