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第 三 章
酵 素
Enzyme
目录
酵素の概念
いままで知られている生体触媒
(biocatalyst)には２種類ある。
酵素
リボザイム
酵素(enzyme)とは生き細胞によって合成さ
れ、その特定の基質に対して巨大な触媒作用
を示すタンパク質をいう。
目录
第一節
酵素の分子構造と機能
The Molecular Structure and Function
of Enzyme
目录
酵素の異なった様式

単体酵素 (monomeric enzyme)：
一本のポリペブチド鎖からなっている。

オリゴマー酵素 (oligomeric enzyme)：
いくつかの同じサブユニット或は異なるサブ
ユニットが非共有結合でつながっている 。
目录

多酵素系(multienzyme system,
multiーenzyme complex) ：
一連の代謝関連酵素が特定の配置で一定数分
子集合して機能発現を行っている機能集団をいう。
•
多機能酵素(multifunction enzyme,
tandem enzyme) ：
一本のポリペプチド鎖からなっているが数種類
の触媒活性を示す。
目录
一、酵素の分子組成
 単純酵素 (simple enzyme)
 複合酵素 (conjugated enzyme)
タンパク質部分 ：アポ酵素
ホロ酵素
(holoenzyme)
(apoenzyme)
非タンパク質部分： 補助因子
(cofactor)
目录
 アポ酵素：酵素触媒反応の特異性を決定し
 補助因子：酵素触媒反応の性質を決定する。
低分子有機化合物
補助因子
(cofactor)
金属イオン
目录
 金属酵素 (metalloenzyme)
一定の機能をもつ金属イオンを含んでおり
この金属が酵素精製過程を通じて保持される。
 金属により活性化される酵素
(metal activated enzyme)
金属をそれほど強く結合しないので活性を
示すために金属の添加を必要とする。
目录
酵素触媒反応における金属イオンの役割
 酵素活性中心の組成成分として電子の転移に
関与する。
 架橋として酵素と基質をつながる。
 酵素活性のあるコンホメーションを維持する。
 陰イオンを中和し、反応における静電気的斥力
を低下させる。
酵素触媒反応における低分子有機化合物の役割
電子、プロトン、化学グループの転移に関与する。
目录
よく見られるビタミンB群を含む補酵素の組成
補酵素
組成
チアミン二リン酸
(thiamin diphosphate, TPP)
チアミン（B1）、
ピロリン酸
フラビンモノヌクレオチド
(flavin mononucleotide, FMN)
リボフラビン（B2）、
リビトール、リン酸
フラビンアデニンジヌクレオチド
(flavin adenine dinucleotide,
FAD)
リボフラビン、アデニル酸、
リビトール、リン酸
ニコチン酸アミドアデニン
ジヌクレオチド
(nicotinamide adenine
dinucleotide,
NAD+)
ニコチンアミド(PP)
モノヌクレオチド、
アデニル酸
目录
よく見られるビタミンB群を含む補酵素の組成
補酵素
組成
ニコチン酸アミドアデニンジヌク
レオチドリン酸 (nicotinamide
adenine dinucleotide, NADP+)
ピリドキサルリン酸
(pyridoxal phosphate, PLP)
補酵素A
(coenzyme, CoA)
ニコチンアミドモノ
ヌクレオチド、
アデニル酸、リン酸
ピリドキサル(B6)、
リン酸
アデニル酸、パントテン酸,
2-メルカプトエチルアミン、
リン酸
テトラヒドロ葉酸
(tetrahydrofolic acid, FH4)
葉酸
目录
補助因子 の分類:
（タンパク質との結合の強さ）
補酵素 (coenzyme):
アポタンパク質と非共有結合でわりにゆるく
結合して透析またはろ過によって除去できる
補欠分子族 (prosthetic group):
アポタンパク質と共有結合で強固に結合して
物理的な方法で除去できない
目录
二、酵素の活性中心
必須グループ (essential group)
酵素分子の中に酵素活性に密接に関連してい
る官能基である。
よく見られるもの
Ser-OH
Cys-SH
His-イミダゾール基
AspとGluの-COOHなど
目录
酵素の活性中心 (active center)
酵素分子中のいくつかの必須グループは特
定の空間的構造を持つ領域を形成し、基質と
特異に結合し基質を産物に転換させる。このよ
うな領域を酵素の活性中心という。
目录
活性中心にある必須グループ
結合基 (binding group)：
基質を特異に識別し、触媒作用を受ける
位置に非共有結合で結合する
触媒基(catalytic group)：
基質にある化学結合の安定に影響し、特定
の化学反応を触媒し、基質を産物に転換させ
る。
目录
活性中心の重要な特徴
① 活性中心は酵素タンパク質表面のごく限ら
れた領域に局在する。
② 活性中心はアミノ酸配列上ではるかに離
れたアミノ酸残基が寄り集まって形成され
た三次元構造である。
③ 活性中心は通常疎水性の裂け目あるいは
くぼみ状となっている。
目录
活性中心以外の必須グループ
酵素分子中のいくつかの必須グループは酵
素の活性中心の組成に関与しないがその活性
中心の空間的コンホメーションを維持するのに
必要である。
目录
活性中心以外の
必須グループ
基 質
触媒基
結合基
活性中心
目录
リゾチームの
活性中心
*触媒基 ：
Glu35, Asp63
*結合基 :
Trp62, 63, 108,
Asp101
基質のオリゴ糖鎖
酵素活性中心にある
アミノ酸の作用部位
* A~F:基質の多
糖鎖で，酵素活
性中心による裂
け目にある。
第二節
酵素触媒反応の特徴と機能
The Characteristic and Mechanism of
Enzyme-Catalyzed Reaction
目录
生体触媒が一般化学触媒と同じところ：
 化学反応の前後でその質と量が変わらない。
 微量の酵素でも巨大の触媒作用を発揮できる。
 熱力学に許可される化学反応のみを触媒する。
 反応速度だけを増加させ、化学反応平衡を変え
ることができない。
 触媒機構は化学反応の活性化自由エネルギー
を低下させるのである。
目录
一、酵素触媒反応の特徴
（一）酵素触媒反応がより高い効率を持つ。
 酵素反応は非酵素反応より108 ～1020 倍速く，化
学触媒による反応より107～1013倍速い。
 酵素反応は高い温度を必要としない。
 酵素は反応に必要な活性化自由エネルギーを大
幅に減少させる。
目录
活性化自由エネルギー（activation energy）
基質が遷移状態になるのに必要な自由エネ
ルギーを活性化自由エネルギーと呼ぶ。
言い換えれば遷移状態と基質との間の自由
エネルギーの差を活性化自由エネルギーと呼ぶ。
目录
エ
ネ
ル
ギ
ㅣ
一般触媒による反応
の活性化自由エネル
ギー
非触媒反応の自由
エネルギー
酵素反応の
活性化自由エネルギー
基質
反応の総エネルギー変化
産物
反応過程
酵素反応の自由エネルギーの変化
目录
酵素の特異性は基質に対する選択性の程度
によって次の３種類に分けられる。
• 絶対的特異性 (absolute specificity)：
一種類の酵素は一つ或は二つの構造的に非
常によく類似した化合物のみを触媒する。
目录
• 相対的特異性 (relative specificity)：
一種類の酵素は一種類の化合物或は一種
類の化学結合に働く。
• 立体特異性 (stereo specificity)：
一種類の酵素は基質の立体異性体のいず
れか一方の反応を優先に触媒する。
目录
（三）酵素反応が調節される。
酵素反応は多くの因子によって調節されて，
たえず変化した内外環境に適応し，生命活動
の需要を満たす。その調節は次の三つの方面
を含んでいる。

酵素量の調節

酵素活性の調節

基質濃度の変化によって調節される。
目录
二、酵素触媒作用の機構
（一）酵素‒基質複合体の形成と“誘導適合”仮説
酵素‒基質複合体
E+S
ES
E+P
基質はいかに酵素の活性中心に結合し、酵素
‒基質複合体を形成するか？
目录
“鍵と鍵穴” 仮説
エミル•フィッシャ‒（Emil Fischer 1890年）
によって提唱された最初のモデルでは基質と
酵素の作用が“鍵と鍵穴”関係に類似のものと
して表現されている。これは多くの酵素に対し
て適確な表現であるが都合の悪い点は触媒部
位が柔軟な融通性に富むものという概念がな
い。
目录
“誘導適合”仮説 (induced-fit hypothesis)
より一般的に酵素の性質を説明する仮説とし
てコシュランド(Daniel․E․Koshland 1958年)の“誘
導適合”仮説がある。数多くの実験的な裏付けに
より支持されたこの仮説の本質的な特徴の一つ
は活性部位が柔軟性を持っていることである。
目录
コシュランドの誘導適合では基質が酵素の立体
構造上の変化を引き起こす。
基質が存在しないときに触媒基と結合基は約
数個の化学結合距離ぐらい離れている。基質の接
近が酵素タンパク質のコンホメーションの変化を引
き起こし、触媒基と結合基が正しく配置される。
目录
目录
カルボキシペプチダーゼの誘導適合
基質
目录
（二）酵素反応に関する機構
 近接効果 (proximity effect)と
配向き効果 (orientation arrange )
 多因子の触媒(multielement catalysis)
 表面効果(surface effect)
目录
反応部位
第三節
酵素反応の動力学
Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction
目录
概念
酵素反応の速度とそれに影響を及ぼ
す因子を研究する学問である。
酵素反応に影響を及ぼす因子には
[E]、[S]、温度、pH、阻害剤及び活性
化剤がある。
※ 原則としてはほかの因子を一定にしてただ研
究された因子だけを変えるのである。
目录
一、基質濃度の酵素反応に対する影響
研究前提
• 単基質、単産物反応
• 酵素反応速度は一般に単位時間（秒ある
いは分）あたり減少する基質のモル数ま
たは生成する産物のモル数で表す。
目录
• 酵素反応の初速度：酵素反応の開始時に
おける反応速度である。つまり 基質の消
耗量がとても少ない（一般 ＜ 5﹪）時の反
応速度である。
• [S] ≫[E]
＊ [E]を一定にする場合 [S]とVの関係を
プロットしたのは直角双曲線である。
目录
V
Vmax
[S]
[S]がとても低いときには
Vは[S]の増加に従って直接比例に上
昇し， [S] に関して一次反応を示す。
目录
V
Vmax
[S]
[S]の増加に伴って
Vは上昇するけれども比例しなくなり，
混合次反応を示す。
目录
V
Vmax
[S]
[S]がある一定濃度になれば
[S]を増加させても Vはもはや上昇し
ない。 [S]に関してゼロ次反応を示す。
目录
（一）Michaelis‒Menten式
酵素反応模式——中間産物学説
E+S
k1
k2
ES
k3
E+P
中間産物
目录
※
1913年 Michaelis と Menten 二人は， Vと
[S] の関係に関する数学方程式を提出した。こ
れは有名な Michaelis ‒ Menten 式 である。
Vmax[S]
Ｖ＝ ──
K + [S]
m
[S]：基質濃度
V：反応速度
Vmax： 最大反応速度(maximum velocity)
Ｋm： ミカエリス定数(Michaelis constant)
目录
Michaelis ‒ Menten 式の導き出しの仮設：
• 重要点としては触媒作用に必須の中間体である
酵素‒基質複合体ES を想定した所にある。
• 測定された反応速度が初速度である。
V＝k3[ES]
(1)
• [S] ≫[E]， [S] が変化しないと認める。
即ち [S]＝[St]
目录
導き過程：
定常状態 ：[ES]の生成及び分解速度が等しい。
即ち [ES] が一定に保持される。。
K1 ([Et]－[ES]) [S]＝K2 [ES] + K3 [ES]
([Et]－[ES])[S]
[ES]
整理
定義
K2+K3
K1
＝
K2+K3
(2)
K1
＝ Km （ミカエリス定数）
Kmを(2)に代入して: ([Et]－[ES]) [S] ＝Km [ES]
目录
整理
[Et][S]
[ES]＝───
Km + [S]
K3[Et][S]
(3)を(1)に代入して V＝────
Km + [S]
(3)
(4)
E が S で飽和された場合では [Et]＝[ES]
で，反応速度が最大反応速度となる。
即ち
Vmax＝K3[ES]＝K3[Et]
(5)を(4)に代入して
(5)
Vmax[S]
V＝────
Km + [S]
目录
Km値の導き：
V が Vmax の半分となる時
V
Vmax
2
Vmax
Vmax/2
Vmax[S]
＝
Km + [S]
Km＝[S]
Km
[S]
目录
(二) KmとVmaxの意味
Km值
① KmはVがVmaxの半分となる[S]である。
② 意味：
• 酵素の特徴性定数である。
• k2 » k3では 基質に対する親和性を表す。
• 基質、温度、イオン強度などによって変化
する。
目录
Vmax
定義：Vmaxは酵素が基質で飽和されて全部ES
になっている時の反応速度である。
酵素濃度に比例する。
意味：Vmax=K3 [E]
もし酵素の総濃度が知れば Vmaxから酵素
の代謝回転数 を求めることができる。
目录
酵素の代謝回転数（turnover
number）
定義：
酵素が基質で飽和された状態では単位
時間あたり１分子の酵素によって基質より
生成された産物分子数である。実際には
これは k3 に等しい。
目录
Vmax = k3 [ Et]
多くの酵素の代謝回転数は1-104/Sである。
意味：
各単位酵素の触媒の能力を比較するのに用
いられる
目录
（三）Km値とVmaxの測定
1.二重逆数プロット (double reciprocal plot，
Lineweaver- Burk plot)
V=
Vmax[S]
Km+[S]
両方の逆数を取って
Km
1/V=
+ 1/Vmax
1/[S]
Vmax
目录
2.ヘーンスプロット（Hanes plot）
二重逆数プロット の上で，両方に[S]をかける。
[S]/V
[S]/V=Km/Vmax + [S]/Vmax
Km/Vm
-Km
[S]
目录
二、酵素濃度の反応に対する影響
[ S] » [E] の 時 に は
V
[E]が酵素反応速度に直
接比例する。
関係式 ：V = k 3 [E]
0
[E]
目录
三、温度の酵素反応に対する影響
反応速度を
温度に対して
プロットすると
鐘型の曲線を
2.0
酵
素
の
活
性
1.5
1.0
描く場合が多
い。
0.5
0
10 20 30 40 50 60
温度 ºC
アミラーゼに対する影響
目录
至適温度 (optimum temperature)：
最高の酵素活性を発現する温度である。
＊至適温度が酵素の特徴性定数ではない。
二重影響
至適温度より低い場合では 温度，反応分子
の運動エネルギーも増加する。
至適温度より高い場合では 温度，反応速度
がタンパク質である酵素の熱変性で低下する。
目录
四、 pHの酵素反応に対する影響
至適pH
(optimum pH)：
最高の酵素
活性を与える
pH条件である。
アミラーゼ
ペプシン
酵
素
の
活
性
コリンエス
テラーゼ
0
2
4
6
8
10
pH
pHの酵素活性に対する影響
目录
五、阻害剤の酵素反応に対する影響
酵素阻害剤 (enzyme inhibitor)
酵素のある特定部位に結合して酵素タンパク質
の変性を起こすことなく、酵素活性を低下させる物
質をいう。
酵素変性との区別
 阻害剤は酵素に対して選択性がある。
 変性の因子は酵素に対して選択性がない。
目录
阻害作用のタイプ
不可逆的阻害 (irreversible inhibition)
可逆的阻害 (reversible inhibition)：
 競争阻害 (competitive inhibition)
 非競争阻害 (non-competitive inhibition)
 反競争阻害 (uncompetitive inhibition)
目录
(一)不可逆的阻害作用
* 概念
阻害剤は通常共有結合で強く酵素の必
須グループと結合し、酵素を不活性化する。
このような阻害剤が透析または濾過によっ
て除去することができない 。
目录
例えば
有機リン化合物 せりン酵素
解毒 -- -- -- パム (PAM)
重金属イオン及び砒素化合物
チオール酵素
解毒 -- -- -- ジメルカプロール
(即ち バル，BAL)
目录
R
O
O
+
P
R'
R
O
HO E
R'
セリン酵素
Cl
CH2
E
As CH
S
失活した酵素
CHCl
+
酸
CHCl + 2HCl
CH
失活した酵素
SH
CH
SH
CH2
OH
BAL
E
S
チオール酵素
S
As
E
SH
ルイサイト
O
S
CHCl + E
Cl
O
失活した酵素
SH
CH
+ HX
P
X
有機リン化合物
As
O
O
CH2
SH
+
E
SH
S
CH
S
CH2
OH
チオール酵素
酸
As CH
CHCl
BALと砒素の結合物
目录
（二）可逆的阻害作用
＊概念
阻害剤は通常非共有結合で酵素あるいは酵素
‒基質複合体に結合して酵素活性を低下させる。こ
のような阻害剤が透析、濾過などの物理的方法に
よって除去することができる
＊タイプ
競争阻害 、非競争阻害 、反競争阻害
目录
１．競争阻害作用
＊定義
基質に類似した構造を持つ化合物は
基質と競り合い的に酵素の活性中心の
結合基に結合し，酵素反応を阻害する。
目录
E+S
+
I
ES
E+P
EI
+
+
E
S
ES
+
E
I
EI
E
P
＊特徴：
① 阻害剤が基質に類似した構造を持って基
質と競り合い的に酵素の活性中心の結
合基に結合する。
② 阻害程度が阻害剤の酵素に対する親和
と基質の濃度によって決まる。
目录
③ 動力学の特徴：
 プロットは異なった傾斜を持つ直線である。
傾斜は[I]の増加に伴って大きい。それが
阻害剤のない時より (１＋[I]/Ki)倍大きい。
 Vmaxは変わらない
 見かけのKm値が増大する [(1+[I]/Ki)倍]。
目录
Vmax [S]
V
[I]
Km (1 )[S]
Ki
Km
[I] 1
1
1

(1  ) 
V Vmax
Ki [S] Vmax
1/V
抑制剂↑
无抑制剂
1/[S]
目录
* 典型的な例
• コハク酸脱水酵素のマロン酸による阻害
コハク酸脱水酵素
コハク酸
フマル酸
FAD
FADH2
COOH
COOH
CH2
CH2
CH2
COOH
丙二酸
COOH
マロン酸
目录
• サルファ剤の抗菌性機構
P-アミノ安息香酸と競争的にジヒドロ葉酸合成
酵素を阻害する。
ジヒドロプテロイン酸＋P-アミノ安息香酸＋Glu
ジヒドロ葉酸
合成酵素
ジヒドロ葉酸
H2N
COOH
H2N
SO2NHR
磺サルファ剤
胺类药物
目录
2.非競争阻害作用
* 反応様式
E+S
ES
+
I
+
I
EI+S
EIS
E+P
目录
+S
E
－S
+
ES
+S
EI
－S
ESI
E
P
* 特徴
① 阻害剤が酵素活性中心以外の部位に
可逆的に結合する。阻害剤が基質と競
争するわけではない。
② 阻害程度が阻害剤濃度による。
③ 動力学の特徴：
 プロットは異なった傾斜を持つ曲線である。
 Vmaxは減少する。
 見かけのKm値は変わらない。
目录
Km
[I] 1
1
[I]
1

(1  ) 
(1  )
V Vmax
Ki [S] Vmax
Ki
阻害剤↑
1/V
阻害剤なし
1/[S]
目录
3．反競争阻害
* 反応様式
E+S
ES
+
I
E+P
ESI
+
E
+
S
ES
ESI
E
P
* 特徴
① 阻害剤は酵素‒基質複合体のみに直
接結合する
② 阻害程度は阻害剤と基質の濃度による。
③ 動力学特徴：
 プロットは一組の平行線である。
 Vmaxは減少する。
 見かけのKm値は小さくなる。
目录
•
1/V
阻害剤↑
阻害剤なし
1/[S]
目录
各種可逆阻害作用の比較
作用特征
无抑制剂
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
与I结合的组分
动力学参数
表观Km
最大速度
林-贝氏作图
斜率
纵轴截距
横轴截距
E
Km
Vmax
Km/Vmax
1/Vmax
-1/Km
E、ES
ES
增大
不变
不变
降低
减小
降低
增大
不变
增大
增大
增大
不变
不变
增大
减小
目录
六、賦活剤の酵素反応に対する影響
賦活剤 (activator)
無活性型の酵素を活性型の酵素へ転換させ、
または酵素活性を高めるような物質
• 必須賦活剤 (essential activator)
• 非必須賦活剤 (non-essential activator)
目录
七、酵素活性の測定と酵素活性単位
酵素活性：
酵素の化学反応を触媒する能力をいう。通常
酵素触媒反応速度で表す。
酵素の反応速度は適当の条件の下で単位時
間（秒或は分）あたり減少する基質のモル数また
は生成する産物のモル数で表す。
目录
酵素活性単位：

国際単位：特定の条件の下で１分間に
1μmolの基質を変換するのに必要な酵素量
 カタール(katal)：特定の条件の下で１秒間
に1molの基質を変換するの に必要な酵素量
1U =1/60μkat =16.67nkat
(or 16.67×10-9kat)
目录
第 四 節
酵 素 の 制 御
The Regulation of Enzyme
目录
• 調節の対象
鍵酵素
• 調節の様式
酵素活性の調節 （速い調節）
酵素量の調節 （緩い調節）
目录
一、酵素活性の調節
（一）プロ酵素とプロ酵素の活性化
プロ酵素 (proenzyme または zymogen)
ある酵素は不活性な前駆体として合成され、
分泌される。この触媒活性を持たない前駆体を
プロ酵素と呼ぶ。 。
 プロ酵素の活性化
不活性なプロ酵素から触媒活性を持つ成
熟酵素へと転換する過程
目录
プロ酵素活性化の機構
プロ酵素
特定の条件の下
タンパク質ポリペプチド鎖の
選択的な加水分解
タンパク質分子のコンホメーションの変化
酵素の活性中心が形成（暴露）される
目录
エンテロキナーゼ
トリプシン
H
V D D D D K I V G
46
S
S
18
3
S
S
V D D D D K
S
V
I G H
S
S
S
S
トリプシノーゲンの活性化
S
目录
キモトリプシノーゲン(pro-CT)は２４５個の
アミノ酸残基からなるポりペプチドであるがこ
れが酵素活性を持つα‒キモトリプシンに変
化される時ペプチド鎖の切断ないし切り取り
が３回起こり、この変化の過程でπ‒キモトリ
プシン（π‒CT）が酵素活性のをもつ中間体
として生成する。
目录
律速酵素(ratelimiting enzyme)
調節酵素(regulatory enzyme)
生体内の一連の反応においては一番低い活
性を示す酵素は律速酵素と呼ばれる。
一般的に鍵酵素または調節酵素は一連の反
応系の初期の段階、見かけ上非平衡的段階、分
岐代謝の中の最初の段階などに存在する場合が
多い。
目录
(二)アロステリック酵素
アロステリック 調節(allosteric regulation)
アロステリックという言葉は“立体的構造上
(steric)異なる(allo)”ことを意味する。
基質の結合部位とは立体特異性の異なる部
位に低分子のリガンド（代謝物）が可逆的に結合
し、酵素活性が変化する。
目录
• アロステリック酵素 (allosteric enzyme)
アロステリック調節を受ける酵素
• アロステリック部位 (allosteric site)
基質結合部位とは位置的に異なる結合部位

アロステリックエフェクター (allosteric effector)
酵素アロステリック部位に可逆的に結合し、
酵素活性を促進または阻害するような化合物
目录
アロステリック阻害(allosteric inhibition)
 アロステリック阻害剤
アロステリックエフェクターのうち 酵素の触媒
活性を阻害する化合物
 アロステリック阻害
アロステリック阻害剤によって起こされた阻害
目录
アロステリック活性化(allosteric activation)
 アロステリック活性化剤
アロステリックエフェクターのうち触媒活性を促
進させる化合物
 アロステリック活性化
アロステリック活性化剤によって惹起された活
性化
目录
アロステリック酵素はオリゴマー酵素で，協
同効果を示す。
V
アロステリック活性化
アロステリック
エフェクターなし
アロステリック阻害
[S]
アロステリック酵素のS字形曲線
目录
（三）酵素の共有結合性修飾による調節
（化学修飾による調節）
定義
酵素とくに調節酵素のポリペプチド鎖上のあ
るグループは他の酵素触媒の下で可逆的共有
結合性修飾が起こる。その修飾を通じて酵素活
性が変化する。
目录

よく見られる共有結合性修飾には
 リン酸化/脱リン酸化 (もっとも よく見られる)
 アセチル化/脱アセチル化
 メチル化/脱メチル化
 アデニりル化/脱アデニりル化
 -SHと-S-S-の相互変換 などがある
目录
ATP
ADP
プロテイン
キナーゼ
Thr
Thr
Ser -OH
Ser
リンタンパク質
Tyr
Tyr
フォスファターゼ
酵素タン
パク質
Pi
H2O
-O-PO32-
酵素タン
パク質
酵素のリン酸化/脱リン酸化
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共有結合性修飾の特徴：
(1) 不活性型(低活性型)と活性型(高活性型)酵
素の二種類の様式があリ，異なる酵素の触媒
による側鎖の修飾を通じて相互変換できる。
(2) 酵素の触媒により共有結合の変化が起こる
ので 酵素触媒反応に属する。それで カス
ケード的増幅が見られ、触媒効率が高い。
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(3) 経済的、効率のよい調節様式である。
(4) 共有結合性修飾による調節を受ける酵素のう
ちにアロステリック調節に応答するものもある。
アロステリック調節と共有結合性修飾による調
節はともに迅速な酵素活性調節に属する。一般に
その応答時間が数秒〜数分間である。したがって
これらの調節は速い調節と呼ばれる。
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二、酵素量の調節
（一） 酵素タンパク質合成に関わる誘導と抑制
 酵素誘導 (enzyme induction)
 酵素抑制 (enzyme repression)
（二） 酵素分解の制御
 ATP依存性経路
 ATP非依存性経路
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（一） 酵素タンパク質合成に関わる誘導と抑制
誘導物質(inducer)：
物質の摂取代謝に関連のある酵素を細胞に多
量に生産させるような物質をいい，簡単にいえば
転写レベルで酵素合成を促進させる物質
酵素誘導単に誘導：
細胞に誘導物質を与えた時それを代謝する酵
素が合成される現象
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抑制物質(repressor,リプレッサー)：
酵素合成を減少させる物質
酵素抑制（単に抑制、リプレッション）：
酵素誘導に対する言葉で構造遺伝子によっ
て指令される酵素の合成が低下すること
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ここでは酵素抑制と酵素阻害の区別を注意して
ほしい。
両者はいずれも代謝の流れを止める方向に作
用する負の調節機構である。酵素阻害が酵素の分
子数を変えずに酵素活性を阻害する制御であるの
に対して酵素抑制は酵素の分子数のみを低下させ
る制御である。
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（二）酵素分解の制御
ATP依存性経路：
半減期の短いタンパク質の分解経路である。
ユビキチン(ubiquitin)を必要とする。
ATP非依存性経路：
寿命の長い細胞内タンパク質はリソソーム
(lysosome)という細胞内小器官で分解される。
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ユビキチンは小さなタンパク質(8.5kD)で，す
べての真核細胞に存在し，多くの細胞内タンパク
質を分解の標的にする。
ユビキチンの一次構造は進化の過程で高度
によく保存されている。酵母とヒトのユビキチンの
違いはアミノ酸残基７６個中３残基のみである。
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三、アイソザイム
(isozyme，isoenzyme)
* 定義
同一の反応を触媒するが化学的、物理
的 ないし免疫学的性質が異なる酵素群
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アイソザイムの特徴：
1. 通常 オリゴマー酵素である。
2. 組織或は細胞分布特異性がある。
3. 電気泳動により分離できる。
4. 近縁関係がある遺伝子の産物である。
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* 実例 ：乳酸脱水素酵素 (LDH1～ LDH5)
H H
H H
H H
H M
H H
M M
H M
M M
M M
M M
LDH1
(H4)
LDH2
(H3M)
LDH3
(H2M2)
LDH4
(HM3)
LDH5
(M4)
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血 清 中 の LDH ア
心筋梗塞の患者の血清
イソザイムをセルロー
スアセテートを担体と
したpH8.6での電気泳
動で分離し，染色した。
酵
素
活
性
正 常 血 清
デンシトメーターによ
るスキャニングバター
肝疾患患者の血清
ンはアイソザイムの
相対的存在比を示し
ている。
1
2
3
4
5
ヒト血清中LDHアイソザイムの
正常及び病変の電気泳動像
目录
第五節
酵素の命名と分類
The Naming and Classification of
Enzyme
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一、酵素の命名
１．推奨命名法
推奨名：日常の使用に便利なもの
2. 系統命名法
系統名 ：正確を期待するときに用いられる 。
四つの番号： その前にECをつけ加える
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例えば
グルタミン酸脱
水素酵素：
群 小群
組
通し番号
(クラス)
(サブサブクラス)
（サブクラス）
二、酵素の分類
酵素反応の性質によって六つの群に分けられる。
1. 酸化還元酵素 (oxidoreductases,
オキシドレダクターゼ )
2. 転移酵素 (transferases, トランスフェラーゼ )
3. 加水分解酵素 (hydrolases, ヒドロラーゼ )
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4. リアーゼ (lyases)
5. 異性化酵素 ( isomerases,イソメラーゼ )
6.合成酵素 (ligases, synthetases,リガーゼ )
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