Transcript péptidos y proteínas

PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Laura Natalia Cabra Rojas
Paula Andrea Jiménez Jiménez
Sergio Andrés Lobo Olaya
María José Trujillo Moreno
María Alejandra Wagner Useche
¿Cómo podría la secuencia y las propiedades
de los aminoácidos en un péptido o una
proteína, afectar su estructura y función?
El conocimiento de la secuencia de aminoácidos de una proteína
puede proporcionar datos acerca de su estructura tridimensional
y función, su localización celular y su evolución.
¿El pH y la temperatura pueden afectar las
propiedades químicas y biológicas de los
péptidos y proteínas?
 TEMPERATURA:
Un
aumento en la temperatura
causa un descenso en la
solubilidad y provoca la
ruptura de interacciones
débiles desnaturalizando la
proteína.
http://genomasur.com/lecturas/Guia03.htm
Efectos del pH:
 Ionización
de
los
aminoácidos.
 Desnaturalización.
 Varia para las diferentes
proteínas.
http://www.apuntescientificos.org/cineticaquimica-ibq2.html
Estructura Secundaria de las
proteínas
HÉLICE ALFA
Los puentes de hidrogeno y las α-Hélices
o Las α-Helice se encuentran
estabilizadas por puentes de
hidrogeno
o Los puentes se forman entre el
hidrogeno unido al atomo de
nitrogeno
y
el
oxigeno
carbonilico.
http://themedicalbiochemistrypage.org/es/proteinstructure-sp.php
Los puentes de hidrogeno y las α-Hélices
o Cada vuelta de la helice se
mantiene unida a las vueltas
adyacentes mediante 3 o 4
enlaces que proporcionan
estabilidad
http://themedicalbiochemistrypage.org/es/proteinstructure-sp.php
¿Qué papel juegan los grupos R en la
estabilidad de la alfa hélice?
 Las interacciones electrostáticas entre AA sucesivos
con cadenas R con grupos cargados.
 Los tamaños de los grupos R adyacentes.
 Las interacciones entre grupos R espaciados por tres
o cuatro residuos.
 La presencia de residuos de Prolina (Desestabilizante)
Tendencia de los aa a adoptar la
conformación en hélice α
ΔΔGº (kJ/
ΔΔGº (kJ/
mol)
mol)
AA
AA
Ala
0
Leu
0,79
Arg
0,3
Lys
0,63
Asn
3
Met
0,88
Asp
Cys
Gln
Glu
Gly
His
Ile
2,5
3
1,3
1,4
4,6
2,6
1,4
Phe
Pro
Ser
Thr
Tyr
Trp
Val
2
>4
2,2
2,4
2
2
2,1
 El volumen de los grupos R
adyacentes
 Interacciones entre residuos aa en
los extremos del segmento
helicoidal y el dipolo eléctrico
inherente a la hélice
Lehninger Principios de Bioquímica
Peña, Antonio. Bioquímica. Segunda Edición, pág. 87
http://biologiabc1.blogspot.com/2010_10_01_archive.html
¿Qué características presentan las
proteínas ricas en alfa-hélices?
Caracteristicas protectoras como la
insolubilidad , la resistencia, la dureza y la
flexibilidad variables.
Es rica en enlaces de disulfuro.
Normalmente son proteínas fibrosas.
Insolubles en agua (AA Hidrofobicos)
Principles of Biochemistry pág. 124
¿Qué características presentan las
proteínas ricas en alfa-hélices?
Enrollamiento superhelicoidal
Funcionan como soporte mecánico
de células y agrupaciones celulares
Formadas
por
ensamblado
repetitivo de una unidad proteica
simple.
Principles of Biochemistry pág. 124
Algunos Ejemplos de estas proteínas
son:
 α-Queratina: cabello, plumas, uñas, estructuras
dermicas. Posee cistina y cisteína.
 Actina y miosina: Proteínas de la contracción
muscular.
Algunos Ejemplos de estas proteínas
son:
 Colágeno: De estructura en triple hélice, abundante
en el tejido conectivo dérmico, óseo, cartilaginoso y
muscular.
Preguntas de análisis de relaciones (AR – Tipo VI)
Estas preguntas buscan que usted considere la verdad de las afirmaciones y la
relación entre estas.
Consisten en dos afirmaciones que pueden ser falsas o verdadera unidas con el
conector PORQUE. Para responder este tipo de preguntas debe tener en cuenta
la siguiente clave:
 Marque A si ambas afirmaciones son verdaderas y la segunda es una razón o
explicación correcta de la
 primera
 Marque B si ambas afirmaciones son verdaderas pero la segunda NO es una
razón o explicación correcta
 de la primera
 Marque C si la primera afirmación es verdadera pero la segunda es falsa
 Marque D si la primera afirmación es falsa pero la segunda es verdadera
 Marque E si ambas afirmaciones son falsas
Todas las proteínas fibrosas son insolubles en agua
PORQUE
Poseen una elevada concentración de residuos aminoácidos hidrofóbicos
presentes tan solo en el interior de estas proteínas.
La secuencia de aminoácidos de una proteína puede proporcionar datos
acerca de su estructura tridimensional.
PORQUE
Las α-Helice presentes en las proteínas, al estar estabilizadas por puentes
de hidrógeno, otorgan características como la estabilidad.
La estabilidad de la alfa hélice esta afectada por La presencia de
residuos de Prolina
PORQUE
la prolina es un aminoácido con una configuración diferente que
desestabiliza la estructura.
Respuesta
C ( Ya que las proteínas fibrosas poseen una elevada
concentración de residuos aminoácidos hidrofóbicos tanto en el
interior de como en la SUPERFICIE de estas proteínas. Dichas
superficies hidrofóbicas se encuentran sepultadas en gran parte en
el interior debido al empaquetamiento de muchas cadenas
polipeptídicas)
B
A
Referencias
 Nelson D, Cox M. Lehninger Principios de Bioquímica. Quinta Edición.
 http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth02/pa
rte02/02.html
 http://www.bioquimica.dogsleep.net/Laboratorio/Plummer/Chp05a.pdf
 http://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-structure-sp.php
 http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
 http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/03/estructura-secundaria-de-las-proteinas/
 http://books.google.com.co/books?id=EFUP472dyEMC&pg=PA87&lpg=PA87&dq=caracter%C3%
ADsticas+que+dan+alfahelices&source=bl&ots=OBOcUzGWmT&sig=S6070m0umlBzl7PYXFc_Xyi9JO0&hl=es&sa=X&ei
=RV5jUbb0GKu30AGb4YDgDw&sqi=2&redir_esc=y#v=onepage&q=caracter%C3%ADsticas%20qu
e%20dan%20alfa-helices&f=false
 http://books.google.com.co/books?id=EFUP472dyEMC&pg=PA87&lpg=PA87&dq=aminoacidos+
que+conforman+helices+alfa&source=bl&ots=OBOcWxHSkQ&sig=UOqLW658VmeR85RnSW7fV0ToXY&hl=es&sa=X&ei=qB9mUYe4Aurr0QHNooDwDg&ved=0CEsQ
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