Transcript F1010

Les composants chimiques
des produits alimentaires
par
Claude SIRET
Professeur agrégé de biochimie – génie biologique au Lycée polyvalent R.J. Valin
et à l’IUFM de La Rochelle
1.
Définitions préalables.............................................................................
F 1 010 - 2
2.
Eau................................................................................................................
—
2
3.
Lipides .........................................................................................................
—
3
4.
Glucides digestibles ................................................................................
—
5
5.
Fibres alimentaires ..................................................................................
—
8
6.
Protides.......................................................................................................
—
9
7.
Vitamines ...................................................................................................
—
15
8.
Éléments minéraux ..................................................................................
—
18
Références bibliographiques .........................................................................
—
19
anger est une nécessité car notre organisme est formé d’un ensemble de
60 000 milliards de cellules dont les besoins en nourriture sont
permanents ; mais l’acte de manger va bien au-delà de la simple couverture des
besoins nutritionnels. Les aliments que nous ingérons fourniront donc les constituants nutritifs aux cellules (nutriments énergétiques, plastiques, indispensables) mais également des substances non nutritives bénéfiques (ex. : agents
d’arômes) ou parfois indésirables (substances toxiques et/ou contaminants).
Les aliments sont des mélanges complexes de substances nombreuses et
variées. Leur analyse immédiate permettra de distinguer entre l’inorganique et
l’organique. L’étude réalisée ici se limitera à l’approche biologique et physiologique des aliments en ne considérant que les substances nutritionnelles.
Les lipides correspondent à un groupe hétérogène de composés organiques
insolubles dans l’eau (caractère hydrophobe marqué). Cette particularité physique des lipides est à l’origine de l’hétérogénéité chimique du groupe. Cependant, une très grande majorité de lipides sont des esters d’acides gras.
Les glucides, communément appelés « sucres et féculents », constituent un
groupe homogène de composés essentiellement ternaires dont la formule brute
montre la présence de deux fois plus d’atomes H que d’atomes O (comme dans
l’eau) d’où la dénomination anglo-saxonne de carbo-hydrates. Sur le plan chimique, les sucres simples ou oses sont des polyalcools possédant une fonction
réductrice, aldéhyde ou cétone. Beaucoup de glucides sont des polymères
d’oses (osides) qui seront libérés par hydrolyse de la liaison osidique. En raison
de leur constitution chimique, les glucides sont des substances très
hydrophiles : les oses et oligosides sont hydrosolubles, mais les polymères
d’oses (ex. : amidon ou cellulose) sont des macromolécules insolubles dont certaines constituent les fibres alimentaires ou indigestible glucidique.
M
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LES COMPOSANTS CHIMIQUES DES PRODUITS ALIMENTAIRES _________________________________________________________________________________
Les fibres alimentaires regroupent l’ensemble des composants non dégradables par les enzymes du tube digestif TD, favorisant le transit intestinal ainsi que
l’évacuation des déchets, et qui pour cela ont la capacité d’incorporer de grandes
quantités d’eau.
Les protides (du grec protos = premier) sont les constituants organiques qui
occupent la première place (quantitative et qualitative) chez les êtres vivants. Ce
sont des composés organiques quaternaires formés de C, H, O, et N. Les acides
aminés constituent un vaste groupe (plus de 200) dont seuls les vingt participant
à l’élaboration de la matière vivante sont bien connus. Leur polymérisation conduit à des chaînes d’acides aminés courtes (peptides) ou plus longues (protéines). Mais le caractère prédominant de ces polymères est le fait que l’ordre
d’enchaînement des acides aminés n’est pas quelconque mais déterminé sous la
forme d’une séquence imposée par l’information génétique. Les protéines sont
donc les molécules spécifiques par excellence de la matière vivante ; elles sont
constitutives pour la plupart, mais elles jouent aussi un rôle fonctionnel fondamental car les enzymes sont des protéines permettant la catalyse des réactions
métaboliques dans des conditions compatibles avec la vie.
Les vitamines sont des nutriments indispensables dont l’organisme a perdu la
possibilité de synthèse. Ce sont donc des substances organiques qui sont pourtant nécessaires, à doses minimes, pour son fonctionnement et sa croissance.
Les éléments minéraux indispensables sont classés en deux catégories selon
l’importance de l’apport nécessaire en rapport avec leur teneur dans l’organisme. Les macroéléments sont les éléments minéraux majeurs à rôle constitutif. Les oligoéléments ou éléments traces sont nécessaires à doses infimes et
jouent plutôt un rôle fonctionnel.
1. Définitions préalables
Selon TRÉMOLIÈRES, un aliment est une denrée contenant
des nutriments donc nourrissante, susceptible de satisfaire
l’appétit donc appétante et acceptée comme aliment dans une
société considérée, donc coutumière.
(0)
Tableau 1 – Principaux groupes de composants chimiques
du corps humain
Groupes de substances
%
en masse
Eau
65
Sels minéraux
5
Cette définition présente l’avantage de montrer la dimension psychologique et sociale de l’alimentation chez l’homme. Cependant,
de façon habituelle mais plus simplificatrice, les aliments sont des
produits d’origine agricole et industrielle dont la consommation sert
à couvrir les besoins nutritionnels.
Les produits alimentaires sont en réalité des mélanges complexes
provenant du milieu extérieur dont certains composants sont intégrés à l’organisme pour l’édifier, l’entretenir et/ou le faire fonctionner.
L’examen de la composition atomique du corps humain montre
qu’une douzaine d’éléments (H, O, C, N, Ca, P, K, S, Na, Cl, Mg, Fe),
parmi la centaine des éléments naturels, représentent l’essentiel
(99,9 %). Parmi ceux-ci, l’hydrogène, l’oxygène, le carbone et l’azote,
éléments de masse atomique peu élevée, constituent 99 % des atomes de l’organisme et participent à l’édification des molécules d’eau
et des constituants organiques : glucides, lipides, protides et acides
nucléiques (tableau 1). En réalité, une trentaine d’éléments sont
quand même indispensables pour maintenir la structure et permettre un bon fonctionnement de l’organisme ; mais un grand nombre
ne sont nécessaires qu’à l’état de traces (notion d’oligoéléments).
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Glucides
1
Lipides
12
Protides
15
Acides nucléiques
2
Les nutriments sont des substances simples résultant pour la plupart de la dégradation (hydrolyse simplificatrice) des molécules alimentaires relativement complexes. Les nutriments seuls sont à
même de subir l’absorption intestinale (véritable pénétration dans
l’organisme) et seront véhiculés à travers le milieu intérieur
jusqu’aux cellules de l’organisme pour y être utilisés. Au niveau cellulaire, les nutriments auront une fonction biochimique particulière
pour renouveler et/ou faire fonctionner la matière vivante.
2. Eau
Nota : le lecteur se reportera dans ce traité à l’article Eau dans les aliments [F 1 012],
réf. [8].
L’eau représente environ 65 % de la masse de l’organisme humain
adulte.
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L’eau (H2O) formée de trois atomes n’est pas une molécule
linéaire mais en forme de V (angle de 105˚ avec O à la pointe du V).
Cette configuration angulaire ainsi que la forte électronégativité de
l’O font que la molécule se présente sous la forme d’un double
dipôle électrique ; ainsi s’expliquent les propriétés remarquables de
l’eau. Dans l’eau liquide, les dipôles interagissent par l’intermédiaire
de liaisons hydrogène : l’eau est un solvant polaire dont l’importance est considérable pour la solubilisation et l’organisation des
molécules au sein de la matière vivante.
Les substances ioniques et polaires sont très solubles dans l’eau.
Elles sont dites hydrophiles ; c’est le cas par exemple pour le chlorure de sodium et les sucres (glucose, saccharose).
Les substances non polaires sont insolubles dans l’eau. Il se produit donc un phénomène d’exclusion, par rapport à l’environnement
aqueux, de ces substances qui ont tendance à s’agréger entre elles.
On qualifie d’effet hydrophobe ce phénomène dont l’importance
biologique est considérable : le repliement des protéines ainsi que
l’assemblage des phospholipides dans les membranes biologiques
en sont la conséquence.
Le renouvellement de l’eau corporelle et la compensation des pertes hydriques sont assurés par des apports d’eau (environ 3 L par
jour) dont l’origine est triple :
— l’eau de constitution des aliments est souvent sous-estimée et
pourtant la plupart des aliments renferment de l’ordre de 70 à 90 %
d’eau ;
— l’eau endogène ou métabolique est très méconnue ; elle
résulte de l’oxydation cellulaire des lipides (1 g/g) et des glucides
(0,6 g/g) ; ainsi le volume d’eau produite avec une ration alimentaire
équilibrée est de l’ordre de 300 à 400 mL par jour ;
— l’eau de boisson correspond à la part variable selon les individus mais aussi surtout en fonction du climat ; son volume habituel
est de l’ordre de 1 à 1,5 L par jour.
Certains lipides sont constitués de molécules complètement
apolaires : ce sont les lipides neutres. Au contraire, d’autres lipides
ont une molécule bipolaire dont une extrémité reste attirée par
l’eau : lipides amphiphiles.
Sur le plan biologique, les lipides neutres sont des lipides de
dépôt constituant des réserves énergétiques dans la matière
vivante. Par contre, les lipides amphiphiles sont des lipides de constitution, permettant, par exemple, l’élaboration des membranes biologiques.
La classification biochimique des lipides est la suivante :
— les lipides simples ou homolipides sont des lipides ternaires
uniquement constitués de C, H, et O. Ce sont les lipides neutres. Les
triacylglycérols (TAG) sont très majoritaires sur le plan alimentaire ;
— les lipides complexes ou hétérolipides sont constitués de C, H
et O auxquels viennent s’adjoindre P et/ou N. Ces nouveaux atomes
donnent des groupements polaires sur la molécule, conduisant ainsi
aux lipides amphiphiles. Les phosphoglycérolipides (PGL) et les
sphingolipides (SL) appartiennent à ce groupe ;
— les lipides isopréniques et icosanoïdes constituent un ensemble de molécules très diverses regroupées ici en raison de leur
caractère hydrophobe : ce sont les substances lipoïdes.
3.2 Acides gras
Les acides gras sont des acides carboxyliques ( R  COOH )
dont le radical R est une chaîne hydrocarbonée plus ou moins
longue qui confère à la molécule son caractère hydrophobe
c’est-à-dire « gras ».
Les acides gras sont les molécules de base constitutives des principaux lipides alimentaires. Ils correspondent aussi aux nutriments
lipidiques qui franchissent la barrière intestinale lors de l’absorption
intestinale à l’issue de la digestion des lipides.
Les acides gras naturels peuvent être désignés par un nom systématique (nomenclature officielle de la chimie) ou par un nom courant indiquant l’origine biologique de l’acide gras. Une
dénomination symbolique utilisée en biochimie permet de retrouver
la structure chimique de l’acide gras.
3. Lipides
3.1 Présentation
Partant de leur caractère hydrophobe, on distingue deux groupes
de lipides aux fonctions biologiques distinctes.
Exemple : ainsi 18:1(9) correspond à l’acide oléique et indique le
nombre de C (18) puis le nombre de doubles liaisons ∆ (1) et enfin la
position de ∆ (9 c’est-à-dire entre C9 et C10) (tableau 2).
(0)
Tableau 2 – Quelques acides gras naturels courants et leur structure chimique
Non commun
Dénomination
symbolique
Nom officiel
acide myristique
14:0
n-tétradécanoïque
acide palmitique
16:0
n-hexadécanoïque
acide stéarique
18:0
n-octadécanoïque
acide oléique
acide linoléique
acide α-linolénique
18:1(9)
18:2(9,12)
18:3(9,12,15)
Structure
cis-9 octadécénoïque
cis-cis-9,12 octadécadiénoïque
tout cis-9,12,15 octadécatriénoïque
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COOH
COOH
COOH
COOH
COOH
COOH
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(0)
Tableau 3 – Principaux acides gras naturels et leurs caractéristiques
Nom commun
Symbole
Tf
(˚C)
Dig.
(%)
Nom commun
Symbole
Tf
(˚C)
butyrique
4:0
−8
100
palmitoléique
16:1(9)
1,5
Dig.
(%)
caproïque
6:0
− 3,5
100
oléique
18:1(9)
13,5
84
caprylique
8:0
16,5
100
érucique
22:1(13)
34,5
53
caprique
10:0
31,5
100
nervonique
24:1(15)
42,5
14
laurique
12:0
43,5
88
linoléique
18:2(9,15)
−5
90
myristique
14:0
54
66
α-linolénique
18:3(9,12,15)
− 11
96
palmitique
16:0
63
48
γ-linolénique
18:3(6,9,12)
25
stéarique
18:0
70
arachidique
20:0
75
béhénique
22:0
80
lignocérique
24:0
84
cérotique
26:0
87
7
arachidonique
20:4(5,8,11,14)
éicosapentaènoïque
ou EPA
20:5(5,8,11,14,17)
docosahexaènoïque
ou DHA
22:6(4,7,10,13,16,19)
− 45,5
(1) Tf température de fusion
Dig. digestibilité
■ Acides gras saturés (AGS)
Les acides gras saturés naturels constituent une série continue
d’acides gras à nombre pair de C allant de 4 à plus de 30 :
— les acides gras à chaînes courtes (de 4 à 10 C) sont surtout présents dans le beurre où l’acide butyrique est très majoritaire ;
— les acides gras à chaînes moyennes (de 12 à 18 C) et longues
(20 C et plus) constituent les graisses et huiles d’origine animale et
végétale. Les acides palmitique et stéarique sont très majoritaires et
représentent les deux plus importants acides gras saturés alimentaires.
Les AGS naturels sont soit liquides, soit solides à la température
ordinaire selon la longueur de leur chaîne hydrocarbonée. Tous les
acides gras à chaînes courtes sont liquides à 37 ˚C alors que les
autres acides gras sont solides (tableau 3).
de la série n-6 ; les AGE de la série n-3 nommés EPA et DHA présents
dans les poissons gras sont particulièrement connus (tableau 3).
3.3 Acylglycérols et autres lipides
ternaires
■ Triacylglycérols (TAG)
Le glycérol est un trialcool dérivé du propane portant une fonction
alcool sur chaque carbone ( CH 2 OH  CHOH  CH 2 OH ). À l’état
pur, ce produit est un liquide plus dense que l’eau (densité de 1,26)
sirupeux et très soluble dans l’eau.
■ Acides gras insaturés (AGI)
Les acides gras insaturés possèdent une double liaison (monoinsaturés AGMI) soit plusieurs (polyinsaturés AGPI). L’acide oléique
est un AGMI très répandu ; il représente 70 à 80 % des acides gras
contenus dans l’huile d’olive. Les acides linoléique et α-linolénique
sont des AGPI importants surtout présents dans les graines oléagineuses à l’origine des huiles végétales.
Les AGI naturels courants sont liquides à la température ordinaire
de 25 ˚C. On constate que la température de fusion d’un acide gras
s’abaisse lorsque le nombre de doubles liaisons augmente
(tableau 3).
■ Acides gras essentiels (AGE)
Les acides linoléique et α-linolénique sont des AGPI importants
pour l’édification et le fonctionnement de l’organisme humain : ils
sont dits essentiels. Ces deux AGPI ne peuvent être synthétisés par
les cellules humaines et doivent être présents dans la ration
alimentaire : ils sont donc indispensables. Cette incapacité de
synthèse est liée à la mise en place des doubles liaisons réalisée
grâce à l’intervention d’enzymes appelés « désaturases » : il n’existe
pas dans les cellules humaines de désaturases capables de positionner des doubles liaisons ∆ au-delà du C9 alors qu’elles existent dans
les cellules végétales et en particulier chez les plantes oléagineuses.
En réalité, il existe douze AGE classés en deux séries de 6 (série n-6
et série n-3) dont les deux AGE ci-avant (seuls indispensables) sont
les précurseurs : l’acide arachidonique est le principal représentant
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Dans les triacylglycérols, trois molécules d’acides gras estérifient
chaque fonction alcool du glycérol ; les molécules d’acides gras
peuvent être identiques (TAG simple ou homogène) mais le plus fréquemment elles sont différentes (TAG mixte ou hétérogène). Ainsi la
figure 1 montre la formule chimique d’un TAG hétérogène dont le
nom officiel dépend de la composition en acides gras.
O
Position centrale
Acide oléique
O
O
O
1
CH2
CH
2
3 CH2
Acide palmitique
Position externe
Acide stéarique
O
O
1 - palmityl, 2 - oléyl, 3 - stéarylglycérol
Figure 1 – Structure d’un TAG hétérogène : formule chimique
et nomenclature
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_________________________________________________________________________________ LES COMPOSANTS CHIMIQUES DES PRODUITS ALIMENTAIRES
Les TAG constituent l’essentiel des lipides neutres formant des
dépôts et inclusions dans le cytosol des cellules et représentant
ainsi des réserves. On les rencontre en particulier dans les fruits et
graines oléagineuses (olive, tournesol, colza, arachide). Les mammifères et l’homme réalisent leur stockage dans un tissu spécialisé, le
tissu adipeux ; outre son rôle de réserve énergétique, ce tissu joue
un rôle de protection et d’isolant thermique dû à sa localisation privilégiée dans la couche sous-cutanée de la peau.
La dénomination des corps gras alimentaires ne dépend pas de
leur origine (animale ou végétale) mais est établie sur la base de
leur état (solide ou liquide) à la température ordinaire (25 ˚C) :
— les graisses sont les corps gras concrets (solides) à la température ordinaire (25 ˚C) : c’est le cas des graisses d’oie (Tf = 30 ˚C) et de
porc (saindoux, Tf = 40 ˚C) mais également le cas de corps gras
végétaux appelés à tort « huiles » telle que l’huile de coprah
(végétaline) ;
— les huiles sont les corps gras fluides (liquides) à la température
ordinaire (25 ˚C) : les huiles courantes sont d’origine végétale (olive,
arachide, tournesol) mais il existe des huiles de poissons ;
— les beurres sont des corps gras dont la température de fusion
est située aux environs de 25 ˚C ; le beurre est un concentré à 82 %
de matière grasse laitière, et le beurre de cacao est également
connu.
L’état concret ou fluide des corps gras dépend directement de la
composition en acides gras de ces produits. Il existe au moins 50 %
d’AGS dans les graisses alors que les huiles renferment plus de 80 %
d’AGI.
■ Diacylglycérols (DAG) et monoacylglycérols (MAG)
Il s’agit des diesters ou monoesters d’acides gras et de glycérol.
Ce sont des produits de dégradation des TAG en particulier lors de
leur digestion : ainsi les 2-monoacylglycérols (2-MAG) sont produits
lors de l’hydrolyse enzymatique des TAG par la lipase pancréatique.
Les MAG et DAG sont aussi des additifs alimentaires, agents émulsifiants (E 471 et E 472) utilisés dans de nombreux produits : margarines, crèmes glacées, matières grasses composées, etc.
■ Stérides et cérides
Ce sont des lipides ternaires, monoesters d’acides gras avec des
alcools autres que le glycérol : cholestérol pour les stérides, alcools
gras pour les cérides.
3.4 Phosphoglycérolipides
et sphingolipides
Les phosphoglycérolipides sont des DAG dont la fonction alcool
en C3 est estérifiée par de l’acide phosphorique pour obtenir l’acide
phosphatidique ; un amino-alcool (ex. : choline) estérifie une
seconde fonction acide de l’acide phosphorique pour obtenir la
phosphatidylcholine). La lécithine, la plus connue des phosphatidylcholines, est en quantité importante dans le jaune d’œuf.
Les sphingolipides sont des lipides dans lesquels la sphingosine
(molécule à 18 C possédant deux fonctions alcools en C1 et C3 et une
fonction amine en C2) est reliée en C2 par une liaison amide à un
acide gras et est complétée au niveau de C1 soit par de la phosphorylcholine (sphingomyélines), soit par des résidus glucidiques (glycosphingolipides).
26
25
27
17
1
HO 3
5 6
Le cholestérol est
le cholest–5–ène–3β–ol
27
5
HO 3
1
La vitamine D3 est un stéroïde
encore appelé cholécalciférol
Figure 2 – Formule chimique du cholestérol et d’un stéroïde dérivé :
la vitamine D3
Les lipides icosanoïdes sont dérivés de l’acide arachidonique et
constituent un groupe important de médiateurs chimiques oxygénés (prostaglandines, prostacyclines, thromboxanes, leucotriènes).
Contrairement aux lipides des autres groupes, ces lipides, sans
liaison ester, ont en commun la propriété de ne pas être altérés par
un traitement alcalin de saponification d’où le terme d’insaponifiable également utilisé pour les qualifier.
3.6 Utilisation nutritionnelle des lipides
Les lipides présents dans les aliments existent sous deux formes
dont il convient de prendre conscience sur le plan nutritionnel :
— d’une part, ils sont présents naturellement dans bon nombre
d’aliments courants : ce sont les corps gras invisibles présents dans
le lait, les viandes, l’œuf, les olives, les noix, etc. ;
— d’autre part, ils sont introduits dans les aliments lors de leur
préparation et/ou consommation : ce sont les corps gras ajoutés
appelés communément corps gras alimentaires : graisses, beurres
et huiles.
La digestibilité des lipides et en particulier l’absorption intestinale
des acides gras dépend essentiellement de deux paramètres :
— seuls les acides gras libres liquides à la température corporelle
sont bien absorbés au niveau intestinal (voir digestibilité Dig. dans
le tableau 3) ; par contre, tous les acides gras sous forme de 2-MAG
sont complètement absorbés ;
— la lipase pancréatique ne peut hydrolyser que les liaisons
esters en position externe sur un TAG (voir figure 1) : la digestion
des TAG conduit donc à un mélange de 2-MAG et d’AGL dont
l’absorption intestinale peut être très variable selon les critères indiqués précédemment.
Enfin, les acides gras sont des substances très concentrées en
énergie et ce sont aussi, paradoxalement, des réserves d’eau
endogène importantes. En effet, leur oxydation au cours de leur utilisation métabolique génère beaucoup d’énergie et d’eau :
— valeur énergétique : 38 kJ/g ;
— production d’eau endogène : 107 g eau /100 g.
4. Glucides digestibles
3.5 Substances lipoïdes (insaponifiable)
Les lipides isopréniques, dont toutes les molécules sont dérivées
de l’isoprène (2-méthyl 1,3 butadiène = C5H8), regroupent les stérols
et les vitamines liposolubles. Parmi ces lipides, le cholestérol
(figure 2) présent dans les corps gras d’origine animale (beurre,
jaune d’œuf, etc.) est très connu.
4.1 Présentation générale
Classification nutritionnelle des glucides : le partage des glucides
en deux groupes s’impose :
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— les glucides digestibles sont les glucides directement assimilables (oses, dérivés d’oses, etc.) ainsi que les glucides assimilables
suite à leur dégradation par des enzymes digestifs (diholosides,
amidon, glycogène, etc.) ;
— les glucides non digestibles sont les glucides non dégradables
par les enzymes digestifs et donc non assimilables. Ces glucides
constituent une part importante des glucides alimentaires et jouent
un rôle physiologique important : ils constituent l’essentiel des
fibres alimentaires parfois appelées indigestible glucidique traités
dans la paragraphe 5.
Classification biochimique des glucides : elle est la suivante :
— les oses ou monosaccharides sont les molécules de base non
hydrolysables ;
— les oligosides ou oligosaccharides sont uniquement constitués
d’oses (holosides) en nombre limité (inférieur à 10) ;
— les polyosides ou polysaccharides sont aussi des holosides
mais le nombre d’oses constitutifs est très élevé. Dans ce groupe, on
sépare les polyosides homogènes (polymère constitué d’un seul et
unique ose) et les polysosides hétérogènes (polymère d’un motif
osidique constitué lui-même de plusieurs oses) ;
— les hétérosides ou glycosides sont des glucides dont l’hydrolyse libère un ou plusieurs oses et un groupement non glucidique
appelé groupement aglycone.
4.2 Oses et leurs dérivés
CHO
H
HO
H
H
OH
H
OH
OH
CH2OH
HO
H
H
O
H
OH
OH
CH2OH
CH2OH
D(+) glucose
D(–) fructose
CHO
H
HO
HO
H
OH
H
H
OH
CH2OH
D(+) galactose
CHO
H
H
H
OH
OH
OH
CH2OH
D(+) ribose
Figure 4 – Formules linéaires de quelques oses naturels
très courants
Formules cycliques des oses : les formules linéaires des oses sont
insuffisantes pour expliquer l’ensemble de leurs propriétés chimiques. Depuis plus d’un siècle, on a alors compris que la réactivité du
groupement carbonyle par rapport à la fonction alcool était à l’origine de la formation d’une liaison hémiacétalique intramoléculaire
(pont oxydique entre 2C ; C  O  C ) entraînant une cyclisation des
molécules. Chez les oses courants, les formes cycliques sont
d’ailleurs très majoritaires (> 99 %) en solution aqueuse par rapport
à la forme linéaire qui coexiste cependant. Les cycles formés sont
des hétérocyles oxygénés : furane (cycle pentagonal à 4 C) ou
pyrane (cycle hexagonal à 5 C). La figure 5 représente les différentes formules cycliques du D glucose et du D ribose et permet de
découvrir que le C du groupement carbonyle de la formule linéaire
(ici, c’est le C1) devient un C asymétrique lorsque se produit la
cyclisation ; il existe donc deux formules cycliques pour chaque ose
(anomères α et β).
Les oses sont des polyalcools linéaires (3 à 7 C) portant un groupement carbonyle (  CO  ) soit au niveau du C1 (fonction aldéhyde) chez les aldoses, soit au niveau du C2 (fonction cétone) chez
les cétoses. La présence du groupement carbonyle représente une
fonction intermédiaire, sur le plan du degré d’oxydation, entre la
fonction alcool (plus réduite) et la fonction acide carboxylique (plus
oxydée) ; ce groupement est à l’origine du pouvoir réducteur que
possèdent les oses en particulier en solution alcaline et à chaud
(réduction de la liqueur de Fehling).
Parmi les oses naturels courants, le D(+) glucose (dextrose) est le
plus abondant. Il existe à l’état libre dans les fruits et le miel majoritairement sous forme d’α-D(+) glucopyranose. Mais, il est surtout
polymérisable en polyholosides homogènes : amidon, glycogène,
cellulose.
Formules linéaires des oses – Chiralité et stéréoisomérie : le plus
simple des oses est le glycéraldéhyde ( OHC  CHOH  CH 2 OH ).
Cet aldotriose porte un C asymétrique (C2), centre chiral à l’origine
de la stéréoisomérie et/ou isomérie optique. Il existe donc deux formules possibles dans l’espace, souvent représentées en projection
dans un plan selon la règle de Fischer (figure 3) : la forme D porte le
groupement  OH à droite (du latin dexter = D) sur le carbone asymétrique et sa solution aqueuse dévie le plan de polarisation de la
lumière polarisée vers la droite (dextrogyre ou +) ; l’autre forme est
la forme L (groupement  OH à gauche, du latin laevius = L) et est
lévogyre (−). Les oses à plus de 3 C (tétroses, pentoses, hexoses)
possèdent plusieurs C asymétriques, ce qui explique la diversité et
la complexité des phénomènes d’isomérie chez les oses. On constate que presque tous les oses naturels présentent une filiation chimique avec le D(+) glycéraldéhyde et sont donc de la forme D (selon
Fischer) même si leur pouvoir rotatoire n’est pas forcément dextrogyre. Dans ce cas, il importe de savoir que la règle de Fischer
concerne la disposition du groupement  OH sur le dernier C asymétrique de la chaîne hydrocarbonée (figure 4).
— le désoxyribose est un 2-désoxy-ose constitutif de l’ADN (acide
désoxyribonucléique) ;
— la N-acétyl D glucosamine est un 2-amino-ose acétylé constitutif de la chitine, polyholoside homogène de la carapace des arthropodes (crustacés, insectes, etc.) ;
— les acides D glycuronique, D mannuronique et D galacturonique sont des oses acides en C6, constituants de certains polyholosides hétérogènes végétaux ;
— les polyols ou sucres alcools ont perdu leur pouvoir réducteur
ainsi que la faculté de cyclisation. Ils sont surtout produits industriellement par hydrogénation catalytique d’oses. Les plus connus
sont le D sorbitol obtenu à partir du glucose ou du fructose
(figure 6), le D mannitol et le D ribitol.
CHO
CHO
H
CH2OH
OH
H
CH2OH
D(+) glycéraldéhyde
HO
CH2OH
H
HO
H
CH2OH
L(–) glycéraldéhyde
Figure 3 – Stéréoisométrie du glyceraldéhyde
F 1 010 − 6
CHO
CHO
OH
Le D(+) galactose constituant du lactose et le D(−) fructose
(lévulose) des fruits sont également des oses très courants.
Les dérivés d’oses sont nombreux et variés :
4.3 Oligosides et glucides à goût sucré
La liaison O-osidique est une liaison hémiacétalique issue de la
condensation entre le groupement  OH du C anomérique d’un
ose et un groupement hydroxyle quelconque,  OH d’un autre ose
ou d’une substance non glucidique. La formation de cette liaison fait
disparaître le pouvoir réducteur et bloque la configuration du cycle
de l’ose participant à la liaison par son C anomérique.
La structure des liaisons O-osidiques apparaît dans la dénomination des osides car l’implication du C anomérique d’un ose est marquée par le sufixe osyl ou la terminaison oside appliqué à cet ose.
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CH2OH
CH2OH
O
OH
OH
1
OH
OH
β–D glucopyranose
H
O
HO
H
HO
H
OH
H
OH
1
OH
OH
OH
OH
OH
O
1
OH
α–D glucopyranose
H
CH2OH
O
1
OH
H
CH2OH
OH
O
OH
OH
α–D ribofuranose
OH
β–D ribofuranose
OH
H
O
HO
OH
HO
H
OH
H
H
Figure 5 – Formules chimiques habituelles du glucose et du ribose
CH2OH
O
OH
1
OH
OH
O
CH2OH
O
OH 2
CH2OH
OH
Saccharose
PS = 1
CH2OH
1 CH2OH
H
OH
HO
H
H
OH
H
OH
O
OH
1
OH
OH
6 CH2OH
HO
O
H
HO
6 CH2OH
H
H
OH
H
1 CH2OH
Sorbitol
PS = 0,6
Maltitol
PS = 0,9
Figure 6 – Glucides à goût sucré : formules chimiques et pouvoir sucrant PS
■ Diholosides
■ Glucides à goût sucré
Le saccharose est le sucre courant extrait de la betterave à sucre
et de la canne à sucre. Il s’agit de l’α-D glucopyranosyl(1→2)β-D
fructofuranoside (figure 6) dont les C anomériques des deux oses
constitutifs sont impliqués dans la liaison osidique d’où la
dénomination osyl-oside. En conséquence, le saccharose est un
sucre non réducteur.
Une caractéristique essentielle bien connue des glucides non
macromoléculaires est leur saveur sucrée. Les substances à goût
sucré contenues ou ajoutées dans les produits alimentaires sont
appelées édulcorants. La diversification de ces substances et leur
grand nombre conduit à distinguer : les édulcorants nutritifs et/ou
de charge à pouvoir sucrant (PS) comparable à celui du saccharose
(PS = 1) et les édulcorants intenses utilisés à doses infimes car très
sucrants (PS > 100).
Le lactose est le sucre du lait des mammifères. Le lactose est le βD galactopyranosyl(1→4)D glucopyranose (α ou β) : seul le C anomérique du galactose est impliqué dans la liaison osidique (osylose). Ce diholoside est en conséquence réducteur et présente donc
l’anomérie α/β.
Le maltose est un sucre résultant de l’hydrolyse de l’amidon et
correspond à l’unité disaccharidique principale des chaînes d’oses
constituant l’amidon. Il s’agit de l’α-D glucopyranosyl(1→4)D glucopyranose. Le maltose est donc un osyl-ose réducteur présentant
l’anomérie α/β.
Les polyols dérivés des diholosides ci-avant peuvent être obtenus
industriellement par hydrogénation catalytique. Seul le second ose
du diholoside est réduit en polyol. Le maltose et le lactose conduisent respectivement au maltitol ou glucopyranosyl-sorbitol
(figure 6) et au lactitol ou galactopyranosyl-sorbitol ; quant au saccharose, il permet d’obtenir l’isomalt qui est un mélange équimoléculaire de glucopyranosyl-sorbitol et de glucopyranosyl-mannitol.
Les glucides à goût sucré sont des édulcorants nutritifs qui peuvent être classés en trois catégories :
— les édulcorants naturels : saccharose, fructose, lactose et miel
qui est du saccharose hydrolysé ou sucre inverti naturel ;
— les édulcorants résultant de l’hydrolyse de l’amidon : il s’agit
des sirops de glucose dont on distingue trois types : sirop de glucose riche en maltose, sirop de glucose riche en dextrose et sirop de
glucose à haute teneur en fructose ou isoglucose ;
— les édulcorants obtenus par hydrogénation catalytique : ce
sont les polyols ou sucres alcools : sorbitol (E 420), mannitol (E 421),
xylitol (E 967), lactitol (E 966), maltitol (E 955), isomalt ou palatinit
(E 953), sirops de glucose hydrogénés.
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F 1 010 − 7
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OH
H
etc.
O
H
O
H
HO
H
OH
H
OH
H
H
O
O
H
HO
H
OH
H
OH
H
H
O
O
H
HO
H
Liaisons α(1–4) glycosidiques
OH
H
etc.
Amylose
H OH
etc.
H
etc.
HO
H H
OH
H
O
O
H
HO
H
H
OH O
H
H
O
HO
H
O
H
Liaison α(1–6) glycosidique
O
H
HO
H
OH O
H
Liaisons α(1–4) glycosidiques
H
OH
H
O
H
HO
H
H
OH
etc.
Amylopectine
Figure 7 – Structure chimique de l’amidon
4.4 Polyosides digestibles
L’amidon est une substance glucidique de réserve formée dans
les cellules végétales effectuant la photosynthèse chlorophyllienne.
Cette substance est ensuite stockée plus particulièrement dans certains organes végétaux (tubercules, fruits, graines, etc.) qui seront
des produits alimentaires souvent qualifiés de « féculents ». Dans
ces produits, l’amidon est contenu dans des grains d’amidon dont la
forme et la taille dépendent de l’origine botanique. L’amidon est
constitué de deux polymères appelés amylose et amylopectine ; ce
dernier est habituellement en quantité nettement plus importante
(70 à 90 % en masse). Ces polymères sont des polyholosides
homogènes constitués d’α-D glucopyranose (figure 7) :
— l’amylose est un polymère linéaire enroulé en hélice dont les
oses (de 1 000 à 5 000) sont réliés par des liaisons α(1→4) ;
— l’amylopectine est un polymère volumineux ramifié à structure buissonnante ; les chaînes d’oses présentent les mêmes
liaisons osidiques que dans l’amylose ; mais des ramifications viennent se greffer aux chaînes environ tous les 20 à 25 oses grâce à des
liaisons latérales α(1→6) ; le polymère peut contenir plus de
106 unités de glucose.
Le glycogène est l’équivalent animal de l’amidon. Il est stocké
essentiellement dans le foie et les muscles. Sa structure biochimique est semblable à celle de l’amylopectine avec des ramifications
plus serrées.
gène) sont ainsi hydrolysés en oligosides de 3 à 10 résidus glucose
(appelés parfois dextrines) dans lesquels persistent les liaisons
α(1→6). Les autres enzymes glycolytiques sont intestinales et permettent la simplification terminale des oligosides en oses. Il s’agit
de glucamylases α(1→4) et α(1→6) permettant la dégradation
complète des dextrines et de disaccharidases conduisant à l’hydrolyse des trois principaux diholosides (saccharose, lactose, maltose).
La spécificité d’action de l’α-amylase et l’absence d’autres enzymes glycolytiques rendent impossible l’hydrolyse de nombreux
polyholosides homogènes (cellulose, inuline, etc.) et hétérogènes
(hydrocolloïdes glucidiques) et donc l’absorption intestinale des
oses ou dérivés correspondant (notion de glucides indigestibles).
Les oses sont les principaux métabolites énergétiques pour
l’organisme. Le glucose est ainsi le seul nutriment énergétique utilisable par les cellules nerveuses ou neurones. Par ailleurs, contrairement aux lipides et aux protides, il n’existe pas de glucides
indispensables. Enfin, le catabolisme du glucose au niveau cellulaire produit énergie et eau, mais de façon moins importante que les
acides gras :
— valeur énergétique : 17 kJ/g ;
— production d’eau endogène : 60 g eau / 100 g.
5. Fibres alimentaires
4.5 Utilisation nutritionnelle
5.1 Présentation
L’enzyme glycolytique essentiel permettant la digestion des glucides est l’α-amylase pancréatique. Cet enzyme scinde les liaisons
α(1→4) au sein des macromolécules d’amylose et d’amylopectine
(α-glycosidase et endo-osidase) : les amidons (mais aussi le glyco-
L’expression « fibres alimentaires » provient de la traduction de
l’anglais « dietary fibers ». Cette expression d’usage assez récent
recouvre une notion connue antérieurement sous le nom de
« ballast intestinal » ou « indigestible glucidique ». Ces deux derniè-
F 1 010 − 8
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res expressions présentaient l’avantage de préciser le rôle et la
nature chimique des fibres alimentaires alors que l’aspect fibreux
est loin d’être une réalité pour l’ensemble des produits concernés.
On peut définir les fibres alimentaires de deux façons qui
recoupent d’ailleurs des ensembles de substances quelque peu
différents :
— selon une définition large, les fibres alimentaires correspondent à l’ensemble des composants de l’alimentation non
dégradables par les enzymes du TD ;
— selon une définition plus fonctionnelle, les fibres alimentaires regroupent l’ensemble des composants alimentaires non
dégradables, favorisant le transit intestinal et le rejet des
déchets ; pour jouer ces rôles, beaucoup de ces constituants ont
la capacité d’absorber de grandes quantités d’eau, ce qui crée un
certain volume.
5.2 Constituants
Les fibres alimentaires sont essentiellement des polyholosides
d’origine végétale auxquels viennent s’adjoindre quelques autres
substances végétales non glucidiques. Une part importante des
fibres alimentaires ont pour origine la paroi squelettique pecto-cellulosique des cellules végétales. Habituellement, on classe les fibres
alimentaires en deux catégories selon la nature plus ou moins
fibreuses de leurs constituants.
Les fibres insolubles dans l’eau sont réellement fibreuses :
— la cellulose et les hémicelluloses sont des polyholosides
homogènes constituants des parois végétales : la cellulose est un
polymère de β-D glucopyranose alors que les hémicelluloses sont
des polymères de pentoses ;
— la lignine est une substance non glucidique des parois
végétales ; c’est un hétéropolymère dont les éléments de base sont
des dérivés plus ou moins hydroxylés de l’acide cinnamique (acide
phényl-propènoïque).
Les fibres solubles dans l’eau d’aspect non fibreux :
— un groupe important est constitué par les substances glucidiques très avides d’eau et pouvant former des gels
(= hydrocolloïdes). C’est le cas des pectines, polyholosides
hétérogènes des parois végétales. Mais de très nombreux autres
polyholosides hétérogènes ayant pour origine des végétaux particuliers, des algues, voire des bactéries sont désormais présents dans
nos aliments : alginates (E 400 à E 405), agars (E 406), carraghénanes (E 407), farine de caroube (E 410), farine de guar (E 412), gomme
xanthane (E 415) ;
— d’autres substances glucidiques non dégradables à viscosité
plus ou moins élevée font partie de cette catégorie : amidons
résistants, inuline (polymère de fructose) présent dans l’artichaut et
les racines de chicorée, oligosides tels les α-galactosides des graines de légumineuses (responsables de la flatulence et des gaz) ;
— enfin, l’acide phytique est l’acide inositol-hexaphosphorique
concentré dans les téguments des graines ; cette substance non glucidique est associée aux polyholosides dans les sons de grains de
céréales.
Certains aliments sont des sources importantes de fibres alimentaires. Les céréales sont les principales sources. Le son de blé en
contient 40 à 45 % en masse et le pain complet 7 à 8 % en masse. Par
contre, les aliments obtenus avec des produits céréaliers plus raffinées (par exemple, farine blanche) renferment de moins en moins
de fibres. Les légumes secs (haricots blancs) renferment de 8 à 10 %
en masse de fibres alimentaires. Les légumes et fruits frais en contiennent une teneur massique plus faible (2 à 3 %). Mais l’importance de ces produits dans l’alimentation moderne fait qu’ils
constituent actuellement la principale source de fibres alimentaires.
Il convient de noter que les fruits secs sont beaucoup plus concentrés en fibres (pruneaux 7 % en masse, dattes 9 % en masse).
5.3 Devenir et rôles digestifs
Les fibres alimentaires grâce à leur grande capacité d’absorption
d’eau créent un certain encombrement du bol alimentaire, ce qui va
favoriser sa progression dans l’intestin (notion de ballast intestinal).
Mais, par ailleurs, au niveau du gros intestin (colon), le développement des microorganismes devient considérable car les fibres alimentaires glucidiques sont des substrats très favorables pour la
croissance microbienne. L’évacuation des déchets de la digestion et
le renouvellement de la flore intestinale sont rendues possibles
grâce à l’élimination fécale.
L’importance des fibres alimentaires sur le développement de la
flore intestinale et indirectement sur le fonctionnement du colon est
désormais bien connue. Leur dégradation par fermentation colique
conduit à la production d’acides gras à chaînes courtes ou AGCC
(acétate, propionate, butyrate) et à des gaz. Parmi ces AGCC, le butyrate est le nutriment énergétique majeur pour les cellules épithéliales de la paroi du colon ou colonocytes.
Les régimes riches en fibres alimentaires sont aujourd’hui fortement recommandés car leurs rôles bénéfiques sur la santé sont
nombreux : lutte contre la constipation et l’apparition de diverticules
intestinaux, prévention du cancer colorectal, lutte contre l’hypercholestérolémie et prévention de l’athérosclérose, etc.
6. Protides
6.1 Présentation
La classification biochimique des protides est la suivante.
— Les acides aminés sont les molécules de base non hydrolysables des protides. L’enchaînement par condensation des acides aminés dits standards conduira aux deux autres groupes. Mais, il existe
aussi des acides aminés non standards non constitutifs des protéines.
— Les peptides sont les protides hydrolysables constitués de
quelques acides aminés dans les oligopeptides (moins de 10) ou
d’un nombre plus important dans les polypeptides (de 10 à 50).
— Les protéines sont les protides hydrolysables dont les séquences sont formées de plus de 50 (100 pour certains auteurs) acides
aminés. Leur masse moléculaire dépasse souvent 10 kD et ces substances sont essentiellement des macromolécules. On y distingue les
holoprotéines uniquement constituées d’acides aminés et les hétéroprotéines possédant en plus de la chaîne polypeptidique, un groupement non protéique dit prosthétique.
Nota : le Dalton D correspond à une unité de masse moléculaire 1 D = (1/6,02×1023) g.
6.2 Acides aminés standards constitutifs
des protéines
Les acides aminés AA sont des composés bifonctionnels dont les
groupes acide carboxylique et amine primaire sont portés par le
même carbone : ce sont donc des 2-amino-acides ou acides α-aminés. Par ailleurs, le caractère asymétrique du C2 ou Cα fait que tous
les acides aminés (sauf la glycine) possèdent deux stéréoisomères
(formes D et L selon la règle de Fischer). Or tous les acides aminés
naturels des protéines sont de la forme L (figure 8).
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(0)
Tableau 4 – Les vingt acides aminés standards et leurs principales caractéristiques
No
Nom courant
Symboles :
3/1 lettre
Nomenclature chimique
Nature de R
pHi (pKa des
fonctions Acide/
Base)
Indispensabilité
Goût
1
glycine
Gly/G
2-amino-éthanoïque
polaire non
chargé
6,02
(2,35/9,69)
NI
sucré
2
alanine
Ala/A
2-amino-propanoïque
hydrohobe
6,06
(2,34/9,78)
NI
sucré
3
sérine
Ser/S
3-hydroxy 2-amino-propanoïque
polaire non
chargé
5,68
(2,21/9,15)
NI
sucré
4
cystéine
Cys/C
3-thiol-2-amino-propanoïque
polaire non
chargé
5,07
(1,96/8,18/10,28)
CI
amer
5
histidine
His/H
3-imidazole-2-amino-propanoïque
basique
7,58
(1,82/6,00/9,17)
I/NI
amer
6
phénylalanine
Phe/F
3-phényl-2-amino-propanoïque
hydrohobe
5,53
(1,83/9,24)
I
amer
7
tyrosine
Tyr/Y
3-(p.hydroxy-phényl)-2-aminopropanoïque
polaire non
chargé
5,65
(2,20/9,11/10,07)
CI
amer
8
tryptophane
Trp/W
3-indole-2-amino-propanoïque
hydrohobe
5,89
(2,38/9,39)
I
amer
9
valine
Val/V
3-méthyl-2-amino-butanoïque
hydrohobe
5,97
(2,32/9,62)
I
amer
10
thréonine
Thr/T
3-hydroxy-2-amino-butanoïque
polaire non
chargé
6,16
(2,71/9,62)
I
sucré
11
méthionine
Met/M
4-méthylthiol-2-amino-butanoïque
hydrohobe
5,75
(2,28/9,21)
I
amer
12
ac. aspartique
Asp/D
2-amino-butanedioïque
acide
2,97
(2,09/3,86/9,82)
NI
acide
13
asparagine
Asn/N
amide (en 4) de l’acide aspartique
polaire non
chargé
5,41
(2,02/8,80)
NI
acide
14
isoleucine
Ile/I
3-méthyl-2-amino-pentanoïque
hydrohobe
6,02
(2,36/9,68)
I
amer
15
leucine
Leu/L
4-méthyl-2-amino-pentanoïque
hydrohobe
6,00
(2,36/9,64)
I
amer
16
arginine
Arg/R
5-guanido-2-amino-pentanoïque
basique
10,76
(2,17/9,04/12,48)
I/NI
amer
17
acide glutamique
Glu/E
2-amino-pentanedioïque
acide
3,22
(2,19/4,25/9,67)
NI
acide
18
glutamine
Gln/Q
amide (en 5) de l’acide glutamique
polaire non
chargé
5,65
(2,17/9,13)
NI
éventé
19
lysine
Lys/K
2,6-diamino-hexanoïque
basique
9,74
(2,18/8,95/10,53)
I
sucré/amer
20
proline
Pro/P
acide pyrrolidine-2-carboxylique
hydrohobe
6,30
(1,99/10,60)
NI
sucré/amer
HN
N
H2N
HO
N
H
imidazole
para-hydroxyphényl
indole
NH
pyrrolidine
guanido
La structure chimique des vingt acides aminés standards peut être
reconstituée en utilisant les informations données dans la figure 8
et grâce à la nomenclature chimique (proposée dans le tableau 4).
F 1 010 − 10
C
N
H
N
H
Indispensabilité :
I = indispensable
NI = non indispensable
CI = conditionnellement
indispensable
Plusieurs critères peuvent être utilisés pour classer les acides
aminés. Dans le cadre de cet article, deux classifications sont proposées.
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charge globale de l’acide aminé est neutre : c’est le pH isoélectrique
(pHi ou pI) correspondant au zwitterion (figure 8). Pour des pH inférieurs à pHi, l’acide aminé est chargé positivement (forme davantage protonée) alors que pour des pH supérieurs à pHi, l’acide
aminé est chargé négativement (forme moins protonée).
4 ou γ
6 ou ε
2 ou α
1
NH2
OH
OH
R
5 ou δ
O
O
3 ou β
Tous les acides aminés naturels sont dérivés d'acides carboxyliques
possédant de 2 à 6 C et ils sont tous aminés en position 2 ou α
COOH
H 2N
COOH
H
ou
R
NH2
H
R
Forme L
Forme D
Tous les acides aminés naturels sont de la forme L selon la règle
de Fisher
+
NH 3
COO–
R
H
La saveur des acides aminés dépend pour une part importante de
la configuration L ou D : on constate en effet que les AA de la forme
L ont plutôt un goût amer alors que ceux de la forme D ont davantage un goût sucré. Pour les acides aminés naturels de forme L (voir
tableau 4), ce sont essentiellement, les acides aminés hydrophobes
qui sont à l’origine de l’amertume (Leu, Phe, Trp, Ile, Tyr, Val). Les acides aminés sucrés de la forme L sont plutôt polaires mais ce critère
ne semble pas déterminant (Ser, Thr, Gly). Les acides aminés diacides (Asp, Glu) ont un goût acide, mais il n’existe pas d’acides aminés à goût salé. Enfin, les sels de sodium des acides glutamique et
aspartique développent la saveur umami, saveur particulière associée à la cuisine chinoise (mélange à la fois de sucré et de goût de
bouillon de viande).
Remarque à propos des acides aminés non standards
Contrairement aux vingt acides aminés naturels standards,
possédant des ARNt (acide ribonucléique de transfert) connus
utilisés dans la biosynthèse des protéines, de très nombreux
acides aminés naturels n’ont pas d’ARNt correspondant et ne
sont donc pas constitutifs des protéines. Parmi les AA non standards, les plus connus sont la β-alanine, la taurine, l’ornithine et
la citrulline intervenant dans la structure de molécules biologiques ou dans le métabolisme.
En solution dans l'eau pure, les deux fonctions de l'acide aminé sont
ionisées, mais la charge globale est neutre : notion de Zwitterion
Figure 8 – Structure des acides aminés naturels standards
Sur le plan biochimique et en rapport avec les propriétés des protéines qu’ils vont constituer, il est important de prendre en compte
la nature de la chaîne latérale R (voir Nature de R dans le tableau 4) :
— les AA à chaîne latérale apolaire (hydrophobes) ;
— les AA à chaîne latérale polaire non chargée (hydrophiles) ;
— les AA à chaîne latérale polaire acide ou basique et chargée
électriquement (hydrophiles).
Sur le plan nutritionnel, il convient de distinguer entre les acides
aminés non indispensables synthétisables dans l’organisme et les
acides aminés indispensables (synthèse endogène impossible) dont
l’apport dans la ration alimentaire est absolument nécessaire (voir
Indispensabilité dans le tableau 4) :
— les AA non indispensables peuvent être synthétisés dans
l’organisme car la biosynthèse de la chaîne latérale R est possible au
niveau du métabolisme intermédiaire et ils sont transaminables ;
— les AA indispensables ne sont pas synthétisés dans
l’organisme : soit parce qu’ils ne sont pas transaminables (Lys, Thr),
soit que, bien que transaminables, la biosynthèse de la chaîne R est
impossible (Val, Ile, Leu, His, Trp, Met, Phe) ;
— enfin, les AA conditionnellement indispensables ont une
synthèse qui est possible à partir d’acides aminés indispensables
(Cys, Tyr) : la cystéine est fabriquée par transsulfuration à partir de
la méthionine et constitue avec celle-ci « les acides aminés
soufrés » ; la tyrosine est fabriquée par hydroxylation à partir de la
phénylalanine et constitue avec celle-ci « les acides aminés
aromatiques ».
L’ionisation des acides aminés dépend du pH de la solution et du
nombre de fonctions acide/base portées par l’acide aminé (voir pHi
et pKa dans le tableau 4). Les acides aminés sont des substances
ampholytes qui, selon le pH du milieu, seront plus ou moins
ionisées et se comporteront tantôt comme des acides (donneurs de
protons), tantôt comme des bases (accepteurs de protons). Pour
chaque acide aminé, il existe une valeur de pH pour laquelle la
6.3 Peptides
Les peptides résultent d’une condensation entre acides
aminés : le départ d’eau entre le groupe carboxylique
(  COOH ) d’un premier acide aminé et le groupe amine
(  NH 2 ) d’un second acide aminé conduit à une liaison amide
(  CO  NH  ) particulière appelée liaison peptidique. Les peptides sont des polymères d’acides aminés à chaînes courtes ou
moyennes.
■ Oligopeptides : leur chaîne contient moins de 10 AA et leur présence dans les aliments est limitée. Cependant la carnosine (β-Ala-L
His) et l’ansérine (β-Ala-méthyl-L His) sont des dipeptides présents
dans les viandes dont le premier prédomine dans les viandes de
bœuf alors que le second est majoritaire dans celles de volailles ; ils
servent de marqueurs pour diagnostiquer l’origine d’un extrait de
viande ou pour connaître le régime carné d’un individu (présence
dans les urines). Par ailleurs, l’aspartame (ester méthylique du L
Asp-L Phe) et l’alitame (amide du L Asp-D Ala) sont des dipeptides
synthétiques, édulcorants intenses ; l’aspartame (E 951) est très largement utilisé dans les boissons et les aliments allégés en sucre.
■ Polypeptides : les polypeptides se distinguent des protéines par
la longueur de leur chaîne dont la limite est imprécise et varie selon
les auteurs de 50 à 100 AA. En fait, d’autres critères de distinction
existent : en particulier, l’un d’eux considère le maintien en solution
des peptides après chauffage, contrairement aux protéines
(coagulation) ; cette propriété est en partie liée au degré de polymérisation. Mais les polypeptides sont avant tout des protéines seulement « plus petites » que les vraies protéines, ce qui sous-entend
deux caractéristiques :
— la séquence de leurs acides aminés est programmée et leur
synthèse se produit selon les mécanismes de la biosynthèse des
protéines ; les acides aminés constitutifs sont des AA standards
(contrairement à ceux de certains oligopeptides) ;
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— le nombre limité des acides aminés de leurs chaînes résulte
souvent d’une hydrolyse partielle de précurseurs protéiques plus
longs.
Résidu d'acide aminé
Liaison peptidique
Dans les produits alimentaires, il existe ainsi des peptides
résultant de protéolyse partielle.
Exemples : dans le lait de vache, certains peptides ont pour origine
des protéines de la fraction insoluble constituant la phase micellaire
(caséines) ; c’est le cas des protéoses peptones (4 types) dont 3
(composants 5, 8-lent et 8-rapide) sont des peptides, issus de l’hydrolyse de la caséine β, et migrant ensuite vers le lactosérum.
De même, lors de la coagulation du lait par la chymosine, la protéolyse de la caséine κ libère un glycomacropeptide (65 AA) soluble, tandis que la paracaséine κ reste liée aux micelles et va initier leur
agrégation (formation de gel = caillage) (cf. [F 6 305], [F 6 306],
[F 6 307], réf. [9]).
6.4 Protéines
H2 N 1
2
3
4
Extrémité N-terminale
Les protéines alimentaires constituent un ensemble hétérogène
de macromolécules, ce qui nécessite des regroupements souvent
utiles :
— bien que la part majeure des protéines alimentaires correspondent à des protéines de structure (et de réserve), une grande variété
d’entre elles sont des protéines fonctionnelles biologiquement très
actives (ex : enzymes) ;
— sur le plan biochimique, les holoprotéines sont séparées des
hétéroprotéines : les premières n’apportent que des AA alors que
les secondes peuvent, avec leur groupement prosthétique, fournir
des éléments intéressants (P, Fe, etc.) ;
— enfin, sur l’axe de la structure des protéines, on distingue les
protéines globulaires et les protéines fibreuses. Il convient parfois
de prendre en compte des associations supramoléculaires conduisant à des protéines fibrillaires telles que celles constituant le cytosquelette du cytoplasme cellulaire.
6
etc.
X COOH
Extrémité C-terminale
Structure I = séquence des acides aminés
Courbure β
Résidu
d'acide
aminé
Hélice α =
Les protéines sont des enchaînements d’acides aminés dont la
séquence (succession dans un ordre précis) est déterminée par
l’information génétique. Leur organisation structurale dépend
pour beaucoup de la séquence en acides aminés.
5
Feuillet plissé β =
Structure II = figures remarquables
Extrémité
C-terminale
Motif de structure supersecondaire
permettant l'ancrage du coenzyme NAD
Extrémité
N-terminale
Structure III = configuration tridimensionnelle
(cas d'un enzyme = alcool déshydrogénase)
6.4.1 Structure
La structure des protéines considère les différents niveaux d’organisation spatiale de ces macromolécules dont l’analyse permet de
mieux comprendre leurs rôles et/ou activités biologiques. On décrit
quatre niveaux de structure (figure 9).
La structure I correspond à l’ordre séquentiel déterminé génétiquement des « X » acides aminés constituant la protéine. Il s’agit de
la structure linéaire de la chaîne commençant par l’extrémité N-terminale (AA no 1 = AA avec  NH 2 libre) et se terminant par l’extrémité C-terminale (AA no X = AA avec  COOH libre). Les liaisons
covalentes peptidiques assurent la cohésion de l’ensemble.
La structure II décrit certaines parties de la chaîne dans l’espace
dont l’organisation régulière selon un axe privilégié conduit à des
figures particulières (hélice α, feuillets plissés β, courbures β, etc.).
Ces figures sont maintenues par des liaisons hydrogène établies au
niveau des liaisons peptidiques. Plusieurs éléments de structure
secondaire peuvent s’agencer en motifs ou structures supersecondaires dont la prise en compte a permis de beaucoup progresser
dans la compréhension des activités biologiques des protéines.
La structure III correspond à la conformation tridimensionnelle de
la chaîne polypeptidique qui résulte de son repliement conduisant à
F 1 010 − 12
Structure IV = association de plusieurs monomères
(structure oligomérique)
Figure 9 – Structures des protéines : quatre niveaux d’organisation
la forme générale définitive et biologiquement active. Pour beaucoup de protéines (ex. : protéines globulaires), la mise en place de
cette forme est la résultante de l’effet hydrophobe global (rassemblement vers l’intérieur de tous les résidus apolaires d’acides
aminés) ; elle est consolidée par des liaisons secondaires entre résidus d’acides aminés.
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La structure IV n’est pas systématique. Elle existe lorsque la protéine est oligomèrique, c’est-à-dire constituée de plusieurs chaînes
polypeptidiques (ou monomères). Les liaisons entre monomères
sont habituellement des liaisons non covalentes.
La dénaturation des protéines est la désorganisation des
structures II, III et IV des protéines maintenues par des liaisons non
covalentes de faible énergie, mais il ne s’agit en aucun cas d’une
hydrolyse de la chaîne polypeptidique (structure I préservée). Cette
désorganisation s’accompagne d’une perte des propriétés biologiques.
(0)
Tableau 5 – Principales protéines alimentaires
et leurs sources
Source
Protéines
%
Viande
15 à 22
Poissons
15 à 20
80 %
15 à 25 % NNP
Œufs
12 à 14
52 % Blanc : ovalbumine,
conalbumine, ovomucoïde,
ovoglobulines, lysozyme,
avidine, etc.
95 %
48 % Jaune : lipovitelline,
livétines, lipovitellenines,
phosvitine, etc.
3 à 3,5
78 % Protéines insolubles :
caséines
85 %
16 % Protéines « solubles » :
globulines, albumines,
protéose-peptones, etc.
5 % NNP
■ Protéines globulaires (holoprotéines)
Le collagène et l’élastine sont les protéines fibreuses des tissus
conjonctifs associés aux muscles que l’on retrouve dans les viandes
et la chair des poissons. Le collagène nettement prédominant est
caractérisé par sa structure en triple hélice et l’existence de liaisons
interchaînes ; par ailleurs, il est essentiellement composé des acides
aminés : glycine (30 % en masse), proline et hydroxyproline. Par
traitement thermique prolongé, le collagène est transformé en gélatine avec désorganisation de la structure et hydrolyse partielle des
chaînes. Mais, ni le collagène (non dégradable par les enzymes protéolytiques du TD), ni même la gélatine (dégradable, mais pauvre en
acides aminés cycliques et indispensables) ne sont des protéines
intéressantes sur le plan alimentaire.
8 % Protéines
extracellulaires : collagène,
élastine
72 % Protéines
intracellulaires : actine,
myosine, troponine,
tropomyosine, etc.
6.4.3 Principales protéines alimentaires
■ Protéines fibreuses ou scléroprotéines (holoprotéines)
80 %
10 % NNP (azote non
protéique)
Lait de
vache
Les albumines et les globulines sont le type même des protéines
globulaires : les premières sont bien solubles dans l’eau alors que
les secondes le sont peu. Elles sont très répandues dans les tissus
animaux et végétaux. Les prolamines et les glutélines des grains de
céréales sont des protéines de réserve localisées dans l’albumen
(80 % des protéines totales) constituant une matrice englobant les
grains d’amidon. Les gliadines (prolamines) et les gluténines (glutélines) du grain de blé constituent le gluten dont le malaxage et
pétrissage permettent la formation d’un réseau protéique viscoélastique conduisant à la pâte boulangère (étape essentielle dans la
panification, cf [F 6 180], réf. [10]).
9 % Protéines
extracellulaires : collagène,
élastine
80 % Protéines
intracellulaires : actine,
myosine, troponine,
tropomyosine, myoglobine,
etc.
6.4.2 Sources des protéines alimentaires
Les protéines alimentaires peuvent être d’origine animale ou
d’origine végétale. Les protéines animales sont surtout présentes
dans les viandes et les poissons ; mais elles existent aussi dans les
œufs, le lait et produits dérivés (ainsi, les fromages sont des concentrés de protéines laitières). Les protéines végétales sont essentiellement contenues dans les graines alimentaires ; les céréales
renferment moins de protéines (riz : 8 % en masse) que les graines
de légumineuses (haricots, lentilles, etc. : 25 % en masse) avec le
cas particulier du soja (40 % en masse) ; en Europe, les produits de
base (farines, semoules) provenant du grain de blé conduisent à des
denrées alimentaires (pain, pâtes, etc.) surtout amylacés mais contenant cependant des protéines végétales. Le tableau 5 précise les
noms et les teneurs des principales protéines alimentaires rencontrées dans les différents aliments riches en protéines.
VB
%
Répartition
Graines de
céréales
8 à 14
75 à 95 % Protéines de
réserve : prolamines (blé :
gliadines) et glutélines (blé :
gluténines)
65 %
5 à 25 % Protéines
« solubles » : albumines,
globulines
Graines de
légumineuses
25 à 40
95 % Globulines (plus de
70 %) et albumines (moins de
25 %)
70 %
5 % Protéines de réserve :
prolamines et glutélines
+ NNP
Pourcentages massiques
■ Protéines fïbrillaires (holoprotéines)
Ces protéines correspondent aux microfilaments d’actine (et protéines associées) qui, avec les microtubules et les filaments intermédiaires, forment le cytosquelette des cellules animales. L’actine G est
une protéine globulaire de masse moléculaire 42 kD qui polymérise
pour donner l’actine F ou filamenteuse dont deux exemplaires
s’enroulent en hélice pour former l’actine fonctionnelle. Présente
dans toutes les cellules animales, la proportion d’actine F (par rapport aux protéines totales) est importante dans les cellules musculaires (13 à 15 % en masse) où elle va s’associer avec d’autres
protéines pour constituer les myofibrilles représentant l’appareil
contractile de ces cellules. Les protéines fibrillaires des cellules
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musculaires (actine, myosine, troponine, tropomyosine, etc.) représente environ 60 % de leurs protéines totales. Ces protéines constituent la part majeure des viandes et de la chair des poissons ; elles
sont d’excellente qualité nutritionnelle.
■ Phosphoprotéines (hétéroprotéines)
Les caséines du lait sont de petites protéines (environ 200 AA)
phosphorylées et acides (pHi de l’ordre de 5). Elles contiennent en
quantité importante les AA suivants : Asp, Glu (caractère acide), Val,
Ile, Leu (caractère hydrophobe) et Pro (ce dernier AA rend difficile la
formation des figures de structure II). Les caséines sont donc des
protéines insolubles en milieu aqueux et peu organisées en
structure II ou de degré supérieur (on les qualifie parfois de
« naturellement dénaturées »). Elles ont tendance à s’associer entre
elles pour former, avec les ions Ca2+, des agrégats macromoléculaires constituant la phase micellaire du lait (phase peu stable se
séparant du reste du lait au caillage).
■ Chromoprotéines (hétéroprotéines)
La myoglobine est la protéine pigmentée responsable de la couleur rouge des viandes. C’est une hétéroprotéine dont le groupement prosthétique est un hème c’est-à-dire un noyau tétrapyrrolique
plan et « en croix » centré sur un atome de fer ferreux. Ce même
hème se retrouve dans l’hémoglobine du sang et dans les cytochromes de la chaîne respiratoire intramitochondriale. La cuisson des
viandes rouges dénature la myoglobine et oxyde l’hème restant
(Fe2+) en hématine (Fe3+) de couleur brune. Par ailleurs, dans les
produits de charcuteries, les différentes couleurs observées (de rose
à rouge sombre) résultent des transformations de la myoglobine et
des combinaisons avec les nitrites.
La valeur biologique VB (en %) d’une protéine est une façon commode d’évaluer sa qualité nutritionnelle, c’est-à-dire sa capacité à
fournir les AA indispensables dans des proportions adaptées aux
besoins de l’organisme. La VB d’une protéine représente son utilisation métabolique par les cellules à des fins de synthèse pour renouveler les protéines corporelles :
— VB = 100 lorsque tous les AA indispensables de la protéine
sont en proportions équilibrées correspondant à celles de
l’organisme ;
— VB < 100 lorsqu’un AA indispensable s’y trouve en faible proportion (AA déficitaire = facteur limitant).
La VB indique donc le pourcentage de la protéine (si elle est consommée seule) utilisé pour les synthèses protéiques alors que
(100 − VB) est le pourcentage restant catabolisé et utilisé à des fins
énergétiques (17 kJ/g). La valeur biologique, évaluée par des mesures biologiques de rétention azotée suite à l’ingestion d’une protéine
par des animaux de laboratoire (rats), est une valeur approximative,
actuellement plus ou moins controversée. Elle permet cependant de
classer les protéines et/ou les aliments en fonction de leur qualité
nutritionnelle (tableau 5) :
— les protéines d’origine animale sont de bonne qualité et présentent une grande efficacité pour satisfaire les besoins protéiques
chez l’homme ; cette caractéristique s’explique par leurs teneurs élevées en AA indispensables avec un profil voisin de celui de l’organisme humain ;
— les protéines d’origine végétale sont de moins bonne qualité
car leurs teneurs en AA indispensables est moins élevée et leur profil s’éloigne davantage de celui de l’organisme humain. Les protéines de céréales sont connues pour leur déficit en lysine alors que
celles de légumineuses sont plutôt déficitaires en AA soufrés.
■ Nucléoprotéines (hétéroprotéines)
On qualifie ainsi les associations entre des protéines à caractère
nettement basique appelées histones et l’acide nucléique ADN
(acide désoxyribonucléique) porteur de l’information génétique. Ces
nucléoprotéines existent dans les noyaux cellulaires et représentent
la chromatine qui se réorganise en chromosomes lors de la division
cellulaire.
Les constituants des acides nucléiques et en particulier les bases
azotées cycliques (puriques et pyrimidiques) peuvent être synthétisées de novo dans les cellules eucaryotes. En conséquence, la synthèse parfois importante des acides nucléiques (ex. : lors de la
replication de l’ADN) n’est pas tributaire de l’apport alimentaire en
acides nucléiques. Cependant, les produits résultant de la digestion
puis après absorption intestinale, du catabolisme des acides nucléiques peuvent en partie être recyclés à des fins de synthèse. Les aliments
contenant
beaucoup
d’acides
nucléiques
sont
essentiellement les tissus riches en noyaux et en particulier les
abats.
6.4.4 Utilisation nutritionnelle des protéines
La dégradation des protéines alimentaires puis l’absorption intestinale des acides aminés en résultant, représente leur digestibilité
qui peut être affectée par plusieurs facteurs :
— les enzymes protéolytiques (protéases) du TD sont très divers
et variés (pepsine, trypsine, chymotrypsine, peptidases, etc.) et malgré leur spécificité d’action, ils peuvent hydrolyser toutes les
liaisons peptidiques dans n’importe quelle chaîne d’acides aminés ;
— la dénaturation des protéines, due par exemple à la cuisson
des aliments, rend plus accessible les liaisons peptidiques et facilite
leur attaque par les protéases ;
— la présence de facteurs antiprotéases dans certains aliments
(facteurs antitrypsiques dans les graines de soja et autres végétaux
ainsi que dans le blanc d’œuf) n’a que peu d’effets sur la digestibilité
des protéines ; ces facteurs eux-mêmes de nature protéique sont
détruits par traitement thermique.
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6.4.5 Enzymes
Les enzymes sont les biocatalyseurs de la matière vivante. Ils
rendent possibles les réactions biochimiques dans des conditions physico-chimiques (température et pH en particulier) habituellement peu propices à la réactivité entre molécules mais
compatibles avec la vie.
Les enzymes sont des protéines globulaires dont l’activité catalytique est très étroitement dépendante de leur structure III (voire IV).
En effet, pour jouer leur rôle, le contact entre l’enzyme et le(s) réactif(s) appelé(s) substrat(s) est indispensable au niveau d’une zone
particulière de la protéine correspondant au centre actif de l’enzyme.
En fait au niveau de ce centre actif, un(des) site(s) de fixation du(des)
substrat(s) permet(tent) de retenir brièvement celui-ci (ceux-ci) afin
que le site catalytique de l’enzyme puisse transformer le(s) substrat(s) en produit(s).
La complémentarité de structure entre enzyme (E) et substrat (S),
souvent illustrée par l’image de la serrure (= E) et la clé (= S), nécessite la mise en place d’une bonne conformation tridimensionnelle
de la protéine dont la moindre perturbation altère l’efficacité catalytique. Quant au site catalytique de l’enzyme, il s’agit généralement
d’un groupement chimique à forte réactivité (souvent, il s’agit d’un
noyau hétérocyclique) dont la bonne orientation par rapport au
substrat est également tributaire de la structure III de la protéine.
Les enzymes sont parfois des holoprotéines mais le plus fréquemment ce sont des hétéroprotéines :
— chez les enzymes holoprotéiques, la macromolécule est uniquement constituée d’AA. C’est alors un groupement fonctionnel
d’un résidu R d’acide aminé (par ex. noyau imidazole de His) qui
joue le rôle de site catalytique ;
— dans les enzymes hétéroprotéiques, la partie protéique de la
macromolécule est appelée apoenzyme alors que le groupement
prosthétique organique est le coenzyme. Le coenzyme est souvent
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une vitamine ou un dérivé de vitamine (cf. § 7) et il intervient en tant
que site catalytique ;
— enfin dans les métallo-enzymes (ce sont également des hétéroprotéines), la présence d’ions métalliques est indispensable pour le
fonctionnement de l’enzyme (cf. § 8).
Les enzymes sont regroupés en six classes correspondant aux six
grands types de réactions (oxydoréductions, transferts de groupements, hydrolyses, additions ou scissions, isomérisations, ligations
ou synthèses) catalysées dans la matière vivante. Par ailleurs, la plupart des enzymes restent au sein de la cellule pour catalyser
l’ensemble des réactions constituant le métabolisme (endo-enzymes) mais certains enzymes sont sécrétés hors des cellules (exoenzymes).
Les enzymes digestifs évoqués dans cet article (§ 3.6, § 4.5 et
§ 6.4.4) sont des exo-enzymes sécrétés dans le TD pour assurer la
dégradation des macromolécules alimentaires par hydrolyse : ils
appartiennent donc tous à la classe des hydrolases (classe 3). Mais,
presque tous nos aliments sont d’origine biologique et possèdent
donc une structure cellulaire ; leurs nombreux endo-enzymes (de
toutes les classes) deviennent alors des protéines alimentaires
banales dénaturées puis hydrolysées pour leur utilisation et dont la
qualité nutritionnelle dépend de leur origine (animale ou végétale).
7. Vitamines
7.1 Présentation
Les vitamines sont des nutriments indispensables jouant un rôle
fonctionnel. Elles existent en tant que telles dans les aliments, et
contrairement aux autres groupes, elles ne subissent pas de modifications notables dans le TD. Parce que l’homme a perdu la possibilité de les synthétiser, alors que les végétaux et microorganismes
l’ont gardé, les vitamines sont souvent puisés dans les aliments
d’origine végétale. Enfin, en rapport avec leur rôle, les vitamines
n’ont aucune valeur ni protéique, ni énergétique et doivent être présentes dans la ration alimentaire à doses faibles.
D’un point de vue chimique, les vitamines ont des formules chimiques très diverses, mais ce sont des petites molécules par opposition aux macromolécules alimentaires à motifs répétitifs
(polyosides, protéines). La présence fréquente dans leur structure
d’un ou plusieurs noyaux hétérocycliques est à mettre en rapport
avec la difficulté de leur biosynthèse. Le nombre important et la
diversité chimique des vitamines correspond à des fonctions métaboliques très différentes. Chaque vitamine joue un rôle spécifique et
ses besoins sont précis ; les vitamines ont donc des rôles indépendants les unes par rapport aux autres et ne peuvent pas se remplacer entre elles. Beaucoup de vitamines ou leurs dérivés sont les
coenzymes d’enzymes particulièrement importants pour le déroulement des réactions métaboliques.
On subdivise sur un critère physique les vitamines en deux
groupes :
— les vitamines hydrosolubles, avec le groupe des vitamines B,
sont présentes dans certains fruits et légumes, les levures et des
produits animaux (foie, lait, etc.) ;
— les vitamines liposolubles accompagnent habituellement les
corps gras, mais sont aussi présentes dans des produits animaux et/
ou végétaux.
En conclusion, il est important de souligner la fragilité des vitamines vis-à-vis de différents paramètres physico-chimiques pris isolément (oxydation, lumière, UV, chaleur, alcalinité, etc.). Le tableau 6
évoque au cas par cas cette sensibilité particulière des vitamines.
7.2 Vitamines hydrosolubles
La vitamine B1 est la thiamine constituée d’un noyau thiazole et
d’un noyau pyrimidine. C’est la vitamine « initiale » dont la
découverte à la fin du XIXe siècle dans le son de riz (travaux de
C. EIJKMANN au pénitencier de JAVA) a permis de comprendre et
soigner les symptômes du béri-béri. La vitamine B1 agit principalement sous forme de TPP (thiamine pyrophosphate) en tant que
coenzyme de l’enzyme décarboxylase de l’acide pyruvique ; son
absence provoque une accumulation d’acide pyruvique à l’origine
des atteintes nerveuses et cardiovasculaires caractérisant le béribéri. On rencontre cette vitamine dans les grains de blé surtout au
niveau du germe, dans les haricots, légumes et fruits secs, dans les
levures et dans des produits animaux (foie, abats, jaune d’œuf).
La vitamine B2 est la riboflavine intervenant sous forme de FMN
(flavine mononucléotide) et de FAD (flavine adénine dinucléotide)
en tant que coenzymes d’enzymes déshydrogénases permettant le
catabolisme des acides gras, des acides aminés, etc. La vitamine B2
est très répandue mais est surtout présente dans le lait, le foie, les
produits laitiers fermentés, les levures, les légumes verts et les produits céréaliers.
La vitamine B3 ou PP est la niacine avec deux formes vitaminiques équivalentes : l’acide nicotinique et la nicotinamide
(figure 10) ; cette dernière est bien connue des biochimistes sous
forme du NAD (nicotinamide di-nucléotide) et du NADP, coenzymes
de nombreuses enzymes déshydrogénases. Sa carence chez
l’homme conduit à la pellagre dont les manifestations sont des
lésions cutanées ainsi que des signes digestifs et nerveux. La biosynthèse de la vitamine PP est possible chez l’homme à partir de
l’acide aminé tryptophane mais avec un faible rendement (2 %).
Cette vitamine est présente dans les produits céréaliers, les levures,
les viandes et le foie.
La vitamine B5 est l’acide pantothénique participant à l’élaboration du coenzyme A, vecteur du résidu acétyl et des résidus acyls
dans le métabolisme. Comme son nom chimique l’indique, on
trouve cette vitamine un peu partout : levures, produits animaux et
végétaux.
La vitamine B6 est la pyridoxine (figure 10) conduisant au pyridoxal-phosphate, coenzyme-clé pour le métabolisme des acides
aminés en particulier au niveau des enzymes transaminases ou aminotransférases. Sa carence chez l’homme peut provoquer dermites,
dépressions, anémies, anomalies immunitaires, etc. La vitamine B6
est présente dans les levures, les germes de céréales, mais aussi
dans les viandes et les abats, le lait et les poissons, les légumes
verts et les fruits.
La vitamine B8 ou H est la biotine découverte à la fois dans les
levures et dans l’œuf sous forme liée à la protéine avidine. Elle intervient en particulier en tant que coenzyme des enzymes carboxylases
situées au niveau de voies anaboliques (néoglucogénèse, synthèse
des acides gras). Sa carence entraîne surtout des troubles trophiques cutanés. La vitamine B8 existe dans beaucoup d’aliments mais
elle n’y est pas toujours disponible pour être absorbée au niveau de
l’intestin (ex. : liaison à l’avidine dans l’œuf). Elle est aussi présente
dans les abats, le chocolat, les champignons, etc.
La vitamine B9 est l’acide folique ou acide ptéroyl monoglutamique constitué d’une ptérine associée à l’acide para-aminobenzoïque
(acide ptéroïque) relié lui-même à l’acide glutamique (figure 10). Le
THF (tétra-hydro folate) est le coenzyme dérivé intervenant en tant
que transporteur d’unités monocarbonés au niveau de différents
métabolismes (acides aminés et bases azotées cycliques). Sa
carence chez la femme enceinte est connue pour provoquer chez le
fœtus soit le spina bifida (défaut de fermeture du tube neural) soit
éventuellement un retard de croissance in utero. Les folates sont
présents dans de nombreux aliments sous forme de polyglutamates
dont l’hydrolyse digestive est nécessaire pour permettre une
absorption intestinale. Ils sont présents dans tous les légumes verts
(artichauts, épinards, choux-verts, etc.) ainsi que dans des produits
animaux (foie, rognons, œufs, etc.).
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Tableau 6 – Différentes vitamines, apports conseillés, sources, sensibilité physico-chimique
Vitamine
Nom chimique
B1
thiamine
B2
riboflavine
B3 (PP)
niacine
B5
acide
pantothénique
B6
AJC pour homme adulte
(mg/jour)
Aliments riches
(taux en mg/100 g)
1,3
1,6
O
L
T
Ac
Alc
Levures (3)
Germe de blé (3)
s
R
S
s
S
Levures (3)
Foie (3)
Fromage (0,5)
R
S
R
R
s
Levures (30)
Foie veau (17)
Farine complète (5)
R
R
R
R
R
5
Foie (6)
Jaune œuf (3)
Champignons (2)
R
R
S
s
s
1,8
Levures (1,2)
Soja (0,6)
Viandes (0,5)
s
S
S
R
s
0,05
Foie veau (0,08)
Jaune œuf (0,05)
Levures (0,03)
s
R
R
R
s
0,33
Foie (0,2)
Jaune œuf (0,15)
Lég. verts (0,1)
s
S
R
s
s
0,002 4
Foie (0,05)
Poissons gras (0,01)
S
s
s
s
s
110
Kiwi, Oranges (50 à 100)
Lég. frais (50)
S
s
R
R
s
Foie (4 à 10)
Carottes (2)
Beurre (0,6)
S
S
R
s
R
0,005
Poissons
(0,01 à 0,02)
Œufs (0,002)
R
s
s
R
R
12
Huiles (20 à 100)
Fruits et Légumes
(1 à 2)
S
S
R
s
s
0,045
Légumes verts
(0,1 à 1)
S
S
R
s
R
14
(14 EN)
pyridoxine
B8
biotine
B9
acide folique
B12
cobalamines
C
acide ascorbique
A
rétinol
D
calciférol
E
tocophérols
K
phylloquinone
ménaquinones
0,8
(800 ER)
AJC = apports journaliers conseillés
(référence : apports nutritionnels conseillés
pour la population française – Édition 2001)
EN = équivalent niacine
1 EN = 1 mg de niacine
= 60 mg de tryptophane
ER = équivalent rétinol
1 ER = 1µg de rétinol
= 6 µg de β-carotène
= 12 µg des autres caroténoïdes provitaminiques
La vitamine B12 correspond aux cobalamines dont il existe plusieurs vitamères (isomères actifs vitaminiques) ; les cobalamines
possèdent un noyau tétrapyrrolique (comme l’hème de l’hémoglobine) mais où le cobalt remplace le fer. Elle ne peut être absorbée au
niveau intestinal que si elle est liée au facteur intrinsèque sécrété
par la muqueuse gastrique. Sa carence, surtout due à un manque de
facteur intrinsèque, conduit à l’anémie. Cette vitamine est exclusivement présente dans les produits animaux : foie et abats, poissons
gras, viande et lait. Des carences en vitamine B12 ont été observées
chez les végétaliens.
La vitamine C est l’acide L(+)ascorbique, seule vitamine hydrosoluble non azotée dérivant d’ailleurs du glucose (figure 10). Elle se
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Sensibilité/Fragilité
Sensibilité aux facteurs physico-chimiques :
O = oxygène et oxydants
L = lumière et UV
T = chaleur
Ac = acidité
Alc = alcalinité
Niveau de sensibilité :
S = très sensible
s = assez sensible
R = résistant
trouve en équilibre avec sa forme oxydée, l’acide déhydro-ascorbique, ce qui en fait un transporteur et/ou échangeur d’électrons et de
protons à l’origine de ses fonctions biologiques. Elle intervient dans
les réactions d’hydroxylation (synthèse du collagène, des catécholamines, de la carnitine) et les réactions d’oxydoréduction (réduction
des nitrites et du fer ferrique) ainsi que dans les réactions radicalaires en tant que piégeur de radicaux libres. Sa carence est connue
historiquement et produit le scorbut caractérisé par des œdèmes et
des hémorragies (au niveau des gencives en particulier). La
vitamine C est essentiellement présente dans les végétaux frais :
fruits (les agrumes en contiennent beaucoup), légumes verts, pommes de terre. Cette vitamine est très hydrosoluble et sensible à
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importante dans différents légumes et fruits : carottes, pissenlits,
épinards, melons, etc.
CH2OH
CONH2
CH2OH
HO
N
N
H3C
Nicotinamide (vitamine B3)
Pyridoxine (vitamine B6)
OH
HOH2C
O
O
H
H
HO
OH
Acide L ascorbique (vitamine C)
H 2N
N
N
O
N
N
OH
Ptérine
C
H2
NH
C
COOH
N
H
Acide para-aminobenzoïque
C
H
C
H2
CH2
COOH
Acide glutamique
Acide folique (vitamine B9)
Figure 10 – Formules chimiques de quelques vitamines hydrosolubles
l’oxydation, ce qui est à l’origine de pertes importantes dans les aliments. Enfin la vitamine C et des substances apparentées sont des
additifs alimentaires ajoutés dans les aliments en tant qu’agents
anti-oxygènes (E 300, E 301, E 302 = acide ascorbique et ses sels de
Na et Ca ; E 315, E 316 = acide érythorbique et son sel de Na).
7.3 Vitamines liposolubles
La vitamine A est le rétinol composé d’un noyau β-ionone sur
lequel se greffe une chaîne formée de deux unités isopréniques terminée par une fonction alcool. Le rétinol représente la forme active
présente dans les produits animaux. Mais, il existe aussi chez les
végétaux des caroténoïdes provitaminiques dont le β-carotène est
le plus connu : celui-ci est formé d’une chaîne de quatre unités
isopréniques terminée aux extrémités par deux noyaux β-ionone ; la
scission en deux du β-carotène produit le rétinol. Le rétinol sous
forme de rétinaldéhyde intervient dans la biochimie de la phototransduction au niveau des bâtonnets assurant la vision en noir et
blanc. Plus récemment, on a découvert que le rôle indispensable du
rétinol provient aussi de la place importante que joue l’acide rétinoïque dans la régulation de l’expression du génome. Cependant, les
premiers signes de carence en vitamine A touche d’abord la rétine,
avec une baisse de l’acuité visuelle crépusculaire (héméralopie). La
vitamine A est présente dans le foie (foies de poissons), le beurre, le
lait et les œufs. Les caroténoïdes provitaminiques sont en quantité
La vitamine D est le calciférol dont il existe deux formes : la
vitamine D2 ou ergocalciférol produite par les végétaux et la
vitamine D3 ou cholécalciférol (figure 2) d’origine animale. Ces deux
formes sont des sécostéroïdes possédant un cycle ouvert ; elles
vont subir dans l’organisme humain des transformations métaboliques identiques et auront une activité biologique équivalente
quelque soit leur origine. Par ailleurs, il faut signaler que l’apport alimentaire de la vitamine D n’est pas exclusif puisque une synthèse
endogène importante de vitamine D est possible au niveau de l’épiderme à la suite d’une exposition solaire ou aux UV. La vitamine D
n’agit pas directement : il s’agit d’une préhormone dont les
hydroxylations en 25 dans le foie, puis en 1 dans le rein, vont conduire à la 1,25-dihydroxyvitamine D (calcitriol) qui est le métabolite
actif principal. Ce dernier est l’hormone dite « calciotrope » ayant
deux fonctions essentielles : assurer d’abord une minéralisation
optimale des os pendant la croissance, puis contribuer ensuite au
maintien de l’homéostasie calcique. Afin de jouer ces différents
rôles, les trois tissus cibles de l’hormone sont l’intestin (absorption),
les os (minéralisation) et les reins (excrétion) sur lesquels interviennent également d’autres hormones (parathormone et calcitonine).
Les carences en vitamine D conduisent au rachitisme chez l’enfant et
à l’ostéomalacie chez l’adulte qui sont des défauts de minéralisation
du squelette osseux. Les besoins en vitamine D sont variables selon
l’exposition au soleil, et selon les individus : ils peuvent être nuls en
cas d’une bonne exposition. Les aliments riches en vitamine D sont
le foie (foies de poissons), les poissons gras, les œufs, le beurre.
La vitamine E est un ensemble de composés dénommés tocophérols dont la forme d-α ou RRR-α est la plus active. Résultant de la
condensation d’un phénol et du phytol (alcool isoprénique à 20 C),
les tocophérols sont formés d’un noyau chromanol et d’une chaîne
isoprénique latérale saturée. Les tocophérols, grâce à leur structure
phénolique, sont des donneurs d’hydrogène permettant de piéger
les radicaux libres et qui se trouvent alors transformés en composés
quinoniques stables : ils empêchent ainsi la propagation des réactions radicalaires en chaînes et entravent efficacement l’oxydation
des acides gras polyinsaturés (AGPI) par l’oxygène. La principale
fonction in vivo de la vitamine E est de protéger les lipides insaturés
des membranes biologiques et des lipoprotéines. Elle intervient
également dans le métabolisme de l’acide arachidonique (AGE) en
inhibant la formation des prostaglandines et des thromboxanes
(action anti-thrombose). En fait, la vitamine E agit en synergie avec
tous les autres systèmes de défense antioxydants de l’organisme
(vitamines C et A, enzymes à sélénium, etc.). Les tocophérols font
également partie des additifs alimentaires antioxygènes phénoliques naturels (E 306) ou synthétiques mais « identiques aux
naturels » (E 307, E 308, E 309). Les huiles végétales sont les sources
les plus riches en vitamine E. Mais elle existe aussi, à taux plus faibles, dans les fruits et légumes (épinard, brocolis, poivron, tomate,
etc.) ainsi que dans certains produits animaux (beurre, œufs, etc.).
La vitamine K comprend à la fois la vitamine K1 (phylloquinone)
d’origine végétale et les vitamines K2 (ménaquinones) d’origine animale ou bactérienne. Elles possèdent toutes le noyau 2-méthyl-1-4naphtoquinone. La vitamine K regroupe un ensemble de cofacteurs
nécessaires à l’activation de protéines (dites « vitamine K
dépendantes ») dont les plus connues interviennent dans la coagulation sanguine. Elle est en particulier nécessaire au niveau du foie
pour la synthèse de la prothrombine active. Les sources alimentaires de vitamine K sont constituées par la phylloquinone des légumes verts, ainsi que celle de fruits divers et des huiles végétales.
Mais la synthèse endogène de vitamine K par la flore microbienne
intestinale peut représenter un apport important. Parce que le nouveau-né est un sujet à risque de carence, il est intéressant de savoir
que le lait de vache est plus riche en vitamine K que le lait maternel.
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(0)
Tableau 7 – Éléments minéraux : éléments majeurs
et principaux oligoéléments
Nom de
l’élément
Symbole Masse totale
Masse dans le corps
atomique
humain
(g/mol)
(g ou mg)
AJC pour
homme
adulte
(mg/jour)
Aliments
riches
(taux en mg/
100 g)
Sodium
Na
23,0
100 g
6 à 8 g de
NaCl par
jour
Sel (400 mg/g)
Jambon
(2 000)
Pain (400)
Potassium
K
39,1
125 g
390 à 595
(besoins)
Épinard (500)
Jambon (300)
Abricot (300)
Chlore
Cl
35,5
110 g
6 à 8 g de
NaCl par
jour
Sel (600 mg/g)
Pain (600)
Calcium
Ca
40,0
1 200 g
900 à 1 200
Fromages
(100 à 1 000)
Lég. secs (100)
Phosphore
P
31,0
700 g
750 à 800
Fromages
(100 à 600)
Lég. secs (400)
Magnésium
Mg
24,3
30 g
420 à 450
Fruits secs
(100 à 300)
Cacao (400)
Hépar (110)
Fer
Fe
55,9
3à5g
Zinc
Zn
65,0
Cuivre
9 (16 pour
femmes
réglées)
Foie (5 à 15)
Lég. secs (5 à
15)
Vins (10 mg/L)
2g
9 à 14
Huîtres (80)
Viandes (2 à 3)
Riz Pâtes
(1 à 2)
Cu
63,6
150 mg
1,5 à 2
Foie (2 à 15)
Produits de la
mer (1 à 10)
Iode
I
127
40 mg
0,15 à 0,2
Sel iodé (1,75)
Produits de la
mer (0,1 à 0,5)
Sélénium
Se
79,0
3 à 20 mg
0,05 à 0,08
Poissons
(0,03 à 0,04)
Œufs (0,02)
Chrome
Cr
52,0
< 1 mg
0,05 à 0,07
Levures, Foie
Jaune d’œuf
(0,01)
8. Éléments minéraux
8.1 Présentation
Les éléments minéraux nécessaires à l’organisme sont nombreux
(tableau 7). Les quantités présentes dans le corps humain varient de
près de 1 kg pour le calcium et le phosphore à quelques grammes
pour les oligoéléments les plus abondants (Fe, Zn, F) et moins de
1 mg pour le cobalt et le chrome. À cette grande diversité pondérale
conduisant à la distinction entre macroéléments et oligoéléments,
vient s’ajouter une multiplicité importante des rôles et fonctions
attribués aux éléments minéraux.
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Les éléments majeurs sont les éléments qualifiés d’électrolytes
(Na, K, Cl) et les éléments constituant le squelette osseux (Ca, P)
ainsi que le Mg. Quant aux oligoéléments, leur définition ne repose
pas sur des critères chimiques ou biologiques, mais est de nature
analytique : ce sont tous les éléments minéraux dont la teneur dans
l’organisme humain est inférieure à 0,1 g/kg de poids corporel (soit
inférieure à 7 à 8 g pour un homme adulte).
Alors que les rôles des éléments majeurs sont bien connus, les
connaissances relatives aux éléments traces n’ont pu progresser
qu’avec le perfectionnement des techniques d’analyse et un approfondissement des notions sur les métabolismes. À propos des oligoéléments, les données suivantes sont actuellement admises.
Les oligoéléments peuvent être classés en trois catégories :
— les plus importants sont essentiels et leurs carences chez
l’homme sont connues : fer Fe, zinc Zn, cuivre Cu, iode I, sélénium
Se, chrome Cr, molybdène Mo, fluor F ;
— d’autres sont essentiels mais leur carence chez l’homme n’est
pas prouvée : manganèse Mn, cobalt Co ;
— enfin l’essentialité de certains oligoéléments chez l’homme
reste à confirmer : silicium Si, vanadium V, nichel Ni, Bore B, Arsénic As.
Beaucoup d’oligoéléments interviennent, à faibles concentrations, dans d’innombrables processus vitaux, en tant que coenzymes ou activateurs d’enzymes, régulateurs, stabilisateurs,
cotransporteurs, etc.
L’absence comme l’excès de certains oligoéléments dans la ration
alimentaire peuvent être à l’origine de désordres métaboliques graves. La toxicité, à doses relativement faibles, de certains éléments
est connue (As, Ni, F, Cr...).
Enfin, dans les pays industrialisés, des apports limités de certains
oligoéléments, sans conduire à des manifestations connues de
carence, pourraient avoir des conséquences fonctionnelles et constituer des facteurs de risque pour diverses maladies.
8.2 Éléments majeurs ou macroéléments
Sodium (Na), potassium (K) et chlore (Cl) : les ions Na+ et Cl− sont
les principaux ions extracellulaires alors que les ions K+ et HPO 42 –
sont les principaux ions intracellulaires. Les besoins physiologiques
en NaCl de l’homme adulte sont de l’ordre de 4 g/jour et les apports
alimentaires sont largement supérieurs à cette limite (sels des aliments, sel de cuisson, sel de table). Quant au potassium, l’alimentation courante en apporte une quantité plus que suffisante (2 à 5 g/
jour) ; les aliments riches en K sont les épinards, les légumes secs,
les pommes de terre, les fruits secs, etc.
Calcium (Ca), phosphore (P) : ces deux éléments sont localisés
dans les os et les dents sous forme surtout d’hydroxyapatite cristallisée. Mais la faible part de calcium extra-osseux (1 % en masse)
joue un rôle très important sous forme d’ions Ca2+ (excitabilité neuromusculaire, conduction nerveuse, contraction musculaire, coagulation sanguine, etc.). Il en est de même pour le phosphore dont
15 % est localisé hors des os : les phosphates libres (Pinorganique = Pi)
contribuent au maintien de l’équilibre acido-basique en tant que
pouvoir tampon des liquides extracellulaires ; quant au groupement
phosphate (Porganique), il est présent sur de très nombreuses molécules organiques importantes (nucléotides et acides nucléiques,
phospholipides, ATP (adénosine triphosphate), esters phosphoriques d’oses, etc.). Les aliments riches en Ca et P sont le lait et les
produits laitiers (fromages) ainsi que par certains légumes (haricots
blancs, lentilles, fruits secs, etc.).
Magnésium (Mg) : c’est le second cation intracellulaire à coté du
K+. Il intervient dans un grand nombre de fonctions cellulaires et il
est le cofacteur de plus de 300 systèmes enzymatiques. Près des
deux tiers du Mg (50 à 60 %) sont localisés dans les os et la part du
Mg extracellulaire est faible (environ 1 % du Mg total). Le magné-
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sium est présent dans les céréales, les fruits secs, le chocolat, et bon
nombre de produits végétaux. Certaines eaux minérales sont aussi
riches en magnésium.
8.3 Oligoéléments ou éléments traces
Fer (Fe) : il entre dans la constitution de l’hémoglobine et de la
myoglobine ainsi que dans de nombreux systèmes enzymatiques
(cytochromes) intervenant dans les phénomènes de respiration cellulaire. Les aliments les plus riches en fer sont les abats et les
légumes secs, mais beaucoup d’aliments courants renferment du
fer : produits carnés, fruits et légumes, etc. Les apports « réels » en
fer dépendent non seulement de la teneur des aliments mais aussi
de la biodisponibilité de ce fer : le fer héminique des produits animaux est bien biodisponible (20 à 30 % en masse est réellement
absorbé) alors que le fer non héminique des produits végétaux est
beaucoup moins biodisponible (souvent moins de 10 % en masse
est absorbé).
Zinc (Zn) : il intervient dans la constitution ou comme cofacteur de
nombreux enzymes (plus de 200) qui jouent un rôle important dans
les différents métabolismes ainsi que dans la protection contre les
radicaux libres. Les aliments les plus riches en zinc sont les produits
de la mer (huîtres), les viandes, le lait, les œufs et les produits céréaliers.
Cuivre (Cu) : il entre dans la composition de plusieurs métalloenzymes et joue ainsi un rôle vital dans différents métabolismes.
Les aliments riches en cuivre sont surtout le foie et ses dérivés ainsi
que les mollusques marins (huîtres, moules) ; les féculents et
légumes secs en renferment aussi.
Iode (I) : l’iode est incorporé dans la structure moléculaire des
deux hormones thyroïdiennes : la tri-iodothyronine (T3) et la tétraiodothyronine (T4). Ces hormones contrôlent les processus de croissance et maturation cellulaires ainsi que le métabolisme énergétique et la thermogénèse. L’iode est présent dans les produits
marins. Il peut manquer dans certaines régions éloignées de la mer
d’où le principe de l’iodation du sel de cuisine.
Sélénium (Se) : les fonctions biologiques du sélénium sont principalement réalisées par l’intermédiaire des sélénoprotéines dont la
plupart sont des enzymes : lutte contre les radicaux libres de l’oxygène (glutathion peroxydases), régénération des formes réduites
des substances antioxygènes telles que les vitamines C et E (thiorédoxine réductase), métabolisme des hormones thyroïdiennes
(désiodases). Le sélénium participe aussi à la détoxification des
xénobiotiques et de certains métaux lourds. Il joue également un
rôle de modulateur dans les réponses inflammatoires et immunitaires. Les aliments les plus riches en sélénium sont les poissons et les
œufs. La viande et les fromages en contiennent également.
Chrome (Cr) : le chrome est un oligoélément essentiel pour les
métabolismes glucidique et lipidique. C’est le chrome trivalent Cr3+
qui est essentiel et indispensable alors que le chrome hexavalent
Cr6+ est toxique. La fonction biologique du chrome est en rapport
avec le rôle de l’insuline dont l’effet est rendu plus efficace grâce à
cet élément. Les aliments renferment peu de chrome ; les plus riches
sont les levures, le foie et les viandes, les graines complètes et les
noix.
Le lecteur pourra se reporter en bibliographie aux
références [1] à [5] pour les ouvrages généraux et aux
références [6] et [7] pour les dossiers.
Références bibliographiques
Ouvrages généraux
[5]
[1]
BELITZ (H.D.) et GROSCH (W.). – Food chemestry. 1999 Springer-Verlag Berlin Heidelberg.
[2]
DURLIAT (G.). – Biochimie structurale. 1997
Collection Bibliothèque des sciences – Diderot Éditeur, Arts et Sciences.
[3]
FRÉNOT (M.) et VIERLING (E.). – Biochimie
des aliments. Diététique du sujet bien portant. 2000 Collection Sciences des aliments –
Doin Éditeurs.
[4]
ADRIAN (J.), POTUS (J.) et FRANGNE (R.). –
La science alimentaire de a à z. 1995 Éditions
Tec. et Doc. Lavoisier.
technologies. 1992 Cahiers de l’ENS.BANA –
Éditions Tec. et Doc. Lavoisier.
MATIN (A.) Coordonnateur. – Apports nutritionnels conseillés pour la population française.
2001
CNERMA-CNRS-AFSSA
–
Éditions Tec. et Doc. Lavoisier.
Dans les Techniques de l’Ingénieur
Dossiers
[8]
[6]
DESJEUX (J.F.) et HERCBERG (S.) Coordonnateurs. – La nutrition humaine – La recherche au service de la santé. 1996 Collection
Dossiers documentaires INSERM – Éditions
Nathan.
[9]
[7]
BERNARD (A.) et CARLIER (H.) Coordonnateurs. – Aspects nutritionnels des constituants des aliments. Influences des
[10]
FAIVELEY. – L’eau dans les aliments. F 1 012,
à paraître en 2003 Traité Agroalimentaire.
GOUDÉDRANCHE (H.), CAMIER-CAUDRON
(B.), GASSI (J.-Y.) et SCHUCK (P.). – Procédés
de transformation fromagère. F 6 305 (92001), F 6 306 (12-2001), F 6 307 (32002)Traité Agroalimentaire.
LANDGRAF (F.). – Produits et procédés de
panification. F 6 180 (6-2002) Traité Agroalimentaire.
Toute reproduction sans autorisation du Centre français d’exploitation du droit de copie est strictement interdite.
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