Transcript Proteine_1
Le proteine sono formate da amminoacidi Le catene laterali degli AA hanno gruppi reattivi e mostrano varie proprietà chimiche I 20 AA che entrano a far parte delle proteine DA POCO ALTRI 2 AA SONO AGGIUNTI ALLA LISTA: SELENOCISTEINA E PIRROLISINA Legame peptidico C del COOH di amminoacido A lega all’N del gruppo NH2 di amminoacido B • Sequenza AA: determina forma e attività biologica. • La proteina ha una sola conformazione stabile • Conformazione sbagliata = aggregati = danno cellulare: morbo Alzheimer, encefalopatia spongiforme bovina- morbo mucca pazza- ecc Le malattie da PRIONI: le proteine trasmettono informazione!! Proteine chaperone Agiscono sul ripiegamento di altre proteine: • corretta conformazione delle proteine neosintetizzate • agiscono sullo svolgimento delle proteine che devono attraversare le membrane mitocondriali • stabilizzano proteine danneggiate Struttura primaria: successione di amminoacidi Polarità N-terminale C -terminale Struttura secondaria Regolare e ripetitiva caratterizzata da legami H Legami H tra NH di un legame peptidico e CO di un altro legame peptidico α elica Le catene laterali degli AA sono all’esterno (tipica delle cheratine) laminare: catene distese ad andamento a zig-zag (fibroina seta) Struttura terziaria LA MOLECOLA POLIPEPTIDICA SI RIPIEGA NELLO SPAZIO Dipende da: 1-struttura primaria 2-ambiente La forma della proteina ne determina la funzione (Esp. Anfinsen anni ’50, ribonucleasi pancreatica) Struttura terziaria legami H, legami ionici, ponti S-S, interazioni idrofobiche La formazione dei ponti S-S avviene nel RER da parte di uno specifico enzima Proteine globulari in liquidi biologici: i gruppi apolari all’interno, i gruppi polari a contatto con l’acqua Dominio proteico • Parte di catena polipeptidica che si ripiega in una struttura compatta e stabile Struttura quaternaria • Associazione di più subunità • Caratterizzata da interazioni idrofobiche, legami a idrogeno e ionici. • Ex: Emoglobina Proteine globulari: quasi tutti gli enzimi sono proteine globulari Proteine fibrose: es. filamenti intermedi, proteine della matrice extracellulare, collagene Come funzionano le proteine • Tutte le proteine legano altre molecole Anticorpi • L’anticorpo riconosce il suo bersaglio (ANTIGENE) con molta specificità • Forma a Y composto da 2 catene pesanti e due catene leggere ENZIMI • Sono proteine, catalizzatori • Aumentano la velocità di reazione di almeno 1014 volte • Suffisso –ASI: ex. fosfatasi, chinasi, DNA polimerasi VIA METABOLICA In ogni passaggio interviene un enzima Molta energia contenuta nelle molecole viene dissipata come calore Enzimi abbassano l’energia di attivazione Sono molto selettivi Regolazione attività enzimatica • Inibizione a feedback • Regolazione allosterica Fosforilazione Attacco del P fa cambiare forma e funzione alla proteina. CHINASI-FOSFATASI