Transcript Aminokyseliny File

R

CH
COOH
NH2
Aminokyseliny
AMK
AMK
• substituční deriváty KK, které obsahují skupinu –COOH a –NH2
• ze živých organismů bylo izolováno několik set AMK
• nejdůležitějších je 20, ze kterých jsou zbudovány bílkoviny –
kódované AMK
•
•
jako kódované se označují proto, že informace o jejich zařazení do bílkovin
je uložena v nukleových kyselinách prostřednictvím genetického kódu
tzn. že pro každou aminokyselinu existuje konkrétní kód nebo kódy tvořené
třemi po sobě jdoucími nukleotidy  viz nukleové kyseliny
• většina přírodních aminokyselin jsou α-aminokyseliny, mají
proto stejný základní skelet
R
•
složení:

CH
COOH
NH2
-COOH …kyselá složka: COOH → COO- + H+
-NH2 …zásaditá složka: | NH2 + H+ → NH3+
Názvy
•
pro pojmenování se častěji než systematické používají triviální názvy
odvozené od zdroje, z něhož byly prvně izolovány, nebo z výrazné
vlastnosti, např.:
název
R
původ názvu
glycin
H-
podle sladké chuti (řec. glykýs)
tyrosin
OH-C6H4-CH2-
podle sýra (řec. tyros)
asparagin
NH2-CO-CH2-
podle chřestu (lat. asparagus)
Názvy
•
•
•
při zápisu složitých struktur peptidů a bílkovin se místo vzorců používají
pouze třípísmenné symboly např. Gly, Tyr, Asn nebo u nejsložitějších
struktur nověji jednopísmenné symboly např. G, Y, N
to je možné proto, že propojení jednotlivých aminokyselin do řetězců je
prostřednictvím tzv. peptidové vazby stále stejné (viz dále)
ukázka zápisu struktury dvou lidských hormonů lišících se dvěma
aminokyselinami, které mají zcela odlišné účinky
(Phe)*
Cy s Ty r Ile Gln
S
Asn
(Arg)*
Cy s Pro Leu Gly
S
oxytocin - stahy hladkého svalstva
vazopresin* - øídí metabolismus vody
PŘEHLED KÓDOVANÝCH AMK
PŘEHLED KÓDOVANÝCH AMK
Fyzikální vlastnosti
•
•
•
•
bezbarvé, krystalické látky
některé – sladká chuť
většina rozpustná ve vodě
vysoké body tání
1) Polarita
• kyseliny můžeme podle polarity dělit do dvou
krajních skupin
• AMK - nepolární – např. alanin
- polární – např. asparagin (mohou tvořit
vodíkové vazby a podílet se na elektrostatických
interakcích
2) Acidobazické vlastnosti
• AMK mají dipolární charakter, tzn. že v závislosti na pH
prostředí se mohou chovat jako kyseliny i jako zásady
• za určitých vlastností prostředí se mohou vyskytovat v
podobě obojetného iontu - amfiontu
•
tj. iont, který navenek vystupuje jako elektroneutrální částice, ale ve
skutečnosti ve své struktuře obsahuje celý kladný i záporný náboj
O
R
CH
- H+
O
R
C
CH
+
NH3
OH
+H
R
C
+
+
NH3
amfiont
O
- H+
-
O
CH
+ H+
C
-
NH2
O
Acidobazické vlastnosti
• pH při, kterém je výsledný náboj nulový se
nazývá izoelektrický bod pI
• je charakteristický pro každou AMK
• má vliv na fyzikální i chemické vlastnosti AMK
pI = pK1 + pK2 /2
(pK1 + pK2 = disociační konstanty), graf !!!
• pI: neutrální AMK = 4,8 – 6,3
zásadité AMK = 7,6 – 10,8
kyselé AMK = 2,7 – 3,2
• tato vlastnost se často využívá při separaci a identifikaci
aminokyselin (elektroforéza – izoelektrická fokusace)
Chemické vlastnosti
•
jsou amfoterní:
1)
reakce s kyselinami:
CH2 – COOH + HCl → CH2 – COOH


NH2
NH3Cl
k. aminooctová
hydrogenchlorid kys. Aminooctové
2)
reakce se zásadami:
CH2 – COOH + NaOH → CH2 – COONa + H2O


NH2
NH2
aminooctan sodný
Formy AMK
• s
výjimkou
glycinu
obsahují
všechny kódované AMk ve své
struktuře asymetrický atom uhlíku
a to je spojeno s optickou
aktivitou
• asymetrický atom uhlíku nese čtyři
různé substituenty
• označují se: D- a L- formy (nověji
se v organické chemii označují jako
R- a S-izomery)
•
•
v bílkovinách se vyskytují pouze Lformy !!!
řada mikroorganismů využívá D-formy
k tvorbě vysoce toxických peptidů –
antibiotika
COOH
COOH
H
C
NH2
CH3
D-forma
H2N
C
H
CH3
L-forma
1) Reakce AMK - kondenzace
• reakce, při kterých dochází k propojování AMK do řetězců
• reakce –COOH skupiny 1. AMK s –NH2 skupinou 2. AMK za
současného odštěpení vody
• vzniká dipeptid až polypetid (tj. bílkovina)
• přítomnost peptidické vazby – BIURETOVA reakce (vzniká biuret =
modrofialové zabarvení, peptid + Cu2+ v alkalickém prostředí)
H
NH2
O
+
R1 CH C
OH
N
H
R2 CH COOH
- H2O
H2N
N-konec
R1
H
CH
N
COOH
C
CH
O
R2
peptidová
vazba
C-konec
Příklad
2) Reakce AMK - dekarboxylace
• reakce, které si využívají při odbourávání
nadbytečných AMK
R
HC
NH2
COOH
R
CH2
NH2
+
CO2
3) Reakce AMK - transaminace
• reakce slouží k přenosu aminoskupiny z jedné
molekuly na druhou
• z kyseliny, která je v nadbytku se může vyrobit
AMK potřebná
R1
CH COOH
+
R2
C
NH2
O
O
NH2
COOH
R1
C
COOH
+
R2
CH COOH
4)
Reakce AMK - oxidační deaminace
• reakce sloužící při získávání energie z AMK a bílkovin
(např. při hladovění)
• úplným odbouráním AMK vzniká oxid uhličitý, voda a
amoniak
NH2
R
CH
O
NH
H2O
COOH
R
-2H
C
imin
COOH
R
C
COOH
+
NH3
Příprava AMK
1) α - aminokyseliny
• reakcí α - halogenkyselin s vodným roztokem
amoniaku
2) β - aminokyseliny
• adicí amoniaku na α,β - nenasycené kyseliny
• z výchozích látek vznikne nejprve amonná sůl, z které
se aminokyselina musí uvolnit
3) aromatické AMK
• redukcí nitrosloučenin v kyselém prostředí
Získávání AMK
• rostliny a většina mikroorganismů
spotřebu samovýrobou
kryjí
veškerou
• živočichové vyrábí jen některé, ostatní musí
přijímat potravou, hlavně ve formě bílkovin –
esenciální AMK = nepostradatelné (8 + 2) –
organismus není schopen tyto AMK syntetizovat
z jinýchlátek, proto se musí přijímat v potravě
(tyto AMK potvrzují kvalitu potravy)
• neesenciální AMK = postradatelné – jsme
schopni je syntetizovat transaminací z
oxokyselin
Význam AMK
• potrava po operacích trávicího ústrijí
• léčiva, ochucovadla
• přídavky do krmiv zvířat pro urychlení
růstu
• biologicky nejvýznam.  - AMK = základní
stavební jednotky bílkovin
• ……