BIOCHIMIE_UE1_NEMORIN
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BIOCHIMIE UE1
ANNEE PACES 2014-2015
Mme NEMORIN
Acides
Aminés
Peptides- Protéines
Enzymologie
Glucides et Lipides
Catabolisme Glucidique
Production d’énergie
Mise en réserve de l’énergie
Contrôle hormonal du métabolisme
glucido-lipidique
Plan
ACIDES AMINES PEPTIDES
PROTEINES
Vrai
Aspartate car deux
groupements carboxyle
Faux Alanine car R=groupement
méthyl apolaire insoluble dans l’eau
hydrophobe
Vrai Histidine aa basique
Vrai Sérine groupement alcool
Vrai Tyrosine groupement phénol
Vrai
Vrai
Exemple l’alanine
Vrai dérive de la tyrosine
Faux à 260 nm
Vrai COOH peut être ionisé en COOsuivant le pH
Faux
20 aa
Faux aa aromatique avec
groupement phénol
Vrai + lys et Arg
Faux dérivé amidé d’acide aminé
acide (dicarboxylique)
Vrai
Vrai
Faux
phénylalanine et tryptophane
aussi
Vrai AA essentiels : Ile, Leu, Lys,
Met, Phe, Thr, Trp, Val
(+ His : grossesse et croissance)
Faux groupement OH qui peut être
phosphorylé
Vrai
Nonapeptide
9 acides aminés
Hydrolyse acide Destruction de Trp, Cys
1, 2, 4, 5 éliminé
Trypsine coupe à droite Lys et Arg
Un peptide de 5 aa qui se termine par Lys
ou Arg donc 2 éliminé
BrCN Coupe à droite de Met formation
d’une homosérine lactone donc 3 éliminé
Faux pour toutes les propositions
Vrai
Faux
EXOPEPTIDASE
Vrai
Vrai
Faux
N terminal vers C terminal
Faux
liaisons H plus faciles à rompre
Vrai
Faux
Vrai
Vrai
polaire
Vrai
Faux
les charges s’annulent
Vrai
Vrai
non ionisée et zwiterionique
Faux Thr avec son groupement
hydroxyle est plus polaire que Leu
Vrai
Faux
aliphatiques Gly, Ala, Val, Leu,
Ile
Faux l’atome de soufre est engagé
dans la chaîne latérale
Vrai Arg aa basique 2 fonctions
amines pH<pHi NH3+ NH3+ et
COO Faux
Faux
260 nm
Vrai diffère en fonction des ae
Vrai Influence du pH isoionique
autant de charge + que de charge –
solubilité minimum la protéine
précipite
Faux Ala et Leu oui mais Arg non aa
basique donc polaire
Vrai
+
R-S-S-R
Faux
tyrosine fonction phénol
Faux NH2 de l’un, COOH de l’autre
Vrai
Faux
+ CH3OH
+ H2O
ENZYMOLOGIE
1/
Faux
2/ Faux fonctionne sans coenzyme de
nature protéïque uniquement
3/a b d Biotine coenzyme du
métabolisme des radicaux
monocarbonés
Coenzyme A dérivé de l’acide
pantothénique (vitamine B5)
Thiamine (vitamine B1) fonctionne
avec les transférases
Les ions métalliques sont souvent des
activateurs de la cinétique
4/
c e Acide panthoténique (vitamine
B5) transférases
Riboflavine (Vitamine B2)
oxydoréduction
5/ a b c Acide folique (vitamine B9)
métabolisme des radicaux
monocarbonés
6/ b d e Biotine métabolisme des
radicaux monocarbonés
Coenzyme A dérivé de l’acide
pantothénique (vitamine B5)
Thiamine (vitamine B1) transférases
8/
Faux diminue l’énergie d’activation
de la réaction
9/ a b c e Structure Ir enchaînement
des aa
Structure IIr hélice alpha ou feuillet β
Structure IIIr tridimensionnelle
Structure quaternaire +++ monomères
Enzymes impliqués dans des voies
métaboliques parfois sous forme
tétramères
10/ e aucune de ces réponses basée
sur leurs fonctions.
11/ Quel chiffre indique la classe à
laquelle appartient cette enzyme
12/ Quel chiffre représente la souscatégorie d’enzyme
11/
b Classe 1 c’est une
oxydoréductase
12/ F Sous-classe 4
13/ Quel flèche représente
l'abaissement par une
enzyme de la quantité
d'énergie nécessaire pour
accomplir la réaction (énergie
d'activation) ?
14/ Quel flèche représente
l'énergie nécessaire pour
accomplir la réaction sans
la présence d'un catalyseur
(énergie d'activation) ?
15/ Quel flèche représente
l'énergie nécessaire pour
accomplir la réaction en
présence d'un catalyseur
(énergie d'activation) ?
13/
b
14/ c
15/ f
18/
a
Exemple anhydrase carbonique
CO2 + H20
H2CO3
Catalyse enzymatique 107 fois plus
rapide
19/ e
T°C optimum généralement 37°C mais
on a trouvé des enzymes fonctionnant
jusqu’à 100°C
21/
a tertiaire voire quaternaire dans
le cas d’enzymes tétramériques par
exemple
22/ a ph estomac très acide d’où
fabrication par les cellules sous forme
de proenzyme qui peuvent être des
activateurs de la cinétique
enzymatique
23/ f μmol/ min μmol de substrat
détruit par min
Kat 1 mole/ sec (nanokatal)
Activité spécifique activité
enzymatique/ mg de protéïne)
1/
Vrai ou faux? Un inhibiteur est
une substance de nature non
protéique
2/ Vrai ou faux? Certains inhibiteurs
forment un lien covalent avec
l’enzyme visée
3/ Vrai ou faux? En général la
fixation du substrat au site actif
d’une enzyme est une étape
réversible
1/ Faux Peut être de nature protéïque
exemple inhibiteurs allostériques
généralement le produit final de la chaîne
métabolique peut être une proteïne
Les proenzymes aussi sont de nature
protéïque
2/ Vrai On parle dans ce cas d'inhibition
irréversible car l'inhibiteur ne peut plus se
dissocier de l'enzyme
3/ La formation du complexe ES est
habituellement une étape réversible car les
liaisons impliquées entre le substrat et
l’enzyme sont de nature non covalente
4/
Dans quel cas l’inhibiteur
ressemble beaucoup au substrat
(imite le substrat)?
Compétitive ou non compétitive?
5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit
une liaison avec le site actif de
l’enzyme
Compétitive ou non compétitive?
6/ Dans quel cas une augmentation
de la concentration en substrat n'a
aucun effet (ou très peu) sur
l'inhibition ?
Compétitive ou non compétitive?
4/
Dans quel cas l’inhibiteur
ressemble beaucoup au substrat
(imite le substrat)?
Compétitive ou non compétitive?
5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit
une liaison avec le site actif de
l’enzyme
Compétitive ou non compétitive?
6/ Dans quel cas une augmentation
de la concentration en substrat n'a
aucun effet (ou très peu) sur
l'inhibition ?
Compétitive ou non compétitive?
7/ c
8/ c c’est un activateur
9/ d le produit final de la chaîne
métabolique
10/
Compétitive ou non
compétitive?
11/
Compétitive ou non
compétitive?
10/
Compétitive ou non
compétitive?
11/
Compétitive ou non
compétitive?
GLUCIDES
1/ Non pas de fonction carbonyle libre
2/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique
libre
3/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique
libre
4/ Oui Lactose galactose (à droite) lié en
bêta-1,4 à glucose (à gauche).
5/ Non Saccharose glucose (à droite) lié au
fructose (à gauche) par les 2 carbones
anomériques.
6/ Non Tréhalose 2 unités de glucose reliées
par les 2 carbones anomériques
12/ Vrai détermination de l’OH engagé dans
la liaison osidique
Lipides
phosphatidyl
choline
triacylglycérol
phosphatidyl
éthanolamine
phosphatidyl
sérine
Acide
phosphatidique
diacylglycérol
monoacylglycérol
céramide
Cholestérol
4 cycles hydrocarbonés double liaison
dans le cycle B
Fonction OH dans le cycle A en position 3
Précurseur des hormones stéroïdes, de la
vitamine D et des acides biliaires
Hormone stéroïde:
Testostérone
Acide biliaire: réduction de la double
liaison du cholestérol et oxydation de la
chaîne latéral formant une fonction
carboxylique
Acide cholique et désoxycholique