Transcript 극성아미노산은 수소결합

Chapter 1: Amino Acid
Protein = First / Foremost
7 groups of protein

구조단백질

수축

저장

방어

운반

신호

조절
2008-03-12
Ch1. 아미노산
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아미노산 구조
• 통상적인 아미노산의 수
- 자연계 ; 300 개 aa 발견
– 20개의 통상적인 아미노산이 포유류 단백질에 존재
(DNA genetic code)
• 아미노산의 구조적 특성
– 아미노산은 carboxyl 기를 가지고 있으며, α-carbon
에 결합된 amino기 (NB: 프롤린/이미노기)를 각각 가
지고 있다.
– 두 기(잔기)은 생리적 pH 에서 전하를 띤다
(-COO- / -NH3+).
– Peptide bond에서 AA 배열은 아미노(N) 말단에서
카복시 (C) 말단으로 판독.
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그림 1.1 아미노산의 구조적 특성(완전히 양성
자를 띤 형태로 보여주고 있다).
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극성과 비극성
⁇ 각 원자의 전자를 끌어당기는 고유의 능력인 전기음성도의 차이에
따라 원자간의 결합이 한쪽으로 치우치는 극성과 비슷한 비극성으
로 분류됨. (
방향으로 갈수록 전기음성도가 크다)
1 2
1주기 H
2
Li Be
3
Na Mg
4
K
5
Rb
3 4 5 67 8 족
He
B C N O F Ne
Al Si P S Cl Ar
Kr
Xe
⁇ 극성을 띨 경우 원자간에 전기음성도가 큰 쪽이 음전하 (⊝ charge)
를 띠고 상대적인 원자는 양전하(⊕charge)를 띰.
Ex) 비극성: C-H /
⊝아미노산
/ C-O ⊝ / C=O ⊝ / C- Br ⊝ , 5
2008-03-12 극성: C-N ⊝ / C-Cl
Ch1.
등
결합
; 원자가 결합이론 (시그마 결합)
분자궤도 함수이론 (원자궤도함수의 조합으로 형성)
⁇ 공유결합
: 원자간에 전자를 각각 내놓고 전자계를 만족시킴
ex) H2 ,CH4,
⁇ 비공유 결합
1) 이온결합
: 양이온과 음이온의 정전기적 결합 ex) Na⊕- Cl⊝
2) 수소결합
: OH 분자간의 음이온과 양이온 간 쌍극자 인력
3) 소수성결합
: 비극성 기를 갖는 소수성끼리의 응집력
4) 반데르발스 결합
: 전기적 중성인 분자 사이에서 근거리에서 작용하는 약한 인력결합
즉 인력과 반발력이 균형을 이루는 거리사이의 전기장의 결합
ex) 아연, 카드늄, 수은이 고압상태로 존재하는 힘
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• 곁 사슬(side chain R 기)에 따른 분류
1) 비극성
(알라닌, 글라이신, 이소류신, 메티오닌, 페닐알라닌,
프롤린, 트립토판, 발린),
2) 전하를 띠지 않는 극성
(아스파라진, 시스테인, 글루타민, 세린, 트레오닌,
타이로신),
3) 산성
(아스파트산, 글루탐산)
4) 염기성
(아지닌, 히스티딘, 라이신)으로 분류된다.
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그림 1.2 아미노산의 전하 및 R기 극성에 따라서
단백질에 존재하는 20개 아미노산
1) 비극성아미노산 (Nonpolar side chains )
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그림 1.3 전하를 띠지 않는 극성아미노산
(2) Uncharged Polar side chains)
Amide
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Sulfhydryl
thiol
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3) 산성 곁사슬을 갖는 아미노산
(Acidic Side chains)
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4) 염기성 곁사슬을 갖는 아미노산
(Basic Side Chains)
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그림 1.4 가용
및 막단백질에
서 비극성 아미
노산의 위치
비극성 아미노산은 소수성
상호작용에 참여한다.
비극성(소수성) R-잔기를 가진 아
미노산은 일반적으로 수용액 상태
에서 작용하는 단백질 내부(게재
단백질) or 지질과 상호작용하는
단백질 (막단백질과 같은)의 표면
(말초단백질) 에 존재한다.
극성곁사슬을 가진 아미노산은 수
용액 상태에서 작용하는 단백질의
외부(외측)에 그리고 막-연관 단백
질의 내부(내측)에 존재한다.
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그림 1.6
타이로신의 페놀성
하이드록실와 카르
보닐기를 갖는 다른
분자간의 수소결합
극성아미노산은 수소결
합(hydrogen bonds)을 만
든다.
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그림 1.6
타이로신의 페놀 하이
드록시기와 카보닐기
를 갖는 다른 분자간
의 수소결합
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그림 1.7 통상적으로 존재하는 아미노산에 대
한 약자 및 심볼
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Essential AA
PVT TIM HALL
Nine amino acids are essential for Human Adults: isoleucine,
leucine, lysine, threonine, tryptophan, methionine, valine ,
phenylalanine and Histidine
In addition, the amino acids Arginine, cysteine, glycine, glutamine
and tyrosine are considered conditionally essential AA
Arginine, Ornithine, and Citrulline, which are interconvertible by the
urea cycle, are considered a single group.
The sulfur-containing amino acids, methionine and homocysteine, can
be converted into each other but neither can be synthesized de novo
in humans. Cysteine can be made from homocysteine but cannot be
synthesized on its own.
Taurine for CAT
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아미노산의 구조
• 아미노산 사이에 생성된 추가결합
– 두개의 시스테인 잔기가 이황결합disulfide bond)을
생성하여 시스틴을 만든다.
– 산성곁사슬은 음전하를 띠며, 염기성 곁사슬은 일반적
으로 생리적 pH에서 양전하를 띤다. 모두 다 이온결합
을 생성할 수 있다.
– 펩타이드 사슬에 전하를 띤 아미노산이 더해진 모든
유리 아미노산은 완충제로써 작용할 수 있다.
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그림 1.8 알라닌의 D 및 L형 : (Mirror Image; 거울상)
아미노산의 입체이성질체
(Stereoisomer/ Optical
isomers/ Enatiomers)
D형 및 L형 아미노산.
L형 아미노산 만이 사람
의 단백질에 존재한다.
D형 아미노산은 일부 항
생제 및 세균세포벽에 존
재한다.
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Henderson-Hasselbalch Eq
그림 1.9 아세트산의 적정곡선
: 약산과 약산의 포합염기 농도간의 정
량적 관계를 산출하는데 사용.
A
K1
B
K2
K1
평형상수 Ka = ---K2
=
B
----A
Ka = [H+]*[A-]
[HA]
[HA]*Ka= [H+]*[A-]
[HA]
[H+]= Ka ----[A-]
[HA]
-log [H+]= -log Ka –log ---[A-]
[A-]
pH = pKa + log ---[HA]
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그림 1.10 산성, 중성 및 염기성 용액에서
alanine (AA)의 이온형
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Double polar
Zwitterion
Isoelectric form
Ampholytes 20
그림 1.11
AA(알라닌)
적정곡선
pI
Isoelectric Points
(pK1 +pK2)
= --------2
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HW
How about the pI
in the case of
basic AA (histidine/lysine/arginine)
or
acidic AA (aspartic acid/glutamic acid) ?
Mid-term Exam
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그림 1.12 H-H Eq Physiological Application
A, HCO3- 또는 CO2의 농도에 따른 pH 변화
Bicarbonate (중탄산나트륨)
: 생체내 buffer system 유지
[HCO3-]농도 & CO2 분압에
따라 pH 조정.
1) If blood 산성(H+ 증가) ?
2) If blood 알칼리(OH- 증가)?
Mid-term Exam
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B. 약물의 이온형
HA
H + + AHA 상태로 통과
Base drug BH
B + H+
B 상태로 통과
Acid drug
pH 1.0-1.5 : 위장 내
H+ + A- ---- HA
HA 로 lumen 통과
pH 7.4 : Blood
HA ----- H+ + A통과된 HA가 유리됨
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Mid-term Exam
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그림 1.13
concept map
개념지도에 사
용되는 심볼
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Quiz 2
• 아미노산을 전하 및 R기 특성에 따라
4 가지로 분류하고 구조식을 그리시오
(Essential AA에 ★표 하시오)
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