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Unidad Temática
30
Proteínas y Enzimas
Capítulo 16
PROTEÍNAS
Son los componentes esenciales de todas las células y
principales componentes estructurales de los animales.
Su función básica es el desarrollo y mantenimiento del
cuerpo.
Son los "instrumentos moleculares" mediante los
cuales se expresa la información genética; es decir, las
proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos
nucléicos.
PROTEÍNAS
polímeros
formados
por α-Laminoácidos, unidos a través de enlaces
peptídicos.
 Son
 La
composición
elemental
aproximadamente: 53% de carbono, 7%
hidrógeno, 23% de oxígeno, 16%
nitrógeno, 1% de azufre y menos del 1%
fósforo.
es
de
de
de
Funciones:








Componente de la estructura celular
Componente de los Virus (capsides)
Componente enzimático (catalasa)
Como reserva energética (albúmina)
Contracción muscular (miosina)
Hormonas reguladoras (insulina)
Inmunológica (anticuerpos)
Transportador de O2 (hemoglobina)
CLASIFICACIÓN
Según su estructura tridimensional:

Fibrosas: Con forma de
fibras alargadas, insolubles
en agua y casi todos los
solventes.

Ej. Queratina, fibroína.
Según su estructura tridimensional:

Globulares: Con forma
esférica
y
compacta,
solubles
en
agua
y
soluciones
salinas
acuosas.

Ej. albúmina de huevo,
caseína y enzimas.
Albúmina humana
Según su composición:
 HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos
 Globulares
 Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
 Fibrosas
 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
 Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
 Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Según su composición:
 HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteíca y por un
grupo no proteíco, que se denomina "grupo prostético”




Glucoproteínas: con unidades de azúcar
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas
 Transportan lípidos en la sangre, se clasifican en: de alta, baja y muy
baja densidad.
Según su composición:
Nucleoproteínas
 Nucleosomas de la cromatina
 Ribosomas
Cromoproteínas
 Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
oxígeno
 Citocromos, que transportan electrones
Según su función:
Estructural





Enzimatica
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de
las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.
Hormonal




Defensiva
 Inmunoglobulina
 Trombina y fibrinógeno
Transporte
 Hemoglobina
 Hemocianina
 Citocromos
Reserva
 Ovoalbúmina, de la clara de huevo
 Gliadina, del grano de trigo
 Lactoalbúmina, de la leche
Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas
Estructura de las Proteínas
 Determina sus propiedades y actividad biológica.
 Cada proteína tiene una forma tridimensional o
conformación que se divide en cuatro niveles
estructurales .
Estructura Primaria

Se refiere al número y secuencia de aa en sus
cadenas polipeptídicas.

Indica qué aa componen la cadena y el orden en que
dichos aa se encuentran. El ordenamiento de los
aminoácidos en cada cadena peptídica, no es
arbitrario sino que obedece a un plan
predeterminado en el ADN.

La función de una proteína depende de su secuencia
de aa y de la forma que ésta adopte.
Estructura Primaria
 Estructura primaria de la
21 aa
30 aa
Insulina: consta de dos
cadenas de aa enlazadas
por puentes disulfuro
entre las cisteínas
 El enlace que estabiliza
la estructura primaria es
el enlace peptídico
Estructura Secundaria
 Se refiere a la forma en que la cadena
polipeptídica se pliega y se curva gracias a la
formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico. Esto
genera que se formen estructuras bastante
estables.
Los tres tipos de estructuras
secundarias más frecuentes son:
 Hélices alfa:

Son estructuras enrolladas hacia la derecha
formando una espiral.

Cada vuelta de la espiral se compone de
aproximadamente cuatro aa.
Los tres tipos de estructuras
secundarias más frecuentes son:
 Hélices alfa:

La hélice se estabiliza por puentes de hidrógeno
entre el hidrógeno de un grupo N-H de un enlace
peptídico y el oxígeno del grupo C=O que se halla en
la siguiente vuelta.

Las cadenas laterales (R) se proyectan hacia afuera.

Ej. Lana, pelo, plumas, uñas.
Estructura secundaria hélice α
Los tres tipos de estructuras
secundarias más frecuentes son:
 Láminas beta
 Está formada por n cadenas paralelas que
van en zig-zag debido a las repulsiones R-R.

Se estabilizan por puentes de hidrógeno entre
dipolos pero pertenecientes a diferentes
cadenas o diferentes segmentos de la misma
cadena.

Ej. Fibroína, proteína de la seda.
Estructura secundaria laminar β
β-queratinas
Los tres tipos de estructuras
secundarias más frecuentes son:
Triple Hélice
El colágeno es la proteína más abundante, constituye hasta 1/3 de
todas las proteínas.
Su estructura consta de tres polipéptidos entretejidos que forman una
triple hélice.
Los residuos de glicina permiten que las 3 cadenas se empaqueten
estrechamente, con las glicinas en el interior, hidrófobo, y los otros
aminoácidos en el exterior.
Glicina Prolina Hidroxiprolina
COLAGENO
 Se encuentra en, (dándoles resistencia):








tejido conectivo
vasos sanguíneos
piel
huesos
tendones
ligamentos
cornea del ojo
cartílagos
FIBRAS DEL COLAGENO
La estructura triplehelicoidal del colágeno es responsable de su fuerza de tensión
pues convierte (como las cuerdas) las fuerzas de tensión longitudinal en fuerzas
de compresion lateral fácilmente resistidas.
Estructura Terciaria:
 Forma tridimensional única, que resulta del plegamiento
y flexión de la estructura secundaria, originando una
conformación globular.
 Es la estructura más importante porque es cuando la
proteína adquiere su actividad biológica o función.
 Esta conformación globular facilita la solubilidad en
agua.
Estructura Terciaria:
 Los enlaces responsables de mantener esta
conformación estable depende de la naturaleza
de las cadenas laterales de los aa, entre ellos:




Enlaces iónicos(+-) o puente salino
Enlaces de hidrógeno
Enlaces disulfuro (enlace covalente más
importante)
Interacciones hidrófobas.
Estructura Terciaria
Puentes de
hidrógeno
Estructura Cuaternaria:

Es la forma en que las cadenas separadas de
polipéptidos se adaptan entre sí en las proteínas
que tienen más de una cadena.

A cada una de esas cadenas polipeptídicas se le
conoce con el nombre de protómero.

Las fuerzas que la estabilizan son las mismas que
las de la estructura terciaria (no covalentes).
Estructura Cuaternaria
COMPARACION ENTRE
MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA
HEMOGLOBINA
ESTRUCTURA
PRIMARIA
Cadena polipetídica simple:
153 a.a.
Dos cadena de 141 a.a. (Cadenas α).
Dos cadenas de 146 a.a. (Cadenas β).
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Enrollamiento en espiral α (70%).
En espiral cadena α (derecha) y cadena β
(izquierda).
ESTRUCTURA
TERCIARIA
Plegamiento no uniforme de la cadena,
forma una estructura compacta estable.
Plegadas, las cadenas α y las cadenas β.
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
NO posee.
Distribución tetraédrica compuesta por 2
cadena α y 2 cadena β.
GRUPO HEME
Un grupo prostético hémico.
Cuatro grupos prostéticos hémicos, uno en
cada cadena.
FUNCIÓN
Almacena oxígeno en las células
musculares.
Transporta oxígeno en la sangre.
Comparación de la Estructura de
Hemoglobina y Mioglobina:
simpleM
MIOGLOBINA
70% esm
espiral alfa
estructura terciaria, compacta.
Hemoglobina
DHos chadHE y dos unidas por
HEMOGLOBINA
interacciones no covalentes
entre cadenas laterales polares
Desnaturalización:

Todo cambio que altera la configuración tridimensional única de
una proteína sin causar ruptura de enlaces peptídicos.
 En estos casos las proteínas se transforman en filamentos
lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos
fibrosos e insolubles en agua.
 Se altera la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria pero no
la primaria.
Puede ser producida por:
 Calor, Rad. UV, agitación:
eleva el movimiento
molecular
 Disolventes orgánicos.
Etanol o propanol forman
puentes de hidrógeno con proteínas y rompen los
puentes intramoleculares.
Puede ser producida por:
 Ácidos o bases:
Rompen los enlaces salinos
alterando estado de ionización de grupos
carboxilo y amino.
 Sales de iones metálicos pesados (Hg2+, Ag+,
Pb2+): Los cationes forman enlaces muy fuertes
con aniones carboxilato de aminoácidos ácidos o
SH. Precipita como sal insoluble metal-proteína.
Enzimas
 Catalizadores
orgánicos
complejos
que
producen las células vivas.
 A la sustancia sobre la cual actúa una
enzima se le llama substrato.
 Todas las enzimas son proteínas.
Acción Enzimática
Modelo de Llave-cerradura
Enzimas
 Aquellas que operan dentro de las células que
las producen: intracelulares
 Aquellas que su sitio de acción es fuera de la
célula productora: extracelulares
Clasificación de las enzimas:
 Simples: Solo tienen unidades de aa
 Conjugadas: Tienen porciones no proteicas.


Apoenzima: Segmento polipeptídico
Grupo prostético: Porción orgánica no
proteica.
1. Óxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).
Si una molécula se reduce,
tiene que haber otra que
se oxide
2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)
·
·
·
·
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)
Transforman polímeros en monómeros.
Actúan sobre:
· enlace éster
· enlace glucosídico
· enlace peptídico
· enlace C-N
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)
· Entre C y C
· Entre C y O
· Entre C y N
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
Cataliza la interconversión de isómeros por ej.
Glucosa-6-fosfato en glucosas en fructosa-6-fosfato
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de
ATP)
·
·
·
·
grupos aldehidos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)
Entre
Entre
Entre
Entre
C
C
C
C
y
y
y
y
O
S
N
C
FIN

Poca cantidad?

Cuando se consumen cantidades insuficientes
de proteína se altera la actividad del sistema
nervioso central, de las glándulas de
secreción interna y demás órganos; baja la
capacidad de defensa del organismo, trabajo
intelectual y físico. En los niños y
adolescentes se retardan el crecimiento y
desarrollo.

¿Mucha cantidad?

Sin embargo, tampoco es conveniente el
consumo excesivo de proteínas, lo que es
muy común en fisicoculturistas, los cuales
consumen cantidades excesivas cayendo
frecuentemente en un exceso de energía y
aumentando el porcentaje de grasa más que
de masa muscular, además de que este
exceso puede provocar un incremento en
ácido úrico y el sobrecargar la función del
hígado y los riñones. Así que antes de
consumir complementos o sustancias que
desconozcas, consulta a un especialista.