Transcript 단백질의 질 평가(1)

제4장 단백질
단백질과 아미노산
 단백질이란?
- 구성 원소: 탄소(C), 수소(H), 산소(O), 질소(N)
- 단백질 분자의 질소함량(12~19%, 평균 16%)
 (∴) 어떤 단백질의 질소량 x 100/16(6.25) = 단백질량
* 6.25를 질소계수라고 한다.
 체내 기능
- 신체 구성, 동물조직의 주된 구성요소
- 에너지 발생
- 체내 필수 물질 합성, 운반체 역할
 권장 섭취량: 총 섭취 에너지의 7~20% (에너지적정비율)
 부족증
- 면역능력 저하
- 감염성 질병 발생율 증가
- 사망
아미노산의 구조 및 분류
 아미노산(amino acid) : 단백질 분자의 가장 기본적인 구성단위
 구조 : 탄소원자 한 개에 아미노기(amino group, -NH2),
카르복실기(carboxyl group, -COOH), 수소, R기(R group) 연결
 R기(residual group): 아미노산의 종류에 따라 달라지며, R기가
무엇인가에 따라서 각 아미노산의 성질이나 기능이 달라짐
아미노산의 분류
 식품 중에 존재하는 아미노산의 종류: 20가지
 중성/산성/염기성 아미노산
 기본적으로는 중성
 곁가지 R기에 아미노기가 더 첨가되면 염기성 아미노산
R기에 카르복실기가 더 첨가되면 산성 아미노산
 필수/불필수/ 조건적 필수 아미노산
 필수아미노산(essential amino acid; EAA): 체내에서 합성되지
않거나 소량만 합성되어 식사로부터 먹어야 하는 아미노산
 불필수아미노산(nonessential amino acid; NEAA): 신체 내에서
충분한 양 합성, 불필수아미노산도 체내에서의 중요성은 동일
 조건적 필수아미노산: 불필수아미노산 중 몇 개는 신체에서 충분한
양이 합성되지 못할 경우 필수아미노산이 됨.
단백질의 구조
펩티드 결합(peptide bond) :
* 단백질을 구성하는 모든 아미노산들의 연결방식
* 한 아미노산의 카르복실기와 다른 아미노산의 아미노기가 물 1분자를
내 놓으면서 결합
* 연결된 아미노산의 수에 따라 dipeptide, tripeptide, oligopeptide,
polypeptide 로 명명
* 대부분의 단백질은 polypeptide임
단백질의 1차, 2차, 3차 구조
 1차 구조:
- 펩티드 결합에 의한 폴리펩티드 사슬
 2차 구조:
- 폴리펩티드 사슬에 있는 각 아미노산들 간의 수소결합 에 의해
안정한 나선형 구조(α-helix 구조라고 함)
 3차 구조:
- 3차원적 입체구조; 섬유형 단백질/ 구형 단백질
 4차 구조: 2개, 4개의 단백질 단위가 중합되어 매우 큰 구조
단백질 구조상의 변화  질병 초래 (예) 겸상적혈구 빈혈
(sickle-cell anemia)  헤모글로빈 단백질 합성 오류
단백질의 변성
 변성 조건 : 가열, 산, 자외선, 알코올, 기계적 작용 등
 변성 내용 : 단백질 분자의 구조적인 배열, 즉 수소결합, S-S 결합 등이 깨짐
 초래되는 결과 :
- 자연상태의 단백질이 특유한 기능적 형태 상실
- 체내에서는 단백질 고유의 생리적 기능 상실
 변성의 예 : 달걀 흰자위 가열 시  알부민 단백질 변성
 변성의 이용
- 위산에 의한 식품 단백질 변성 소화 용이
- 조리 시 가열에 의한 식품 단백질 변성 소화 용이
- 단백질로 된 효소나 호르몬 위산에 의한 변성과 소화에 의해 기능 상실
단백질의 변성
단백질의 생리적 기능
 1. 구조적, 기계적 기능: 새로운 조직의 합성과 보수
 2. 면역기능
 3. 호르몬, 효소와 항체의 형성
 4. 산·염기 균형
 5. 영양소의 운반
 6. 체액의 균형 유지
 7. 에너지의 급원 및 당 신생 합성
단백질의 생리적 기능
1. 구조적, 기계적 기능: 새로운 조직의 합성과 보수
단백질은 신체 모든 조직의 기본적인 구성성분
 (∴) 모든 신체조직의 성장, 유지 및 보수에 필요
(예) 근육조직, 머리카락, 손톱, 발톱, 피부, 뼈와 결합조직, 혈액 등
2. 면역기능: 항원에 대한 항체의 방어작용
항체: 병원균이나 바이러스 등 항원이 체내에 들어 왔을 때 방어해 주는
단백질
3. 호르몬, 효소 합성
 호르몬, 효소, 항체의 구성성분은 단백질
 식이 단백질이 부족하면,
- 효소나 호르몬의 합성이 충분치 않아 뇌와 같은 곳이 크게 손상
- 항체가 만들어지지 않아 감염성 질병에 쉽게 걸림
4. 산·염기 균형
 단백질은 신체 내에서 산과 염기 양쪽의 역할을 다 할 수
있으므로 신체의 정상적인 약알칼리성 상태(pH 7.4) 유지에 기여
 산·알칼리 균형 유지 방법 :
* 체액이 염기성 쪽으로 기울면 단백질이 산의 역할,
즉 카르복실기(-COOH)가 산기(-COO-)가 되면서 중화
* 체액이 산성 쪽으로 기울면 단백질이 염기의 역할,
즉 아미노기(-NH2)가 염기성기(-NH3+)가 되면서 중화
5. 운반기능
 단백질은 여러 영양소들과 결합, 혈액을 통한 운반체 기능 수행
- 지단백(lipoprotein) : 지방을 수용성인 혈액 내에서 운반
- 트랜스페린(transferrin) : 혈액을 통한 철분 운반 단백질
6. 체액의 균형 유지
 세포내외의 체액은 여러요인에 의해 영향을 받는데 특히
중요한것은 단백질, 혈액단백질은 체액의 수준을 적절히
유지함.
 단백질 섭취 부족 시 영양성 부종(nutritional edema) 발생


단백질 섭취 부족으로 혈장 단백질 농도가 낮아지면 혈액
내의 물이 조직액 속으로 이동
조직에 액체가 쌓여서 부종 발생
7. 에너지의 급원
- 1g 당 4kcal의 열량 발생
- 탄수화물 공급이 부족하면 단백질이 분해되어 포도당 신생 합성
에너지 발생과정이 탄수화물이나 지방 보다 비효율적, 생리적
관점에서 비싼 에너지원
(∴) 단백질은 에너지원보다 단백질만이 할 수 있는 여러 다른
기능을 수행하는 것이 바람직
단백질의 소화와 흡수 ; 아미노산으로 분해되어야 흡수
 소화과정의 두 단계 :
1) 단백질 특유의 기능적인 형태를 잃고 긴 사슬로 풀리는
변성과정
2) 단백질 분해효소에 의한 펩티드 결합의 가수분해 과정
 입과 위에서의 소화
 입: 물리적 소화작용
 위:
* 위산 1) 단백질을 풀어줌,
2) 펩시노겐  펩신
* 펩신 단백질을 폴리펩티드, 아미노산으로 분해
 소장에서의 소화
 유미즙(chyme: 영양소, 물, 위산, 소화액이 섞인 죽 상태)이
십이지장에 도달
 췌장액 중의 중탄산이온(HCO3-)에 의해 유미즙 중화 
(pH 2~3  5~7)
 소장벽에서 콜레시스토키닌(cholecystokinin, CCK) 분비됨.
 췌장으로가서 트립신 분비시킴
 췌장액 중의 트립신, 키모트립신, 카르복시펩티데이즈

폴리펩티드  작은 펩티드, 다이펩티드, 아미노산으로
분해
 소장액 중의 아미노펩티데이즈, 다이펩티데이즈

폴리펩티드, 다이펩티드 아미노산(최종)으로 분해
아미노산과 펩타이드의 흡수
 흡수 형태 : 대부분 아미노산
 흡수 장소 : 대부분 소장벽을 통하여 흡수
 흡수 기전 : 단순확산 또는 능동적 운반
- 능동적 운반이 일어나려면 운반체와 에너지가 필요함
- 흡수 시 아미노산들은 그 구조와 성질에 따라 각각 특이한
운반체를 요구
- 서로 비슷한 화학 구조와 성질을 가진 아미노산들은 운반체
효소를 공유  (∴) 흡수 시 서로 경쟁
 단백질 흡수와 알레르기 반응 : 식품 내 단백질(밀가루의 글루텐,
달걀이나 우유 단백질 등)이 그대로, 또는 충분히 소화되지 않은
채 흡수될 때 나타나는 면역반응 이상
신체내 단백질
1. 단백질 합성
 장소: 세포 내 리보좀(ribosome)
 합성을 지시하는 유전정보: DNA(deoxyribonucleic acid)
- 세포의 핵 속에 존재하는 핵산물질
- 유전정보에 따라 아미노산 배열, 단백질 합성
 합성 조건:
- 합성에 필요한 모든 아미노산들의 완벽한 공급 필요
- 유전정보에 의해 지시되는 모든 아미노산들이 체내 아미노산
풀로부터 동시에, 충분한 양 공급 필요
단백질합성 단계
1. 세포핵 내 DNA 유전정보가 mRNA(messenger RNA로
복사되는 전사(transcription).
2. mRNA는 세포질로 나와 리보좀과 결합.
3. 리보좀에서 mRNA에 들어있는 유전정보는
tRNA(transfer FNA)에게 전달되는 번역(translation).
mRNA의 아미노산 배열순서에 따라 아미노산들이
순서대로 이어짐
1) 유전적 아미노산 배열순서
각 단백질에는 고유의 아미노산 배열순서가 있음.
2) 영양소와 유전자 발현
 발현: 유전자 정보가 단백질 합성을 위해 사용될 때
 유전자 발현에 따라 어떤 단백질을 언제 만들 것인지
등이 조절됨.
 영양소: 유전자 발현을 조절
- 철 섭취가 많을때  ferritin유전암호 유전자 발현
 ferritin합성증가  철 저장 증가
- 비타민 A: 세포 성장 유전자 발현
- 비타민 D: 칼슘운반단백질 유전자 발현
1) 유전적 아미노산 배열순서
2. 아미노산 풀(amino acid pool)과 단백질 대사회전
 정의: 단백질 합성과 체내 아미노산의 다른 필요를 위해 마련되어
있는 아미노산들의 단기집합체
 장소: 간, 순환 혈액, 근육, 체내 각 세포 등
 급원:
1) 식이 중의 단백질
2) 신체 단백질의 분해
 용도:
1) 새로운 단백질(신체 구성성분, 효소, 호르몬, 항체 등) 합성
2) 탄소 골격을 이용한 지방과 포도당 합성
3) 탄소골격을 이용한 에너지 생산
아미노산 풀을 중심으로 본 아미노산 대사
3. 비단백성 분자의 합성
 아미노산  DNA, RNA의 전구체, 조효소
 트립토판  나이아신, 세러토닌 합성
 티로신  에피네프린, 노르에피네프린
 티로신  멜라닌, 감상선호르몬
 글리신  독성물질과 결합  체외로 배출
 히스티딘  히스타민 합성  알레르기 반응 유발
4. 아미노산의 분해와 질소 분해
 아미노산의 분해(이화과정) :
탈아미노 반응 케토산, 아미노기(-NH2) 생성
1) 케토산 :
- 탄수화물이나 지방의 이화과정에 합류, 에너지 생성
- 당, 지질 합성
2) 아미노기  암모니아로 전환(유독)
3) 요소회로(Urea Cycle)를 통해 요소(유독하지 않음) 생성
4) 요소  신장을 통해 배설
5. 질소균형
 질소평형상태(nitrogen equilibrium)
 질소 섭취량 = 질소 배설량
 체내의 질소 필요량만큼 맞게 섭취했음을 의미
 양의 질소균형(positive nitrogen balance))
 질소 섭취량 > 질소 배설량
 신체가 질소를 사용하여 체단백질을 합성함을 의미
 영양실조, 질병, 상해 등으로 인한 체단백질 손실 상태로부터의 회복 시,
임신부, 성장기 어린이, 근육을 만들어야 하는 운동선수에게서 나타남
 음의 질소균형(negative nitrogen balance))
 질소 섭취량 < 질소 배설량
 신체가 체단백질을 분해함을 의미
 에너지 섭취부족 시, 오랫동안 근육을 사용하지 않을 때, 발열, 감염, 상해,
스트레스가 심할 때 나타남
5. 단백질과 식생활
단백질 영양섭취기준(DRI)
 2010년 개정: 19세 이상 성인의 에너지 적정비율(AMDR)

탄수화물: 55~70%, 지질: 15~25%, 단백질: 7~20%
 권장섭취량 설정방법
 단백질 권장섭취량 = 음의 질소균형을 일으키지 않을 만한
최소필요량 + 개인차를 감안한 안전량
 성인의 평균필요량(EAR)
 체중 kg당 1일 평균 단백질 필요량을 0.66 g/kg/일로 산정
 한국인 기준 체중 적용1일 평균필요량 계산
 성인의 권장섭취량(RNI)
 2010년 성인: 0.83 g/kg/일
 한국인 기준 체중 적용1일 권장섭취량 계산(5단위로 수치 조정)
 한국인의 단백질 섭취 실태
* 2005년도 국민건강·영양조사 결과(보건복지부)


평균 단백질 섭취량: 연령별, 지역별 모두 권장섭취량을
훨씬 초과
평균 필요량(EAR) 미만을 섭취한 비율:
- 전체 조사 대상자 중에서 남자 9.1%, 여자 11.5%
- 특히 사춘기 청소년과 65세 이상 노인층의 부족이 심각

총 단백질 섭취량 중 동물성 단백질의 섭취비율: 47.4%,
질적으로 우수
한국인의 단백질 섭취 실태
단백질의 급원
 식물성, 동물성 식품에 널리 분포
 동물성 급원
 쇠고기, 돼지고기, 닭고기, 오리고기, 생선, 가금류, 달걀, 우유, 치즈,
유제품 등 : 완전 단백질
 젤라틴(트립토판과 라이신 부족) : 불완전 단백질
 식물성 급원
 대두: 함량(35~40%) 풍부하고 질이 우수
 강낭콩, 팥, 녹두 등의 두류: 함량(20% 내외)이 비교적 풍부
 곡류: 함량이 비교적 적어 쌀 7~8%, 옥수수 9~10%, 밀 12~16%
 식물성 급원은 부분적 불완전 또는 불완전 단백질이다.
단백질의 질
 완전/불완전 단백질
필수아미노산의 함량에 따라 분류함
 완전단백질: 생명체의 성장과 유지에 필요한 필수아미노산을
모두, 충분한 양 함유하고 있는 단백질

젤라틴을 제외한 대부분의 동물성 단백질; 육류, 가금류, 달걀,
우유 및 생선 등
 불완전 단백질: 필수아미노산이 하나 혹은 그 이상 부족

젤라틴, 곡류 단백, 대두를 제외한 두류 단백질
단백질의 상호 보완효과
서로 다른 필수아미노산 조성을 가진 두 개의 단백질을 동시에 섭취 
서로의 제한점(제한 아미노산) 보충
제한 아미노산(limiting amino acids)
 식품 내 필수아미노산 중 인체에서 요구되는 양에 비해 제일 적게
들어 있는 필수 아미노산
 단백질 생합성의 특징: 특정 단백질 합성 시에 요구되는 모든
아미노산들이 동시에, 모두, 충분한 양이 공급되어야 합성 가능
 필수아미노산 중 하나라도 부족하면 단백질의 합성 정지(all or none
process 라고 함)
[식물성 식품의 제한 아미노산]
단백질의 질 평가
 질 좋은 식이 단백질이란?
* 체내 단백질 합성효율이 높은 단백질
* 조건:
1) 필수아미노산이 충분하게 들어있을 것
2) 소화흡수율이 높을 것
 단백질의 질 평가방법
*
*
*
*
*
아미노산가(amino acid score)
생물가(BV, biological value)
단백질 효율(PER, protein efficiency ratio)
단백질 실이용율(NPU, net protein utilization)
소화율보정 아미노산가(PDCAAS, protein digestibility
corrected amino acid score)
단백질의 질 평가(1)
 아미노산가(amino acid score)
 시험단백질의 각 필수아미노산 농도를 달걀단백질의 각 필수아미노산 농도와
비교 ; 달걀 단백질은 최고의 양질 단백질이므로 여러 단백질의 질 평가 시
기준단백질(reference protein)이 된다.
 Ex) 시험단백질의 제1제한 아미노산이, 달걀 속 그 아미노산 양의 60% 밖에 안
된다면 시험단백질의 아미노산가는 60
단백질의 질 평가(2)
 생물가(BV, biological value)
 식품단백질로부터 신체단백질로의 전환이 얼마나 효율적으로
수행되는가를 보는 것
 흡수된 질소량 중 생명 유지와 성장을 위해 체내에 보유된 질소의 비율
 소화흡수율이 고려되지 않음
 완전히 소화되는 단백질의 경우에만 아미노산가와 같은 경향을 보임
 생물가가 높은 식품

달걀, 쇠고기, 우유
단백질의 질 평가(3)
 단백질 효율(PER, protein efficiency ratio)
 특수한 생체조건 하에서 동물에 의한 단백질의 이용을 고려해보는
방법
 식품의 생물가(BV)를 반영 : PER과 BV는 기본적으로 신체조직에 의한
단백질의 보유정도를 측정
 영유아식품의 식품 표시기준 설정 시 흔히 사용
단백질의 질 평가(4)
 단백질 실이용률(NPU, net protein utilization)
 생물가에 소화 흡수율을 감안해 준 값
 총 섭취질소 중에서 체내 보유된 질소의 비율
단백질의 질 평가(5)
 소화율보정 아미노산가(PDCAAS: protein
digestibility corrected amino acid score)
 단백질의 소화율을 감안한 아미노산가

0~100의 값, 최대치 100(가장 완벽한 단백질)

우유, 달걀, 콩 단백질, 쇠고기, 닭고기, – 100에 가까움

필수아미노산 중 1~2개가 완전히 결핍되면 0
단백질 결핍증(1)
 쿼시오커(kwashiorkor)
 특히 1~4세 어린이들에게 흔한 단백질 영양결핍증
 증상
 초기: 신경과민증상, 성장지연
 근육 빈약, 피부 부스럼, 탈색
 빈혈, 식욕부진, 간 비대, 설사, 구토
 부종
 식이요법
 부종이 없어질 때 까지 탈지분유 제공
 증세가 호전되면 일반우유와 고단백식 제공
 예방
 충분한 에너지 공급을 위한 이유식 보충
 우유 공급: 성장 촉진, 항체/호르몬/효소의 형성
 위생상태 개선, 생활 주거환경의 개선  감염성 질병 감소
 식품 생산 증가, 식품 유통구조의 개선
단백질 결핍증(2)
 마라스무스(marasmus)
 단백질-열량 영양불량
(PCM, protein calorie malnutrition)
 총 식사량이 적어서 식사단백질 양이 단백질 본래의 기능을 수행하기
에 부족, 동시에 에너지 부족
 결과 : 영양실조, 소화기계 질환, 감염성 질환, 사망
단백질의 과잉 섭취
 동물성 단백질식품의 과잉 섭취 시 대부분 지방도 많이 함유하여
비만의 원인
 고단백질 식사 시 요를 통한 칼슘 배설량 증가
(∵)동물성 단백질에 풍부한 함유황 아미노산이 산성 아미노산이므로
이를 중화하기 위해 신체 밖으로 칼슘을 배설
 과잉의 단백질 섭취 시 여분의 질소는 요소의 형태로 신장을 통해
배설되므로 신장에 과도한 부담
 (∴) 권장섭취량의 두 세 배 이상의 단백질 섭취는 자제할 것
채식주의에 대한 논쟁
1. 건강에 이로운점:
- 지질, 포화지질, 콜레스테롤함량이 적고
- Mg, 엽산, 베타카로틴, Vit C, Vit E 등 항산화
영양소가 많아 신체조직의 손상을 방지함
2. 건강에 해로운점:
- 아연, 칼슘, Vit C, 리보플라빈, Vit B12 등이 부족,
- 피틴산, 수산이 많아 무기질의 흡수를 방해