Transcript enzim - UNAIR | E

ENZIM
Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh
FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN
UNIVERSITAS AIRLANGGA
1
REFERENSI
Harper’s
Illustrated
Biochemistry.
Murray, R.K; D.K. Granner; P.A; Mayes.
V.W. Rodwell. 2003. Twenty-Seventh
Edition. International Edition. Mcgraw-Hill
Companies inc. Lange Medical Publication
2
PENDAHULUAN
MAKANAN
DICERNA
DIMETABOLISME
dalam saluran
pencernaan
dalam sel
METABOLISME :

KATABOLISME
MOLEKUL YG LEBIH BESAR  MOLEKUL YG LEBIH KECIL
GLUKOSA  CO2 + H2O + ENERGI

ANABOLISME = SINTESIS
MOLEKUL YG LEBIH KECIL  MOLEKUL YG LEBIH BESAR
GLUKOSA  GLIKOGEN
ENZIM
SEL
JARINGAN
ORGANISME
tersusun dari molekul2
REAKSI KIMIA
3
REAKSI KIMIA biasa dalam laboratorium
Mempercepat reaksi
PERLU PEMANASAN
PERLU KATALISATOR
4
Organisme
Suhu Tubuh Relatif Konstan
Perlu Katalisator
ENZIM
Biokatalisator
5
Organisme
sel
molekul
enzim
Endoplasmik retikulum
ribosom
cytoskeleton
inti
mitochondrion
Golgi app.
sitosol
lisosom
peroxisom
Sel eukariot
6
LETAK ENZIM dalam SEL
BBerkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang bersangkutan
- ENZIM MITOKONDRIAL :
Reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi yang menghasilkan energi
- ENZIM RIBOSOMAL :
Reaksi biosintesis protein
ENZIM INTI :
Berkaitan dengan perangkat genetika
ENZIM LISOSIM :
.Berkaitan dengan proses digestif intrasellular,
.Destruksi hidrolitik bahan yang tak diperlukan sel
- Enzim mikrosomal :
. Reaksi hidroksilasi dalam sintesis hormon steroid
.Metabolisme dan inaktivasi obat
7
I. BIOKIMIA mempelajari :
DALAM ORGANISME
SUSUNAN KIMIAWI
PROSES2 KIMIA
virus, bakteri, tumbuhan, hewan, manusia
ENZIM :
PROTEIN  BIOKATALISATOR
ALUR METABOLIK
A
E1




B
E2
C
E3
D
E4
E
E5
F
E6
G
E7
P
A = substrat awal
P = produk akhir
B,C,D,E,F,G = senyawa2 antara (intermediates)
E1 searah
E. regulator
8
LETAK ENZIM DALAM SEL


BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL Ybs.
E. MITOKONDRIAL  REAKSI PENGADAAN ENERGI
Reaksi oksidasi  Energi
Rantai respirasi  dalam mitokondria

E. RIBOSOMAL  SINTESIS PROTEIN
KATALISATOR  mempercepat reaksi


IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA & MEMPERCEPAT REAKSI
KIMIA, TETAPI PD. AKHIR REAKSI AKAN DIDAPAT KEMBALI
SEPERTI SEMULA
DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL
CELAH AKTIF
E
+
+
S
KOMPLEKS [ES]
E
P
9
1.
2.
3.
4.
KATALISATOR INORGANIK
H+, OH-, Pt
E. aktivasi 
-
1.
2.
3.
4.
ENZIM
PROTEIN  biokatalisator
E aktivasi 
BEREAKSI SPESIFIK
TIDAK TAHAN PANAS
10
kead. transisi
tanpa katalisator
E. bebas
E. level
=
G
Ea
dgn katalisator inorg
Ea'
dgn enzim
Ea''
kead. awal
G = Perubahan
E. bebas
kead. akhir
Perjalanan
reaksi
11
keadaan awal  pd suhu tertentu
Reaksi kimia : A  P
Lab kimia : dipanasi
di + katalisator
Sistem biologis : - suhu konstan
- + Enzim
A+B
C+D
ΔG = 0  seimbang
ΔG < 0  Rx ke kanan bersifat eksergonik
ΔG > 0  Rx ke kanan bersifat endergonik
KESIMPULAN :
- KATALISATOR MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI
- ENZIM MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI LEBIH
BANYAK
12
Ea = ENERGI AKTIVASI
 JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA
MOLEKUL DLM. 1 MOLE SUATU BAHAN PD. SUATU SUHU TERTENTU
DR. KEADAAN AWAL MENUJU KEADAAN TRANSISI
 MENGATASI HAMBATAN ENERGI
ΔG : PERUBAHAN ENERGI BEBAS
 TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR
ENZIM BEREAKSI SPESIFIK artinya :
SUATU ENZIM HANYA DAPAT BEREAKSI DGN. SUATU SUBSTRAT
TERTENTU atau PD. SEJUMLAH KECIL SENYAWA SEJENIS
CONTOH :


Laktase
LAKTOSA
GLUKOSA + GALAKTOSA
Heksokinase : - GLUKOSA
- HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA
 DAYA IKAT (AFINITASNYA) BEDA
Km
13
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
NAMA ENZIM



DULU  SEDERHANA
Mis: EMULSIN, PTYALIN
‘S’ + ASE
Mis: UREASE, LIPASE
JENIS REAKSI + ASE
Mis: TRANSFERASE, DEHIDROGENASE
‘S’ + JENIS REAKSI + ASE
Mis: MALAT DEHIDROGENASE
‘S’
Jenis reaksi
TATANAMA ENZIM IUBMB:
1. REAKSI & ENZIMNYA DIBAGI DALAM 6 KELAS UTAMA
2. NAMA ENZIM T.D. 2 BAGIAN:
Bgn. 1  NAMA SUBSTRAT
Bgn. 2  JENIS REAKSI + ASE
14
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
Mis:
1.1.1.1 Alkohol : NAD Oksidoreduktase
= alkohol dehidrogenase
3. INFORMASI TAMBAHAN DALAM (
)
Mis:
 1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
(decarboxylating)
L-MALAT + NAD+  PIRUVAT + CO2 + NADH + H+
 1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
L-MALAT + NAD+  OKSALOASETAT + NADH + H+
4. NOMOR KODE SISTEMATIK
Mis :
EC.2.7.1.1
enzim yg dimaksud : heksokinase
Transferase

Akseptor gugus alkohol
Transfer fosfat
-D-GLUKOSA Heksokinase/Glukokinase -D-GLUKOSA 6-P
Mg++
ATP
ADP
15
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :
1.
OKSIDOREDUKTASE :
MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI – REDUKSI.
P.U. : ENZIM2 PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS

Laktat dehidrogenase
PIRUVAT + NADH + H+
2.
TRANSFERASE :

MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL
(BUKAN HIDROGEN) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT
S–G + S’
S’–G + S
-D-GLUKOSA+ATP
3.
LAKTAT + NAD+
Mg++
Heksokinase
Glukokinase
-DGLUKOSA-6-P +ADP
HIDROLASE :

MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIK
Contoh :
Enzim
- Amilase
- Lipase
- Karboksi peptidase A
16
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
Reaksi ––– -D-GALAKTOSIDA + H2O = suatu alkohol + D-galaktosa
4.
LIASE (LYASE) :

MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU PEMECAHAN
IKATAN RANGKAP DUA, ATAU PEMBELAHAN LAIN YG.
MENYANGKUT PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON
Contoh :



ALDOLASE : KETOSA-I-P
ALDOSA + DIHIDROKSI ASETON-P
FUMARASE :
HO – CH – COOH
H – C – COOH
|
=
||
+ H2O
CH2 – COOH
HOOC – C – H
MALAT
FUMARAT
PIRUVAT DEKARBOKSILASE :
O
O
||
||
– OOC – C – CH + H+
CO2 + H – C – CH3
3
PIRUVAT
ASETALDEHID
17
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
5.
ISOMERASE :

MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI INTRAMOLEKULER
All Trans – retinin
11 – cis – retinin
6.
LIGASE :

MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI PEMUTUSAN IKATAN
PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENIS
Mis :
~ PIRUVAT KARBOKSILASE :
O
O
||
||
– OOC – C – CH + CO
– OOC – C – CH – COO –
3
2
2
PIRUVAT
ATP
ADP+Pi
OKSALOASETAT
18
MEKANISME KERJA ENZIM
ENZIM
PROTEIN TERSUSUN DARI ASAM AMINO
ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU berbentuk ion tergantung pH larutan
R - C - COOH
I
NH2
RUMUS UMUM ASAM AMINO
AKTIVITAS KATALITIK ENZIM ERATHUBUNGANNYA DENGAN
STRUKTUR ENZIM (PROTEIN)
19
R - C - COOH
I
NH3+
R - C - COO
I
NH3+
_
R - C - COO
I
NH2
20
LIGAND
 MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT PADA MOLEKUL
BESAR
S
E
E
A
E
I
S=SUBSTRAT
I=INHIBITOR
A=AKTIVATOR
E=ENZIM
S
I
A
LIGAND
21
STRUKTUR PROTEIN
H O
| ||
+H N – C – C – N –
3
|
|
R1
H
ujung
amino bebas
»
»
H O
H O
| ||
| ||
C–C–N–C–C–––N–
|
| |
|
R2
H R3
H
O
O–
ujung
karboksil bebas
IKATAN PEPTIDA
H
|
R – C – COOH
|
NH2
asam amino
H
|
C–C
|
R
• ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU BERMUATAN
•  PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN
+H N
3
COO–
aa1
aa2
aa3
aa4
aa5
RANTAI PEPTIDA  20 jenis a.a. dasar
aa6
22
STRUKTUR PRIMER PROTEIN :
URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR. UJUNG
AMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL BEBAS
(awal)
(akhir)
 URUTAN a.a
JUMLAH a.a
PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN TIDAK
SAMA (BERBEDA)
letak ujung NH3+
letak ujung –COOH–
letak suatu a.a
H
|
R – C – COOH
|
NH3+
pH < iep
+H+
H
|
R – C – COO–
|
NH3+
iep
muatan=0
+OH–
H
|
R – C – COO–
|
NH2
pH>iep
pKa COOH < NH3+
23
STRUKTUR SEKUNDER :
H H O
| | ||
–N–C–C–
|
CH2
|
S
ikatan
|
disulfida
S
|
CH2
|
–N–C–C–
| | ||
H H O
*  Helix
R
|
C–C–N–
|| | |
O H H
:
:
:
: ikatan
:
: Hidrogen
:
:
H H O
| | ||
–N–C–C
|
R
* Lain2 : * LIPIT  =  - PLEATED
* KUMPARAN ACAK = RANDOM COIL
Cys
– SH
Cys
– SH
24
STRUKTUR TERSIER :
celah
aktif
E
Dari satu untai rantai polipeptida
monomer
- Contoh : MIOGLOBIN (MYOGLOBINE)  MONOMER
- Struktur Tersier :
• IKATAN HIDROGEN
2 YG. LEMAH
IKATAN
2
• GAYA VAN DER WAALS
25
STRUKTUR KUARTERNER :
 MONOMER
PROTOMER
T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA
HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER
 DIMER
subunit
 TETRAMER
subunit
TERMASUK STRUKTUR
KUARTERNER
OLIGOMER
POLIMER
26
STRUKTUR KUARTERNER :
SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI PEPTIDA
T.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH
 1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA
DIIKAT OLEH :


IKATAN HIDROGEN
IKATAN ELEKTROSTATIK
IKATAN2 YG
LEMAH
KEGUNAAN :


SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL
UNTUK MENDAPAT FUNGSI TERTENTU
ENZIM
CELAH AKTIF
(ACTIVE SITE)
27
RANTAI POLIPEPTIDA 
ADA YG SAMA SEMUA, ADA YG. BEDA
Hb
: 22
LDH : M4
H4
M3 H
M2H2
MH3
gen rantai   
susunan a.a rantai   
ISOZIM
MENGKATALISIS REAKSI
YG SAMA
28
DENATURASI
RUSAKNYA STRUKTUR PROTEIN TETAPI TIDAK SAMPAI MERUSAK
STRUKTUR PRIMER (IKATAN PEPTIDA)
IKATAN PEPTIDA
tidak rusak
IKATAN DISULFIDA
29
KERUSAKAN DAPAT DISEBABKAN :
SUHU TINGGI
PH TERLALU TINGGI ATAU TERLALU
RENDAH (PH EKSTREM)
LOGAM BERAT
Hg++ mengikat
gugus -SH
sehingga enzim inaktif
30
CARA KERJA ENZIM
celah aktif = celah katalitik
= celah pengikat substrat
~
E
+
E : ENZIM
S : SUBSTRAT
P : PRODUK
S
E
Kompleks
E-S
+
P
~ UKURAN MOLEKUL E : BESAR
UKURAN MOLEKUL S : KECIL
~ DALAM SISTEM BIOLOGIS :
 KADAR E << KADAR SUBSTRAT
~ IKATAN E–S  IKATAN YG, LEMAH
31
KEKHUSUSAN ENZIM
BILA ADA KESESUAIAN ANTARA CELAH AKTIF DGN.
SUBSTRAT PD. STRUKTUR 3 DIMENSINYA MAUPUN
GUGUS REAKTIF YG. DIMILIKI KEDUANYA.
32
~ GUGUS REAKTIF ASAM AMINO  GUGUS YG. PUNYA POTENSI UNTUK
BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI ‘R’.
SH
R
|
CH2
|
H3+N – C – COO–
|
H
Cysteine (Cys) C
SISTEIN
H
R – C – COO–
|
NH3+
OH
R
|
CH2
|
+
H3 N – C – COO–
|
H
Serin (Ser) S
S
~
E
•
•
GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ADALAH
GUGUS REAKTIF PD. CELAH AKTIF
– LOGAM BERAT  MENGIKAT GUGUS –SH  E MENJADI INAKTIF
Hg++
33
CELAH AKTIF (ACTIVE SITE)
• CELAH KATALITIK
• CELAH PENGIKAT ‘S’
CELAH AKTIF TERBENTUK O. K. ADANYA STRUKTUR TERSIER
PD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS2 REAKTIF DARI ASAM2
AMINO YG. AKAN MELAKUKAN REAKSI KATALITIK.
ASAM2 AMINO TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM. STRUKTUR
PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR TERSIERNYA.
GUGUS2 REAKTIF DI CELAH AKTIF :


GUGUS2 PENGIKAT S
GUGUS2 KATALITIK
34
MOLEKUL ENZIM BESAR ,
SUBSTRAT UMUMNYA KECIL
SEHINGGA TIDAK SELURUH PERMUKAAN
ENZIM TERLETAK DALAM PENGIKATAN
SUBSTRAT
35
MEKANISME KATALISIS ENZIM
+
MOLEKUL
BESAR
E
S
MOLEKUL
KECIL
Kompleks ES
+
P
 ACTIVE SITE (BENTUK CELAH)
= CATALYTIC SITE
= SUBSTRATE BINDING SITE

GUGUS2 PENGIKAT ‘S’
GUGUS2 KATALITIK

GUGUS REAKTIF ASAM2 AMINO DI DAERAH TSB.
36
 TEORI KUNCI & ANAK KUNCI  FISHER
 TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND)
PENGIKATAN S
PERUBAHAN KONFIRMASI
(SUSUNAN ATOM DLM RUANG)
• BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S
37
KOFAKTOR
ENZIM :


SEDERHANA  PROTEIN SAJA
YG. LEBIH KOMPLEKS  PROTEIN + KOFAKTOR
KOFAKTOR :


LOGAM
SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK (KOENZIM)
IKATAN ENZIM – KOFAKTOR :


ADA YG. KUAT (KOVALEN)
ADA YG. LEMAH
ENZIM YG. PERLU KOFAKTOR HARUS MENGIKAT
KOFAKTORNYA TERLEBIH DAHULU SEBELUM
MELAKUKAN PROSES KATALISIS.
Mg++
Ex. : GLUKOSA + ATP
GLUKOSA–6P + ADP
Heksokinase
38
KOFAKTOR LOGAM
~ IKATAN KUAT / KOVALEN : METALLO-ENZIM
~ IKATAN YG. LEMAH
FUNGSI :
1.
1.
2.
IKUT LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS
~ GUGUS KATALITIK
STABILISATOR TEMPAT KATALISIS
IKATAN DGN. ‘S’ DAN ‘E’ (MENDEKATKAN ‘S’ DAN ‘E’)






E–S–L
L–E–S
E–L–S
 E
L
|
S
Zn++  KARBOKSIPEPTIDASE
Mg++  HEKSOKINASE
Fe++ / Fe+++  SISTEM SITOKROM
39
KOENZIM

KOENZIM + APOENZIM
HOLOENZIM
BGN PROTEIN
KOFAKTOR BERUPA
SENYAWA ORGANIK
NON PROTEIN YG. SPESIFIK

KATALITIK AKTIF
APOENZIM : - BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM
- JK. SENDIRIAN  TIDAK AKTIF

IKATAN :
•
KUAT / KOVALEN : GUGUS PROSTETIK
H2O2 + H2O2


Katalase
2H2O + O2
KATALASE : GUGUS PROSTETIKNYA SUATU HEME
SELAMA E BEKERJA, HEME MENGALAMI OKSIDASI DAN REDUKSI
mengandung Fe
•
LEMAH : KO-SUBSTRAT (di slide berikutnya)
40
LEMAH : KO-SUBSTRAT
PIRUVAT + NADH + H+
•
S
Ko-substrat
LAKTAT + NAD+
Laktat Dehidrogenase
- MENGHUBUNGKAN 2 MACAM REAKSI DGN. 2 MACAM ENZIM
Pd GLIKOLISIS :
Gliseraldehid 3-P
S
1,3-Bisfosfogliserat
+ NAD+
P
+ Pi
+ NADH + H+
KE R.R. (O2)
Bila O2  / anaerob :
PIRUVAT + NADH + H+
LDH
LAKTAT + NAD+
41
FUNGSI KOENZIM

PERANTARA PEMBAWA GUGUS, ATOM TERTENTU ATAU
ELEKTRON
R.R
S  NAD+  FAD

KoQ

Sistem sitokrom

½ O2
CONTOH:
•
•
•
•
•
•
•
NAD+
NADP+
FMN
ATOM H
FAD
KoQ
ELEKTRON
: HEME
GUGUS LAIN
:  ATP  FOSFAT
 PIRIDOKSAL FOSFAT  –NH2
VITAMIN B TERMASUK KOENZIM
•
•
•
•
•
TPP
NAD
NADP
FAD
KoA
 THIAMIN
 NIASIN
 NIASIN
 RIBOFLAVIN
 ASAM PANTOTENAT
42
PROENZIM=ZYMOGEN
ENZIM YG. DISEKRESI DALAM BENTUK YG. BELUM AKTIF
TUJUAN :


MELINDUNGI ORGAN TUBUH
MENYEDIAKAN BAHAN SETENGAH JADI
CONTOH : PEPSINOGEN
UNTUK MENGAKTIFKAN DIGUNAKAN ENZIM PROTEOLITIK ATAU
H+
PEPSINOGEN
H+ / PEPSIN
PEPSIN
H+ / Enzim proteolitik
PEPSINOGEN
PEPSIN
43
ISOZIM
 MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA
 CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH)
•
•
T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA
2 JENIS RANTAI :
M
H
 ISOZIM LDH ADA 5 :
I1=H4
I2=H3M
I3=H2M2
I4=HM3
I5=M4
 M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA
 DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN BERVARIASI
 DAPAT MEMBANTU DIAGNOSIS PENYAKIT
 SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS  SEDIKIT BEDA
44
Katoda
(-)
Anoda
(+)
+
–
Jant
A
N
B
Hati
C
5
I5 : M 4
4
Elektroforesis
Selulosa asetat
pH 8,6
3
2 1
I1=H4
A
B
C
5 4 3 2 1
A – Infark miokard
B–N
C – penyakit hati
LDH
45
KINETIKA ENZIM
UNTUK : - FAHAMI FUNGSI KATALITIK ENZIM
- GEJALA BIOLOGIK
SISTEM BIOLOGI (SEL)
PEKA PERUBAHAN : - SUHU
- pH
SIFAT ENZIM
(PROTEIN)
46
PENGUKURAN AKTIVITAS ENZIM
BERDASARKAN AKTIVITAS KATALITIKNYA YAITU:
KECEPATAN REAKSI YANG DIKATALISISNYA
DIBANDINGKAN KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
YANG DIKATALISIS OLEH ENZIM MURNI YANG
KADARNYA DIKETAHUI
g
47
IUBMB :
1 IU ENZIM
JUMLAH ENZIM YANG MENGKATALISIS
PEMBENTUKAN 1 MIKROMOL
PRODUK PERMENIT PADA KONDISI TERTENTU
MENGUKUR KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
DINYATAKAN DALAM :
- JUMLAH SUBSTRAT YANG DIUBAH ATAU
- JUMLAH PRODUK YANG TERBENTUK PERSATUAN WAKTU
48
KURVA PERJALANAN SUATU REAKSI ENZIMATIK
S
atau
P
0
t
49
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK
GRAFIK BERBELOK DENGAN BERTAMBAHNYA WAKTU
OLEH KARENA :
- JUMLAH SUBSTRAT MAKIN LAMA MAKIN KURANG
- PRODUK YANG TERBENTUK HAMBAT KERJA ENZIM UNTUK
MENCEGAH PENUMPUKAN PRODUK
50
KECEPATAN SESAAT
KECEPATAN SESAAT PADA SUATU TITIK MERUPAKAN TANJAKAN (SLOPE)
YAITU :
TANGENS DARIPADA GARIS SINGGUNG
TERHADAP GRAFIK PADA TITIK TERSEBUT
KECEPATAN SESAAT A  B  C
KECEPATAN SESAAT TITIK A
S
atau
P

C
KECEPATAN AWAL
tg 
B

A
t
51
KECEPATAN RATA-RATA
V RATA-RATA = S
KECEPATAN AWAL
V0 = tg  =
t
b
a
S

t
PADA SAAT PROGRESS CURVE MASIH LURUS PENGARUH
BERKURANGNYA KADAR SUBSTRAT ATAU BERTAMBAHNYA
PRODUK TERHADAP KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MASIH
DAPAT DIABAIKAN
52
PENGARUH KADAR ENZIM PADA KECEPATAN
REAKSI ENZIMATIK
GAMBAR KANAN
GRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim
GAMBAR KIRI
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM
KETERANGAN :
I
1 UNIT
II
2 UNIT
III
3 UNIT
53
- KECEPATAN RATA-RATA TIDAK BERBANDING
LURUS DENGAN KADAR ENZIM
KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN
KADAR ENZIM
54
PENGARUH KADAR SUBSTRAT PADA REAKSI
ENZIMATIK
S
atau
P
C
B
tg 

A
t
55
GRAFIK HUBUNGAN (S) DENGAN (V)
BERBENTUK HIPERBOLA
DI TITIK A  B ENZIM BELUM JENUH DENGAN
SUBSTRAT
DI TITIK C ENZIM SUDAH JENUH DENGAN
SUBSTRAT
PENINGKATAN KADAR SUBSTRAT TIDAK
MENAIKKAN HARGA V
56
PERSAMAAN MICHAELIS MENTEN
VMAX . [S]
V= V0 = kecepatan awal
Km + [S]
V MAX = kecepatan awal maksimum
= V0 MAX
[S] = kadar substrat
Km = konstanta Michaelis Menten
V=
57
BILA [S]  Km , MAKA V BERBANDING LURUS
DENGAN (S)
BILA [S] = Km , SEHINGGA V = 1/2 VMAX
BILA [S]  Km , MAKA V = VMAX
58
HARGA Km
MENUNJUKKAN AFFINITAS (DAYA IKAT) ENZIM
TERHADAP SUBSTRAT
APABILA SUATU ENZIM BEKERJA TERHADAP LEBIH
DARI 1 MACAM SUBSTRAT
HARGA Km UNTUK
MASING-MASING SUBSTRAT BERBEDA, CONTOH :
ENZIM HEKSOKINASE
59
ENZIM HEKSOKINASE :
SUBSTRAT
Km (mM)
Glukosa
0,15
Fruktosa
1,15
ARTINYA HEKSOKINASE MEMPUNYAI AFFINITAS
TERHADAP GLUKOSA LEBIH BESAR DARIPADA
TERHADAP FRUKTOSA
60
PENGARUH PH PADA REAKSI ENZIMATIK
+ H+
R-C-COOH
NH3+
PHPH
ISOELEKTRIK
+ OH-
R-C-COONH3+
PH
ISOELEKTRIK
R-C-COO
NH2
PHPH
ISOELEKTRIK
61
- PH TERLALU TINGGI  RENDAH
DENATURASI
- PH PENGARUHI MUATAN ENZIM  SUBSTRAT
- PH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM
62
KURVA BERBENTUK GENTA (BELL-SHAPED CURVE)
KARENA :
1. PH TERLALU TINGGI ATAU RENDAH
DENATURASI ENZIM
2. PENGARUH PH PADA MUATAN ENZIM ATAUPUN
SUBSTRAT
3.PERUBAHAN KONFORMASI / STRUKTUR ENZIM
KARENA PERBAHAN MUATAN
63
PENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN
AKTIVITAS ENZIM
REAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN
NAIKNYA SUHU
DISEBABKAN KENAIKKAN Ek MOLEKULMOLEKUL
SUHU YANG MENINGKAT :
-KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MENINGKAT (V0)
-TETAPI DENATURASI LEBIH MUDAH TERJADI
64
ENZIM MERUPAKAN MOLEKUL PROTEIN KOMPLEKS
JIKA MENGABSORPSI ENERGI TERLALU BANYAK
STRUKTUR ENZIM TERGANGGU
DENATURASI
GANGGUAN /HILANGNYA AKTIVITAS KATALITIK
ENZIM
65
-SUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA TERSEB
-SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU
PENENTUAN
-ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN) 
LABIL SUHU TINGGI (PANAS)
66
67
68
69
70
71
72
73
74
75
76
77
78
79
80
PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM. PLASMA
 UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS
ENZIM PLASMA FUNGSIONAL
(YG. BERFUNGSI DLM. PLASMA)
MIS. :


ENZ.2 PROSES PEMBEKUAN
DARAH
LIPOPROTEIN LIPASE
KADAR  :


GANGGUAN PROSES SINTESIS DI
HATI
/ (-) : KELAINAN GENETIK
 DEFISIENSI F VIII : HEMOFILIA
ENZIM PLASMA NON FUNGSIONAL
(YG. BERFUNGSI DI JARINGAN LAIN,
TIDAK DLM. PLASMA)
N : PERGANTIAN SEL (SEL MATI
DIGANTI SEL BARU)
DIFFUSI PASIF
 : SEL MATI 




RADANG
Ca
TRAUMA
PENYAKIT GENETIK
(CONTOH: DMD)
 GEN : SUATU SEGMEN DNA YG. BERISI INFORMASI/KODE
GENETIK SUSUNAN ASAM AMINO, SUATU RANTAI POLIPEPTIDA/PROTEIN  mRNA  POLPEPTIDA/PROTEIN
81
PEMERIKSAAN ENZIM PD. PENYAKIT GENETIK :

DEFISIENSI FENILALANIN HIDROKSILASE
FENIL KETON URIA

DMD = DUCHENNE MUSCULAR DISTROPHY
BMD = BECKER M. DISTROPHY
GEN DISTROFIN CACAT
DISTROFIN CACAT
x°y
SEL OTOT RUSAK
CREATIN KINASE 
PEMERIKSAAN [E]  DALAM SERUM
82
KELAINAN GENETIK : DEFISIENSI G6PD
PD. ORANG NORMAL ENZIM G6PD >> TDP. PD : KELENJAR
ADRENALIS, JARINGAN LEMAK, ERITROSIT & KELENJAR
MAMMAE (LAKTASI) DLM. SERUM SEDIKIT SEKALI
DEFISIENSI G6PD : ERITROSIT MUDAH HEMOLISIS BILA
TERPAPAR BAHAN OKSIDAN (Mis : PRIMAQUIN)
PEMERIKSAAN KADAR G6PD : DLM. ERITROSIT  DEFISIENSI G6PD  KADAR G6PD DLM. DARAH .

G6PD  NADPH (HMP SHUNT)  GSH  MENGHILANGKAN H2O2
83
CACAT ENZIMATIK GENETIK
• A
Enz.1
B
Enz.2
C
Enz.3
D
Enz.4
E
P
BILA GEN ENZ. 4 CACAT  [ENZ. 4] <  PENUMPUKAN METABOLIT D,C,B,A 
• FENIL KETON URIA : DEFISIENSI ENZ. FENILALANIN HIDROKSILASE
KELAINAN GENETIK ?





PENUMPUKAN METABOLIT ()

KERUSAKAN SEL2 SARAF

MENTAL RETARDASI
PREMARITAL COUNSELLING
PRENATAL COUNSELLING
HAMIL  amniosintesis dsb
NEONATUS  SCREENING TEST (UJI SARING)
PERAWATAN KHUSUS
DIET KHUSUS mis : FENIL KETONURIA
TERAPI GEN ? MASIH TAHAP PENELITIAN
84