Transcript Presentatie Les3

De belangrijke organische stoffen in de biologie
Koolhydraten
Lipiden
Maar ook
Eiwitten (Proteïnen)
Condensatiereactie, de vorming van
een eiwit.
Een peptidebinding is een verbinding tussen
twee aminozuren.
De vorming van een dipeptide uit twee
afzonderlijke aminozuren gaat gepaard met het
verlies van een watermolecuul. Deze ontstaat door
het afstaan van een waterstofatoom (H) door de
aminogroep en een hydroxylmolecuul (OH) door
de carboxylgroep.
Het evenwicht van deze reactie ligt naar de linkerkant (dus naar de
zijde van de hydrolyse van de peptidebinding); er is energie vereist
om een peptidebinding te vormen (endotherme reactie).
De hydrolyse van peptidebindingen (spijsvertering) levert dus
energie en verbruikt H2O.
Per definitie zegt men dat het amino-uiteinde het chemisch begin
is van een proteïne en dat het carboxyl-uiteinde het chemisch
einde is van een proteïne. De primaire structuur van een proteïne
wordt dus als volgt voorgesteld:
H2N—az1—az2—az3—az4—........—azN—COOH
De ruimtelijke bouw van een eiwit




Primaire structuur; Volgorde van de aan elkaar gekoppelde
aminozuren. Er zijn (ongeveer) 20 aminozuren.
Volgorde wordt bepaald door de volgorde van het mRNA bij
de ribosoom
Een heel kleine verandering in de primaire structuur kan de
vorm en functie van het eiwit enorm beïnvloeden.
Puntmutatie veroorzaakt structurele verandering in het eiwit
hemoglobine, met als gevolg:
Sikkelcelanemie
Secundaire structuur
De aminozuurketens kunnen in meerdere spiralen
ineengestrengeld en onderling met elkaar verbonden
zijn, onder meer door waterstofbruggen tussen de
amino- en de carboxylgroepen. Deze ineengestrengelde
vorm met de waterstofbruggen wordt de secundaire
structuur genoemd.
Binnen hetzelfde eiwit kun je twee typen secundaire
structuur onderscheiden: een mooie spiraal, de
alfahelix, en de 'bètaplaat', waarbij de ketens door
waterstofbruggen tot enigszins gevouwen brede platen
zijn samengevoegd.
Tertiaire structuur
De alfa-helix kan ook zorgen voor bindingen tussen aminozuren op
groter afstanden waardoor de gedraaide en gespiraliseerde keten verder
wordt opgevouwen dmv;
- Waterstofbruggen
- Zwavelbruggen, ontstaat doordat de restgroep van het aminozuur
cysteïne: -CH2-S-H vaak een covalente binding aan gaat met een
andere cysteïne (-S-S-, de zwavelbrug)
Door zowel deze waterstof- als zwavelbruggen ontstaat een ruimtelijke
vorm die de tertiaire structuur wordt genoemd.
Deze vouwing bepaalt:
- De eventuele koppelingen die het eiwit met andere stoffen kan maken
(enzymen)
- De chemische eigenschappen, de hydrofiele groepen liggen in de regel
aan de buitenkant terwijl de hydrofobe groepen binnenin de eiwitkluwen
zitten.
Waarom?
Quaternaire structuur

Sommige eiwitten bestaan uit twee of meer
polypeptideketens die zijn samengesteld tot een
functioneel macromolecuul. In dat geval heeft het eiwit
ook nog een quaternaire structuur.
Collageen (bindweefselvezels), insuline (suikerhormoon)
en hemoglobine (zuurstofbindende stof) hebben een
quaternaire structuur. In de figuur is te zien dat
hemoglobine is opgebouwd uit vier polypeptidekluwens
met daar binnen een heemgroep. De vier kluwens
vormen samen het hemoglobinemolecuul.
Overzicht