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AMINOÁCIDOS
 Definición, estructura y propiedades de los






aminoácidos
Aminoácidos esenciales.
Enlace peptídico.
Péptidos de importancia biomédica
Clasificación y estructura de las proteínas.
Función biológica y solubilidad
Propiedades: tamaño y carga
Niveles de estructuración de las proteínas
ESTRUCTURA BÁSICA DE LOS
α-AMINOÁCIDO
GRUPO CARBOXILO
ATOMO DE
HIDROGENO
GRUPO AMINO
CADENA LATERAL
Propiedades
 Son anfóteros (tiene grupo amino y otro
carboxílico)
 La mayoría presenta un punto de fusión cercano a
300 ºC
 Los derivados no iónicos a 100ºC
 Son compuestos iónicos, por lo tanto son más
solubles en solventes polares.
 Muy solubles en agua
 Mayoría insolubles en solventes orgánicos.
formula
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
En la célula existen 150 derivados de los α-aminoácidos que no forma
parte de las proteínas. Pero que desempeñan otras funciones
específicas como , neurotrasmisores, intermediarios metabólicos, etc.
Homoserina
Homoscisteína
Aminoácidos esenciales y no
esenciales
Son aquellos que no fabrica el cuerpo o lo hace en
cantidades muy limitadas y que, por lo tanto, deben
ingerirse a través de los alimentos o de los suplementos
Enlaces peptídicos
 Los α–aminoácidos polimerizan por la
eliminación de una molécula de agua
 El enlace CO-NH se conoce como e. peptídico
 A los polímeros compuestos de 3-10 aminoácidos
se les llama péptidos
 Las proteínas presentan una cadena polipeptídica
o más.
 Los polipéptidos son cadenas lineales (modelo
cabeza-cola)
 numero cadenas polipeptídicas posibles= 2 n residuos
Histidina (Es extremadamente importante en el crecimiento y
reparación de tejidos, en la formación de glóbulos blancos y
rojos. También tiene propiedades antiinflamatorias).
Triptófano (Ayuda a controlar el normal ciclo de sueño, tiene
propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de
somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e
incremento de la resistencia).
Treonina (Es un componente importante del colágeno, esmalte
dental y tejidos. También le han encontrado propiedades
antidepresivas. Es un agente lipotrópico, evita la acumulación
de grasas en el hígado).
Leucina (Interviene con la formación y reparación del tejido
muscular).
Isoleucina (Las mismas propiedades que la Valina, pero también
regula el azúcar en la sangre e interviene en la formación de
hemoglobina).
Lisina (Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los
huesos, absorción del calcio, formación de colágeno, encimas,
anticuerpos, ayuda en la obtención de energía de las grasas y en
la síntesis de las proteínas).
Valina (Forma parte integral del tejido muscular, puede ser
usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación,
posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el
metabolismo muscular y en la reparación de tejidos).
Aminoácidos no esenciales
Los aminoácidos no esenciales los sintetiza (fabrica) el propio cuerpo a
partir de otros aminoácidos existentes.
Alanina (Interviene en numerosos procesos bioquímicos del organismo
que ocurren durante el ejercicio, ayudando a mantener el nivel de
glucosa).
Acido aspártico (Ayuda a reducir el nivel de amoníaco en sangre después
del ejercicio).
Glicina (Es utilizada por el hígado para eliminar fenoles (tóxicos) y para
formar sales biliares. Es necesario para el correcto funcionamiento de
neurotransmisores y del sistema nervioso central. Incrementa el nivel de
creatina en los músculos y también de las somatotrofinas; de esta manera
es posible beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular).
Serina (Es fundamental en la formación de algunos neurotransmisores, en
la metabolización de las grasas y para mantener un buen nivel del sistema
inmunológico).
Asparragina (Interviene específicamente en los procesos metabólicos del
Sistema Nervioso Central).
Acido glutámico (Tiene gran importancia en el funcionamiento del
Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema
inmunológico
Arginina (Estimula la liberación de hormonas del crecimiento.
Reduce la grasa corporal, mejor recuperación y cicatrización de
heridas y un mayor incremento de la masa muscular).
Cistina (Es importante en la formación de cabello y piel y
también es un agente desintoxicante del amoníaco).
Tirosina (Interviene en distintos procesos de regulación del
apetito, sueño, reducción del stress. También es un buen
antidepresivo y reductor de grasa corporal).
Cisteina (Está implicada en la desintoxicación, principalmente
como antagonista de los radicales libres. También contribuye a
mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de
azufre).
Glutamina (Se detalla más abajo).
Prolina (Es de fundamental importancia para un saludable
estado de los tejidos de colágeno, piel, tendones y cartílagos).
EJEMPLO DE ENLACE PEPTIDICO
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Hornitina
HORMONADECRECIMIENTO
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
DOPAMINA: ADICCIONES Y FELICIDAD
OH
OH
En el SNC: regula la conducta motora, la emotividad y
la afectividad y la comunicación neuroendócrina.
C
CH2
H
C
Funciones:
COO
NH3
Derivado de la tirosina
es un modulador de la función cardíaca y renal, del
tono vascular y de la motilidad gastrointestinal.
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Principal inhibitorio de señales
al SNC. Deriva del ácido
glutámico y actúa como un
relajante natural. Analgésicos
como la gabampentina son
utilizados para el tratamiento de
la ansiedad, la epilepsia y ciertas
neuropatías tienen estructura
similar.
ESTAN PRESENTES EN LOS
HONGOS Y SON TOXICOS
PARA OTRAS FORMAS DE
VIDA
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
 LA CADENA LATERAL DETERMINA
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.
1. Apolares Cadenas
aromáticas
R
LAS
alifaticas
2. Polares no cargadas
3. Polares con carga positiva, Básicos
4. Polares con carga negativa, ácidos
y
ALIMENTOS RICOS EN
TODOS LOS AMINOÁCIDOS
También
podemos
combinar
LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS
Forma no ionizada
pKa de COOH  2
pKa de NH2  10
•Dependiendo del pH en que se encuentren
los aminoácidos, tendrán o no carga positiva o
negativa.
•La carga neta que tenga un péptido o proteína
dependerá del número de cargas positivas y negativas
que sus aminoácidos ionizables presenten a un pH
determinado.
•La existencia de cargas en los aminoácidos de una
proteína influye en su capacidad tamponante
(amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la
proteína en su entorno fisiológico.
pH isoeléctrico
Punto isoeléctrico: es el valor de pH al cuál el aminoácido existe
como un zwitterión, a este pH la carga neta del aminoácido es
cero.
La carga neta: es la suma de todas las cargas positivas y negativas
que están en la molécula.
El punto isoeléctrico lo calculamos así:
pI = pK1 + pK2
2
27
REACCIONES QUÍMICAS DE LOS
AMINOÁCIDOS
1. Identificación y análisis de los aa en los hidrolizados
de proteínas.
2. Identificación de los restos de aa que se precisan para
su función biológica.
3. Síntesis de los polipeptidos.
REACCIÓN CON LA NINHIDRINA
El color obtenido con la
ninhidrina , es la base de la
prueba
colorimétrica
que
permite
la identificación y
cuantificación de aminoácidos
NOMENCLATURA
Acil -aminoácidos
1
2
3
4
5
7
6
8
Arginil-alanil-glicil-arginil-metionil-alanil-glutamil-lisina
N-terninal
C-terminal
Arg-ala-gli-arg-met-ala-glu-lis
R-A-G-A-M-A-E-K
LA MAYORIA DE LOS
AMINOÁCIDOS TIENEN
NOMBRES COMUNES
www.youtube.com/watch?v=FNqmh4PoMPQ
GLUTATIÓN (GSH)
El GSH nos ayuda a combatir es estrés oxidativo.
La mayor cantidad de GSH se encuentra en el hígado (5mg) y en
segundo lugar en el pulmón.
gamma - glutamil – cisteinil – glicina ( γ-Glu-Cis-Gli )
ASPARTAME
150 a 200 veces más dulce que el azúcar
HORMONAS PEPTÍDICAS
NOMBRE
N° RESIDUOS AA
FUNCIÓN BIOLÓGICA
ANGIOTENSINA II
8
HIPERTENSORA
VASOPRESINA
9
REGULACIÓN BALANCE HÍDRICO
OXITOCINA
9
GASTRINA I
17
SECRETINA
27
ESTIMULA CONTRACCIÓN UTERINA
ESTIMULA SECRECIÓN DE HCl EN EL
ESTOMAGÓ
ESTIMULA SECRECIÓN DE JUGO
PANCREÁTICO
GLUCAGÓN
29
HIPERGLUCEMIANTE
CALCITONINA
32
DISMINUYE EL NIVEL DE Ca EN LA SANGRE
COLECISTOQUININA
33
PANCREOZININA
33
ESTIMULA SECRECIÓN DE VESICULA BILIAR
ESTIMULA SECRECIÓN DE ENZIMAS
PANCREÁTICAS
HORMONAS PEPTÍDICAS
OXITOCINA
Oxitocina: llamada “la molécula del amor”
Los niveles de oxitocina en
el torrente sanguíneo se
disparan en el momento del
parto, durante la lactancia
y/o en el orgasmo.
VASOPRESINA O ADH
Tiene poderosos efectos antidiuréticos al estimular la reabsorción de
agua por el riñón. También provoca la contracción del músculo liso
incrementando la tensión arterial.
H 3N
1
2
3
cis
tir
fe n
S
S
5
6
c is
asn
g ln
p ro
a rg
g li
7
8
9
4
NH2
FACTORES DE CRECIMIENTO
ESTIMULAN A LAS CELULAS PARA QUE AUMENTEN SU
VELOCIDAD DE CRECIMIENTO Y DIVISIÓN
RENAL
HEPÁTICO
OTROS PÉPTIDOS SON DEFENSAS NATURALES
CECROPINA
DEFENSINAS
MAGAININAS
estereoisomeria
La isomería es una propiedad de ciertos compuestos químicos que con
igual fórmula química, es decir, iguales proporciones relativas de los
átomos que conforman su molécula, presentan estructuras moleculares
distintas y, por ello, diferentes propiedades.
Dichos compuestos reciben la denominación de isómeros.
Los isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular
pero diferente fórmula estructural y, por tanto, diferentes propiedades
Por ejemplo, el alcohol etílico o etanol
y el éter dimetílico son isómeros cuya
fórmula molecular es C2H6O.En general
a las moléculas que se diferencian por la
disposición espacial de sus átomos, se
les denomina estereoisómeros.
Estereoisomeria Optica
Los isómeros ópticos se diferencian en que
desvían el plano de la luz polarizada. Uno
hacia la derecha (isómero dextrógiro) y otro
a la izquierda (isómero levógiro).
Forma racénica: Es la mezcla equimolecular
de los isómeros dextro y levo. Esta fórmula
es ópticamente inactiva (no desvía el plano
de la luz polarizada).
Poder rotatorio específico: Es la desviación
que sufre el plano de polarización al
atravesar la luz polarizada una disolución
que contenga 1 gramo de sustancia por cm³
en un recipiente de 1 dm de longitud. Es el
mismo para ambos isómeros
Esta propiedad se mide en un aparato
llamado polarímetro.
Si uno de los isómeros hace girar la luz hacia
la derecha, se denomina dextrorrotatorio; el
otro isómero lo haráhacia la izquierda y se
denomina levorrotatorio.
En una mezcla de concentraciones iguales
de cada isómero, el ángulo de giro en uno y
otro sentido también es igual, luego el
efecto se neutraliza y no se presenta
desviación del plano de la luz. A esta mezcla
equimolecular se la llama racémica; la tarea
de separar los isómeros ópticos de una
mezcla racémica se llama resolución.
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos nitrogenados que se
caracterizan por presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono. Estos dos grupos
se pueden ionizar en medio acuoso, siendo los responsables del
anfoterismo de los aminoácidos, es decir, pueden actuar como
ácidos o como bases, en función del pH del medio (los
compuestos que son capaces de aceptar
COOH
NH C H 3
R
o ceder protones se denominan anfóteros o anfolitos): el grupo
-carboxilo se comporta como un ácido débil y el grupo amino,
como una base débil. Por ello, la carga de los aminoácidos varía
en función del pH. Además, cinco de los aminoácidos
proteinógenos presentan otro grupo ionizable en su cadena
lateral: Lys, Arg, His (aminoácidos con carga positiva o básicos),
Asp y Glu (Aminoácidos con carga negativa o ácidos).
Tal y como se ha descrito previamente, la relación cuantitativa
entre la concentración de un ácido débil (HA) y su base
conjugada (A-) viene definida por la ecuación de HendersonHasselbalch.
H2O
Log [H O ] (Log K [AH]) Porlotanto: 10 3 10 a[A ]
Sustancia anfótera capaz de actuar como ácido y como base,
según pH
Zwitterion: Forma dipolar eléctricamente neutra (sin
desplazamiento en un campo eléctrico); posibilidad de
cristalización
En el caso de los aminoácidos neutros, se establecen dos
equilibrios en solución acuosa entre tres formas iónicas
distintas. Dichos equilibrios vienen determinados por las
constantes de equilibrio del grupo carboxilo (KC) y del grupo
amino (KN):
++
K
K [A ][H3O ] [HO ] K [AH]
curvas de titulación de los aminoácidos
Tal y como se ha descrito previamente, la representación gráfica de la variación del
pH de una solución por la adición de equivalentes de ácido o de base se denomina
curva de titulación. En el caso de los aminoácidos, las curvas de titulación
proporcionan la siguiente información (o bien se puede deducir a partir de las
mismas):
- Medida del pK de los grupos ionizables: se localizan en el punto medio de la zona
tampón.
- Regiones de capacidad tampón: mesetas donde se localizan los pKs; dichas
regiones se encuentran en el intervalo pK ± 1 unidad de pH.
- pI: se localiza en el intervalo de viraje.
- Formas ionizables del aminoácido en cada rango de pH.
- Carga eléctrica del aminoácido en cada rango del pH
- Solubilidad relativa del aminoácido en cada rango de pH.
Curva de Titulación de la Alamina
(aamonoamínicomonocarboxílico)
A+A
+A-=ApKa2= 9.69 Carga +1
pKa1= 2.34
+A=+A-
(Ambos grupos protonados: +A) (Carga cero +A-) (Ambos grupos
desprotonados: A-)
Curva de titulación
SEPARACION DE LOS AMINOACIDOS
ANÁLISIS DE AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
-Existen distintos niveles en la estructura peptídica, uno de ellos es la estructura
primaria, que consiste en la secuencia ordenada de aminoácidos que forman la
cadena completa y que resulta, en gran medida, determinante del resto de los
niveles estructurales del péptido o la proteína.
- La determinación de ésta, por tanto, ha resultado un enorme avance para la
bioquímica (F. Sanger, premio Nobel de Química 1958). La estrategia básica
consiste en :
1.Determinar qué aminoácidos están presentes y en qué relación molar.
2. Romper el péptido en pequeños fragmentos, separarlos y determinar su
composición en aminoácidos.
3. Identificar los aminoácidos de N y C terminales del péptido original y de cada
fragmento.
4. Organizar la información de manera que los fragmentos puedan unirse para
revelar la secuencia completa.
. Hidrólisis parcial del péptido.
La hidrólisis enzimática (petidasas, proteasas o enzimas proteolíticas)
es una hidrólisis selectiva que permite convertir el péptido en
fragmentos más pequeños.
- Por ejemplo, un grupo de enzimas pancreáticas, conocidas como
carbopeptidasas, catalizan sólo la hidrólisis del enlace peptídico del
aminoácido C-terminal. La tripsina, enzima digestivo del intestino,
cataliza sólo la hidrólisis de los enlaces peptídicos que involucran al
grupo carboxilo de la lisina o arginina. Así, otras muchas enzimas
digestivas se usan en al hidrólisis selectiva de péptidos.
. Análisis de los residuos terminales.
Una secuencia de aminoácidos es ambigua a no ser que se conozca el
sentido en que debe leerse. Es necesario conocer cuál es el extremo N y
C- terminal.
Como vimos antes, la hidrólisis catalizada por carbopetidasas rompe el
aminoácido C-terminal, lo que permite identificarlo.
Para identificar el aminoácido N-terminal se suele aprovechar que el
grupo amino puede actuar como nucleófilo (frente a la menor
nucleofilia de los N que forman parte de los enlaces amida).
3. Análisis de los residuos terminales.
-
Una secuencia de aminoácidos es
ambigua a no ser que se conozca el
sentido en que debe leerse. Es necesario
conocer cuál es el extremo N y Cterminal.
-
Como vimos antes, la hidrólisis
catalizada por carbopetidasas rompe el
aminoácido C-terminal, lo que permite
identificarlo.
-
Para identificar el aminoácido Nterminal se suele aprovechar que el
grupo amino puede actuar como
nucleófilo (frente a la menor nucleofilia
de los N que forman parte de los
enlaces amida).
Elabore un mapa mental de los aminoácidos
Mencione que efectos tiene en al organismo
Elabore un resumen de la estereoisomeria y propiedades
opticas