Transcript ED1_Biochimie_NEMORIN

PACES - UE1
2013-2014
ED Biochimie
Acides Aminés-Peptides-Protéines
Modèle de l’hémoglobine
Enzymologie-Coenzymes
Glucides et lipides complexes
1
Question 1 - Soit le peptide suivant :
A : l’acide aminé N-terminal est la cystéine
B : ce peptide comporte un acide aminé basique
C : l’action de la trypsine libère la phénylalanine et un
peptide
D : un des acides aminés de ce peptide peut être
phosphorylé
E : ce peptide comprend un seul acide aminé essentiel 2
Question 1
CO-NH
Phe
Ala
Ser
Liaison peptidique
Lys
Cys
A : l’acide aminé N-terminal est la cystéine
NON
Phénylalanine est en position N-terminale
(AA aromatique)
3
Question 1
CO-NH
Phe
Ala
Ser
Liaison peptidique
Lys
Cys
B : ce peptide comporte un acide aminé basique
OUI : la lysine
3 AA dibasiques: Lys, Arg et His
4
Question 1
C : l’action de la trypsine libère la phénylalanine et un
peptide
NON
La trypsine coupe au niveau de la liaison peptidique en C-terminal
de 2 AA basiques Arg et Lys
(H2N)
Phe
Ala
Ser Lys
Cys (COOH)
Phe-Ala-Ser-Lys
+ Cys
l’action de la trypsine libère la cystéine et un tétrapeptide
5
Question 1
D : un des acides aminés de ce peptide peut être
phosphorylé
OUI : la sérine
La phosphorylation se fait sur les AA qui possèdent une fonction alcool
sur la chaîne latérale (Sérine ou Thréonine)
Ser
Phe- Ala
NH
CH
CO
Lys-Cys
H3PO4
Ser
CH2OH
Phe- Ala
NH
CH
CO
Lys-Cys
CH2
CH2
O
OP
HO
P
O
OH
6
Question 1
E : ce peptide comprend un seul acide aminé essentiel
NON
AA essentiels :
Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val
(+ His : grossesse et croissance)
Phe-Ala-Ser-Lys-Cys
2 acides aminés essentiels: Phe et Lys
7
Question 2 (concours 2009-2010)
Trois peptides A (pHi = 7), B (pHi = 9,9), C (pHi = 4) sont soumis à
une électrophorèse, en tampon à pH = 9,9. Dans ces conditions,
trois profils de migration sont proposés :
A: parmi les profils proposés, le profil 1 correspond aux conditions
expérimentales définies
B: parmi les profils proposés, le profil 2 correspond aux conditions
expérimentales définies
C: parmi les profils proposés, le profil 3 correspond aux conditions
expérimentales définies
D: à pH = pHi, la solubilité d’un peptide est minimale
E: à pH = 9,9, dans cette expérience, les fonctions acides des
8
peptides A, B et C sont ionisées
+H N Peptide- COOH
3 -
-H +
+ H+
+H N-Peptide-COO3
-H+
+H+
H2N- Peptide - COO
-
pHi (pH isoionique, isoélectrique, pI) : pH pour lequel le nombre de
protons dissociés est égal au nombre de protons combinés.
pH < pHi
le peptide est
chargé positivement
(NH3+)
Cathode
(électrode chargée
négativement)
pH = pHi
pH > pHi
le peptide est
neutre
le peptide est
chargé négativement
(COO-)
pH
Anode
(électrode chargée
positivement)
9
Question 2 (concours 2009-10)
Trois peptides A (pHi=7), B (pHi=9,9), C (pHi=4) sont soumis à une
électrophorèse en tampon à pH = 9,9. Dans ces conditions, trois profils
de migration sont proposés.
Peptide A : pH > pHi
Peptide B : pH = pHi
Peptide C : pH >> pHi
charge négative : DpH=2,9
charge nulle
charge négative : DpH=5,9
dépôt
-
+
B A
C
A : parmi les profils proposés, le profil 1 correspond aux conditions
expérimentales
10
Question 2 (concours 2009-10)
Trois peptides A (pHi=7), B (pHi=9,9), C (pHi=4) sont soumis à une
électrophorèse en tampon à pH = 9,9. Dans ces conditions, trois profils
de migration sont proposés.
D: à pH = pHi, la solubilité d’un peptide est minimale
Charge globale nulle [ +H3N – peptide - COO- ]
Les forces de répulsion entre les molécules sont minimales
E: à pH = 9,9, dans cette expérience, les fonctions acides des
peptides A, B et C sont ionisées
Pour A (pHi=7) pH>pHi  charge Θ [H2N - peptide A - COO-]
Pour B (pHi=9,9) pH=pHi  charge 0 [+H3N – peptide B - COO-]
Pour C (pHi=4) pH>pHi  charge Θ [H2N - peptide C - COO-]
11
Question 3
Soit un mélange de 3 peptides P1, P2, P3
P1 : Lys-Trp-Val-Gly
P2 : Leu-Glu-Ala-Asp
P3 : Ala-Gly-Phe-Ser
A : à pH = 1, P2 comporte une charge positive
B : la trypsine coupe les peptides P2 et P3
C : le peptide P3 n'est pas clivé par le bromure de
cyanogène
D : le peptide P1 comporte 3 acides aminés non polaires
E : à pH=7, la séparation électrophorétique des 3 peptides
est la suivante : (-) P1 – P2 – P3 (+)
12
Question 3
Soit un mélange de 3 peptides P1, P2, P3
A : à pH = 1, P2 comporte une charge positive
P1 : H3N— Lys-Trp-Val-Gly —COOH
P1 : 2 charges
NH3 
P2 : H3N—Leu-Glu-Ala-Asp —COOH
COOH
P2 : 1 charge
COOH
P3 : H3N—Ala-Gly-Phe-Ser—COOH
P3 : 1 charge
13
B : la trypsine coupe les peptides P2 et P3
Pas de coupure par la trypsine
P2 : Leu-Glu-Ala-Asp
P3 : Ala-Gly-Phe-Ser
C : le peptide P3 n'est pas clivé par le bromure de
cyanogène
Action du Br CN : coupure après Met
D : le peptide P1 comporte 3 acides aminés non polaires
Trp, Val, Gly
P1 : Lys-Trp-Val-Gly
14
E : à pH=7, la séparation électrophorétique des 3 peptides
est la suivante : (-) P1 – P2 – P3 (+)
P1 : H3N— Lys-Trp-Val-Gly —COO-
P1 : 1 charge (+)
NH3 
P2 : H3N—Leu-Glu-Ala-Asp —COOCOO- COO-
P2 : 2 charges (-)
P3 : H3N—Ala-Gly-Phe-Ser—COO-
P3 : charge ~ nulle
(-) P1 – P3 – P2 (+)
15
Question 4
Structure des protéines:
A : l’hélice  des protéines est stabilisée par des liaisons
hydrogènes intrachaînes
B : la structure en feuillet plissé  est stabilisée par des
liaisons ioniques
C : toutes les protéines possèdent une structure
quaternaire
D : la dénaturation modifie la structure primaire
E : l’activité biologique d’une protéine dépend de sa
conformation
16
Question 4
Structure des protéines:
A : l’hélice  des protéines est stabilisée par des liaisons
hydrogènes intrachaînes
Hélice 
 stabilisation par des liaisons hydrogène
intrachaînes entre l’oxygène de la fonction
carbonyle (C=O) d’un AA et l’hydrogène
porté par la fonction amine d’un 2ème AA
17
Question 4
Structure des protéines
B: la structure en feuillet plissé  est stabilisée par des
liaisons ioniques
NON
Feuillet plissé 
stabilisation par des liaisons hydrogène
18
Question 4
Structure des protéines
C: toutes les protéines possèdent une structure quaternaire
NON
La structure quaternaire d’une protéine résulte de l’association de
plusieurs chaînes polypeptidiques.
- Chaînes polypeptiques identiques: Homodimère (trimère…)
- Chaînes polypeptidiques différentes: Hétérodimère (trimère…)
Ex : Hémoglobine
4 chaînes polypeptidiques associées
en tétramère:
- 2 chaînes globine 
- 2 chaînes globine 
il existe des protéines monomériques
(sans structure quaternaire)
Ex : Myoglobine
19
Question 4
Structure des protéines
D: la dénaturation modifie la structure primaire
NON
La structure primaire d’une protéine est donnée par l’enchainement
des acides aminés :
N-terminal
R1
Liaison peptidique

C-terminal
NH-CH - CO-NH - CH-CO
R2
La dénaturation ne touche pas les liaisons peptidiques
 détruit les liaisons - ioniques
- hydrophobes
- hydrogène
 modifie les structures secondaire, tertiaire et quaternaire
 La structure primaire (liaisons peptidiques) peut être rompue
par réaction chimique (solution 6N HCl à 100 °C) ou par
réaction enzymatique.
20
Question 4
Structure des protéines
E : l’activité biologique d’une protéine dépend de sa
conformation
Dans de nombreux cas, l’activité biologique d’une
protéine est conditionnée par sa structure
spatiale et cette activité disparait si l’on dissocie
cette structure.
Le caractère pathogène de la protéine prion est dû à un
changement de conformation : la transformation d’une hélice 
en feuillet  (maladie de Creutzfeldt-Jacob)
21
Question 5
Concernant l’hémoglobine (Hb):
A : l’hémoglobine adulte normale la plus abondante est
formée d’un tétramère de formule 22
B : l’augmentation de la pCO2 augmente l’affinité de l’Hb
pour l’oxygène
C : le 2,3-bisphosphoglycérate, molécule fortement
chargée négativement, est un effecteur allostérique
augmentant l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène
D : l’hémoglobine fœtale a une plus grande affinité pour
l’oxygène que l’HbA
E: la drépanocytose est caractérisée par une anomalie
qualitative de l’hémoglobine fœtale 2g2
22
Question 5
Concernant l’hémoglobine (Hb):
A : l’hémoglobine adulte normale la plus abondante est
formée d’un tétramère de formule 22
O2
O2




O2
O2
23
Saturation (%)
Question 5
Concernant l’hémoglobine (Hb):
B : l’augmentation de la pCO2 augmente l’affinité de l’Hb
pour l’oxygène
diminue
pCO2 (mmHg)
60
40
20
10
0
20 40 60 80 100
pO2 (mmHg)
la courbe de saturation est déplacée vers la droite
 l’affinité diminue
 libération d’O2 dans les tissus
24
Question 5
Concernant l’hémoglobine (Hb):
C : le 2,3-bisphosphoglycérate, molécule fortement
chargée négativement, est un effecteur allostérique
augmentant l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène
diminuant
la courbe de saturation est déplacée vers la droite
COOH-C-OPO32H
100
Saturation
H-C-OPO32-
sans BPG + 5 mM BPG
+ 8 mM BPG
(altitude)
50
0
1
2026 40
60
80
100
pO2
25
Question 5
Concernant l’hémoglobine (Hb):
D : l’hémoglobine fœtale a une plus grande affinité pour
l’oxygène que l’HbA
la courbe de saturation est déplacée vers la gauche
+
Hb F = 2 g2
Hb F [2g2]
HbA2 [2d2]
Saturation (%)
HbA [22]
100
50
0
_
Hb fœtale
Hb adulte
20 26 40 60 80
100
pO2
Bébé Adulte
4 mois
26
Question 5
Concernant l’hémoglobine (Hb):
E: la drépanocytose est caractérisée par une anomalie
qualitative de l’hémoglobine fœtale 2g2
Drépanocytose : HbS = 2 s2
substitution Glu  Val
position 6 de la  globine
anomalie qualitative de l’HbA
Hb F = 2 g2
27
2- Enzymes et coenzymes
Question 1
Les enzymes :
A : sont des protéines douées d’activité catalytique spécifique
B : sont des catalyseurs biologiques capables de modifier les équilibres
réactionnels
C : possèdent un site actif qui permet la fixation du substrat
D : augmentent l’énergie libre d’activation des composés impliqués dans
la réaction
E : ont la même efficacité, quel que soit le pH
28
Question 1
Les enzymes :
A : sont des protéines douées d’activité catalytique spécifique
B : sont des catalyseurs biologiques capables de modifier les équilibres
réactionnels
NON
augmentent la vitesse initiale sans modifier les équilibres
C : possèdent un site actif qui permet la fixation du substrat
diminuent l’énergie libre d’activation des composés impliqués dans
D : augmentent
la réaction
NON
29
Energie libre du système
Barrière énergétique d’activation
Energie libre
d’activation
de la réaction
non
Catalysée
Barrière énergétique d’activation
S
Gi
 Enzyme = catalyseur
abaisse la barrière énergétique
et diminue l’énergie libre
d’activation de la réaction
Energie libre
d’activation de
la réaction
catalysée
Etat initial
Modification
globale
d’énergie libre
DG
 l’énergie libre de la
réaction (DG) catalysée
ou non est identique.
P
Gf
Etat final à l’équilibre
Avancement de la réaction
30
Question 1
Les enzymes :
E : ont la même efficacité, quel que soit le pH
NON
ont un pH optimum
31
Question 2
Concernant les enzymes:
A : la valeur de KM est caractéristique du couple enzyme/substrat
B : si la vitesse initiale est égale à 10% de la Vmax, la valeur du KM
est égale à 9 fois la concentration en substrat (enzyme
michaélienne)
C : si la concentration en substrat est égale à 2 KM, la vitesse initiale
d'une réaction est égale à la moitié de la Vmax (enzyme
michaélienne)
D : le katal se définit comme la quantité d’enzyme qui transforme une
mole de substrat par seconde
E : la courbe V = f([S]) d’une enzyme allostérique est une hyperbole en
l’absence d’effecteur
32
Question 2
Concernant les enzymes:
A : la valeur de KM est caractéristique du couple enzyme/substrat
Courbe de Michaelis-Menten
KM
Ex 1:
la réaction : Glucose + ATP  Glc-6P
est assurée par 2 enzymes : glucokinase et hexokinase
le substrat est le même / les KM sont différentes
KMhexokinase = 0,1 mmol.L-1 / KMglucokinase = 10 mmol.L-1
Ex 2:
l’hexokinase catalyse la formation de Glc-6P et de Fr-6P
l’enzyme est la même / les KM sont différentes
KM(fructose) > KM(glucose)
33
Question 2
Concernant les enzymes:
B : si la vitesse initiale est égale à 10% de la Vmax, la valeur du KM
est égale à 9 fois la concentration en substrat (enzyme michaélienne)
V =
Vm x [S]
[S] + KM
si V = 0,1 Vm 0,1 Vm =
Vm x [S]
[S] + KM
0,1 ([S] + KM) = [S]
0,1 KM = [S] – 0,1 [S] = 0,9 [S]
KM = 9 [S]
C : si la concentration en substrat est égale à 2 KM, la vitesse initiale
d'une réaction est égale à la moitié de la Vmax (enzyme
michaélienne)
NON
Vmax/2 quand [S] = KM
si [S] = 2 KM
V =
V = Vm x 0,66
Vm x 2 KM
2 KM + KM
= Vm x 2 KM
3 KM
34
Question 2
Concernant les enzymes:
D : le katal se définit comme la quantité d’enzyme qui transforme une
mole de substrat par seconde
Le katal est l’unité internationale : kat, nkat
Unité conventionnelle d’activité enzymatique:
µmol de substrat transformé/min
E : la courbe V = f([S]) d’une enzyme allostérique est une hyperbole en
l’absence d’effecteur
est une sigmoïde
KMA KM
KMI
35
Question 3
L'anhydrase carbonique des érythrocytes
réversible du dioxyde de carbone
H2O + CO2
catalyse
l'hydratation
H2CO3
La courbe expérimentale V = f([S]) pour cette enzyme est représentée
en l'absence (courbe –I) et en présence d’un effecteur,
l’acétazolamide (courbe +I).
A : dans cette représentation, la vitesse maximale de la réaction est
déterminée graphiquement pour une concentration saturante en
substrat
B : l’affinité de l’enzyme pour le CO2 n’est pas modifiée en présence
d’acétazolamide
C : l’acétazolamide est un inhibiteur non compétitif de l'anhydrase
carbonique
D : l'acétazolamide se fixe sur le site actif de l’anhydrase carbonique
E : la représentation de la cinétique de l'enzyme selon Lineweaver et
Burk est une droite
36
Question 3 : l'anhydrase carbonique des érythrocytes
l'hydratation réversible du dioxyde de carbone.
H2O + CO2
catalyse
H2CO3
La courbe expérimentale V = f([S]) pour cette enzyme est représentée
ci-dessous en l'absence (courbe –I) et en présence d’un effecteur,
l’acétazolamide (courbe +I).
Vm
v
-I
V’m
+I
Vm/2
V’m/2
KM = K’M
Le Km est
inversement
proportionnel à
l’affinité
[S]
A : dans cette représentation, la vitesse maximale de la réaction est
déterminée graphiquement pour une concentration saturante en
substrat
B : l’affinité de l’enzyme pour le CO2 n’est pas modifiée en présence
d’acétazolamide
37
KM = KM’ donc affinité identique
Vm
v
-I
V’m
Question 3
+ I
Vm/2
V’m/2
KM = K’M
[S]
C : l'acétazolamide est un inhibiteur non compétitif de l'anhydrase
carbonique
V’m < Vm et K’M = KM
D : l'acétazolamide se fixe sur le site actif de l’anhydrase carbonique
L’inhibiteur non compétitif se fixe sur un site différent du site actif
E : la représentation de la cinétique de l'enzyme selon Lineweaver et
Burk est une droite
Représentation de Lineweaver et Burk : 1/V = f(1/[S])
décrit une droite pour une enzyme michaélienne
38
Question 4
Soit une enzyme de concentration [E], présentant une cinétique
michaélienne. La représentation en double inverse de Lineweaver et
Burk de sa cinétique est présentée ci-dessous, la droite D est obtenue
1
en l’absence d’effecteur.
1/V
2
D
3
4
1/[S]
Il est possible d’obtenir la droite :
A : n° 1 en présence d’un inhibiteur compétitif
B : n° 2 en présence d’un inhibiteur compétitif
C : n° 3 en présence d’un inhibiteur non compétitif
D : n° 4 en augmentant la concentration en enzyme [E]
39
E : n° D à partir des conditions n°2 en augmentant la concentration
en
Question 4
Soit une enzyme de concentration [E], présentant une cinétique
michaélienne. La représentation en double inverse de Lineweaver et
Burk de sa cinétique est présentée ci-dessous, la droite D est obtenue
en l’absence d’effecteur.
1
1/V
Inhibition NON COMPETITIVE
2
D
3
1/Vmax1
4
1/Vmax
-1/KM = -1/KM1
1/[S]
Il est possible d’obtenir la droite :
A : n° 1 en présence d’un inhibiteur compétitif
NON
Droite 1: 1/Vmax1 > 1/VmaxD soit Vmax1<VmaxD
avec KM1= KMD
1 = inhibiteur non compétitif
40
Question 4
Question 4
Soit une enzyme de concentration [E], présentant une cinétique
Soit la représentation en double inverse de Lineweaver et Burk d’une
michaélienne. La représentation en double inverse de Lineweaver et
réaction catalysée par une enzyme de cinétique michaélienne de
Burk de sa cinétique est présentée ci-dessous, la droite D est obtenue
cocentration [E]. La droite D est obtenue en l’absence d’effecteur.
en l’absence d’effecteur.
1
1/V
2
Inhibition COMPETITIVE
D
3
4
1/Vmax2=1/Vmax
-1/KM -1/KM2
1/[S]
Il est possible d’obtenir la droite :
B : n° 2 en présence d’un inhibiteur compétitif
2 = inhibiteur compétitif
Droite 2: 1/Vmax2 = 1/VmaxD
-1/KM2>-1/ KMD soit KM2> KMD = affinité réduite
41
Question 4
Il est possible d’obtenir la droite :
C : n° 3 en présence d’un inhibiteur non compétitif
NON NON
1
1/V
2
D
3
4
1/Vmax3 =1/Vmax
-1/KM3 -1/KM
Droite 3: 1/Vmax3 = 1/VmaxD
1/[S]
-1/KM3<-1/ KMD soit KM3< KMD
Affinité + élevée = activateur
42
Question 4
Il est possible d’obtenir la droite :
D : n° 4 en augmentant la concentration en enzyme [E]
1
1/V
2
D
3
4
1/Vmax
1/V’max = 1/2Vmax
1/[S]
-1/KM
si [E] augmente, V’max augmente
1/V’max diminue
 droite 4
43
Question 4
Il est possible d’obtenir la droite :
E : n° D à partir des conditions n°2 en augmentant la concentration
en substrat [S]
2 = inhibiteur compétitif
1
1/V
2
D
3
4
1/Vmax2=1/Vmax
-1/KM -1/KM2
1/[S]
Le substrat ( S ) en excès déplace l’inhibiteur ( I )
(compétition pour la fixation au site actif)
44
Question 5
Les coenzymes :
A : la fonction aldéhyde du phosphate de pyridoxal participe son action
B : un atome de carbone du noyau purique participe à la fonction du
NAD+
C : la fonction thiol participe à l’action du coenzyme A
D : le coenzyme A participe directement aux réactions d’oxydoréduction
E : l’ouverture réversible d’un pont disulfure participe à l’action de
l’acide lipoïque (ou lipoamide)
45
Question 5: Les coenzymes
A: la fonction aldéhyde du phosphate de pyridoxal participe à son
action
O
HO
P
H
O
C
HO H C
2
ex: Alanine AminoTransférase
= ALAT
COOH
COOH
CH NH 2
C
CH 3
CH 2
O
CH 2
ALA
OH
H
N
N
CH 3
COOH
COOH
C
CH NH 2
O
CH 3
CH 2
CH 2
COOH
acide
cétoglutarique
O
acide
pyruvique
COOH
GLU
46
Le phosphate de pyridoxal (PAL) dans la réaction de transamination
Apoenzyme
COOH
Lys
P
N
O
R-CH
CH
CH2
OH
H
CH3
N
NH2
N
COOH P
O
Apoenzyme
+ H2O
OH
H
CH3
N
P
O
CH2
OH
H
CH3
H+
N
O
CH
CH2
OH
H
CH3
NH
R-C-COOH
R-C-COOH
CH2
HN+
CH
Ac -cétonique
NH2
O
P
CH2
Liaison imine : PAL-apoenzyme
P
R-C-COOH
R-CH
Phosphate de pyridoxamine
O
CH2
CH2
hydrolyse
Protonation
N
H
OH
HN+
CH3
47
Question 5 : les coenzymes
B : un atome de carbone du noyau purique participe à la fonction du
NAD+
du noyau nicotinamide
CO-NH2
nicotinamide
+
N
O-H2C
-O
P
P
O
O
CH2
CONH2
N
N
N
O
(C)
H
CONH2
+
OH OH
NH2
N
O
H
ribose
O
O
-
O
(B)
(A)
adénine
(purine)
ribose
N
N
+
A : La forme représentée est le NADP
B : Son rôle est la fixation de 1 proton e
++ 2e2H
C : Le cycle (A) est la part ie act ive+ du c
NADH + H
NAD+
+
D : La différence de struct ure ent re NA
se sit ue au niveau du cycle (B)
E : Ce coenzyme est un cofact eur des am
en ut ilisant le groupe NH2 du cycle (
OH OH
NAD+= Nicotinamide adénine dinucléotide
48
Question 5 : Les coenzymes
C : la fonction thiol participe à l’action du coenzyme A
cystéamine
Acide
pantothénique
Transfert d’acyle
Adénosine
3’P-5’diP
49
Question 5 : Les coenzymes
C : la fonction thiol participe à l’action du coenzyme A
Transfert d’acyle
Ex: formation d’acétyl-CoA
H+ + CoASH + CH3- C- O-  CH3- C- SCoA + H2O
=O
=O
D: le coenzyme A participe directement aux réactions d’oxydo-réduction
Coenzymes d’oxydoréduction :
• NAD+, NADP+,
• riboflavines (vit B2, FAD),
• acide lipoïque,
• co-enzymes quinoniques
NON
50
Question 5
Les coenzymes
E : l’ouverture réversible d’un pont disulfure participe à l’action de
l’acide lipoïque (ou lipoamide)
51
Coenzyme du complexe de la pyruvate deshydrogénase
CH3-CO-COOH
TDP
L
S ~ CO
pyruvate
deshydrogénase
CO2
CH3-CHOH-TDP
SH
HSCoA
dihydrolipoamide
transacétylase
L
S
S
dihydrolipoamide
deshydrogénase
CH3
FADH2
NAD+
L SH
SH
CH3- C ~ SCoA
O
FAD
NADH + H+
52
3- Structure des glucides
et des lipides complexes
53
Question 1
Le disaccharide suivant :
A : est formé d'un hexose et d'un pentose
6
2 hexoses : sucres à 6 C
O
H
H
OH Glc H
B : comporte une liaison oside-oside
1
OH
les 2 C anomériques sont
engagés dans la liaison osidique
C : est formé d'un aldose et d'un cétose
CH2OH
H
6
HOH2C
aldose = glucose
cétose = fructose
OH
H
Fr
H
D : possède un OH hémiacétalique libre
O
O
OH
2
OH
H CH2OH
Non : donc pas de pouvoir réducteur
E : son nom systématique est :
-D-glucopyranosyl (12) -D-fructofuranoside
ou -D-fructofuranosyl (21) -D-glucopyranoside
54
Question 2
Soit le motif disaccharidique suivant :
A : il contient 2 résidus N-acétyl-D-glucosamine
CH2OH
O
OH
OH
CH2OH

1
O
4
OH
D-glucopyranosyl
O
N-acétyl
D-glucosamine
NH – C - CH3
NH – C - CH3
O
O
N-acétyl
B : les 2 composés sont reliés par une liaison  (14)
 (14)
C : il est hydrolysable par une (14)-D-galactosidase
NON
liaison  (14) entre 2 résidus N-acétyl-D-glucosamine
55
Question 2
Soit le motif disaccharidique suivant :
CH2OH
OH
O
 (14)
Glc
O
CH2OH
OH
O
Glc
OH
NH – C - CH3
NH – C - CH3
O
N-acétyl
O
D : il est le motif élémentaire de l’amidon
amidon : [Glc  (14) Glc]n
et ramifications [Glc  (16) Glc]n
E : il est le motif élémentaire de la cellulose
Motif élémentaire: cellobiose
(-D-glucopyranosyl (1
4) D-glucopyranose)n
n = plusieurs milliers
56
Question 3 (concours 2009-10)
La méthylation, suivie d’une hydrolyse acide :
A : du lactose permet d’isoler le 2,3,4,6-tétraméthyl-glucose et le
2,3,6-triméthyl-galactose
B : du lactose permet d’isoler le 2,3,4,6-tétraméthyl-galactose et le
2,3,6-triméthyl-glucose
C : du maltose permet d’isoler le 2,3,4,6-tétraméthyl-glucose et le
2,3,6-triméthyl-glucose.
D : de l’isomaltose permet d’isoler le 2,3,4,6-tétraméthyl-glucose et
le 2,3,4-triméthyl-glucose
E : du saccharose permet d’isoler le 2,3,4,6-tétraméthyl-glucose et
le 2,3,6-triméthyl-glucose
57
Question 3 (concours 2009-10)
La méthylation suivie d’une hydrolyse acide du lactose :
lactose= [Gal  (14) Glc]
6
H3C
4
H
CH3
H
CH3
3
H
Gal
6
H H
H
H
2
CH3
CH3
CH3
1
CH3 H
H
3
2
H
CH3
Glc
Hydrolyse  2,3,4,6–tétraméthyl–galactose
+ 2,3,6-triméthyl-glucose
B : permet d’isoler le 2,3,4,6-tétraméthyl-galactose
et le 2,3,6-triméthyl-glucose
58
Question 3 (suite)
La méthylation suivie d’une hydrolyse acide du maltose :
C : permet d’isoler le 2,3,4,6-tétraméthyl-glucose et le
2,3,6-triméthyl-glucose
maltose
6
CH3
4
H3C
CH3
6
CH3
CH3
CH3
2
2
3
3
CH3
CH3
= [Glc  (14) Glc]
Hydrolyse  2,3,4,6–tétraméthyl–glucose
+ 2,3,6-triméthyl-glucose
59
Question 3 (suite)
La méthylation suivie d’une hydrolyse acide de l’isomaltose :
D : permet d’isoler le 2,3,4,6-tétraméthyl-glucose et le
2,3,4-triméthyl-glucose
6
4
CH3
CH3
3
1
2
CH3
H3C
4
Isomaltose = [Glc  (16) Glc]
6
CH3
3 2
CH3
1
CH3
CH3
Hydrolyse  2,3,4,6–tétraméthyl–glucose
+ 2,3,4-triméthyl-glucose
60
Question 3 (suite)
La méthylation suivie d’une hydrolyse acide du saccharose :
E: permet d’isoler le 2,3,4,6-tétraméthyl-glucose et
le 2,3,6-triméthyl-glucose
= [Glc  (12)  Fructose]
ou [Fructose  (21)  Glc]
Hydrolyse
 2,3,4,6 –tétraméthyl–glucose
+ 1,3,4,6-tétraméthyl-fructose
NON
6CH OH
2 CH3
O
4
H
Glc
H
1
OH
CH3 H
OH
CH3
2
3
H
HOH2C
H 3C
6
O
O
H
H
OH
CH3
Fr
4
OH
CH3 2
3
OH
CH3
CH3
H CH2OH
1
61
Question 4
A : Les lipides sont insolubles dans l’eau
B : certains lipides comportent des groupements polaires
C : l’acide palmitique est un acide gras polyinsaturé à 16 atomes de
carbone
D : les triglycérides assurent le stockage des acides gras dans le tissu
adipeux
E : les triglycérides sont formés par un acide gras estérifié par 3
molécules de glycérol
A : les lipides sont insolubles dans l’eau
lipides = composés organiques insolubles dans l’eau (solvant polaire)
mais solubles dans les solvants organiques (non polaires)
62
Question 4
B : certains lipides comportent des groupements polaires
Caractère amphipatique de certains lipides
Exemple 1: les acides gras
Acide palmitique (C16:0)
COOH
Pôle hydrophobe
Pôle hydrophile
63
Question 4
B : certains lipides comportent des groupements polaires
Caractère amphipatique de certains lipides
Exemple 2 : les glycérophospholipides
Y=H
Acide phosphatidique
= inositol  Phosphatidylinositol
= éthanolamine  Phosphatidyléthanolamine
= choline  Phosphatidylcholine
= sérine  Phosphatidylsérine
O
Pôle hydrophobe
O
CH2 – O – C – (CH2)n – CH3
H3C – (CH2)n – C – O – CH
O
CH2 – O – P – O – Y
OH
Pôle hydrophile
64
Question 4
C : l’acide palmitique est un acide gras polyinsaturé à 16 atomes de
carbone
NON
Acides gras saturés: acide myristique (C14), palmitique (C16), stéarique (C18)
Acides gras insaturés: Acide palmitoléique C16:1(9) ou C16:1D9
CH3 – (CH2)5 – CH = CH – (CH2)7 – COOH
16
10
1
9
Acide linoléique C18:2 (9,12) ou C18:2D9,12
CH3 – (CH2)4 – CH = CH – CH2 – CH = CH – (CH2)7 – COOH
18
13
12
10
9
1
65
Question 4
D : les triglycérides assurent le stockage des acides gras dans le tissu
adipeux
Stockage des lipides dans le tissu adipeux
E: les triglycérides sont composés d’un acide gras estérifié par trois
molécules de glycérol NON
O
1
CH2OH
2
HCOH
3
O
+
3 HO–C–R
3 acides gras
CH2OH
Glycérol
1
CH2 – O – C – R1
O
2
H – C – O – C – R2
O
3
Triacylglycérol
CH2 – O – C – R3
66
Question 5 : L’acide arachidonique
A
B
C
D
E
:
:
:
:
:
est un acide gras saturé à longue chaîne
appartient à la série w6 (ou n-6)
libère du glycérol par hydrolyse en milieu alcalin
est un phospholipide
est un le précurseur des prostaglandines
A : est un acide gras saturé à longue chaîne
NON
AG polyinsaturé à longue chaîne
n-6
n
C20:4(5,8,11,14)
B : appartient à la série w6 (ou n-6)
C : libère du glycérol par hydrolyse en milieu alcalin
N’est pas constitué de glycérol
NON
67
Question 5 : l’acide arachidonique
D : est un phospholipide
NON
glycérophospholipides
Y : H , inositol, éthanolamine, choline ou sérine
O
CH2 – O – C – R1
O
H – C – O – C – R2
O
CH2 – O – P – O - Y
sphingophospholipides
OH
Sphingosine (di-alcool aminé à longue chaîne)
HO – CH –
CH – NH – CO – R
CH2 OH
Liaison amide avec
un acide gras
Estérification par PO4H3
68
Question 5 : l’acide arachidonique
E: est le précurseur des prostaglandines
Acide arachidonique
Leucotriène B4
Prostaglandine E1
OH
Thromboxane A2
69
Question 6 : Le composé suivant est présent dans l’huile de soja
A : il contient un acide stéarique NON
B : il s’agit d’un sphingophospholipide
C : il s’agit d’un sphingoglycolipide
D : la partie glucidique de ce composé est clivée par une galactosidase
E : les lipides complexes tels que ce composé sont des composants des
membranes biologiques
sphingosine
HO - CH – CH = CH - (CH2)12 – CH3
CH2OH
OH
CH2OH
O
O
OH 2
NH
OH
HC –NH – CO – (CH2)14 – CH3
O O - CH2
O
O
OH I
COCH3
CH2OH
OH 3
acide palmitique
OH
-D-galactose -D-glucose
N-acétyl
-D-galactosamine
70
Question 6
B : il s’agit d’un sphingophospholipide NON
absence de groupement phosphate
C : il s’agit d’un sphingoglycolipide
sphingosine
oligosaccharide
CH2OH
OH
OH
1
CH2OH
O
NH
COCH3
HO - CH – CH = CH - (CH2)12 – CH3
CH2OH
O O - CH2
O
O
OH
2
OH
HC –NH – CO – (CH2)14 – CH3
O
OH
3
acide gras
OH
Sphingoglycolipide
(ganglioside)
71
Question 6
D :la partie glucidique de ce composé est clivée par une -galactosidase
sphingosine
-galactosidase
CH2OH
OH
OH
1
CH2OH
O
CH2OH
OH
2
O
OH
HC –NH – CO – (CH2)14 – CH3
O O - CH2
O
O
NH
COCH3
HO - CH – CH = CH - (CH2)12 – CH3
OH
3
acide palmitique
OH
-D-galactose -D-glucose
N-acétyl
-D-galactosamine
E : les lipides complexes tels que ce composé sont des composants des
membranes biologiques
Rôle structural: stabilisants membranaires
Rôle fonctionnel: médiateurs de signalisation
72