Enzimi

Funzioni  Enzimi sono proteine che:   Catalizzano reazioni biologiche, permettendo che queste avvengano in tempi molto brevi.

Il loro modo di operare puo’ essere controllato (attivatori e/o inibitori).

Catalisi enzimatica  Catalizzatori aumentano la velocità di una reazione (10 10 12 volte) senza essere 6 a consumati durante la reazione.

Sito attivo SUBSTRAT/I

Sito attivo  Ciascun Enzima lega il substrato in modo specifico a livello del suo sito attivo  Sito attivo à rappresentato da una tasca all’interno della proteina

(SP)E Energia d’attivazione

Regolazione dell’attività enzimatica  Attività enzimatica non è sempre la stessa, ma può essere modificata attraverso:  Aumentare la quantità di enzima  Alterare la velocita’ di catalisi

Regolazione dell’attività enzimatica - inibizione   Inibizione competitiva reversibile  Molecole simili ai substrati che competono per il sito attivo dell’enzima Inibizione non competitiva reversibile  Molecole che modificano il legame tra il substrato ed il sito attivo, legandosi sull’enzima in un punto diverso dal sito attivo  Molecole che si legano covalentemente all’enzima  Se il legame e’ irreversibile, inibizione irreversibile

Inibizione competitiva

Inibizione non competitiva

Regolazione dell’attivita’ enzimatica – controllo a feedback  Solitamente il bersaglio è il primo enzima in una via metabolica, formata da piu’ reazioni a catena. Quando il livello del prodotto (E) è alto, la prima reazione è inibita da (E), quando il livello di (E) è basso la prima reazione viene riattivata.

Variazione dell’attività enzimatica in dipendenza del pH

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Regolazione attività enzimatica attraverso modifiche covalenti  Famiglia di Enzimi inattivi fino a che non vengano modificati covalentemente  Glicogeno fosforilasi  Converte glicogeno a glucosio-1-fosfato Epinefrina (attività motoria)

Zimogeni: enzimi della coagulazione, enzimi digestione proteine

isoenzimi

Co-enzimi  Alcuni enzimi hanno necessità di molecole accessorie (cofattori) per funzionare corretamente: 

molecole legate covalentemente

- Gruppo prostetico 

Cofattori che si legano all’enzima, ma non covalentemente

-Vitamine importanti perchè sono precursori di numerosi coenzimi -Ioni inorganici