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Tutti gli amminoacidi presenti nelle proteine sono
amminoacidi
.
All’atomo di carbonio alfa sono legati
un alfa gruppo carbossilico
(-COOH),
un gruppo amminico
(-NH2), un atomo di idrogeno ed una catena laterale (
gruppo R
).
La catena laterale è diversa per struttura, dimensioni e carica.
L’atomo di carbonio alfa è detto asimmetrico o chirale perché lega quattro gruppi diversi. La glicina non possiede un atomo di carbonio chirale in quanto il suo gruppo R è rappresentato da un atomo di idrogeno.
Classificazione degli amminoacidi
In base alle caratteristiche chimiche del
gruppo R
gli amminoacidi possono essere classificati • come:
non polari
•
basici
(idrofobici); •
polari
•
acidi
(senza carica); (carichi negativamente); (carichi positivamente).
Caratteristiche chimiche della catena laterale
Le proprietà chimiche del
gruppo R
conferiscono caratteristiche particolari a ciascun amminoacido e definiscono il tipo di interazioni che si possono originare.
• Gli amminoacidi con
gruppo R non polare
possono formare interazioni idrofobiche.
• Gli amminoacidi con
gruppo R polare
non carico possono formare legami H.
• Gli amminoacidi con
gruppo R carico
possono formare legami ionici.
In certain proteins, non-standard amino acids are substituted for standard stop codons, depending on associated signal sequences in the messenger RNA. For example, UGA can code for selenocysteine, and UAG can code for pyrrolysine.
Selenocysteine is now viewed as the 21st amino acid, and pyrrolysine is viewed as the 22nd
Selenocysteine has a structure similar to that of cysteine, but with an atom of selenium taking the place of the usual sulfur, forming a selenol group.
Proteins that contain one or more selenocysteine residues are called selenoproteins. There are more than 20 human proteins that contain selenocysteine selenol group
Pyrrolysine
(abbreviated as
Pyl
or
O
) is a naturally occurring, genetically coded amino acid used by some methanogenic archaea and one known bacterium in enzymes that are part of their methane producing metabolism. It is similar to lysine, but with an added pyrroline ring linked to the end of the lysine side chain. Produced by a specific tRNA and aminoacyl tRNA synthetase, it forms part of an unusual genetic code in these organisms, and is considered the 22nd proteinogenic amino acid.
Alcuni dei 20 amminoacidi ordinari proteinogenici sono detti
essenziali
(o standard), in quanto non possono essere biosintetizzati direttamente da un organismo, devono pertanto essere assunti col cibo.
Essenziali per l'uomo sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina, e, nei bambini, l'istidina e l'arginina.
Zwitterioni Comportamento acido-base
Le basicità relative dell’anione carbossilato e del gruppo amminico indicano che gli amminoacidi debbano esistere come ioni dipolari, anche detti
zwitterioni
, in cui il gruppo amminico è protonato mentre il carbossile esiste come ione carbossilato.
A valori di pH: • molto bassi, l’amminoacido esiste in una forma (1) in cui il gruppo amminico e il carbossile sono entrambi protonati: esso porta, quindi, una carica netta positiva ed è un acido diprotico, • elevati, l’amminoacido reca, invece, una carica netta negativa (3) e presenta due siti basici ai quali può subire la protonazione, • intermedi, l’amminoacido esiste prevalentemente come zwitterione (2) che non possiede carica netta.
Il valore di pH in cui la concentrazione dello zwitterione è massima è conosciuto come
punto isoelettrico
, pI, dell’amminoacido.
Al punto isoelettrico, pI, l’amminoacido rimane immobile all’interno di un campo elettrico, cioè non migra né verso il polo positivo né verso il polo negativo poiché le sue cariche sono esattamente bilanciate.
Al contrario, a bassi valori di pH, l’amminoacido reca una carica positiva e migra verso il polo negativo mentre, ad alti valori di pH, reca una carica negativa e migra verso il polo positivo.
Questi concetti sono alla base della tecnica chiamata elettroforesi, un processo tramite il quale è possibile separare composti in base alle loro cariche elettriche.
F G H I K L M N P Q R S T V W Y simbolo A C D
Ala Cys Asp
E
Glu Phe Gly His Ile Lys Leu Met Asn Pro Gln Arg Ser Thr Val Trp Tyr
tipo di R
idrofobo idrofilo acido
PM
89,09 121,16 133,10 acido 147,13 idrofobo aromatico idrofobo basico idrofobo basico idrofobo idrofobo idrofilo idrofobo idrofilo basico idrofilo idrofilo idrofobo idrofobo idrofilo 165,19 75,07 155,16 131,17 146,19 131,17 149,21 132,12 115,13 146,15 174,20 105,09 119,12 117,15 204,23 181,19
pI
6,11 5,05 2,85 3,15 5,49 6,06 7,60 6,05 9,60 6,01 5,74 5,41 6,30 5,65 10,76 5,68 5,60 6,00 5,89 5,64 2,20 2,35 1,80 2,32 2,16 2,33 2,13 2,14 1,95 2,17 1,82 2,19 2,09 2,39 2,46 2,20
pK 1
2,35 1,92 1,99 2,10
pK 2
9,87 10,70 9,90 9,47 9,31 9,13 8,99 9,21 9,10 9,74 9,41 9,21 9,78 9,33 9,76 9,06 9,74 9,28 8,72 10,64
pK r
8,37 3,90 4,07 6,04 10,54 12,48 10,46
L'
istidina
è un amminoacido polare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero
L
è uno dei 20 amminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un anello imidazolico. Negli esseri umani è considerato
essenziale
, per i bambini e durante lo sviluppo.
L'anello imidazolico che l'istidina reca sulla sua molecola ha un pKa di 6.0: ciò fa sì che piccole variazioni di pH nell'ambiente cellulare, che è in genere attorno a valori di pH neutri, possano cambiare il segno della sua ionizzazione. Per questa ragione, il residuo dell'istidina è di fondamentale importanza nelle proteine, e compare nei siti in cui può coordinare ioni metallici o i substrati su cui va ad esercitare la sua attività enzimatica.
L'imidazolo contiene un atomo di azoto di tipo pirrolico ed uno di tipo piridinico.
La molecola è essenzialmente piana e quasi regolare.
Gli imidazoli sono basi moderatamente forti.
Il pKa dell'acido coniugato è 7.00: formano perciò sali con molti acidi inorganici.
L'anello imidazolico ha due atomi di azoto con differenti proprietà; uno (quello che ha legato a sé un atomo di idrogeno) condivide il suo doppietto di elettroni nell'anello aromatico ed è quindi lievemente acido, l'altro invece condivide nell'anello aromatico un solo elettrone lasciando il suo doppietto di elettroni disponibile ed è quindi basico.
Queste proprietà vengono sfruttate negli enzimi in vari modi. Nelle cosiddette
triadi catalitiche
l'azoto basico dell'istidina viene usato per rimuovere uno ione H + dalla serina, dalla treonina o dalla cisteina per attivarle come nucleofili. Nel
trasferimento di protoni via istidina
(
hystidine proton shuttle
) l'istidina trasferisce uno ione H + estraendolo da un donatore tramite il suo azoto basico e cedendo lo ione H + legato al suo atomo di azoto acido ad un accettore. Nell'enzima
anidrasi carbonica
l'istidina viene usata per allontanare rapidamente ioni H + da una molecola d'acqua legata ad uno ione zinco per rigenerare la forma attiva dell'enzima.
Infine, l'istidina è un precursore della biosintesi dell'istamina.