Transcript cv_chemie_I_hoorcollege_II

Chemie I
Contact
Dit document is samengesteld door onderwijsbureau Bijles en Training. Wij zijn DE expert
op het gebied van bijlessen en trainingen in de exacte vakken, van VMBO tot universiteit.
Zowel voor individuele lessen op maat als voor doelgerichte groepstrainingen die je
voorbereiden op een toets of tentamen. Voor meer informatie kun je altijd contact met ons
opnemen
via onze website: http://www.wiskundebijlessen.nl
of via e-mail: marc\[email protected]
Disclaimer
Alle informatie in dit document is met de grootst mogelijke zorg samengesteld. Toch is het
niet uit te sluiten dat informatie niet juist, onvolledig en/of niet up-to-date is. Wij zijn hiervoor
niet aansprakelijk. Op geen enkele wijze kunnen rechten worden ontleend aan de in dit
document aangeboden informatie.
Auteursrecht
Op dit document berust auteursrecht. Het is niet toegestaan om dit document zonder
voorafgaande schriftelijke toestemming van de auteur te kopieren en/of te verspreiden in
welke vorm dan ook.
Aminozuren
Restgroep
Aminogroep
Zuurgroep
Synthese
water
peptidebinding
Koolhydraten en eiwitten I
Koolhydraten:
3 verschillende bouwstenen
Eiwitten:
ongeveer 21 verschillende bouwstenen
Koolhydraten en eiwitten II
Koolhydraten:
Ketenstructuur en vertakkingen
Eiwitten:
4 verschillende complexe structuurlagen
Koolhydraten en eiwitten III
Koolhydraten:
Verbinding door afstaan water
Verbreking door opnemen water
Eiwitten:
Verbinding door afstaan water
Verbreking door opnemen water
Vetzuren en eiwitten
Vetten:
Indeling in essentiele en niet-essentiele vetzuren
Eiwitten:
Indeling in essentiele en niet-essentiele
aminozuren
Indeling aminozuren
Indeling gebaseerd op restgroep
Allerlei restgroepen
Alifatisch
Vertakte keten
Zwavelhoudend
Hydroxy
Allerlei restgroepen
Zuur
Basisch
Amido
Aromatisch
Oude tentamenvragen
1 Welk van onderstaande stoffen bevat de minste aminozuren?
a)
oligopeptiden
b)
polypeptiden
c)
proteines
d)
tripeptiden
2 Welk van onderstaande aminozuren hebben een ringstructuur ?
a)
aromatische aminozuren
b)
vertakte-keten aminozuren
c)
zure aminozuren
d)
zwavelhoudende aminozuren
Primaire structuur
Bindingen:
peptidebindingen
Secundaire structuur
Bindingen:
waterstofbruggen
Tertiaire structuur
Bindingen:
tussen restgroepen van
hetzelfde eiwit
Quaternaire structuur
Bindingen:
Tussen restgroepen van
verschillende eiwitten
Oude tentamenvragen
3 De tertiaire structuur van een eiwit wordt bepaald door de
a)
Bindingen tussen restgroepen van aminozuren
b)
Bindingen tussen verschillende proteïne moleculen
c)
Volgorde van de aminozuren
d)
Alle bovengenoemde mogelijkheden zijn juist
4 Gegeven twee stellingen:
I Hydrolyse van een eiwit leidt tot verandering in de primaire structuur
II Hydrolyse van een eiwit gaat samen met verandering van de secundaire
structuur
a)
I en II zijn juist
b)
Alleen I is juist
c)
Alleen II is juist
d)
I en II zijn niet juist
Denaturatie I
Een eiwit zit door al die
bindingen opgerold:
Denaturatie II
Door allerlei oorzaken kunnen die
bindingen verbroken worden:
1.Toevoegen van een zuur
2.Toevoegen van een base
3.Toevoegen van een zout
4.Verhitting
5.Schudden
Denaturatie III
Hierdoor rolt het eiwit uit: denaturatie
Coagulatie
Gevolg: veel meer restgroepen aan de
buitenkant van het eiwit
Gevolg: eiwitten kunnen zich veel
makkelijker aan elkaar hechten
Gevolg: een veel steviger structuur van
lange eiwitketens: het eiwit is
gecoaguleerd (gestold)
Voorbeelden
Voorbeelden
Melk wordt opgeklopt
Daardoor denatureren eiwitten en worden er
luchtbelletjes ingebracht
Eiwitten coaguleren (vormen een vangnet) en
sluiten luchtbelletjes in
Voorbeelden
Eiwitten (caseine zit in
gescheiden bundeltjes
Stremsel heft scheiding op
Zuursel knipt bundeltjes aan stukken
Hierdoor vormt het caseine een compact netwerk
en slaat het neer
Oude tentamenvragen
5
Gegeven twee stellingen:
I
Bij het kloppen van kippeneiwit tot schuim wordt de primaire structuur
van het eiwit verbroken
II
Bij het koken van melk wordt de primaire structuur van het eiwit
verbroken
a)
I en II zijn juist
b)
Alleen I is juist
c)
Alleen II is juist
d)
I en II zijn niet juist
6
Welk van onderstaande factoren kan leiden tot denaturatie van een
eiwit?
a)
Verhoogde pH
b)
Verhoogde temperatuur
c)
Verlaagde pH
d)
Alle bovengenoemde mogelijkheden zijn juist
Enzymen
1.Versnellen een reactie
2. Ondergaan zelf geen verandering
bij de reactie
Voorbeeld: alfa-amylase
Kan maar op 1 stof
werken (in dit geval
zetmeel
Kan maar 1
reactie uitvoeren
(in dit geval 1
glucosemolecuul
verwijderen)
Voorbeeld: alfa-amylase
Na afloop is het
enzym onveranderd
En kan het
dezelfde reactie
heel vaak herhalen
Enzymen
Actief enzym Apoenzym
Cofactor
(substraatspecificiteit)
(bepaalt aard
reactie)
metalloenzym
Proteine
Metaalionenactivator
Holoenzym
Proteine
Coenzym
Oude tentamenvragen
7
Wanneer een enzym de omzetting van een bepaalde stereoisomeer bevordert spreekt met van:
a)
Hydrolysespecificiteit
b)
Reactiespecificiteit
c)
Stereospecificiteit
d)
Substraatspecificiteit
8
a)
b)
c)
d)
Het eiwitgedeelte van een enzym is het
Apoenzym
Coenzym
Holoenzym
Metalloenzym