Transcript Enzimi

ЕНЗИМОЛОГИЈА
Ензими
• Ензими су катализатори
биолошког порекла
• по хемијској природи су
протеини
• у ћелији обезбеђују ток и
одигравање хемијских
реакција
мало историје...
• Ензимски процеси у организму су познати од
давнина (нпр. сирење сира, кишељење
теста, превођење шире у вино).
• Назив ‘ензим’ дао је Кун 1878.године од речи
en - у и zyme - квасац, јер је правилно уочио
да у квасцу постоји супстанца која катализује
реакцију врења.
• Научно проучавање ензима је почело у XIX
веку када су створени темељи ензимологије
тј науке о ензимима.
• Први ензим је изоловао Самнер 1926.г. и то
је уреаза у кристалном облику - по хемијској
природи је протеин. После су изоловани и
други ензими протеинске природе.
•
Механизам ензимске реакције
важно:
Ензими не ВРШЕ реакције, они их УБРЗАВАЈУ
• E + S  ES  P + E
тумачење формуле:
1.
ЕНЗИМ се везује за СУПСТРАТ (једињење/а која реагују) 
2.
ензим и супстрат ступају у прелазни комплекс (одиграва се
реакција) 
3.
резултат реакције је ПРОДУКТ, а ЕНЗИМ излази
НЕИЗМЕЊЕН!!!!!
• Хемијске реакције у организму су
иначе могуће тј. могу се
одигравати без ензима
– без ензима би оне биле споре
– производи тих реакција би се
јављали у смањеној концентрацији
• Ензими су јако ефикасни
катализатори, у јединици времена
измене велике количине супстрата
Номенклатура
- или како дати назив ензиму• trivijalni nazivi: ptijalin, pepsin, tripsin, himotripsin.
• sistemski nazivi: enzimu se daje naziv po imenu
supstrata na koji deluje, doda se samo sufiks AZA.
– ureaza koja deluje na ureu,
– amilaza deluje na amilum (skrob),
– arginaza deluje na arginin (aminokiselina).
• najnovije preporuke: enzimu se daje naziv tako da
se vidi na koji supstrat deluje i koji tip reakcije
katalizuje. Npr. protein hidraza (vrši hidrolizu
proteina)
Enzimi su svrstani u 6 grupa na
osnovu hemijskih reakcija
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Enzimi oksidoreduktaze (katalizuju oksidoredukciju
između dva supstrata)
Hidrolaze (katalizuju hidrolizu peptidnih, estarskih,
etarskih i glukoznih veza; tu spadaju proteaze i
lipaze).
Transferaze (katalizuju prenos ili transfer
funkcionalnih grupa; to su npr. aminotransferaze i
fosfotransferaze)
Liaze (uklanjaju određenu grupu iz supstrata pri
čemu supstratu ostaje dvoguba veza)
Izomeraze (katalizuju unutarmolekulsko preuređenje
supstrata, npr. međusobno prevođenje optičkih i
geometrijskih izomera - cis i trans oblik)
Ligaze ili sintetaze (katalizuju vezivanje dva
supstrata uz utrošak ATP-a)
Хемијска природа ензима
• Сви ензими су протеини али се на основу
сложености грађе деле на:
1. Протеин ензиме (прости) који се састоје
само од амино киселина
2. Протеид ензиме(сложени) - састоји се из
апоензима (протеински део) и коензима
(непротеински део) и назива се још и
холоензим.
још о сложеним ензимима
•
•
•
•
АПОЕНЗИМ и КОЕНЗИМ су реверзибилно везани и чине
ХОЛОЕНЗИМ
ако се апоензим и коензим одвоје, холоензим губи активност.
Апоензим одређује на који ће супстрат холоензим деловати и тип
хемијске реакције који ће катализовати.
Коензими се јављају као преносиоци атома и атомских група које
се уклањају са супстрата или се добијају (нпр. холоензими су
дехидрогеназе а њихови коензими су NAD i FAD).
Специфичност ензима
• Ензими су специфични што значи да делују на
тачно одређене супстрате у тачно одређеним
реакцијама
• специфичност може бити:
1. Апсолутна (само на једно једињење): нпр
уреаза на уреу, аргиназа на аргинин
2. Релативна или групна (на групу једињења
сличне структуре): нпр. липазе хидролизују
естарску везу у липидима између свих алкохола
и масних киселина, а најефикаснији су ако се
ради о естрима глицерола и масне киселине.
модел “кључ-брава”
• ензим има премодификовано место
везивања за супстрат које тачно
одговара структури супстрата
model “indukovanog
uklapanja”
• enzim nema premodifikovano mesto vezivanja
za supstrat
• tek u prisustvu supstrata dolazi do uklapanja
Брзина ензимске реакције
• Хемијске реакције у ћелији морају
се одигравати великом брзином
како би се производи тих реакција
јављали у довољној
концентрацији да би се
задовољиле потребе организма.
• Брзина ензимских реакција је
промена концентрације супстрата
у јединици времена или промена
концентрације производа реакције
• Брзина ензимских реакција
зависи од:
1.концентрације ензима
2.концентрације супстрата
3.температуре
4.пХ средине.
1. Утицај концентрације
ензима
• Ензими су веома ефикасни
катализатори
• мале количине ензима транформишу
велике количине супстрата у јединици
времена (нпр. 1г лабфермента може
да згруша 5 000л млека, 1г уреазе
може да разгради 10000г урее).
• Што је концентрација ензима већа –
већа је и брзина ензимске реакције
2. утицај концентрације
супстрата
• Брзина ензимских реакција зависи
од концентрације комплекса ензимсупстрат
• једно време са концентрацијом
супстрата расте брзина
• Када концентрација супстрата
превазиђе концентрацију ензима,
сви молекули ензима су у комплексу
са супстратом и зато повећање
концентрације супстрата не
повећава брзину.
3. утицај температуре
• За све ензиме постоји оптимална
температура на којој ензим
трансформише највећу количину
супстрата и та температура је 37Ц.
– Ако се температура смањи испод
оптималне, брзина се смањи.
– Ако се температура повећа изнад
оптималне, брзина се такође смањује.
– На температури од 42 Ц престаје
ензимска активност јер се ензими
денатуришу топлотом.
4. утицај pH
• Док је оптимална температура
истоветна за све ензиме,
оптимални пХ је различит за разне
ензиме.
• Нпр. ензим амилаза који делује у
устима има оптимални пХ 7
(неутрална средина)
• пепсин у желудцу пХ 1,5 до 2,5
(кисела средина)
• трипсин и химотрипсин у танком
Инхибитори ензима
• То су многе супстанце које ометају или
потпуно коче активност ензима и на тај
начин спречавају одвијање неких хемијских
реакција у организму.
• Једни се могу везивати за ензим на истом
месту за које се везује и супстрат, и тако
спречавају везивање супстрата и ензима, те
коче ензимску реакцију.
• Други се не морају везивати за исто место
већ за неко друго место, али када се
инхибитор веже за ензим , он толико измени
структуру ензима да је немогуће везивање
ензима и супстрата.
• Трећи су отрови за жива бића, нпр. ензими
који у себи садрже Фе могу се инхибирати
цијанидима, Цо - флуоридима, оксалатима,