Transcript 6. Enzimi
Slide 1
Enzimi
Slide 2
Enzimi su proteini koji deluju kao
katalizatori (ubrzavaju hemijske
reakcije)
Slide 3
• enzimi su specificni za razlicite supstrate
(selektivna priroda vezujuceg mesta na
enzimu)
Slide 4
• kataliticko (aktivno)
mesto je deo
molekula enzima gde
se odvija reakcija
Slide 5
• enzimi ubrzavaju
hemijske reakcije
smanjenjem kolicine
energije potrebne za
dostizanje visokoenergetskog
intermedijernog
stanja reakcije
(kompleks prelaznog
stanja) – smanjena
energije aktivacije
Slide 6
• U katalizi ucestvuju funkcionalne grupe
aktivnog mesta koje poticu od koenzima,
metalnih jona ili aminokiselinskih ostataka
Slide 7
• mehanizmi enzimske katalize ukljucuju
– acido-baznu katalizu
– formiranje kovalentih intermedijera
– stabilizaciju prelaznog stanja
Slide 8
• dejstvo mnogih lekova i toksina je u inhibiciji
enzima
Slide 9
• kontrola brzine reakcija je moguca jer se
enzimi mogu regulisati razlicitim
mehanizmima
Slide 10
• enzimi obezbedjuju
– brzinu
– specificnost i
– regulatornu kontrolu hemijskih reakcija u
organizmu
Slide 11
• enzimima katalisane reakcije imaju 3 koraka
– vezivanje supstrata E + S ↔ ES
– konverzija vezanog supstrata u vezani
produkt ES ↔ EP
– oslobadjanje produkta EP ↔ P
Slide 12
• korak 1.
– enzimi vezuju supstrate reakcije koju
katalisu i dovode ih u najpovoljniji polozaj
za efikasnu reakciju
• korak 2.
– enzim ucestvuje u formiranju i raskidanju
veza neophodnih za nastanak produkta
• korak 3.
– produkt se oslobadja a enzim vraca u svoje
originalno stanje
Slide 13
Slide 14
Slide 15
• specificnost enzima
– katalisu uglavnom odredjeni tip reakcije
– medju mnogim jedinjenjima “biraju”
odredjeni supstrat
– od tog suptrata nastaje samo jedan produkt
Slide 16
Jos po nesto…
• enzimi katalisu samo
moguce reakcije
cineci ih samo brzim
• ubrzanje enzimima
katalisanih reakcija
je 106 do 1014
(mnogo vece od
efikasnosti
neorganskih
katalizatora)
Slide 17
• specificnost i brzina reakcija katalisanih
enzimima je rezultat
– jedinstvene sekvence aminokiselina koja
omogucava formiranje trodimenzionalne
strukture enzimskog molekula
Slide 18
Aktivno mesto
• deo enzimskog molekula (udubljenje, zljeb)
gde se vezuje supstrat i tako formira enzimsupstrat kompleks
• mesto vezivanja supstrata odredjuje
specificnost prema supstratu
Slide 19
Dva modela formiranja enzimsupstrat kompleksa
• aminokiselinski ostaci formiraju
komplementarnu trodimenzionalnu strukturu
koja “prepoznaje” supstrat (model “kljuca i
brave”)
• vodonicne veze, hidrofobne i elektrostaticke
interakcije povezuju supstrat i enzim i vode
daljim konformacionim promenama (model
indukovanog podesavanja)
Slide 20
• u aktivnom mestu kofaktori i/ili funkcionalne
grupe polipeptidnog lanca ucestvuju u
prevodjenju supstrata u produkt
Slide 21
• vezivanje supstrata
indukuje
konformacione
promene enzima koje
omogucavaju nove
interakcije molekula
supstrata sa
funkcionalnim
grupama enzima
Slide 22
model “kljuc-brava”
komplementarnost izmedju supstrata i
aktivnog mesta
model indukovanog prilagodjavanja
promena konformacije enzima i supstrata
Slide 23
Hemijska priroda enzima
• proteini
• proteini + kofaktor
• kofaktor
• metalni joni
• prosteticna grupa (najcesce trajno
vezana za enzim)
• koenzim (povezan sa enzimom samo
tokom katalize)
• apoenzim (proteinski deo enzima) +
koenzim = holoenzim
Slide 24
Mnogi mikroelementi su kofaktori enzima
• omogucavaju vezivanje supstrata ili koenzima
za enzim (deluju kao elektrofili i tako
stabilizuju anjonsku formu ili vezuju anjonske
supstrate)
• donori su elektrona u oksido-redukcionim
reakcijama
Slide 25
Slide 26
Koenzimi
• neproteinski organski molekuli koji
obezbedjuju funkcionalne grupe za enzimsku
katalizu
• kod coveka se cesto sintetisu od vitamina
Slide 27
Dve osnovne klase koenzima
• koenzimi koji
– ucestvuju u reakcijama prenosa grupa
• cvrsto se vezuju za supstrat (aktivirajuci
ga za prenos neke grupe, dodatak vode i
dr.).
• drugim delom se cvrsto vezuju za enzim
(ako ostaju trajno vezani zovu se
prosteticna grupa)
• biotin, tiamin pirofosfat, koenzim A
Slide 28
– u oksido-redukcionim reakcijama
• sadrze specificne funkcionalne grupe za
prenos elektrona (u formi hidridnog jona,
atoma vodonika ili kiseonika)
• ne vezuju se kovalentno za supstrat i
posebnim delom se vezuju za enzim
• nikotinamid adenin dinukleotid (NAD+),
flavin adenin dinukleotid (FAD)
Slide 29
Koenzimske forme vitamina
Slide 30
• kofaktori imaju, kod nekih enzima i
nekataliticku, strukturnu, ulogu povezujuci
udaljene delove polipeptidnog lanca u formu
tercijalne strukture
Slide 31
Optimalni uslovi za enzimsku
reakciju – temperatura i pH
Slide 32
Klasifikacija enzima
(Enzyme Commision – E.C.)
• 6 klasa enzima
– oksidoreduktaze
– transferaze
– hidrolaze
– liaze
– izomeraze
– ligaze
• podela u okviru
svake klase
• E.C. 1.1.1.1.
(alkohol
dehidrogenaza)
Enzimi
Slide 2
Enzimi su proteini koji deluju kao
katalizatori (ubrzavaju hemijske
reakcije)
Slide 3
• enzimi su specificni za razlicite supstrate
(selektivna priroda vezujuceg mesta na
enzimu)
Slide 4
• kataliticko (aktivno)
mesto je deo
molekula enzima gde
se odvija reakcija
Slide 5
• enzimi ubrzavaju
hemijske reakcije
smanjenjem kolicine
energije potrebne za
dostizanje visokoenergetskog
intermedijernog
stanja reakcije
(kompleks prelaznog
stanja) – smanjena
energije aktivacije
Slide 6
• U katalizi ucestvuju funkcionalne grupe
aktivnog mesta koje poticu od koenzima,
metalnih jona ili aminokiselinskih ostataka
Slide 7
• mehanizmi enzimske katalize ukljucuju
– acido-baznu katalizu
– formiranje kovalentih intermedijera
– stabilizaciju prelaznog stanja
Slide 8
• dejstvo mnogih lekova i toksina je u inhibiciji
enzima
Slide 9
• kontrola brzine reakcija je moguca jer se
enzimi mogu regulisati razlicitim
mehanizmima
Slide 10
• enzimi obezbedjuju
– brzinu
– specificnost i
– regulatornu kontrolu hemijskih reakcija u
organizmu
Slide 11
• enzimima katalisane reakcije imaju 3 koraka
– vezivanje supstrata E + S ↔ ES
– konverzija vezanog supstrata u vezani
produkt ES ↔ EP
– oslobadjanje produkta EP ↔ P
Slide 12
• korak 1.
– enzimi vezuju supstrate reakcije koju
katalisu i dovode ih u najpovoljniji polozaj
za efikasnu reakciju
• korak 2.
– enzim ucestvuje u formiranju i raskidanju
veza neophodnih za nastanak produkta
• korak 3.
– produkt se oslobadja a enzim vraca u svoje
originalno stanje
Slide 13
Slide 14
Slide 15
• specificnost enzima
– katalisu uglavnom odredjeni tip reakcije
– medju mnogim jedinjenjima “biraju”
odredjeni supstrat
– od tog suptrata nastaje samo jedan produkt
Slide 16
Jos po nesto…
• enzimi katalisu samo
moguce reakcije
cineci ih samo brzim
• ubrzanje enzimima
katalisanih reakcija
je 106 do 1014
(mnogo vece od
efikasnosti
neorganskih
katalizatora)
Slide 17
• specificnost i brzina reakcija katalisanih
enzimima je rezultat
– jedinstvene sekvence aminokiselina koja
omogucava formiranje trodimenzionalne
strukture enzimskog molekula
Slide 18
Aktivno mesto
• deo enzimskog molekula (udubljenje, zljeb)
gde se vezuje supstrat i tako formira enzimsupstrat kompleks
• mesto vezivanja supstrata odredjuje
specificnost prema supstratu
Slide 19
Dva modela formiranja enzimsupstrat kompleksa
• aminokiselinski ostaci formiraju
komplementarnu trodimenzionalnu strukturu
koja “prepoznaje” supstrat (model “kljuca i
brave”)
• vodonicne veze, hidrofobne i elektrostaticke
interakcije povezuju supstrat i enzim i vode
daljim konformacionim promenama (model
indukovanog podesavanja)
Slide 20
• u aktivnom mestu kofaktori i/ili funkcionalne
grupe polipeptidnog lanca ucestvuju u
prevodjenju supstrata u produkt
Slide 21
• vezivanje supstrata
indukuje
konformacione
promene enzima koje
omogucavaju nove
interakcije molekula
supstrata sa
funkcionalnim
grupama enzima
Slide 22
model “kljuc-brava”
komplementarnost izmedju supstrata i
aktivnog mesta
model indukovanog prilagodjavanja
promena konformacije enzima i supstrata
Slide 23
Hemijska priroda enzima
• proteini
• proteini + kofaktor
• kofaktor
• metalni joni
• prosteticna grupa (najcesce trajno
vezana za enzim)
• koenzim (povezan sa enzimom samo
tokom katalize)
• apoenzim (proteinski deo enzima) +
koenzim = holoenzim
Slide 24
Mnogi mikroelementi su kofaktori enzima
• omogucavaju vezivanje supstrata ili koenzima
za enzim (deluju kao elektrofili i tako
stabilizuju anjonsku formu ili vezuju anjonske
supstrate)
• donori su elektrona u oksido-redukcionim
reakcijama
Slide 25
Slide 26
Koenzimi
• neproteinski organski molekuli koji
obezbedjuju funkcionalne grupe za enzimsku
katalizu
• kod coveka se cesto sintetisu od vitamina
Slide 27
Dve osnovne klase koenzima
• koenzimi koji
– ucestvuju u reakcijama prenosa grupa
• cvrsto se vezuju za supstrat (aktivirajuci
ga za prenos neke grupe, dodatak vode i
dr.).
• drugim delom se cvrsto vezuju za enzim
(ako ostaju trajno vezani zovu se
prosteticna grupa)
• biotin, tiamin pirofosfat, koenzim A
Slide 28
– u oksido-redukcionim reakcijama
• sadrze specificne funkcionalne grupe za
prenos elektrona (u formi hidridnog jona,
atoma vodonika ili kiseonika)
• ne vezuju se kovalentno za supstrat i
posebnim delom se vezuju za enzim
• nikotinamid adenin dinukleotid (NAD+),
flavin adenin dinukleotid (FAD)
Slide 29
Koenzimske forme vitamina
Slide 30
• kofaktori imaju, kod nekih enzima i
nekataliticku, strukturnu, ulogu povezujuci
udaljene delove polipeptidnog lanca u formu
tercijalne strukture
Slide 31
Optimalni uslovi za enzimsku
reakciju – temperatura i pH
Slide 32
Klasifikacija enzima
(Enzyme Commision – E.C.)
• 6 klasa enzima
– oksidoreduktaze
– transferaze
– hidrolaze
– liaze
– izomeraze
– ligaze
• podela u okviru
svake klase
• E.C. 1.1.1.1.
(alkohol
dehidrogenaza)