Transcript [KIMIA ORGANIK] 5Protein

PROTEIN
Biopolimer



Polisakarida:
energy storage
Asam-asam nukleat:
data storage dan transmission of information
Protein (poliamida):
very diversed functions (sebagai enzim,
sebagai outer cover, sebagai antibodi, dll.)
Struktur
Macam-macam struktur



Struktur primer:
Sequence asam-asam amino yang
membentuk suatu poliamida tertentu
Struktur sekunder/tersier:
suatu rantai poliamida dengan folded
structure
Struktur quarterner:
merupakan agregat dari beberapa macam
poliamida
Karakteristik khusus



Hidrolisis berbagai protein
akan menghasilkan
campuran asam-asam
amino
Asam-asam amino alami
selalu memiliki konfigurasi L
pada -C (konfigurasi yang
sama dengan Lglyceraldehyde)
Perkecualian: glycine
(achiral)
Review alpha carbon
(-C)
Tautomerisme pada senyawa
dengan gugus karbonil
Posisi  dan 



-hidrogen adalah atom H pada atom C yang
bersebelahan dengan dengan gugus karbonil
-hidrogen lebih asam daripada -hidrogen
Hal ini terjadi akibat stabilisasi resonansi pada
senyawa karbonil
Resonansi


Struktur A:
muatan negatif pada karbon karena ikatan 
pada C-O lebih kuat daripada ikatan  pada C-C
di struktur B
Struktur B:
muatan negatif pada oksigen karena
elektronegativitas oksigen yang jauh lebih besar
daripada C
Struktur hibrid

Anion dalam bentuk hibrid ini dapat menerima
proton pada 2 posisi:
1. pada C negatif membentuk senyawa karbonil
semula (bentuk keto)
2. pada O negatif membentuk enol
Tautomer keto dan enol




Isomer yang sangat mudah berubah satu menjadi
yang lain (hanya dengan sedikit saja asam atau
basa)
Semua senyawa karbonil merupakan tautomer, tapi
tautomerisasi merupakan reaksi kesetimbangan
Misal:
pada senyawa karbonil sederhana (aseton dan
asetaldehid), jumlah enol pada kesetimbangan
mereka sangat kecil
Semakin dominan ikatan  pada C-O relatif
terhadap C-C maka senyawa keto akan jauh lebih
stabil daripada senyawa enol
Tautomerisme karbonil
sederhana
Asam-asam amino

Tiga kelompok asam amino berdasarkan R
(side chain pada struktur asam amino):
1. Netral
2. Asam
3. Basa
Asam amino netral
Asam amino asam dan basa
Asam amino esensial



Asam amino yang tidak dapat diproduksi
sendiri oleh makhluk-makhluk tingkat tinggi
Perlu sumber eksternal (sebagai asupan
makanan)
Indeks ‘b’ pada Tabel 24.1.
Zwitterions




Merupakan ion-ion dipolar (dalam satu molekul ada
polarisasi muatan)
Untuk asam amino:
gugus –NH2 = gugus basa
gugus –CO2H = gugus asam
Asam amino pada kondisi kering:
sebagai ion dipolar
Asam amino pada kondisi basah:
kesetimbangan antara ion dipolar dengan ion basa
dan ion asam
Zwitterions
Zwitterions

Dominasi asam amino dalam larutan
tergantung pH:
- pada kondisi basa: sebagai anion
- pada kondisi asam: sebagai kation
Karakteristik khusus


Struktur umum asam amino :
H2NCHRCOOH
ada gugus amin (-NH2) dan gugus karboksilat
(-COOH)
Tapi sifat-sifat protein sangat berbeda dari
senyawa-senyawa amin atau senyawasenyawa karboksilat
Karakteristik khusus




Senyawa amin dan karboksilat berupa cairan,
asam amino adalah padatan kristalin dengan
titik lebur cukup tinggi
Asam amino tidak larut dalam solven non
polar, larut dengan baik dalam air
Keasamannya jauh lebih rendah
dibandingkan senyawa karboksilat pada
umumnya
Kebasaannya jauh lebih tinggi daripada
senyawa amin pada umumnya
Ka dan Kb terukur
Pada umumnya nilai terukur:
Nilai Ka untuk asam karboksilat berorder 10-5
Nilai Kb untuk amin alifatik berorder 10-4

Pada asam amino sederhana (misalnya
glycine):
Ka = 1,6 x 10-10 (sangat kecil)
Kb = 2,5 x 10-12 (sangat kecil)

Penjelasan
keasaman/kebasaan

Keasaman yang terukur adalah keasaman dari ion
amonium

Kebasaan yang terukur adalah kebasaan dari ion
karboksilat
Dapat dihitung



Asam-basa konjugasi dapat dihubungkan
dengan persamaan:
Ka x Kb = 10-14
Jika diperoleh nilai Ka = 1,6 x 10-10 untuk
gugus –NH3+ maka nilai Kb untuk gugus
–NH2 adalah 10-14/(1,6x10-10) = 6,3x10-5
Coba hitung nilai Ka untuk gugus –COOH jika
terukur nilai Kb asam amino (untuk gugus
–COO-) sebesar 2,5x10-12
Menurut definisi BronstedLowry

Gugus yang bersifat ‘akseptor proton’ pada
asam amino sederhana adalah –COO-

Gugus yang bersifat ‘donor proton’ pada
asam amino sederhana adalah –NH3+
Manfaat

Dapat mempercepat suatu reaksi tertentu
dengan mengatur kebasaan atau keasaman
sedemikian rupa sehingga meningkatkan
konsentrasi spesies reaktifnya.

Pikirkan:
bagaimana cara mempercepat reaksi
esterifikasi asam amino?
Titik isoelektrik (pI)
pH di mana konsentrasi anion sama
dengan konsentrasi kation
 Konsentrasi ion dipolar maksimum
 Titik optimum pada proses
pengendapan (koagualasi) protein
 Misalnya pada pembuatan tahu

Fenomena zwitterion



Misal tinjau alanine
Jika alanine dilarutkan dalam suasana asam,
bentuk dominan adalah bentuk kationik
Perhatikan bahwa nilai pKa atom H pada
gugus karboksilat-nya LEBIH KECIL daripada
asam karboksilat biasa
Enhanced acidity



Keasaman gugus karboksil pada -asam amino
disebabkan efek induksi dari kation aminium
Keberadaan kation di dekatnya menyebabkan
gugus karboksil cenderung ‘menghilangkan’
protonnya agar tercapai kestabilan.
Penghilangan proton ini menghasilkan ion dipolar
Menghitung titik isoelektrik


pI (titik isoelektrik) adalah rata-rata dari nilainilai pKa
Untuk kasus alanine:
pI = 0.5 (2.3+9.7) = 6.0
Contoh kasus titrasi basa


Misal alanine mula-mula berada pada
keadaan sangat asam (misal pH 0) sehingga
bentuk dominannya adalah bentuk kation.
Ditambahkan basa sedikit demi sedikit:
- mula-mula proton yang ‘dikeluarkan’ adalah
proton pada gugus karboksilat
- saat pH mencapai 2.3 (pH=pKa), proton
gugus karboksilat telah terpisah dari
SEPARUH populasi molekul alanine (pikirkan
mengapa demikian!)
Persamaan HendersonHasselbalch


Tinjau ionisasi:
HA  H+ + ABuktikan bahwa pada kesetimbangan:
[HA ]
pKa  pH  log 
[A ]

Kaitkan untuk menjawab pertanyaan di slide
sebelumnya
Kembali ke kasus titrasi basa



Pada pH = 2.3, separuh dari populasi
molekul alanine telah kehilangan proton dari
gugus karboksilatnya.
Jika penambahan basa dilanjutkan, tercapai
kondisi dimana SELURUH molekul alanine
telah kehilangan proton dari gugus
karboksilatnya.
Kondisi tersebut adalah titik isoelektrik (pI)
Kasus titrasi basa




Untuk alanine, pI tercapai pada pH = 6.0
Jika penambahan basa diteruskan, proton
akan mulai lepas dari ion aminium
Pada pH = 9.7 SEPARUH populasi molekul
alanine telah kehilangan proton dari ion
aminium (pikirkan mengapa demikian)
Nilai pH ini adalah nilai pKa dari ion aminium
Kasus titrasi basa


Jika titrasi diteruskan pH akan naik dan
akhirnya seluruh molekul alanin telah
kehilangan proton dari ion aminiumnya
Pada kondisi ini, alanine berada pada kondisi
anionik
Kurva titrasi alanine
Sintesis asam amino

Sintesis penting di industri:
sintesis asimetris (enantioselective)

Ingat: kebanyakan asam amino alami adalah Lamino acid

Produksi skala industri sering menghasilkan racemic
mixture

Perlu pemurnian (proses resolusi)
Contoh: L-DOPA
Sintesis polipeptida

Molekul hasil penggabungan asam-asam amino
disebut peptida:
2 asam amino = dipeptida
3-10 asam amino = oligopeptida
> 10 asam amino = polipeptida
Polipeptida

Polimer linier dengan salah satu ujung berupa Nterminal residue dan ujung yang lain berupa Cterminal residue
Hidrolisis



Dengan HCl 6 M selama 24 jam,
menghasilkan campuran asam-asam amino
Pemisahan asam-asam amino dilakukan
dengan metode chromatography
Misal: dengan cation-exchange resin
Cation-exchange resin

Asam amino dilewatkan
pada kolom berisi resin:
asam-asam amino
akan teradsorpsi pada
resin akibat muatan
negatif pada gugus
sulfonat dan muatan
positif pada asam
amino
Cation exchange resin



Kekuatan
adsorpsi
tergantung
pada
kebasaan asam amino : semakin basa,
semakin kuat
Jika kolom kemudian ‘dicuci’ dengan larutan
buffer pada pH tertentu, asam amino akan
terlepas dari resin dengan kecepatan yang
berbeda
Asam amino yang paling dulu keluar dari
kolom adalah asam amino yang adsorpsinya
paling lemah (paling asam)