Insegnamento: Biochimica e Biotecnologie degli Alimenti

Docente

Prof. Augusto Parente

Anno

1° anno

Corso di studi Tipologia Crediti SSD Anno Accademico Periodo didattico Propedeuticità Frequenza Modalità di esame Sede Orario lezioni Appelli di esame

Scienze degli Alimenti e della Nutrizione Umana Fondamentale 8 BIO/10 2014/2015 Secondo semestre Nessuna Fortemente consigliata

Superamento di una prova orale

Polo Scientifico, Via Vivaldi 43 – Caserta – Dipartimento di Scienze e Biotecnologie Ambientali Biologiche e Farmaceutiche

Lezioni: dal 16/03/2015 al 10/06/2015

Lunedì, mercoledì e venerdì 9:00-11:00, 23/06/15 (ore 9:30); 14/07/15 (9:30); 24/09/15 (9:30); 22/10/15 (9:30); 10/12/15 (15:00); terza decade di gennaio e terza decade di febbraio 2015 (15:00)

Orario di ricevimento Organizzazione della didattica Risultati di apprendimento previsti

Mercoledì e Venerdì 11:00-13.00 (eventuali altri incontri possono essere concordati) Lezioni frontali e Laboratorio I risultati di apprendimento previsti dal corso Biochimica e Biotecnologie degli Alimenti riguardano: i) la conoscenza delle vie metaboliche di proteine, lipidi e carboidrati di interesse alimentare; ii) le proprietà dei principali enzimi coinvolti nella nutrizione e nelle biotecnologie del settore agroalimentare; iii) la valutazione della qualità chimico-nutrizionale, tipicità e autenticità di alimenti.

Programma

Biochimica e Biotecnologie degli Alimenti: uno sguardo d’insieme. Il metabolismo; composti ad alto contenuto energetico (ATP, acido 1,3-bisfosfoglicerico, fosfoenolpiruvato, fosfocreatina, tioesteri, coenzimi ridotti- NAD(P)H-, FADH 2 ). I carboidrati: strutture, proprietà (igroscopiche, dolcificanti, conservanti e addensanti); monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi, amido, glicogeno, cellulosa, pectina, chitina; digestione e assorbimento dei carboidrati, glicolisi, vie di alimentazione della glicolisi, piruvato deidrogenasi, ciclo di Krebs, riossidazione del NADH, fermentazioni (lattica, acido-mista, alcolica, acetica, butirrica, malolattica, propionica, citrica); via dei pentoso fosfati; sintesi di NADPH, sintesi di ATP (fosforilazione a livello del substrato, catena di trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa; formazione delle ROS nei mitocondri), gluconeogenesi e sintesi di glicogeno. Carboidrati complessi e fibra alimentare. Degradazione dell’amido nella germinazione dei cereali; degradazione di carboidrati complessi; cambiamenti dei carboidrati nella maturazione dei formaggi. Proteine alimentari; amminoacidi essenziali, glucogenici e chetogenici; digestione delle proteine; metabolismo degli amminoacidi; decarbossilazione e formazione di ammine biogene; transamminazione e deamminazione ossidativa; ruolo dell’alanina e della glutammina nel trasporto dell’ammoniaca al fegato; ciclo dell’urea; metabolismo della catena carboniosa, errori congeniti del metabolismo. Strutttura e composizione delle miofibrille; peptidasi dei tessuti animali e degradazione; azione delle peptidasi nella produzione dei formaggi. Degradazione di proteine nei semi in germinazione. I lipidi alimentari. Acidi grassi essenziali; digestione dei triacilgliceroli; β -ossidazione degli acidi grassi saturi ed insaturi; a numero pari e dispari di atomi di C; lipidi nella maturazione dei formaggi. ω -ossidazione; corpi chetonici; biosintesi degli acidi grassi; degradazione dei lipidi negli alimenti: lipolisi e reazioni di ossidazione. Degradazione dei lipidi nella germinazione dei semi; ciclo del gliossilato e produzione di zuccheri. Ossidazione dei grassi, lipossigenasi, cambiamenti dei Le proteine, gli amminoacidi (proprietà chimico-fisiche); livelli strutturali delle proteine; motivi strutturali delle proteine, classi strutturali delle proteine; esempi. Gli enzimi: catalizzatori biologici. Nomenclatura e classificazione; esempi. Cofattori, gruppo prostetico e coenzimi; proprietà degli enzimi; richiami di cinetica enzimatica. Enzimi coinvolti nella nutrizione e nelle biotecnologie del settore agroalimentare: le peptidasi (il sito MEROPS). Le famiglie principali di peptidasi (aspartil peptidasi, cistein peptidasi, glutammil peptidasi, metallo peptidasi, serin peptidasi, treonin peptidasi). Sito attivo e nomenclatura dei residui coinvolti; meccanismi catalitici; tipi di reazioni; struttura molecolare ed omologia. Esempi di peptidasi (chimo tripsina, papaina, bromelina, ficina, catepsine, ecc.). Applicazioni nell’industria alimentare, nell’industria cartiera, nella produzione di carburanti, nei detersivi, ecc. Impiego nella sintesi dell’aspartame. Le pectinasi, attività enzimatica e applicazioni industriali. Le lipasi; origine e famiglie delle lipasi, proprietà strutturali; caratteristiche catalitiche. Applicazioni nell’industria lattiero-casearia. Interesterificazioni. Gli enzimi amilolitici. Endo ed esoamilasi. α , β e γ (amiloglucosidasi) amilasi; amilasi deramificanti (isoamilasi, pullulanasi, destrinasi limite). Struttura. Applicazioni industriali della grano tenero e grano duro. Spettrometria di massa e UPLC. α -amilasi, della saccarificazione). Isomerizzazione del glucosio. Produzione del trealosio e delle ciclodestrine. Enzimi immobilizzati. Tecniche di immobilizzazione. Proprietà e applicazioni. β -amilasi e della glucoamilasi. Preparazione di idrolizzati di amido (macerazione, separazione, gelatinizzazione, liquefazione e Modificazione degli alimenti. Trasformazioni e alterazioni. Modifiche degli amminoacidi, dei lipidi e dei carboidrati. Le metodologie per la separazione, identificazione e quantizzazione di sostanze (analiti) da matrici alimentari. La ricerca ed i lavori scientifici. Strategie di purificazione di proteine enzimatiche (determinazione delle proteine- Kjeldhal, biureto, Lowry, BCA, Bradford, assorbimento all’UV, peso secco, analisi di amminoacidi), unità enzimatiche, attività specifica, grado di purificazione, resa. Tabella di purificazione. Tecniche spettroscopiche (UV e visibile); tecniche cromatografiche (principi generali, tipi di cromatografie); tecniche elettroforetiche (principi generali, tipi di elettroforesi, gel di poliacrilammide- SDS-PAGE-dimostrazione, elettroforesi bidimensionale). Qualità chimico-nutrizionale di materie prime. Ricerca di marcatori di specie per prodotti carnei, mozzarella, Esercitazioni: 1- determinazione dell’acidità dell’olio d’oliva; 2- determinazione dei gradi Brix (°Bx) nella frutta; 3- Qualità nutrizionale di proteine: idrolisi di proteine e determinazione della composizione amminoacidica.

Testi consigliati e bibliografia - TESTI di Riferimento:

1 Ugo Leuzzi, Ersilia Bellocco e Davide Barreca- Biochimica della Nutrizione (2013), Zanichelli Editore S.p.A. (Cap. 5-7; 10-11) 2-

Food Biochemitry and Food Processing (2012) Second Edition, Benjamin K. Simpson Ed., Wiley-Blackwell

3-

Industrial Enzymes- Structure, Function and Applications (2007) J. Polania & A. P. MacCabe Eds.,

Springer.

4 Ivo Cozzani e Enrico Danese- Biochimica degli Alimenti e della Nutrizione (2006), Piccin Nuova Libraria S.p.A. Padova (Cap. 2-3, 5-8).

- APPUNTI DALLE LEZIONI Curriculum del docente INTERESSI SCIENTIFICI

1) Qualità e sicurezza alimentare.

2) Proteomica di sistemi animali e vegetali; 3) Studio delle relazioni struttura-funzione di proteine [proteine inattivanti i ribosomi (RIP); ribonucleasi seminale della specie bovina; elicitine; fitoforina; proteine nucleari; perossidasi vegetali; mioglobine, metallotioneina, protammine, fattori di allungamento, inibitori di proteasi da frumento, superossidodismutasi (SOD), ecc.]; 4) Sviluppo ed utilizzazione di metodologie per la purificazione e la caratterizzazione di proteine e peptidi.

PUBBLICAZIONI Oltre 100 articoli su riviste scientifiche tra cui: Anal Biochem., Australian J. of Crop

Science, B.B.R.C., BBA, Biochimie, BMB reports, Biochemistry, Biol. Chem., Comp. Biochem., Endocrinology, Eur. J. Biochem., FEBS Lett., International Journal of Biological Macromolecules, Italian J. Biochem., Journal of Food Composition and Analysis, J. of Proteome Research, J. Mass Spectrom., J. Biol. Chem., J. Mol. Biol., Phytochemistry, Planta, PNAS USA, Protein and Peptide Letters, Protein Expression and Purification, Proteins, Proteomics, TIBS, Toxicon, Virology, ecc.

Svolge attività di revisore per riviste internazionali tra cui Biochimie, Biological Chemistry, Comp. Biochem. Physiol., Current Chemical Biology, Food Research International, Journal of Physiology and Biochemistry, J. Pharmaceutical and Biomedical Analysis, Phytochemistry, The FEBS Journal, Science Asia, Talanta, ecc.

SOCIETÀ SCIENTIFICHE: Società Italiana di Biochimica e Biologia Molecolare; Società

Italiana di Chimica, Divisione di Spectrometria di Massa; The Protein Society; New York Academy of Sciences.

CURRICULUM VITAE

2013: (novembre) cessato dal servizio; 2010: Presidente del Corso di Laurea Magistrale in “Biotecnologie Industriali e Alimentari”; 2009-2012: Preside della Facoltà di Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali, Seconda Università di Napoli; 2006-2009: Vice-preside della Facoltà di Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali, Seconda Università di Napoli; 2006-2008: Incarico quale esperto di Biotecnologie avanzate applicate alle produzioni agro alimentari, progetto CIPE/IFTS della CRUI e del Ministero della Pubblica Istruzione; 2000: Responsabile scientifico del Corso IFTS “Manager del settore lattiero-caseario”; 2000-2004: Direttore del Dipartimento di Scienze della Vita, Seconda Università di Napoli; 1999-2013: Coordinatore del dottorato di ricerca in Processi Biologici e Biomolecole; 1996- Coordinatore del Corso “Le Scienze della Vita” presso l’Università UNITRE, sede di Caserta; 1994-97: Presidente del Consiglio del Corso di Laurea in Scienze Biologiche; 1992: Professore ordinario di Chimica Biologica (SSD BIO/10); 1992: Trasferimento per opzione alla Seconda Università degli Studi di Napoli (Caserta); 1980: Professore associato di Chimica Biologica presso l'Università di Napoli "Federico II"; 1970-1973: Borsa di studio del Consiglio Nazionale delle Ricerche (CNR), Italia; 1968: Laureato in Scienze Biologiche presso l'Università di Napoli Federico II; 1943: nato a Montefusco (AV).

ESPERIENZE ALL'ESTERO

(stipendiato per un anno).

1977- Borsa di studio EMBO di un anno presso il John Innes Institute, Plant Virus Research Unit, Norwich, Inghilterra; 1978- John Innes Institute, Plant Virus Research Unit, Norwich, Inghilterra -

RICERCATORE VISITATORE per periodi dai 2 ai 4 mesi presso:

Università di Warwick, Coventry, Inghilterra (1992); Albert Einstein College of Medicine, New York, USA (1989); Départment de Biochemie Médicale, Università di Ginevra, Svizzera (1987); Food Research Institute, Norwich, Inghilterra (1982).

John Innes Institute, Norwich, Inghilterra (1974, 1975)