5.aminoacidi e peptidi
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Transcript 5.aminoacidi e peptidi
Aminoacidi e
Proteine
Funzioni
Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina,
fibroina..)
Proteine contrattili (Miosina,actina, dineina..)
Riserva energetica ( <<zuccheri- lipidi)
Enzimi
Anticorpi
Ormoni (insulina, glucagone, GH)
Proteine di trasporto
(emoglobina,mioglobina,transferrina,albumina..)
Struttura degli Aminoacidi
-
Aminoacidi (20)
8-9 essenziali
Met,Tre,Lys,Iso,Val,
Leu,trip,Fen,Ist**,(Arg*)
Gruppo amminico (NH2)
Gruppo carbossilico
(COOH)
Idrogeno
Non polari
Non
polari
aromatici
Polari, non carichi
Carichi positivi
Carichi negativi
Il 21° aminoacido……..
Legame peptidico
A
-
-
Legame peptidico
unisce due AA
Il legame coinvolge il
gruppo carbossilico di
A ed il gruppo
Amminico di B
Oligopeptidi (2-7 aa)
Polipeptidi (8-49 aa)
Proteine (>>50 aa)
AA
B
A
C-N 1.49 A
C=N 1.27 A
Leg.peptidico 1.32 A
B
Estremità amino-terminale
Estremità carbossi-terminale
Livelli strutturali delle proteine
Struttura primaria:
Sequenza degli aa, scheletro della catena polipeptidica, sequenza
degli aa essenziale per il ruolo fisiologico della proteina
insulina
AA non proteici
-tiroxina (tirosina)
-dopamina(tirosina)
-Istammina(istidina)
-GABA (glutammato)
Derivati di AA
Struttura secondaria delle proteine
Ripetizione regolare e ricorrente di
una struttura nello spazio lungo la
catena polipeptidica:
- elica
- foglietto
Random coil
- elica
Forma
mantenuta da
legami idrogeno
tra i gruppi C=O
e N-H
I gruppi R sono
rivolti verso
l’esterno
- foglietto
Struttura
mantenuta da
legami idrogeno
tra i gruppi C=O
and N-H
I gruppi R sono
rivolti sopra e
sotto il piano
Random coil
Struttura secondaria
non ripetitiva, casuale.
Proteine fibrose (solo struttura secondaria):
cheratina, collagene, fibroina
Fibroina della seta
Struttura terziaria delle proteine
Indica il modo nel quale le strutture
secondarie si ripiegano nello spazio e
formano proteine di tipo globulare.
mioglobina
Struttura terziaria –
legame idrogeno
Hydrogen bond
Legame non
fortissimo, rende
possibile modifiche
nella struttura della
proteina (tipo
funzionale)
Struttura terziariaponte disolfuro
2 cysteine
Struttura terziaria – ponti salini
Gruppi carichi (+
e -) delle catene
laterali R
interagiscono tra
di loro
Strutture terziarie –
interazion idrofobiche
Attrazione di gruppi R
non-polari.
Interazione non forte ma
molto frequente
I gruppi non polari
respingono molecole
cariche e polari.
Elementi ricorrenti di struttura terziaria
Struttura quaternaria
Alcune proteine “oligomeriche”
sono costituite da piu’ catene
polipeptidiche. La struttura 4°,
indica la disposizione nello
spazio di queste catene.
Proteine“oligomeriche” sono
regolate nella loro funzione
(emoglobina)
Struttura delle proteine –
Tipologia di legami coinvolti
Peptidico (1°)
Idrogeno (2°,4°)
Ponte disolfuro (3°)
Ponte salino o interazione ionica (3°,4°)
Forze idrofobiche (3°)