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AMMINOACIDI
Gli amminoacidi sono le unità costruttive (building blocks) delle
proteine. Come dice il termine, gli amminoacidi naturali sono
costituiti da un gruppo amminico (-NH2) e da un gruppo
carbossilico (-COOH) acido legati allo stesso atomo di carbonio.
Tale atomo prende il nome di carbonio alfa, e conseguentemente,
gli amminoacidi naturali sono anche detti alfa-amminoacidi.
Esistono anche beta e gamma amminoacidi, ma non sono proteici.
R
Caratteristiche generali
Gli amminoacidi naturali presenti nelle proteine sono 20.
Differiscono tra loro per la natura del gruppo R legato al carbonio
alfa. Tale gruppo viene definito la catena laterale dell’amminoacido.
L’amminoacido più semplice, chiamato glicina,
glicina ha R = H, ed è
pertanto l’unico ad avere due gruppi sostituenti uguali sull’atomo di
carbonio alfa. Per tutti gli altri amminoacidi in cui R ≠ H, il carbonio
alfa è un centro di chiralità. Pertanto, ciascun amminoacido può
esistere sotto forma di due enantiomeri; in realtà, la natura si serve
di uno solo dei due per costruire le proteine.
Glicina (Glycine): R = H
(non chirale!)
Stereochimica degli amminoacidi
Come nel caso dei monosaccaridi, per definire la configurazione
dello stereocentro degli amminoacidi si usano le lettere D e L e si
rappresentano gli amminoacidi in proiezione di Fischer.
Fischer
Il gruppo carbossilico si mette in alto (dove negli zuccheri c’è il
gruppo aldeidico) e la catena laterale R in basso.
Nei legami orizzontali si mettono il gruppo amminico (a sinistra) e
l’idrogeno (a destra), in analogia con la L-gliceraldeide.
Amminoacidi della serie L
Gli amminoacidi naturali presenti nelle proteine sono della serie L,
cioè hanno il gruppo amminico a sinistra nella proiezione di
Fischer. Pertanto, vengono definiti L-amminoacidi.
amminoacidi I loro
enantiomeri, i D-amminoacidi, si trovano di rado in natura (sono
stati isolati da alcuni antibiotici e da alcuni batteri).
Utilizzando la notazione R,S (configurazione assoluta), tutti gli Lamminoacidi hanno configurazione S. Fa eccezione la cisteina.
Classificazione degli amminoacidi
I venti amminoacidi presenti nelle proteine si suddividono in
neutri,
neutri basici e acidi,
acidi a seconda della natura delle rispettive
catene laterali.
Amminoacidi neutri: 15 (Gly,
Gly, Ala, Val, Leu, Ile,
Ile,
Ser,
Ser, Thr,
Thr, Cys,
Cys, Met,
Met, Asn,
Asn, Gln,
Gln, Phe,
Phe, Tyr,
Tyr, Trp,
Trp, Pro)
Amminoacidi acidi: 2 (Asp, Glu)
Glu)
Amminoacidi basici: 3 (Lys,
Lys, Arg, His)
His)
Amminoacidi neutri
Amminoacidi neutri
Amminoacidi neutri
La prolina (Pro) è l’unico amminoacido in cui
l’azoto fa parte di un ciclo a cinque termini
Amminoacidi acidi
Amminoacidi basici
Amminoacidi essenziali
Tutti i 20 amminoacidi sono necessari per la sintesi proteica,
ma l’organismo umano è in grado di sintetizzarne solo la metà.
I restanti 10 vengono definiti amminoacidi essenziali perché
debbono essere necessariamente assunti con la dieta.
Un’alimentazione inadeguata e carente anche in uno solo degli
amminoacidi essenziali porta a gravi anomalie nella crescita e
e nello sviluppo.
Amminoacidi essenziali:
Val, Leu, Ile,
Ile, Thr,
Thr, Met,
Met, Phe,
Phe, Trp,
Trp, Lys,
Lys, Arg, His
Struttura degli amminoacidi
Poiché gli amminoacidi contengono sia un gruppo acido che uno
basico, sono soggetti a una reazione acido-base
intramolecolare, ed esistono principalmente, allo stato solido, in
forma di ione dipolare o zwitterione (dal tedesco zwitter, doppio).
Essendo il prodotto di una reazione acido-base, gli zwitterioni
sono dei sali interni, perciò sono solidi cristallini, solubili in
acqua e con punti di fusione elevati (> 200 °).
Comportamento in ambiente acido
Un’altra caratteristica degli amminoacidi è quella di essere
anfòteri,
anfòteri ossia si possono comportare sia da acidi che da basi a
seconda del pH dell’ambiente circostante.
In soluzione acquosa fortemente acida, lo zwitterione viene
protonato sul gruppo carbossilico e si trasforma in uno ione
positivo (catione):
(neutro)
Comportamento in ambiente basico
In soluzione acquosa fortemente basica, il gruppo amminico cede
il protone e lo zwitterione si trasforma in uno ione negativo
(anione):
(neutro)
Al pH di 7,3 esistente all’interno delle cellule (pH fisiologico) tutti
gli amminoacidi sono in forma zwitterionica; inoltre, a seconda
della catena laterale, possono avere delle ulteriori cariche
positive o negative.
Punto isoelettrico (pI)
Si definisce punto isolettrico (pI) di un amminoacido il valore di
pH in cui l’amminoacido si trova in forma zwitterionica.
Ciascun amminoacido ha un proprio punto isolettrico, che
dipende dalla sua struttura molecolare.
Calcolo del punto isoelettrico
Per gli amminoacidi neutri, il
rappresentato dalla media dei pKa:
punto
isoelettrico
è
pI = (pKa1 + pKa2) / 2
Per gli amminoacidi con catena laterale acida, il pI è la media fra
i valori di pKa più bassi. Per gli amminoacidi con catena laterale
basica, il pI è la media dei due valori di pKa più alti.
Peptidi
I peptidi (come pure le proteine) sono polimeri degli L-amminoacidi.
I singoli amminoacidi sono legati insieme da legami peptidici.
peptidici
Tali legami si formano tra il gruppo amminico di un amminoacido e
il gruppo carbossilico di un secondo amminoacido.
Due amminoacidi danno luogo ad un dipeptide,
dipeptide tre a un tripeptide,
tripeptide
quattro a un tetrapeptide,
tetrapeptide e così via.
Il legame peptidico
Il legame peptidico non è altro che un legame ammidico (-NH-C=O).
Come tale, la sua geometria è planare. Sia il carbonio carbonilico
che l’azoto sono ibridizzati sp2 e gli angoli di legame sono
approssimativamente pari a 120°. Il legame C-N possiede un
parziale carattere di doppio legame, per cui la rotazione intorno a
esso è impedita.
Dipeptidi
I dipeptidi sono una sequenza di due amminoacidi. Si indicano
scrivendo i simboli dei due residui che li costituiscono separati tra
loro da un trattino. Prendiamo, a titolo di esempio, il dipeptide che
si forma dalla reazione tra l’alanina (Ala) e la serina (Ser). Con gli
stessi residui amminoacidici si possono scrivere due dipeptidi: uno
si chiamerà Ala-Ser e l’altro Ser-Ala.
1° dipeptide: Ala-Ser
Dipeptidi
2° dipeptide: Ser-Ala
Per convenzione, si scrive sempre per primo l’amminoacido che ha
il gruppo carbossilico impegnato nella formazione del legame
peptidico e il gruppo amminico libero (amminoacido
amminoacido N-terminale o
amminoammino-terminale).
terminale L’ultimo amminoacido della sequenza si
chiamerà pertanto amminoacido C-terminale o carbossicarbossi-terminale.
terminale