Transcript PRÓTEIN · Oftast blanda margra tegunda próteina í matvælum · Prótein eru gerð úr 20 mismunandi amónósýrum (a.s.) · Amínósýrur, að proline (Pro)

PRÓTEIN
· Oftast blanda margra tegunda próteina í matvælum
· Prótein eru gerð úr 20 mismunandi amónósýrum (a.s.)
· Amínósýrur, að proline (Pro) og hydroxyproline (hy-Pro)
undanskildum, eru allar eins að grunnbyggingu en
mismunandi R-hópar (hliðarhópa) aðgreina þær
· R-hópar sem greina að a.s. ráða mestu um eiginleika a.s. og
próteina
· Flestar amínósýrur eru á L-formi  stjórnar byggingu
próteina
Fjórir flokkar amínósýra
· 1. Óskautaðar
· R hópur er óskautaður eða vatnsfælinn
· Vatnsfælni er í réttu hlutfalli við lengd alifatískra
hliðarhópsins
· Dæmi: Ala, Ile, Leu, Met, Phe, Pro, Trp, Val
· 2. Skautaðar, óhlaðnar
· Geta myndað vetnistengi t.d. við H2O eða aðrar a.s.
· Ser, Thr, Tyr (-OH hópar)
· Asn, Gln (C=O og NH2 hópar)
· Cys (-SH hópur, thiol)
· Gly stundum flokkuð hér (erfitt að flokka Gly)
Fjórir flokkar amínósýra
· Jákvætt hlaðnar:
· Lys (NH2 hópur), Arg (guanidine hópur)
· His (imidazole hópur)
· His er 10% jónuð við pH=7 og 50% jónuð við pH=6
· Neikvætt hlaðnar (við pH=7):
· Asp og Glu (-COOH hópur)
Leysanleiki próteina er háður dreifingu hlaðinna/óhlaðinna Rhópa á yfirborði sameindanna
Fríorka fyrir flutning 1 móls amínósýra úr vatnslausn í etanol
(vatnsfælinn fasa):
DG = DH - TDS
Bygging
amínósýra
Lífsnauðsynlegar amínósýrur
·
·
·
·
·
·
·
·
·
·
isoleucine
leucine
lysine
methionine
phenylalanine
threonine
tryptofan
valine
histidine
arginine
(Ile)
(Leu)
(Lys)
(Met)
(Phe)
(Thr)
(Trp)
(Val)
(His)
(Arg)
I
L
K
M
F
T
W
V
H
R
(Ekki alltaf talin með)
Amínósýrur sem eru ekki
lífsnauðsynlegar
·
·
·
·
·
·
·
·
·
·
glutamate
glutamine
proline
aspartate
asparagine
alanine
glycine
serine
tyrosine
cysteine
(Glu)
(Gln)
(Pro)
(Asp)
(Asn)
(Ala)
(Gly)
(Ser)
(Tyr)
(Cys)
E
Q
P
D
N
A
G
S
Y
C
Lífsnauðsynlegar amínósýrur
Myndun peptíðtengja
Fjölpeptíðkeðjur
Alfa helix bygging í próteinum
Myóglóbín - bygging
Myndbygging próteina
Efnatengi
Vetnistengi
· Gegna lykil hlutverki í -helix, , 3° og 4° byggingu
próteina
· Hliðarkeðjur skautaðra og hlaðinna amínósýra (a.s.)
mynda vetnistengi innan sameinda.
· Hlaðnir hópar á yfirborði próteina mynda mörg
vetnistengi við H2O
Myndbygging próteina
Efnatengi
Vatnsfælin tengi (hrif)
· Hliðarkeðjur vatnsfælinna a.s. eru óskautaðar
 hvarfast ekki við H2O  raðast saman frá
vatnsfasa
· Vatnsfælin tengi eru mikilvæg innan sameinda og á
milli þeirra. Vatnsfælnar a.s. mynda ekki tengi við
vatn. Vatn fær meiri reglufestu í kringum vatnsfælnar
sameindir sem leiðir til minnkunar í óreiðu (DS)
kerfisins saman ber:
DG= DH -T DS
Myndbygging próteina - Efnatengi
Rafhrif
Hliðarkeðjur a.s. eins og t.d. Asp, Glu, Tyr, Lys, Arg og Cys
eru þátttakendur í rafhrifum.
Aðdráttarkraftar og fráhrindikraftar myndast á milli hlaðinna og
skautaðra hliðarkeðja. Á bæði við um hliðarkeðjur (R-hópa) og
enda próteina.
Jónunarhrif eru háð fjarlægð á milli hleðsla, nálægð við
vatnsfælnar a.s. svo og möguleika a.s. á vetnistengjamyndun.
Myndbygging próteina Efnatengi
Tvísúlfíð tengi - samgild tengi
Auka stöðugleika próteina (t.d. gagnvart pH og T)
-SH + -SH = S-S + H2
Cys1-S-S-Cys2 + Cys3S-  Cys-S-S-Cys3 + Cys2SAuk þess koma til sögunnar í myndbyggingu próteina:
Van der Waals kraftar
Veikir kraftar, sterkastir í ákveðinni fjarlægð (dipole)
Sterískar hindranir
Stórar hliðarkeðjur a.s. taka mikið pláss og hindra oft frjálsan
snúning (rotation) og samvöðlun próteina
Áhrif sýrustigs á prótein
pH
Við lágt pH  aukast katjónískir eiginleikar próteina
Við hátt pH  aukast anjónískir
“
“
D pH  breyting á dreifingu katjónískra, anjónískra
og ójónískra svæða í próteininu  hefur áhrif á H2Oprótein og prótein-prótein tengsl
Áhrif sýrustigs á myndbyggingu
pI
Ísóelektrískum punkti próteina er náð þegar sýrustig (pH) er
þannig að próteinið er óhlaðið útávið þ.e. jafn margar
plúshlaðnar og mínushlaðnar amínósýrur eru til staðar. Þetta
er pH próteinlausna þegar meðalhleðsla próteins er núll og
engar aðrar jónir eru í lausninni.
Við pI skreppur próteinið saman vegna hámarks rafhrifa á
milli hlaðinna hópa innan próteinsins  minni tilhneiging til
að tengjast H2O  bundið vatn minnkar. Hvert prótein hefur
sérstakt pI gildi
Við pI eru vötnun, bólnun og leysanleiki próteina í
lágmarki
Eðlissvipting próteina
Þættir, sem valda eðlissviptingu:
Hiti (T) er lang algengasti áhrifaþátturinn í eðlissviptingu
próteina en hraðinn er háður T. Ef t.d. T hækkar um 10°C
getur hraðinn aukist 600 falt
Lítil orka er í hverju tengi 2, 3 og 4 stigs byggingar próteina
en tengin eru mörg. Hraði eðlissviptingar er einnig háður gerð
próteins, styrk þess, aw, pH, jónastyrk og tegund jónar
Eðlissvipting próteina
Afleiðingar eðlissviptingar próteina:
Leysanleiki próteina minnkar, vatnsbindieiginleikar
breytast,
líffræðileg virkni breytist, seigja eykst, viðkvæmni
gagnvart
próteinkljúfandi ensímum eykst, rof S-S tengja  H2S
myndun  breytt bragð og minnkað næringargildi
Niðurbrotsferlar a.s.
Eðlissvipting próteina
Áhrifaþættir:
· Hiti
· Kuldi
- t.d. sojaprótein og glíadín
· Sýrustigsöfgar
· Mekanísk meðhöndlun og þrýstingur
· Geislun: Háð bylgjulengd () og orku
- uv: Trp, Tyr, Phe hópar gleypa  eðlissvipting
- : Breytt bygging, oxun, rof samgildra tengja, jónun,
radikalar, fjölliðun
Virkjunarorka eðlissviptingar
· Eðlissvipting er ýmist afturkræf eða óafturkræf
· Arrheníusar jafnan er notuð til að lýsa eðlissviptingu:
K= Ea ¯ ∆G/RT
þar sem:
·
·
·
·
Ea = virkjunarorka
k = hraðafasti
R = gasfasti
T = absolute hitastig
· Ea er hátt fyrir eðlissviptingu próteina (200-800 kJ/mól)
Eðlissvipting - Efnafræðilegir þættir
Öfgar í sýrustigi (pH) af völdum sýra og basa leiða til
eðlissviptingar vegna hleðslubreytinga á a.s.
Fráhrindikraftar aukast en við það verður afmyndun
Málmar eins og t.d. Cu, Fe, Hg geta einnig valdið
eðlissviptingu
Málmarnir mynda komplexa við -SH hópa a.s.
Einnig verða útskipti Ca+2, Zn+2 o.fl. jóna, sem eru
hluti próteina  minni stöðugleiki  eðlissvipting
Eðlissvipting - Efnafræðilegir þættir
· Lífrænir leysar breyta tvískautsgildi (dielectric
constant)
· Óskautaðir lífrænir leysar þrýstast inn í vatnsfælin
svæði próteina  rof vatnsfælinna tengja og próteinið
raknar upp (eðlissvipting)
· Vatnslausnir lífrænna sambanda valda eðlissviptingu
T.d. valda urea og guanidine sölt rofi vetnistengja
Einnig valda SDS, afoxunarmiðlar, -ME og DTT
eðlissviptingu
Mikilvægir eiginleikar matvælapróteina
· 1. Vötnun
· Prótein-H2O tengsl
Binding, vatnsheldni, dreifing, breytanleiki, bólnun,
seigja, leysanleiki
· 2. Prótein-prótein tengsl
· Botnfelling, gelmyndun o.fl. (t.d. deig, trefjar)
· 3. Yfirborðseiginleikar
· Yfirborðsspenna, froðumyndun og ýrumyndun
1, 2 og 3 eru ekki óháðir eiginleikar, gelmyndun og
seigja eru t.d. háð bæði prót-prót tengslum og prótH2O tenglsum
Vötnun
Vötnun er háð: Styrk próteina, pH, T, jónum o.fl.
· Við pI  aukast prót-prót tengsl  vötnun og bólgnun
minnka
· Ef T hækkar  minnkar vatnsbinding vegna áhrifa á
vetnistengi  eðlissvipting  aukin samloðun  minnkuð
vatnsbinding
· Undantekning ef prótein eru mjög þétt þá koma grafnar
hlaðnar eða pólar a.s í ljós með hitun
· Vatnsbinding og vatnsheldni próteina í matvælum hafa
megin áhrif á áferð (texture) t.d. kjöts og bökunarafurða.
Áhrif salta á prótein
Samkeppni salta og vatns  salting out
· Við lágan saltstyrk hvarfast jónir salta við hliðarkeðjur
próteina
· Við háan saltstyrk breytast eiginleikar leysiefnis og sölt fara
að keppa um vatn við prótein  minna vatn til reiðu fyrir
leysni próteina  prót-prót tengsl aukast
· Öll prótein hafa ákveðið “salting-out”gildi. Þetta gildi
miðast við þann styrk salts þar sem próteinið fellur út
Salting in/out
Salt - tegund og styrkur
· Við lágan saltstyrk getur vötnun próteina aukist
- Þetta fyrirbæri nefnist salting in
· Við háan saltstyrk aukast H2O-salt tengsl en
við þetta afvatnast prótein vegna minnkaðra
H2O-prót tengsla. Þetta fyrirbæri nefnist
salting out
Leysanleiki próteina
· Oft er mikilvægt að þekkja leysanleikaferil próteina, t.d. við
pI eða við hlutlaust pH gildi (7,0). Dæmi: drykkjarvörur
· Leysanleika gildi (index) er haft til viðmiðunar varðandi
notagildi próteina
· Mælingar á leysanleika
- NSI (nitrogen solubility index)
- Leysanleikaferill sem fall af: T, pH, jónastyrk
Leysanleiki próteina
· Aukning í T  leysanleiki minnkar (óafturkræft)
· Hitameðhöndlun próteina er þó oft nauðsynleg t.d. til að
fækka örverum, losna við rokgjörn efni o.fl.
· Mikilvægir eiginleikar fyrir ýru, froðu og gelmyndun
· Góð dreifing próteinsameinda í lausn
· Yfirborðseiginleikar próteina
· Leysanleiki próteina er ekki eingöngu háður vatnsbindigetu
þeirra. Hann er einnig háður ýmsum varmafræðilegum
eiginleikum
Leysanleiki próteina
· Vatnsheldni er mikilvægari eiginleiki í matvælum en
vatnsbinding
· Vatnsheldni: Tenging próteins við vatn og geta þess til að
halda í vatnið gegn togkrafti (g) í prótein netju eins og t.d. í
próteingeli og kjöt- eða fiskvöðva.
· Þetta vatn er summan af:
· Bundnu vatni + hydrodynamísku vatni + heftu vatni
· Heft vatn (entrapped) leggur lang mest til vatnsheldni, mun
meira en hinir tveir þættirnir. Áferð (texture) er því mjög háð
þessum þætti
Sýrustig og leysanleiki próteina
· Fráhrindikraftar á milli eins hlaðinna hliðarkeðja a.s. og
vötnun hlaðinna hópa a.s. stuðla að leysanleika próteina.
· Leysni er minnst við pI þar sem fráhrindikraftar á mill
hliðarkeðja a.s. eru í lágmarki.
· Flest matvælaprótein eru súr þ.e. summa neikvætt hlaðinna a.s.
(Asp og Glu) er hærri en summa jákvætt hlaðinna a.s. (Lys,
Arg og His), sem gefur neikvæða nettó hleðslu. Þessi prótein
hafa minnsta leysni við pH 4-5 (hafa pI á þessu bili) en mesta
leysni við hátt sýrustig pH hærra eða jafnt og 7.
· Flest prótein eru dregin út úr vef við pH 8-9 og eru síðan
botnfelld við pH 4.5-5.
Sýrustig og leysanleiki próteina
· Óleysanleg prótein hafa takmarkað notagildi í
matvælaiðnaði
· Virknieiginleikar svo sem þykking, froðumyndun,
ýrumyndun og geljun eru háðir leysanleika:
· Leysanleiki: Jafnvægi á milli prótein-prótein og próteinleysis tengsla þar sem vatnsfælin tengsl og jónísk tengsl eru
í jafnvægi
· prótein-prótein + leysir-leysir+ prótein-leysir
Mælingar á vötnunareiginleikum
próteina
· Ýmsar mæliaðferðir eru notaðar:
· Rakamæling
· Bólgnun í Baumann tæki
· Mæling á ofgnótt vatns
· Mettun
Seigja
· Þvermál próteinsameinda skiptir miklu máli
varðandi seigju
· Þvermál próteinsameinda er háð:
· Mólþunga, stærð, byggingu, rúmmáli,
hleðslu, pH og T
Gelmyndun
· Tenging afmyndaðra próteinsameinda
 gelmyndun
· Lítil dreifing próteina í lausn hentar vel fyrir: samloðun,
fjölliðun, botnfellingu o.fl.
· Gel
- Mjólkurafurðir, eggjahvíta, gelatín, brauðdeig
· Mikilvægt fyrir:
- Aukna vatnsbindingu, þykkingu, ýrun
· Þættir sem stuðla að gelmyndun próteina:
- Hækkun á T er oftast nauðsynlegt - afmyndun
(einnig hægt að nota sýru og sölt, t.d. Ca+2)
- Leysanleiki er ekki nauðsynlegur
Kraftar að verki við gelmyndun
· Breytilegt eftir próteinum en algengust eru:
· Vatnsfælin tengi, vetnistengi, saltbrýr, S-S tengi
· Prótein geta myndað gel með öðrum próteinum eða
fjölsykrum
· T.d. gelatín (+ hleðsla) + alginöt (- hleðsla)
 sterk gel með hátt BM
· Gelmyndun:
prótein + H2O + hitun  sundrun 4° byggingar (afturkræf)
 meiri hitun  sundrun 2° og 3° byggingar
· Áhrif á byggingu próteina
 vatnsfælnir hópar a.s. koma í ljós
 prót-prót tengsl aukast
Gelmyndun
Einnig stuðla: hár Mfi, S-S tengi, -SH hópar og Ca+2 brýr að
gelmyndun
Dæmi um gelmyndun:
Egg albúmín:
Lágr styrkur próteins og hækkað T  hitabotnfelling
Hár styrkur próteins og hækkað T  mjólkurlit gel
Gelatín:
Lágr styrkur próteins og hækkað T  uppleyst prótein
Hár styrkur próteins og hækkað T  tær gel (afturkr. með T)
Gel
· Gel er millistig á milli fasts efnis og vökva
· Gel eru krosstengdar fjölliður sem tengdar eru
saman ýmist með samgildum eða ósamgildum
tengjum.
· Fjölliðurnar mynda net sem heftir vatn og
önnur efni með lágan mólþunga
Geljun próteina
· Gel myndast við ákveðnar aðstæður t.d. Við hitun, með
ensímum eða með tvígildum jónum. Flest gel sem mynduð
eru úr matvælapróteinun eru mynduð við hitun:
Prótein  Progel 1  Progel 2  Gel
(hitun í sérhverju skrefi)
Stig 1: Sol stig
Stig 2: Eðlissvipt afmyndað prótein - seigfljótandi vökvaform
prótein fjölliða
Stig 3: Afmynduð prótein fjölliða þar sem virkir hópar koma í
ljós t.d. vetnistengjamyndandi og vatnsfælnar a.s.
Áferð
· Prótein í matvælum eru oftast sá þáttur sem hefur mest
áhrif á áferð sbr. Kjöt, fiskur og deig
· Hægt er að stilla áferð á unnum próteinum áferðastilling
· Stilling t.d. með hita (coagulation) - samloðun og
filmumyndun.
· Dæmi: tromluþurrkun soyapróteina - kaka myndast
sem er pressuð eða skorin
· Trefjaspuni (fiberspinning)
· Thermoplastic extrusion en hár MÞ og leysanleiki
skipta máli hér
Deigmyndun
Glúten = Glútenín + Glíadín
·
·
·
·
·
·
·
Þættir sem eru mikilvægir fyrir deigmyndun:
Már Mfi
Pólar (hlaðnar, skautaðar) a.s. minnka deigmyndun
Leysanleiki próteina í vatni minnkar deigmyndun
Jölgun OH hópa í a.s.  vetnistengi aukast
Aukning í vatnsfælnum a.s.  samloðun eykst (betra)
Fjölgun í S-S tengjum  aukin deigmyndun
Deigmyndun
Glútenín
Ber ábyrgð á teygjanleika, samloðun og blöndun deigs
Glíadín
Ber ábyrgð á flæðni og þenjanleika  rúmmál eykst
Glúten er notað sem bindiprótein í kjötafurðir
Glycolípíð eru mikilvæg fyrir myndun deignetju þau auka
möguleika á myndun vetnistengja og vatnsfælinna tengja
Ýrumyndun
Ýrur eru t.d. rjómi, mjólk, majones
· Prótein eru ekki góðir ýrugjafar en geta þó hjálpað til
· Ýrumyndun - þarf mekaníska orku
· Stöðugleiki ýra - þarf sameindir sem geta setið að hluta
til í vatnsfasa og hluta til í fitufasa. Prótein eru oft
vatnssækin  sitja frekar í vatnsfasa. Þess vegna eru
þau ekki góðir ýrugjafar
· NaCl, pH 4-8, eykur ýruhæfni próteina
Froðueiginleikar
Froða: dreifing loftbóla í vökva sem inniheldur
yfirborðsvirkt efni (prótein)
· Mismunandi áferð froðu:
T.d. marenge, þeyttur rjómi, soufflé, brauð, ís (flókin froða:
ýra, froða og ískristallar)
Froðumyndun
· Þarf mekaníska orku eins og ýrumyndun
· Dreifing leysanlegs próteins að mörkum vatns og lofts 
unfolding
· Sveigjanleg prótein t.d. casein - góðir yfirborðseiginleikar
Stöðugleiki froðu
· Leysanleiki próteina er mikilvægur fyrir
froðumyndun en óleysanleg prótein auka
stöðugleika froðu. Próteinfilma umhverfis loftbólur
þarf að vera:
þykk, samloðandi, teygjanleg og samfelld
· Flestar froður myndast við pH fjarri pI. Hámarks
froðueiginleikar eggjahvítu eru t.d. við pH 8-9 og
4-5
Stöðugleiki froðu
· Viðbót NaCl í froður  froða minnkar
· Viðbót Ca+2  froða eykst
· Viðbót súkrósa  froðuþensla minnkar en stöðugleiki
froðu eykst vegna aukinnar seigju
· Viðbót lípíða (fitu), jafnvel örlítils magns  mikil
minnkun froðu . Ástæðan er sú að lípíðar setjast að á
mörkum lofts og H2O og eyðileggja próteinfilmur
Stöðugleiki froðu
Við háan próteinstyrk er stöðugleiki froðu mikill
en
rúmmál froðu breytist minna
Þeyting þarf að vera nægilega mikil til að
afmynda próteinin og til þess að ásog próteins að
mörkum lofts/vatns verði sem mest
Ofþeyting getur hins vegar valdið samloðun
próteina
(coaguleringu) og eyðileggingu froðu
Froða
Stöðugleiki froðu byggist á:
· Lækkun á spennu milli fasa (loft/vatn)
· Aukningu á seigju vökva
· Sterkum teygjanlegum filmum ásogaðra próteina
Orsakir óstöðugleika
· Leki, DP eða uppgufun
· Samruni loftbóla, litlar verða að stórum
· Rof “liquid lamaella” sem aðskilur loftbólur
 loftbólur falla saman
Froða
Prótein með góða froðueiginleika:
Eggjahvíta, Hb, globular hluti BSA, gelatín,
mysuprótein, casein misellur, -casein, glútenín o.fl.
Ekki eru bein tengsl á milli froðu- og
ýrumyndunareiginleika próteina
Binding bragðefna við prótein
Aldehyd, keton, alkohól, phenol og oxaðar
fitusýrur
gefa óæskilegt bragð og því þarf oft að afilma
prótein til að þau verði neysluhæf.
Stundum er binding bragðefna við prótein
æskileg.
Bragð matvæla er gjarnan til komið vegna
rokgjarna
efna í lágum styrk nærri yfirborði þeirra.
Ásog bragðefna á prótein
Tvær tegundir ásogs bragðefna á matvæli:
a) Afturkræf (van der Waals kraftar)
b) Óafturkræf (covalent eða rafkraftar), oft erfitt
að fjarlægja bragðefnin
Viðloðun
Sömu mekanismar eru að verki og við ásog auk þess sem til
koma vetnistengi og vatnsfælin tengi
Mikið vatn  mikil binding rokgjarna hlaðinna efna en ekki
vatnsfælinna efna
Við próteinrof (proteolysu) t.d. með ensímum er hægt að
minnka bindingu rokgjarna efna
Prótein geta auk þess bundist öðrum efnum t.d. litarefnum,
sem gefa lit í matvælin
Hvörf próteina við ýmis efni í
matvælum
1.
Lípíðar, fríar fitusýrur og fríir radikalar
2.
Karbonýlamíð
3.
Fjölfenol
4.
Hvörf við súlfít
5.
Hvörf við acetylerandi þætti
Breytingar á próteinum
Breytingar sem auðvelt er að gera á próteinum með
efnafræðilegum og eðlisfræðilegum aðferðum til að breyta
eiginleikum þeirra.
Auk þess getum við breytt eiginleikum próteina að vild með
erfðatækni t.d.:
· Útskipti a.s.  bættir eiginleikar
· Aukið næringargildi t.d. ef prótein er lys snautt 
bæta táknum fyrir lys inn í gen eða skipta út a.s. sem
ekki eru lífsnauðsynlegar fyrir lys
· Gæta þess að aðgerðin geri próteinin ekki verri
Breytingar á virknieiginleikum
próteina
·
·
·
·
·
·
Brottnám vatns
Katjónaskipti
Breytt pH
Hitameðhöndlun
Mekanísk meðhöndlun
Meðhöndlun með ensímum
Almennt um mjólk
· Mjólk er flókin blanda próteina, fitu, sykra, vítamína
og steinefna
· Prótein í mjólk hafa hátt næringargildi
· Karotenóíð og ríbóflavín í fitufasa mjólkur gefa henni
gulan blæ
· Margar gerðir próteina eru dreifðar um vatnsfasann á
formi kirna (micells). Þetta eru einkum Ca+2 sambönd
kaseina
Mjólkurprótein
Mjólkurpróteinum má gróflega skipta í tvo flokka:
1.
2.
Kasein - ostahvíta
Mysuprótein (whey) - mysuhvíta
· Auk þess er mikill fjöldi ensíma í mjólk
· Mjólk frýs við -0.53-0.55 0°C en ekki við 0°C. Hægt
að nota sem vísbendingu um að mjólkin hafi ekki verið
þynnt með vatni
Kasein
· s1 kasein er í mestu magni í mjólk
· Amínósýruraðir nokkurra kaseina eru þekktar þ.á.m. rö ð s1
kaseins
· Almennt gildir um kasein að þau eru tvíeðlis þ.e. þau hafa
annan endann hlaðinn en hinn óhlaðinn - mikilvægt til að
skilja virkni kaseina
Kasein
· Hlaðni (pólar) hluti kaseina hefur “randon coil” byggingu og
hann er því sveigjanlegur, viðkvæmur fyrir jónum og tengingu
við H+ og Ca+2 (getur valdið botnfellingu kaseina)
· Óhlaðni hlutinn tengist ö ðrum eins sameindum eða hinum
kaseinunum með vatnsfælnum tengjum
· Ca+2 tengist við PO4-- hópa sem tengdir eru á hlaðna hluta s1
kaseins  rúmmál hlaðna hlutans minnkar
Þetta getur haft annað tveggja í för með sér:
· Myndun kirna með -kaseini
· Botnfellingu einangraðs s1 kaseins
· Kasein eru mjög hitaþolin (þola 140°C í 20 mín) en eru ekki
sýruþolin (botnfelld við pH = 4.6 og 20°C)
s kasein
s kasein eru 50-50 % kaseina og er s1 í meirihluta en
önnur eru s2, s5, s0
s1 kasein hefur mólþungann 23.600 (inniheldur 199 a.s.)
· Fosfathópar tengjast við a.s. á svæ ði 139-209 í próteininu
· Próteinið inniheldur 12 a.s. með COOH hópa en restin af
sameindinni er vatnsfælin (hefur vatnsfælnar a.s.) og myndar
sterk vatnsfælin tengsl við aðrar kasein sameindir
· Einkenni s1 kaseins út frá a.s. röð:
· 8 staðir fyrir PO4-- hópa (fosforýleraðar amínósýrur lys, arg,
his), Ca+2 tengistaðir eru því augljósir (krosstenging við PO4· Hlaðnar og óhlaðnar a.s. koma fyrir í hneppum, einkennandi
fyrir prótein sem hafa tvíeðlis eiginleika
· COOH endi s1 kaseins er vatnsfælinn (þ.e.a.s. vatnsfælnar
a.s. eru í meirihluta)
 kasein
 kasein (30-35% af heild)
· Hefur mólþungann 24.000 (inniheldur 209 a.s.)
· 5 fosfathópar á a.s. nærri N-enda á svæði 1-43 í
röðinni
· COOH hlutinn (a.s. 136-209) er mjög vatnsfælinn
·  kasein er vatnsfælnast allra kaseinanna
 kasein
·  kasein (15% af heild)
· Eina kaseinið sem inniheldur a.s. cysteine
· Einföld peptíðkeðja  kaseins hefur mólþungann 19.000
· Myndar fjölliður með S-S tengjum sem geta orðið 60-600
þúsund dalton að stærð
· Inniheldur lítið magn af fosfathópum og bindur aðeins 1-2
Ca+2/mól en s1 kasein bindur 8-9 Ca+2/mól
·  kasein hefur ákveðnari tvíeðliseiginleika en hin kaseinin og
gegnir lykil hlutverki við myndun kasein kirna
 kasein
·  kasein er samsett úr þremur fjölpeptí ðkeðjum (er trímer)
· Hleðsla og vötnun hlaðna hluta  kaseins er aukin með
glykosyleringu við hlaðnar fásykrur (fásykrur eru festar á
próteinið með glykosyleringu)
· Vatnsfælni hlutinn er mjög vatnsfælinn með mikið af  og 
svæðum í sameindinni
· Ensímið rennet (chymosín og örlítið trypsín) klýfur  kasein
mjög sérhæft á milli amínósýra Phe105 og Met106
·  kasein er eina kaseinið sem helst í lausn í Ca+2 ríkri mjólk
· Viðoðun  og  kaseina við  kasein heldur þeim í lausn og
viðheldur kasein kirnum
·  kasein eitt og sér í lausn likist sápukirnum og þau tengjast
öðrum kaseinum á sama hátt og sjálfum sér
Kasein kirni
· Eiginleikar kaseinkirna hafa áhrif á eiginleika mjólkur og
mjólkurafurða t.d. sótt- og dauðhreinsun, þykkingu, frystingu
og ostagerð
· Um 10% heildarkaseina eru á formi monomera þ.e. eru ekki í
kaseinkirnum
· Kaseinin tengjast hvert öðru og Ca+2 í gegnum PO4-- hópa á
amínósýrum (lys, arg, cys). Stór kirni myndast sem eru 30300 nm að stærð
· Kirni inihalda um 92% prótein, 8% ólífræn efni Ca3(PO4)2
· Hlutföll kaseina í kirnum:
· s1 s2
· 3 1

3

1
Kasein kirni
· Talið er að Ca3(PO4)2 sé komið fyrir í kirnunum á myndlausu
formi sem dreifist um lausnina
· Kirni eru mjög stö ðug en fjarlæging hlaðna hluta  kaseins
breytir yfirborðseiginleikum kasein kirna þannig að þau loða
saman og mynda gel - samanber ostur
Kraftar sem halda kirnum saman:
Vatnsfælin tengi sem minnka viðhitastig undir 5°C
Saltbrýr, Ca+2 eða Ca3(PO4)2 brýr t.d. við fosfóryleraðar
serine a.s.
· Enn er deild um uppbyggingu kirna (Mynd 5.9 sýnir eina
útgáfu af byggingu kirna)
Kasein kirni
(mísellur)
Amínósýruröð  kaseins
Mysuprótein
· Mysuprótein eru þétt hnattlaga prótein
(globular)
· Hafa jafna dreifingu vatnssækinna og
vatnsfælinna amínósýra (eru ekki
tvíeðlis)
· Tengjast ekki öðrum saneindum en geta
tengst innbyrðis
Notagildi mjólkurpróteina
Kasein
· Eru leysanleg við pH yfir 6
· Þau eru hitastö ðug
· Na+, K+ og Ca+2 kaseinöt eru gó ð í ýrur
· Binda mikið vatn
· Gó ð til þykkingar, í froður og gel
· Notuð í kjöt, krem og ýmsar froður
Mysuprótein
· Góð til að auka stöðugleika froða og í gelmyndun
· Auka næringargildi matvæla vegna hás hlutfalls af
methionine og cysteine
Einkenni próteina í kjöti
· Regluleg bygging, þverrákóttur vöðvi
· Aktín og myosín eru aðal próteinin
· ATP-asa virkni, samdráttur og slökun vöðva hefur áhrif
á dauðastirðnun
· Sérstök áferð (aktómyosín)
· Trefjar
· Stoðprótein, kollagen og elastín
· Um 60% myosíns er á alfa helix formi og um 30%
aktíns
Einkenni próteina í mjólk
· Kirni (micells)
· , , ,  kasein - ostaprótein
· Hnattlaga (globular) prótein - mysuprótein
· Mikilvægt atriði varðandi eiginleika:
Tvíeðliseiginleikar próteina
þ.e. vatnsfæinn og vatnssækinn hluti
Einkenni próteina í korni
· Deigmyndun, frauðbygging, teygjanleiki
· Glúten: glútenín og glíadín + vatn
· Hátt hlutfall S-S tengja
· Útskipti S-S tengja við hnoðun deigs
· Glútenín: innri og ytri S-S tengi
· Glíadín: innri S-S tengi
Einkenni próteina í eggjum
Hvíta:
· Gelmyndun, froða
· Glycosyleruð prótein eru mikilvæg
Rauða:
· Tvíeðlis eiginleikar próteina gó ðir í ýrumyndun (ekki
eins miklir tvíeðlis eiginleikar og í kaseinum)
Vöðvaprótein
· Samdráttarprótein: aktín og myosín - eru óleysanleg, en
leysast í saltlausnum með háum jónastyrk
· Leysanleg prótein: ensím og litarefni
· Óleysanleg prótein: elastín, collagen o.fl.
%
leysanleg
samdráttar
óleysanleg
spendýr
30-34
49-55
10-17 seigja
fuglar
30-34
60-65
5-10
fiskar
20-30
65-75
1-3 ekki seigja
Vöðvaprótein
Myósín: Thick filament, 400 sameindir
Actín: 15-30% myofibrillar próteina í vöðva
og er aðal próteinið í thin filament
G-actin + ATP + MG+2  F-actin (sjálfkrafa hvarf)
Actín + Myosín  Actomyosín
Actín temprar ATP-asa virkni myosíns
Bygging vöðva
Bygging vöðva, (frh.)
Ferli vöðvasamdráttar
Litur á kjöti - hvörf Mb við O2
Áhrif [O2] á kjötlit
Bygging kollagens
Krosstenging
tropokollagens
Prótein í fiski
·
·
·
·
·
Leysanleg prótein í fiski eru um 22% af heild
Minna af tengivef (elastíni og kollageni) í fiski en í kjöti
Fiskvöðvi hefur aðra eiginleika en kjötvöðvi (er mýkri)
Aktín og myosín mynda actomyosín, veikar tengi en í kjöti
Actomyosín byggingin eðlissviptist gjarnan við geymslu t.d.
í frysti og vöðvinn verður því seigari
· Fiskprótein hafa minni virknieiginleika en kjötprótein
· Erfiðara er að mynda gel úr fiskpróteinum en kjötpróteinum
· Surimi er besta leiðin til að vinna fiskprótein
Pækilsöltun kjöts
· NO3- (nítrat) NO2- (nítrít) (oftast notað beint)
· Bakteríur í kjöti (micrococcus tegundir) breyta NO3- í NO2-
· 3HNO2 + afoxandi ensím í kjöti  HNO3 + 2NO + H2O
· NO hvarfast við Myoglóbín  bleikur litur á kjöti
· (nefnist vöðvableikja) (FeOH2 FeNO)
· Köfnunarefnisoxíð (NO) myndast við pH u.þ.b 5.4 í kjöti.
Má flýta fyrir myndun NO með afoxunarmiðlum eins og t.d.
C-vítamíni: NO2- + C-vítamín NO
Myndun nítrósamína í kjöti
· C-vítamín hindrar einnig myndun nírósamína í kjöti, sem
geta verið krabbameinsvaldandi
· Nitrosamín myndast í kjöti við mikinn hita t.d. steikingu
(375°C) :
· Dæmi: Pyrrolidín myndast úr amínósýrunni proline en
HNO2 (nítrít) hvarfast síðan við Pyrrolidín og við það
myndast Nítrosopyrrolidín (krabbameinsvaldandi). Cvítamín hindrar myndun Nítrósópyrrolidíns úr Pyrrolidíni
· Önnur krabbameinsvaldandi nítrósamín:
· NDMA, N-nitrosodimethylamine
· NPYR, N-nitrosopoperidine
- finnst í beikoni
· NPYR myndað við steikingu beikons í fitufasa
Prótein í eggjahvítu
· Tegund
· Ovalbumín
%
54
pI
4,5
Einkenni
fosfóglycoprótein
· Ovotransferrin
12
6,1
bindur málmjónir
· Ovomucoid
· Ovomucin
· Lysozyme
11
3,5
3,4
4,1
4,5-5,1
10,7
hindrar trypsín
síaloprótein
sundrar vegg gmbaktería
· G2 globulin
· G3 globulin
4,0
4,0
5,5
4,8
Prótein í eggjahvítu (frh.)
· Tegund
%
pI
Einkenni
· Ovo inhibitor
1,5
5,1
· Ficin inhibitor
0,05
5,1
· Ovoglycoprotein
1,0
3,9
hindrar serine
próteasa
hindrar serine
próteasa
síaloprótein
· Ovoflavoprotein
0,8
4,0
bindur ríbóflavín
· Ovomacroglobulin
0,5
4,5
sterk antigenísk
virkni
Ovalbúmín
· Ovalbúmín
• Inniheldur PO4-- og kolefni = fosfóglycoprótein
• A1 : A2 : A3 hlutar, auðkenndir á
mismunandi PO4 innihaldi
• A1 85% : A2 12% : A3 3%
• 4 x SH hópar og 1 x S-S tengi
• Hitaþolið prótein sem eðlissviptist á yfirborði
þ.e. á mörkum vökva og lofts
Ovotransferrín
· Ovotransferrín
• Einföld peptíðkeðja
• Mismunandi Fe+3 innihald
• Inniheldur oligosakkaríð + 2 atóm Fe+2, Cu+2, Zn+2
• Er ekki hitaþolið en er stöðugt gagnvart
eðlissviptingu á yfirborði
Ovomucoid
Ovomucoid
· Glycoprótein samsett úr 3 einingum sem eru
krosstengdar með S-S tengjum. Inniheldur 25%
kolvetni
· Er stöðugt í súru umhverfi en óstöðugt í basísku t.d.
í viðurvist lysozyme, eðlissvipt við 60∞C
Lysozyme
Lysozyme
· Mjög basískt, pI = 10,7 >> en önnur eggjahvítuprótien
· Inniheldur 129 a.s. (röð þekkt) og 4 S-S tengi
· Hitastöðugt með egg albumen en stöðugt eitt sér við pH =
7-9
· Hitun Í 10 mín, 63,5°C (óvirkjað ef það er með egg
albumen)
· Getur rofið vegg gm+ baktería (flókin kolvetni eru rofin í
peptidoglycan vegg). Vörn gegn bakteríum
Ovomucín
Ovomucín
· Er glycoprótein en gelbygging þykks albumens í hvítu er vegna
ovomucíns
· Inniheldur 30% kolvetni, 12% hexosamín, 15% hexose
· Einnig hefur það 3-8% síalic sýru
· G2 og G3 - eru góð til froðumyndunar
 -ovomucin inniheldur 50% kolvetni, -ovomcin inniheldur 15%
kolvetni
 Hreinsað ovomucin er mjög hitaþolið
 Ovomucin og lysozyme myndar stöðugan komplex, sem haldið er
saman með rafhrifum
 Gerist við pH 7.2-10.4.
 Ovomucin og lysozym tengsl eru mikilvæg við gelmyndum
Ovoinhibitor
Ovoinhibitor
· Hindrar trypsín og chymotrypsín
· Er flavoprótein og binst fast við ríbóflavín en
það hefur samt ekki neikvæð næringarfræðileg
áhrif í eggjum
Prótein og lípóprótein í eggjarauðu
Prótein og lípoprótein í kirnum
• Rauða samanstendur af kirnum (misellur), sem innihalda:
• 70%  og  lípoprótein
• 16% phosvitín, 12% LDL (low density lipoprotein)
 Phosvitin og lipovitellin tengjast saman og mynda
komplex, sem er uppistaða kirna í rauðu
 EM af kirnum (granule): LDL umkringt fosvitin
tengjum með áföst lipovitellin kirni (misellur)
· Phosvitin
 Fosfóprótein, 10% fosfór
 Bindur járnjónir mjög fast (flytur Fe í rauðu)
Eggjarauða - LDL og myelín
figures
LDL og myelin figures (MF)
 LDL inniheldur: 84% lípíð : 31% PL, 3,7% kólesterol, 65%
TG
 MF eru lík fosfólípíðum (PL) að byggingu
Innihalda: 86% lípíð: 25% PL, 11,5% kólesterol og 1-5%
kolvetni
 Lípovitellin, LDL og fosfólípíðar (PL), sérstaklega
phosphadidyl choline (PC), hafa góða
ýrumyndunareiginleika
Prótein í plasma eggjarauðu
· Lívetín innihald 11%: , , og  lívetín
· Lípoprótein innihald er 66%
· LDL: kúlulaga kirni samsett úr PL, fiG og próteinum
· EGG ALMENNT
· Prótein og lípoprótein í eggjum eru mikilvæg í
matvælaiðnaði vegna yfirborðsvirkni
· Eggjahvíta: Inniheldur mikilvæg prótein fyrir froðumyndun
· Eggjarauða: Inniheldur prótein sem eru mikilvæg fyrir
ýrumyndun. Stöðug ýra myndast vegna PL, próteina og
lípopróteina. LDL og HDL auka stöðugleika ýra
Prótein í jurtum
Tegund jurta
·
·
·
·
Garðávextir
Belgjurtir
Olíufræ
Hveiti
% prótein
1-2
19-45
17-27
12
Prótein úr korni: Fræ eru nýtt til matar
Fræ skiptist í kím, hýði og kjarna
Próteinmagn í korni
·
·
·
·
·
·
·
Tegund
Hveiti
Bygg
Rúgur
Hafrar
Maís
Hrísgrjón
% prótein
7-15
12-13
11-12
10-12
9-10
7-9
Kornprótein
Prótein í korni :
· Hýði er trefjaríkt
· Kím inniheldur albúmen og glóbúlín
· Kjarni - inniheldur glutenín og glíadín (einnig nefnd
prolamín og glútelín)
· Bygg, maís, hrísgrjón: hafa hvítukorn, protein bodies
· Maís og hveiti: hafa glútenín og glíadín
· Hafrar og hrísgrjón: hafa aðallega glútenín
Tegundir og eiginleikar
hveitipróteina
Hveiti
 Albúmín (leysast í H2O)
 Glóbúlín (leysast í saltlausn)
 Glutenín (ill leysanleg)
 Glíadín (leysast í 70-90% alkohóli)
 Aðal prótein (endosperm) eru glutenín og glíadín (1:1), eru
85% próteina
Glutenin + Glíadín + H2O + hnoðun  Glúten
(teygjanleg netja)
Glíadín
Glíadín
 Margleit (heterogen) blanda 40-60 próteinþátta
· Koma fyrir sem einfaldar fjölpeptíðkeðjur en ekki sem
hneppi
· Hafa innri S-S (tvísúlfíð) tengi
· Glíadín bera ábyrgð á myndun netju í deigi
Glútenín
Glútenín
 Samanstendur af 15 próteinþáttum með mismunandi
Mfi
 Tengjast í hneppi með S-S tengjum
 Hafa innri (intra) S-S tengi (tengi innan sameinda)
 Hafa einnig ytri (inter) S-S tengi (tengi á milli
sameinda)
 Glútenín ber ábyrgð á styrk, teygjanleika og samloðun
deigs
Endurteknar amínósýruraðir í
glíadín sameindum
Glúten
· Glúten er netja sem veiðir CO2 sem myndast við gerjun 
lyfting brauðdeigs
· Við bökun afmyndast prótein sem veldur hleypingu sterkju 
festing frauðbyggingar
· Glúten: 37% amínósýra eru glútamín en hún og proline mynda
ekki alfa helixa
 Hátt hlutfall amíðhópa  vetnistengi 
 “
“
“
 ekki -helix
 Hæfilegt magn vatnsfælinna a.s.
 glutenin-glíadín tengsl 
Glúten
 SH hópar  innri og ytri S-S brýr
 Ildun (oxun) SH hópa  fjölgun S-S tengja  harðara
hveiti sem er betra í brauð
 Ildun með t.d. C-vít
 Bleiking og oxun: acetone peroxíð, klórdíoxíð
a) oxun eða afoxun S-S tengja
b) próteinkljúfandi ensím
 Hvort tveggja breytir eiginleikum próteinanna
 Lítið er um lysine í hveitipróteinum en það takmarkar
næringargildi þeirra
Sameindabygging glúten próteina
Glúten vafningurinn (spiral)
Útskipti S-S tengja við deigmyndum
Prótein í maís og hrísgrjónum
 Maís
 Kjarni, 2 tegundir próteina:
 a) netjuprótein (matrix protein)
b) kornprótein (protein bodies)
 50% maíspróteina = glíadín (prolamín) = Zein
- finnst í próteinkornunum
 Zein: hvorki lys né trp - 20% glutelÍn
 Maísprótein henta ekki vel til deigmyndunar
 Hlutföll glíadíns og gluteníns = 2:1 í stað 1:1 Í hveiti
· Hrísgrjón
 Glutenín í yfirmagni, aðeins 5% glíadín