Transcript Tryptophan
Slide 1
Protein, Acid amin
trong dinh dưỡng, sức khỏe
và sức sản xuất của động vật.
PGS.TS.Dương Thanh Liêm
Bộ môn Dinh dưỡng động vật
Khoa Chăn nuôi động vật
Trường Đại học Nông Lâm
Slide 2
Hệ thống phân loại Protein
1. Phân loại dựa theo phân tích hóa học:
1.1. Protein thô
1.1. Chất chứa N không protein: NPN
1.2. Protein thuần
2. Phân loại dựa theo cấu trúc hóa học:
2.1. Protein đơn giản.
2.2. Protein phức tạp.
3. Phân loại dựa theo giá trị sinh vật học:
3.1. Protein không hoàn toàn.
3.2. Protein bán hoàn toàn.
3.3. Protein hoàn toàn.
3.4. Protein lý tưởng (Ideal protein)
Slide 3
Các yếu tố ảnh hưởng đến chất lượng protein:
I. Thành phần các acid amin tiêu hóa trong protein
Chất lượng protein thể hiện qua hai chỉ tiêu:
- Tỷ lệ tiêu hóa hấp thu cao hay thấp?
- Tỷ lệ giữa các acid amin thiết yếu trong protein so với nhu cầu?
Acid amin thiết yếu
trên người:
1. Histidine
2. Isoleucine
3. Leucine
4. Lysine (tiêu điểm)
5. Methionine
6. Phenylalanine
7. Threonine
8. Tryptophan
9. Valine (chuột)
A. amin thiết yếu trên heo
và trên các loài cá:
1. Arginine
2. Histidine
3. Isoleucine
4. Leucine
5. Lysine (tiêu điểm)
6. Methionine
7. Phenylalanine
8. Threonine
9. Tryptophan
10. Valine
A. amin thiết yếu trên GC:
1. Arginin
2. Glycin
3. Histidine
4. Isoleucine
5. Leucine
6. Lysine (tiêu điểm)
7. Methionine
8. Phenylalanine
9. Prolin
10. Threonine
11. Tryptophan
12. Valine
Slide 4
Protein và các yếu tố
ảnh hưởng lên chất lượng protein
Slide 5
Ảnh hưởng của môi trường chế
biến lên chất lượng protein
• Môi trường có thể làm thay đổi sâu sắc chất lượng của
protein, nhất là protein chức năng (protein enzyme, protein
kháng thể...)
• Phản ứng làm suy giảm chất lượng protein trong môi trường
chế biến hoặc tồn trử có thể gây ra những thay đổi không
mong muốn làm giảm chất lượng protein:
– Tổn thất chức năng sinh học: Immuno-protein enzyme-protein.
– Tổn thất chất lượng về acid amin trong protein, phản ứng Maillard
làm hư hại gốc amin tự do trong protein.
– Tăng nguy cơ độc tính do sự phân giải protein ra một số acid amin và
biến đổi thành các amin độc hại.
– Thay đổi mùi, vị của thức ăn làm cho protein trở nên khó tiêu, kém
hấp dẫn, giảm tính ngon miệng với thức ăn.
Slide 6
Yếu tố vật lý, hóa học môi trường làm thay đổi cấu trúc
hóa học của protein trong quá trình chế biến TĂ
① Nhiệt độ thay đổi vị trí hình học phẳng của các acid amin
trong chuổi. Những acid amin dễ bị hư hại như: Lysine,
Arginine, Cystine, Threonine, Serine, và Cysteine. Trong đó
Lysine, Threonine, Methionine rất nhạy cảm với nhiệt độ và
các tia xạ.
② Môi trường kiềm làm cho Glutamine và Asparagine dễ bị khử
nhóm amin.
③ Môi trường Acid, Tryptophan nhanh chóng bị hư hỏng; Serine
và Threonine cũng bị hư hại nhưng chậm hơn.
④ Tia cực tím làm hư hại Tryptophan, Tyrosine và phenylalanine
⑤ Những sản phẩm của sự oxyhóa lipid, những chất tẩy trắng
hay những tác nhân oxyhóa khác trong thức ăn cũng dễ làm
hư hỏng acid amin chứa lưu huỳnh.
Slide 7
Sự hóa nâu không enzyme / PƯ Maillard
Phản ứng phổ phổ biến nhất làm hư hỏng protein trong
quá trình chế biến là phản ứng Millard
– Là phản ứng có ý nghĩa quan trọng trong dinh dưỡng protein
(phản ứng gây biến tính protein có ảnh hưởng rất lớn đến chức
năng protein)
– Phản ứng xảy ra trên căn bản giữa giữa nhóm -amin của
Lysine với nhóm aldehyd (đường khử, hoặc peroxid trong TĂ)
– Sau phản ứng này, lysine trở nên khó tiêu hóa và trở thành
lysine vô dụng (unavailable lysine).
– Phản ứng Maillard còn tạo liên kết với protein làm cho:
• Thay đổi khả năng hòa tan của protein làm cho nó trở nên
khó tiêu
• Màu sắc protein cũng thay đổi, trở nên sậm màu bởi sự hình
thành sắc tố melanoidin từ thyrosine (xem phần sau).
Slide 8
Phản ứng Millard giữa protein với nhóm
aldehyd của đường khử làm hư hại lysine,
tổn hại đến quá trình tiêu hóa protein
Đường khử.
R – CHO + H2N – R – Polypeptid
Aldehyd
Peroxid
Oxygen oxyhóa chất béo
R – CH = N – R – Polypeptid
làm biến đổi màu protein
Slide 9
Các bước phản ứng millard
1. Bước khởi đầu: Nhóm amin tự do của acid amin liên kết với
CH 2 OH
đường khử tạo ra D-Glucosylamine
OH
H
C
O
+
H 2N
R
H
R
C
O
N H R'
H
C
R
N
R'
HO
R
D-Glucose
+
OH
NH2
OH
D-Glucosylamine
H 2O
2. Bước tiếp theo: N-glycoside biến đổi thành dạng keto
gọi là ketosamine:
H
H
H
C
N
C
OH
.
R
H
H
C
NH R
H
C
NH R
C
OH
H
C
O
.
1 -amino- 1 -deoxyketose
http://www.chm.bris.ac.uk/webprojects2002/rakotomalala/maillard.htm
Slide 10
Ảnh hưởng của sự hóa nâu không enzyme PƯ Maillard đến chất lượng protein
– Phản ứng hóa nâu xảy ra gây tổn thất về chất lượng
dinh dưỡng của proteins, làm mất đi mùi thơm ngon
của thực phẩm
– Phản ứng Maillard xảy ra chịu ảnh hưởng bởi các yếu
tố:
• Sự tồn trử, bảo quản protein lâu ngày trong môi trường có nhiều
oxy và các gốc tự do, nhất là các peroxyd của lipid.
• Sự xử lý protein ở nhiệt độ cao. Phản ứng này xảy ra chậm chạp
khi ở nhiệt độ phòng ( 20oC) và tăng lên rất nhanh khi nhiệt độ
tăng cao.
– Phản ứng này gây tổn thất acid amin thiết yếu, chủ yếu
là lysine và một vài acid amin có 2 nhóm amin, những
có chứa lưu huỳnh.
Slide 11
Ảnh hưởng của nhiệt lên hiệu quả sử dụng
protein PER (Protein Efficiency Ratio)
Bánh mì trong khẩu phần
PER
Casein (đối chứng)
2.50
Bánh mì nguyên
1.02
Vỏ bánh mì
0.42
Ruột bánh mì
1.47
Ruột bánh mì nướng ở nhiệt độ cao
0.90
Bánh mì nướng nhẹ
0.64
Bánh mì nướng trung bình
0.45
Bánh mì nướng sậm đen
0.32
Table: PER of Bread and Toast
http://www.pentech.ac.za/clients/biosci/Module5.ppt
Slide 12
Ảnh hưởng của nhiệt khi xử lý đến
chất lượng protein
– Thực tế lysine và cystine rất nhạy cảm với nhiệt độ
cao trong quá trình chế biến.
– Lysine và Arginine có nhóm amin tự do rất dễ phản
ứng với gốc acid tự do của acid glutamic và aspartic
hoặc với các amide để tạo liên kết chéo gây trở ngại
cho tiêu hóa hấp thu và có ảnh hưởng xấu đến chức
năng của protein enzyme.
– Cystine tương đối nhạy cảm với nhiệt độ cao, nó
biến đổi thành dimethyl- sulfide và một số dẫn xuất
độc hại khác khi xử lý ở nhiệt độ cao khỏang 115°C
Slide 13
Ảnh hưởng của nhiệt đến đến
khả năng hòa tan của protein
– Khi nhiệt độ lên cao thì làm cho protein biến tính,
kết khối làm giảm khả năng hòa tan. Điều này làm
cho protein trở nên khó tiêu hóa hấp thu.
– Sự biến tính bởi nhiệt độ của protein xảy ra khi mạch
nối hydrogen bị hư hỏng qua quá trình gia nhiệt
trong chế biến như đun nấu hay rang, chiên, nướng.
– Khi gia nhiệt thì cấu trúc bậc 1, 2, 3, 4 của protein sẽ
bị thay đổi, protein trở nên khó hòa tan khó tiếp xúc
với men tiêu hóa protease, nên khó tiêu hóa.
Slide 14
Ảnh hưởng của nhiệt lên
các nhóm chức năng của protein
– Nhiệt có thể làm thay đổi các nhóm chức năng trong
protein, nhất là protein enzyme, protein kháng thể. Sự
tương tác giửa các nhóm chức năng của protein,
thường thấy nhất là các nhóm chức năng sau đây:
• Sulfhydryl (-SH)
• Dislufide (-S-S-)
• Tyrosyl
– Sự biến đổi này có thể tạo ra một phức chất làm kết tủa
protein. Protein kết tủa thì tiêu hóa trở nên khó khăn.
– Nhiệt có thể làm tăng tính phân cực của nước, từ đó
làm cho khả năng phản ứng với protein tăng lên, làm
cho protein dễ biến tính hơn.
http://www.pentech.ac.za/clients/biosci/Module5.ppt
Slide 15
Ảnh hưởng của nhiệt lên sự phân hủy
protein tạo ra các gốc độc hại
Sự phân hủy protein bởi nhiệt sẽ gây ra các hậu quả sau đây:
– Các gốc tự do sẽ được hình thành khi xử lý protein hoặc lysine ở nhiệt
độ 200°C trong 22 phút.
– Những gốc tự do này ổn định trong nước và trong dịch tiêu hóa, tie1p
tục ác động lên protein.
– Hậu quả của sự phân hủy protein ở nhiệt độ cao có thể tạo ra các sản
phẩm độc hại cho cơ thể như:
• Cá và thịt bò nướng sinh ra chất độc có thể gây đột biến gen. Trong
đó 2 chất độc sinh ra do tryptophan bị phân hủy bởi nhiệt, có thể
gây đột biến gen.
– Các hợp chất độc hại gen có nguồn gốc từ sự phân hủy protein được
hình thành phải có nhiệt độ cao trên 300°C.
– Khi nhiệt độ cao trong quá trình rang, chiên, nướng Asparagin trong
thức ăn dễ dàng phản ứng với đường khử biến thành chất độc
acrylamide. Kết nối với acrylamide
– Từ đây cảnh báo nguy cơ ung thư cao cho những người thường hay ăn
thịt chiên, nướng ở nhiêt độ cao.
Slide 16
Ảnh hưởng của phản ứng oxyhóa quang học
đến các acid amin trong protein.
– Sự hư hỏng protein từ sóng ngắn có những đặc tính sau
đây:
• Độ dài sóng ánh sáng
• Cường độ chiếu sáng
• Trạng thái phản ứng
• Acid amin riêng lẻ bị chiếu sáng dễ bị hư hơn trong cấu
trúc protein.
– Acid amin chứa lưu huỳnh bị ánh sáng phân hủy nhiều hơn
các acid amin aliphatic. Các acid amin chứa lưu huỳnh rất
nhạy cảm với ánh sáng.
– Những acid amin có nhân thơm bị tác động như là chất
nhạy cảm quang học (photosensitizers) trong protein.
Slide 17
Các kiểu phản ứng
Oxyhóa quang học Protein
– KIỂU THỨ NHẤT:
• Chất nhạy cảm quang học bị kích thích bởi ánh sáng có
bước sóng thích hợp.
• Chất nhạy cảm quang học đã được kích thích oxyhóa ở
một phía trên chuổi protein, trở thành gốc tự do.
• Tiếp theo là gốc tự do phá hủy acid amin trong protein.
– KIỂU THỨ HAI:
• Chất nhạy cảm quang học đã bị kích thích sẽ kích hoạt
oxygen, phản ứng xảy ra mạnh với oxygen có điện tử lẽ
(gốc tự do Free Radical).
• Oxygen tự do tấn công lipids hoặc phản ứng một phía của
chuổi acid amin tạo ra nhiều gốc tự do khác.
Slide 18
Tác động của sự oxyhóa chất béo lên
chất lượng protein trong thức ăn
– Lipid hydroperoxide gây ra nhiều phản ứng đáng quan tâm
với các acid amin tồn tại trong protein
– Những phản ứng khác nhau này tất cả đều tích tụ trên chuổi
polymer của protein
– Sự peroxid lipid tạo ra những gốc tự do tấn công chuổi
polymer protein.
– Sự tổn thất đáng kể acid amin khi proteins phơi bày trong
lipid đã bị peroxide hóa.
– Methionine, histidine, cystine và lysine sẽ bị tổn thương nặng
nề nhất. Đây là những acid amin có giới hạn trong thức ăn.
– Hậu quả của nó là tổn thất đáng kể về khả năng tiêu hóa, giá
trị sinh vật học của proteins sau khi nó bị oxyhóa.
Slide 19
Tác động của sự oxyhóa chất béo lên
chất lượng protein trong thức ăn
– Sự chuyển hóa đáng kể của methionine thành
methionine – sulfoxide khi lipid đang bị oxyhóa.
– Sự tổn thất methionine trong casein biểu hiện
bằng sự oxyhóa tự động methyl-linoleate trong
mô hình thí nghiệm.
– Phản ứng biến thành màu nâu có thể quan sát
được trong mô hình phản ứng.
– Malonaldehyde là chất trung gian trong quá
trình phân hủy lipid. Malonaldehyde phản ứng
với collagen, lysine và tyrosine làm hư hỏng
những acid amin cơ bản trong cấu trúc protein.
Slide 20
Tác động của sự oxyhóa chất béo lên
chất lượng protein trong thức ăn
• Khi quá trình oxyhóa lipid ở giai đoạn hình hành
peroxide tối đa sẽ gây ra những tổn thất như sau:
– Tổn thất lysine xuất hiện ngay khi quá trình oxyhóa
chất béo bắt đầu tạo ra peroxide.
– Peroxide trong môi trường chứa protein sẽ gây ra
biến đổi cấu trúc có ý nghĩa đối với protein.
– Sự oxyhóa lipid sẽ gây ra ảnh hưởng bất lợi cho:
• Khả năng hòa tan của protein
• Sự hoạt động của enzyme.
• Sự hư hại về chất lượng dinh dưỡng của protein
Slide 21
Tác động của các chất oxyhóa khác đến
chất lượng protein
• Chlorine, hợp chất oxyhóa sử dụng để khử trùng nước.
– Chlorine làm hư hại chất lượng protein.
– Chlorine tấn công nhóm sulfur của methionine, quá trình
phản ứng diễn ra như sau:
• Phản ứng này đầu tiên tạo ra hợp chất chlorosulfonium
• Bước tiếp theo tạo ra chất trung gian carbonium ion và
sau đó tách carbon khỏi liên kết sulfur.
• Tiếp theo tạo ra sản phẩm trichloroamino acid.
– Gây tổn hại dinh dưỡng protein, làm giảm giá trị sinh học
của một protein. Vì vậy những chất này không được dùng
trong chế biến thực phẩm hoặc gián tiếp qua nước khử
trùng chlorine, được sử dụng trong chế biến thực phẩm.
Slide 22
Ảnh hưởng của pH, môi trường kiềm dễ gây
thương tổn lên chất lượng protein.
Protein trong môi trường kiềm sẽ xảy ra một chùm phản
ứng hóa học gọi là Racemation:
• Racemization:
– Quan sát được khi protein xử lý trong môi trường kiềm.
– Phản ứng này lấy đi hydro của α-methine hydrogen để:
• Tạo thành chất trung gian carbanion.
• Carbanion nhanh chóng phản ứng với proton (+) để cân
bằng điện tích proton
• Sau đó nó tạo ra dạng L hoặc dạng D của acid amin
• Ảnh hưởng sinh học của racemization:
- Làm giảm khả năng tiêu hóa protein.
- Casein xử lý kiềm sẽ đề kháng với sự thủy phân của
enzyme tiêu hóa.
Slide 23
Sự tiêu hóa hấp thu
protein, acid amin
Slide 24
Sự tiêu hóa protein trên các vị
trí khác nhau của ống tiêu hóa
• Protein được tiêu hóa trong dạ dày và ruột
non nhờ hệ thống enzyme protease.
• Sự hấp thu acid amin xảy ra trong ruột non.
• Không hấp thu acid amin ở ruột già:
– Protein không tiêu hóa ở ruột non sẽ được VSV
tiêu hóa hấp thu và biến đổi thành protein VSV.
– Protein VSV sẽ được thải ra theo phân, vì lẽ đó
không thể đánh giá sự tiêu hóa acid amin qua
việc phân tích acid amin trong phân để so sánh
với acid amin trong thức ăn.
Slide 25
Sự hấp thu không giống với
sự tiêu hóa
• Sự hấp thu là một khái nhiệm được định nghĩa
là sự đi vào bên trong tế bào niêm mạc ruột,
nhưng không dễ dàng gì để đo lường được nó.
Trái lại,
• Sự tiêu hóa có thể đo lường được, vì vậy
• Sự tiêu hóa protein không đúng như sự hấp thu
acid amin trong ống tiêu hóa.
• Như vậy sự tiêu hóa chính là sự thủy phân hay
sự biến đổi các cơ chất dinh dưỡng trong
đường tiêu hóa.
Slide 26
Ống tiêu hóa của heo
Vị trí có hệ VSV hoạt động
lên men, tiêu hóa mạnh
Vị trí có hoạt động tiêu hóa bằng enzyme mạnh
Slide 27
Khả năng tiêu hóa từ miệng đến hậu môn
(Fecal Digestibility)
• Hiệu số giữa Acid amin trong thức ăn và acid
amin trong phân được coi là sự tiêu hóa biểu kiến
của acid amin từ thức ăn ra phân.
– Ví dụ: 10 g lysin ăn vào, 2 g lysin thải ra trong phân,
8 g lysin hấp thu.
Như vậy tiêu hóa biểu kiến lysine là 80%,
(Lysine Fecal Digestibility = 80 %)
Giá trị này có sự sai số rất lớn do hệ VSV gây ra.
Slide 28
Sự thay đổi acid amin bởi vi sinh vật
ở ruột kết tràng
• Vi sinh vật trong ruột già làm thay đổi thành phần
acid amin bởi sự deamin và sự chuyển amin làm
thay đổi thành phần acid amin trong protein TĂ.
• Chính vì vậy làm cho việc tính toán tiêu hóa acid
amin qua phân tích acid amin trong phân không
chính xác.
• Ví dụ: 10 g Lysin ăn vào, 1 g lysin bị VSV “ăn và
biến đổi”, còn lại trong phân 2 g lysin.
• Chúng ta tính toán khả năng tiêu hóa là 80%, nhưng thực chất chỉ tiêu hóa có 70 % lysin trên heo.
Slide 29
Tiêu hóa hồi tràng
• Nguyên nhân làm sai lệch hệ số tiêu hóa acid
amin chủ yếu do VSV ở ruột già nên ngày nay
người ta không sử dụng phương pháp đánh
giá tiêu hóa biểu kiến acid amin qua phân.
• Để tránh sự làm thay đổi acid amin trong ruột
già, người ta xác định tiêu hóa acid amin đến
đoạn cuối của ruột non (ileum), gọi là tiêu hóa
hồi tràng (ileal digestibility)
• Hệ số tiêu hóa acid amin được tính toán dựa
trên sự têu hóa hấp thu ở đoạn ruột non.
Slide 30
Tính toán tiêu hóa hồi tràng
(Ileal Digestibility Coefficients)
Ví dụ: 10 g lysin ăn vào, 1.5 g lysin trong dịch hồi tràng,
8.5 g lysin hấp thu
Tỷ lệ tiêu hóa lysin là 85 %
Hệ số tiêu hóa được tính toán theo cách này gọi là hệ số
tiêu hóa hồi tràng (ileal digestibility coefficients). Hệ số
tiêu hóa theo kiểu này cũng bị sai số do protein trao đổi
của dịch tiêu hóa tiết ra. Trong tính toán có 2 kiểu tiêu hóa
hồi tràng:
– Tiêu hóa biểu kiến hồi tràng (Apparent Ileal Digestibility)
– Tiêu hóa thực hồi tràng (True Ileal Digestibility)
Slide 31
Ảnh hưởng của protein
trao đổi trong ruột
• Những acid amin do tế bào niêm mạc bong tróc, do
mật tiết ra, do chất nhầy tiết ra, do men tiêu hóa tiết ra
Tất cả đều có nguồn gốc từ cơ thể thải ra, có thể làm
sai lệch tính toán hệ số tiêu hóa acid amin hồi tràng.
• Với nguồn protein, acid amin trao đổi tiết ra càng
nhiều, càng làm giảm thấp hệ số tiêu hóa thật.
• Để có hiệu chỉnh tiêu hóa protein, tiêu hóa acid amin
chính xác, cần trừ đi những yếu tố này.
Slide 32
Nguồn protein, acid amin trao
đổi có nguồn gốc nội sinh
Acid amin trao đổi có nguồn gốc từ protein
nội sinh (Endogenous Amino Acids)
AA thức ăn
Phân
Đoạn cuối Ilium
Ruột non
Slide 33
Đo lường protein, acid amin
trao đổi có nguồn gốc từ
protein nội sinh (Endogenous)
• Đo lường nguồn protein, acid amin nội sinh
trên thú bằng cách cho ăn khẩu phần thức
ăn không có chứa protein và acid amin trong
khẩu phần cũng giống như thực hiện công
việc xác định tiêu hóa hồi tràng với khẩu
phần có protein và acid amin.
• Sau đó đo lường protein, acid amin thải ra ở
hồi tràng.
Slide 34
Phương pháp xác định tỷ lệ tiêu hóa acid amin
(Tiêu hóa hồi tràng)
Hồi tràng
Slide 35
Phẩu thuật làm ống thoát
ở van hồi manh tràng (Hình TS. Lê văn Thọ)
Slide 36
Ống lỗ dò, heo sau phẩu thuật đặt ống dò
Nghiên cứu tiêu hóa acid amin
qua lỗ dò ở hồi tràng
Slide 37
Lỗ dò ở cuối hồi tràng trên heo
Slide 38
Tỷ lệ tiêu hóa hồi tràng các acid amin của một số thức ăn trên heo
(Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993)
Các lọai thực liệu
Protein
Lysin
Methionin
Cystin
Threonin
Lúa mì
88.6
79.9
88.9
88.8
83.5
Bắp
85.1
76.9
88.6
87.1
83.4
Đậu nành rang
72.0
76.7
74.2
74.2
74.7
Đậu nành ép đùn
84.2
87.8
84.7
80.9
84.3
Kd. hạt bông vải
73.0
63.7
74.6
69.0
67.8
Kd. hạt cải
75.1
74.6
88.0
80.5
76.1
Kd.hướng dương
81.3
81.3
89.3
80.5
82.7
Kd. đậu nành 44
84.1
87.5
90.0
83.2
83.9
Bột thịt xương
80.7
83.2
85.0
69.9
83.2
Slide 39
Tỷ lệ tiêu hóa hồi tràng acid amin của một số lọai thức ăn trên gia cầm,%
(Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993)
Lọai thức ăn
Protein
Lysin
Methionin
Cystin
Threonin
Lúa mì
88.3
82.9
89.1
87.8
81.8
Bắp
89.4
82.4
92.6
81.5
85.0
Đậu nành rang
82.0
81.2
81.6
75.7
79.3
Đậu nành ép đùn
88.1
88.2
86.3
77.2
84.7
Kd. hạt bông vải
72.8
59.6
78.1
52.1
66.7
Kd. hạt cải
74.9
68.0
86.8
60.1
69.4
Kd. hướng dương
89.5
86.3
93.6
79.1
86.1
Kd. đậu nành 44
87.1
86.8
88.7
78.7
82.8
Bột cá
87.7
84.8
89.8
79.1
83.9
Bột thịt xương
80.5
78.2
83.8
54.7
75.7
Bột lông vũ
75.1
61.9
66.8
53.4
63.7
Bột huyết
85.2
88.1
90.2
76.7
86.7
Slide 40
Tỷ lệ tiêu hóa các acid amin của cá nheo (catfish) đối với
một số thực liệu làm thừc ăn thủy sản.
http://msucares.com/pubs/bulletins/b1041-t.htm#table1
Khô dầu
phọng
Khô dầu
đậu nành
Bột thịt
xương
Bột cá lạt
Bắp
Khô dầu hạt
bông vải
Cám gạo
Hạt lúa mì
Ala
88.9±0.5
79.0±2.8
70.9±3.0
87.3±1.5
78.2±1.0
70.4±1.3
82.0±0.9
84.9±0.9
Arg
96.6±0.2
95.4±0.7
86.1±3.4
89.2±0.7
74.2±0.2
89.6±0.2
91.0±1.1
91.7±0.5
Asp
88.0±0.4
79.3±1.4
57.3±0.5
74.1±1.8
53.9±3.1
79.3±0.5
82.4±0.7
82.8±2.7
Glu
90.3±1.0
81.9±1.0
72.6±3.8
82.6±0.1
81.4±1.6
84.1±0.3
88.8±0.4
92.3±0.5
Gly
78.4±0.3
71.9±2.8
65.6±4.7
83.1±1.2
53.1±3.2
73.5±0.6
80.0±0.9
85.2±0.4
His
83.0±0.6
83.6±1.2
74.8±2.0
79.3±2.2
78.4±0.6
77.2±2.0
70.4±2.1
87.4±1.2
Ile
89.7±0.2
77.6±4.0
77.0±5.2
84.8±1.0
57.3±3.4
68.9±0.6
81.4±0.9
81.8±1.9
Leu
91.9±0.1
81.0±3.4
79.4±3.1
86.2±0.6
81.8±1.0
73.5±0.7
84.1±0.9
84.6±1.3
Lys
85.9±0.5
90.9±1.3
81.6±2.6
82.5±1.2
69.1±4.8
66.2±1.2
81.3±0.3
85.9±2.1
Met
84.8±0.2
80.4±2.1
76.4±3.7
80.8±0.3
61.7±4.9
72.5±0.9
81.9±0.8
76.7±2.4
Phe
93.2±0.3
81.3±4.5
82.2±3.0
84.1±1.1
73.1±7.2
81.4±0.4
82.9±3.5
87.2±1.1
Pro
88.0±1.3
77.1±2.1
76.1±4.0
80.0±0.6
78.4±1.0
73.4±0.3
79.5±1.4
88.3±0.5
Ser
87.3±0.4
85.0±0.5
63.7±0.1
80.7±1.9
63.9±1.4
77.4±1.4
82.0±0.6
83.0±2.3
Thr
86.6±0.5
77.5±1.3
69.9±3.2
83.3±1.7
53.9±3.9
71.8±0.4
77.3±3.6
78.8±3.2
Tyr
91.4±0.3
78.7±2.6
77.6±3.7
84.8±1.4
68.7±5.0
69.2±2.6
86.7±3.2
83.0±2.0
Val
89.6±0.2
75.5±3.7
77.5±2.9
84.0±0.6
64.9±4.6
73.2±0.3
83.2±0.6
84.5±0.7
Avg
88.4
81.0
74.3
82.9
68.3
75.1
82.2
84.9
Amino
acid
Slide 41
Các yếu tố có ảnh hưởng
đến sự tiêu hóa hấp thu
protein và acid amin
Slide 42
Sự tiêu hóa protein và các yếu tố ảnh hưởng đến
tiêu hóa protein, acid amin trong thức ăn
1. Ảnh hưởng của sự biến tính protein:
- Sự biến tính có lợi: HCl dạ dày gây kết tủa
protein của sữa, làm cho sữa chậm thoát qua.
- Sự biến tính có hại: Phản ứng Maillard gây hư
hại các acid amin có nhóm amin tự do.
2. Ảnh hưởng của chất ức chế tiêu hóa protein
trong các loại hạt đậu và các phương pháp chế
biến nó.
3. Ảnh hưởng của các yếu tố khác ngoài thức ăn.
Slide 43
Proteinase inhibitor, antitrypsine... là một
protein trong phần lớn hạt đậu sống.
1. Các chất kháng men tiêu hóa:
Glycinin: Là một protein kháng các loại men
tiêu hóa của tuyến tụy:
- Antitrypsine
- Antichymotrypsine.
- Antiamylase.
Soyin: Là một protein kháng các loại men như:
- Antilipase. Antitrypsine.
2. Protein độc hại kết dính hồng cầu:
Hemagglutinine.
3. Một số chất độc hại khác (Trình bày trong
chương độc chất học trong thức ăn và thực phẩm).
Slide 44
Các Anti-Nutrition
trong đậu nành sống
Trypsin Inhibitor Làm giảm tiêu hóa protein
Antigenic Protein Làm gãy đứt nhung mao, giảm hấp thu
Oligosaccharide Len men sinh hơi, làm cho làm cho nhu
động ruột nhanh, giảm tiêu hóa, hấp thu
Slide 45
Antitrypsin (Trypsin Inhibitor)
• Là một protein nên dễ dàng phá hủy bởi nhiệt.
• Làm bất hoạt Trypsin và Chymotrypsin, giảm
đáng kể tiêu hóa acid amin có chứa lưu huỳnh
nên làm tăng nhu cầu methionine, cystine.
• Giảm đáng kể tỷ lệ tiêu hóa protein, kích
thích nhóm vi khuẩn lên men thối trong
đường ruột hoạt động gây ra tiêu chảy.
Slide 46
Antigen trong đậu nành
• Làm thương tổn lớp tế bào nhung mao
của ruột, làm gãy sợi nhung mau, từ đó
đưa đến tiêu chảy (diarrhea).
• Làm tổn thương đường tiêu hóa, giảm
đáng kể sự hấp thu dưỡng chất.
Slide 47
Antigen với nhung mao (Intestine villi)
Nhung mao không
có antigen đậu nành
Nhung mao khi thức ăn
có antigen dậu nành
Slide 48
Tác động của Antigen đậu nành
với nhung mao (Intestinal Villi)
Slide 49
Thử hoạt lực Urease trong đậu nành
để đánh giá còn hay không antitrypsine
CO(NH2)2 + H2O
Urease
2NH3 + CO2
NH3 + H2O NH4OH
Slide 50
Sự chuyển hóa một số
acid amin đặc biệt, dấu hiệu
trong dinh dưỡng và sức khỏe
Slide 51
Acid amin trong trong dinh dưỡng
Acid amin trong tự nhiên và trong cơ thể động vật
• Có hơn 300 loại acid amin tìm thấy trong tự nhiên
• Có khoảng 40 đến 50 loại acid amin tìm thấy trong
cơ thể động vật, nhưng:
• Protein động vật được xây dựng nên chỉ từ 20 loại
acid amin.
– Một số acid amin tham gia tổng hợp protein.
– Một số acid amin được biến đổi bởi quá trình
hydroxyl hóa hoặc methyl hóa hoặc deamin…
Đây là những maker sinh học biểu thị sự trao đổi
chất của protein.
– Một số acid amin độc hại trong thức ăn.
• Trong quá trình tiêu hóa, protein sẽ bị bẻ gãy thành
những peptid mạch ngắn và các acid amin.
Slide 52
Cấu trúc mặt phẳng của
acid Amin
Carboxyl group
+
H3N
COOC
α-Carbon
H
R
Amino group
Side chain
The side chain is specific for each of the amino acids
Slide 53
Cấu trúc không gian của acid amin
Dạng L- và dạng D- của AA
C00+
H3NCH
R
C00+
HCNH3
R
L- Form
D- Form
(Levorotatory = Left)
(Dextrorotatory = Right)
Trong protein tự nhiên chỉ có dạng L- amino acids,
nhưng ở thú có khả năng biến đổi dạng D- của một số
AA – (không phải tất cả) – thành dạng L- trước khi tổng
hợp protein cơ thể.
Slide 54
Sự phân loại acid amin
trên cơ sở trao đổi chất
1. Acid amin thiết yếu và không thiết yếu
2. A.A. Glucogenic và A.A. Ketogenic
Slide 55
Acid amin không thiết yếu
trên động vật và người
• Không nhất thiết có trong khẩu phần
• Có thể được tạo ra từ các a-keto acids bởi các
phản ứng chuyển amin cho các keto Acid.
• Alanine
• Asparagine
• Aspartate
• Glutamate
• Glutamine
• Glycine
• Proline
• Serine
• Cysteine (từ Met*)
• Tyrosine (từ Phe*)
* Từ acid amin thiết yếu chuyển qua
Slide 56
Acid amin thiết yếu EAA
trên động vật và người
• Yêu cầu phải có trong khẩu phần 10 EAA
• Cơ thể người không thể tạo ra từ khung
carbon được.
• Arginine*
• Histidine*
• Isoleucine
• Leucine
• Valine
• Lysine
• Methionine
• Threonine
• Phenylalanine
• Tryptophan
Trẻ em cần 10 acid amin thiết yếu, người lớn cần 8 A. amin thiết yếu
* Thiết yếu cho trẻ em, không thiết yếu cho người lớn
Slide 57
Các acid amin thiết yếu theo loài động vật
Khái niệm acid amin thiết yếu: Acid amin mà cơ thể người không thể tổng hợp
được hoặc nếu có tổng hợp được thì cũng rất ít không đủ đáp ứng cho nhu
cầu sinh trưởng phát triển cơ thể, người ta gọi đó là những acid amin thiết
yếu.
Acid amin có giới hạn: Là những acid amin thiết yếu thường hay thiếu hụt trong
thức ăn so với những acid amin thiết yếu khác.
Trẻ em cần
Slide 58
Acid amin glucogenic
• Những acid amin khi trao đổi chất tạo ra
a-ketoglutarate, pyruvate, oxaloacetate,
fumarate, hoặc succinyl CoA là acid amin
glucogenic
• Acid amin glucogenic gồm có các loại như sau:
• Aspartate
• Asparagine
• Arginine
• Phenylalanine
• Tyrosine
• Isoleucine
• Methionine
• Valine
• Glutamine
• Glutamate
• Proline
• Histidine
• Alanine
• Serine
• Cysteine
• Glycine
• Threonine
• Tryptophan
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt
Slide 59
Acid amin Ketogenic
• Những acid amin khi trao đổi chất tạo ra
acetyl CoA hoặc acetoacetate, gọi là
những acid amin ketogenic
• Acid amin ketogenic gồm các loại sau
đây:
• Isoleucine
• Leucine
• Threonine
• Tryptophan
• Lysine
• Phenylalanine
• Tyrosine
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt
Slide 60
Nguồn thức ăn
cung Protein và Acid amin
• Các loại khô dầu (tiêu hóa tự nhiên 80%):
– KD đậu nành, KD hướng dương, KD cải, KD bông vải
• Protein động vật (tiêu hóa tự nhiên > 90%):
– Sữa bột > bột cá > bột thịt > bột huyết > bột lông vũ
• Acid amin tổng hợp (tiêu hóa hấp thu 100%)
– L-Lysine, DL-Methionine, L-Threonine, L-Tryptophan
– Trong thực tế người ta coi acid amin tổng hợp hấp thu gần
như 100%, trừ thú nhai lại có thể acid amin bị lên men,
phân giải trong dạ cỏ phần lớn. Để có hiệu quả sinh học,
người ta bổ sung bypass lysine hoặc methionine
Slide 61
Cơ sở sinh học của sự cân bằng acid amin
và ý nghĩa của nghiên cứu cân bằng A.A.
Slide 62
Thí nghiệm cân bằng Nitrogen
để xác định giá trị sinh vật học protein
GTSVh = Giá trị sinh vật học
Slide 63
Công thức tính chỉ số acid amin thiết yếu
n
EAAI =
100.a1
b1
.
100.a2
......
b2
100.a n
bn
a1, a2 ,.... an : là tỷ lệ % các acid amin thiết yếu trong protin thức ăn
kiểm tra.
b1, b2 ,.... bn : là tỷ lệ % acid amin thiết yếu tương ứng trong
protein
trứng hoặcsữa.
n : là số lượng loại acid amin thiết yếu.
EAAI : là chỉ số acid amin thiết yếu.
Giá trị dinh vật học (%)
=
1,0975 x EAAI - 15,71
với hệ số tương quan r = 0,959
Slide 64
Nhu cầu acid Amin
Slide 65
Nhu cầu acid amin
• Nhu cầu cho duy trì
• Nhu cầu cho sản xuất
– Sinh trưởng
– Sản xuất sữa
– Phát triển bào thai
• Tổng 2 nhu cầu thành nhu cầu hằng ngày
Slide 66
Tổng nhu cầu acid amin
% Acid min tổng số
tong khẩu phần
Thể trọng
Lứa tuổi
Slide 67
Nhu cầu acid amin
• Nhu cầu acid amin hằng ngày được xác
định bằng tổng nhu cầu cho duy trì và
cho sản xuất.
• Trên heo đang sinh trưởng, nhu cầu
duy trì rất thấp so với trưởng thành.
• Nhu cầu sản xuất được xác định bởi sự
tích lũy trong cơ thể.
Slide 68
Đường cong tích lũy acid amin trong thịt
Gram thịt nạc
tích lũy/ngày
5 kg
125 kg
Slide 69
Nhu cầu acid amin
ăn vào hằng ngày (g/ngày)
g Lysine/ngày
20
18
16
14
12
10
8
6
4
2
0
Lysin, g
<13 13-25 25-45 45-80 80- 130- 190- Trọng lượng
130 190 250
Slide 70
% lysine trong KP thức ăn
Nhu cầu acid amin tính
theo % trong khẩu phần
1.6
1.4
1.2
1
0.8
0.6
Lysin, %
0.4
0.2
0
<13 13-25 25-45 45-80 80- 130- 190- Trọng lượng heo
bl
130 190 250
Slide 71
NC STATE UNIVERSITY
Nhu cầu dinh dưỡng và các pha nuôi dưỡng
Nuôi dưỡng nhiều pha (6 pha màu đỏ) và ít pha (2 pha màu xanh)
1.2
6-phase feeding program
% Lysine
1.1
2-Phase feeding program
1
0.9
0.8
0.7
Lysine Requirement
0.6
20
30
40
50
60
70
80
90
100
Body Weight
Nuôi dưỡng hiều pha: Xây dựng nhu cầu tiệm cận tối ưu, hiệu quả sinh học cao
Nuôi dưỡng ít pha: Đơn giản trong quản lý sản xuất thức ăn, không thật tối ưu
Slide 72
Acid amin có giới hạn
Slide 73
Có tất cả hoặc
không có gì cả
Mất cân đối
Acid amin
Thiếu hụt một vài
Acid amin thiết yếu
Cân đối hòan hảo
Acid amin
Mức protein
Tích lũy tối đa
Mức protein tích lũy trong cơ thể, %
Ba trường hợp giá trị EAAI
Sơ đồ quá trình tổng hợp protein phụ thuộc
vào sự có mặt và tỷ lệ các acid amin thiết yếu
Slide 74
Mục tiêu tổng hợp protein
trong cơ thể.
• Sự tổng hợp Protein cho:
– Duy trì
• enzymes, hormones, các tế bào, các tổ chức
– Sản xuất
• Thịt, sữa, sinh trưởng, v.v…
Slide 75
Sự cân bằng giữa quá trình
tổng hợp và phân giải protein
Protein
Tối ưu hóa
nhu cầu protein
Nâng cao khả
Năng tiêu hóa
Các acid amin
Trong TĂ
Tổng hợp
Phân giải
Tối ưu hóa phân
bố năng lượng
của khẩu phần,
C/P thích hợp
để giảm sự
đốt cháy protein
Acid amin
Quá trình này luôn luôn xảy ra trong cơ thể động vật
Slide 76
Những acid amin hữu dụng
cho sự tổng hợp Protein
• Nguồn acid amin từ nguồn thức ăn ăn vào
• Những acid amin sinh ra từ sự phân giải
protein cơ thể. Bằng cách này, cơ thể tái xử
dụng lại những acid amin có giới hạn trong
thức ăn.
Slide 77
Sự tổng hợp Protein
trong cơ thể
• Vị trí tổng hợp trong cytosol của tế bào
• Trình tự acid amin được xác định trước
bởi code di truyền.
– Tất cả những acid amin cần phải có sự hữu
dụng trên cùng thời gian cơ thể cần.
– Sự tổng hợp Protein theo quá trình “hoặc là
có tất cả hoặc là không có gì cả” (“all or
nothing process”).
Slide 78
Ví dụ: trình tự acid amin
của một loại Protein nào đó
CYS – TYR – ILE – GLN – ASN – CYS – PRO – LEU – GLY
Trình tự của acid amin trong protein
thường phải có như trên thì cơ thể
mới tổng hợp được như thế.
Không có sự chờ đợi, nhưng có sự tái
sử dụng các acid amin cũ có nguồn
gốc từ cơ thể để tổng hợp protein mới
Slide 79
Khái niệm của những
acid amin có giới hạn
• Acid amin có giới hạn thứ nhất là acid
amin hiện diện với số lượng thấp nhất so
với nhu cầu khi cơ thể để tổng hợp protein.
• Acid amin này có ảnh hưởng quyết định
đến sự tổng hợp protein của cơ thể, hay nói
cách khác đến sức sản xuất của động vật.
Slide 80
Acid amin có giới hạn thứ nhất
(First Limiting Amino Acid)
% so với nhu cầu
140
120
100
80
%
60
40
20
0
His
Ile
Leu
Lys
Met
A. Amin giới hạn 1
Phe
Thr
Trp
Val
A. Amin giới hạn 2
Slide 81
Lysine thường là acid amin
có giới hạn 1 trong thức ăn của heo
• Trong khẩu phần cơ bản có bắp – đậu nành cho heo thịt và
gà thịt, lysine thường là acid amin có giới hạn thứ nhất,
sau đó là tryptophan, threonine, và methionine
Các yếu tố ảnh hưởng sự có giới
hạn của acid amin trong thức ăn
• Nguồn gốc thức ăn và hàm lượng các acid amin.
• Nhiệt độ môi trường ảnh hưởng đến sự tiêu thụ thức ăn
(tiêu thụ giảm xuất hiện nhiều acid amin có giới hạn, tiêu
thụ tăng xuất hiện ít acid amin có giới hạn).
• Giống, loài, lứa tuổi và sức sản xuất của động vật có ảnh
hưởng đến nhu cầu acid amin, cũng như thế có ảnh hưởng
đến những acid amin có giới hạn.
Slide 82
Protein lý tưởng
(Ideal Protein)
Slide 83
Protein lý tưởng
• Là protein có cân bằng acid amin tối ưu so
với nhu cầu của động vật.
• Lấy lysine làm cột móc 100 %, còn lại tất
cả những acid amin khác được so sánh với
lysine theo tỷ lệ %.
• Dựa trên tỷ lệ này, ta có thể tính được nhu
cầu của các acid amin khác, nếu biết được
chính xác nhu cầu của lysine.
Slide 84
Ví dụ về Ideal Protein (IP).
Lysine:
Methionine:
Threonine:
Tryptophan:
Valine:
Isoleucine:
Leucine:
Phenylalanine:
IP
100
30
65
17
68
60
100
50
Ex.1
1.1%
0.33%
0.72%
0.19%
0.75%
0.66%
1.1%
0.55%
Ex.2
1.20%
0.36%
0.78%
0.23%
0.82%
0.72%
1.2%
0.60%
Slide 85
Những tiến bộ trong ứng dụng
Ideal Protein
• Cân bằng acid amin trong thức ăn rất có hiệu quả
• Tránh được cho ăn thiếu hay thứa nhu cầu acid
amin.
• Giảm thiểu chất thải chứa N, S, P ra môi trường.
• Nâng cao khả năng tổng hợp protein đến maximum
• Cần thiết phải biết nhu cầu tối ưu lysine, thì mới tính
ra nhu cầu của các acid amin khác.
• Là công cụ hữu hiệu để xác định nhu cầu acid amin
cho những loài động vật mới thuần hóa và nuôi
dưỡng, sản xuất thức ăn, cho ăn.
Slide 86
IP cho duy trì và cho tích lũy
protein trong thịt heo
Lysine:
Met+Cys:
Threonine:
Tryptophan:
Valine:
Isoleucine:
Leucine
:
Phenylalanine:
Histidine
Cho tích lũy.
100
57
59
17
68
58
101
50
32
Cho duy trì
100
120
152
26
70
82
72
54
32
Baker
,1997
Slide 87
Sự thay đổi Ideal Protein,
IP theo tuổi
• Nhu cầu duy trì tăng lên theo sự gia
tăng tích lũy từ giai đọan tăng
trưởng đến trưởng thành.
• Vì vậy, cũng có thay đổi IP (ideal
protein) từ heo sinh trưởng đến
trưởng thành.
Slide 88
Ideal Protein theo trọng lượng
khác nahu
Trọng lượng
Lysine:
Met+Cys:
Threonine:
Tryptophan:
Valine:
Isoleucine:
Leucine:
Phe+Tyr:
10-20kg
100
60
65
17
68
60
100
95
20-50kg
100
62
67
18
68
60
100
95
50-110 kg
100
64
70
19
68
60
100
Baker,
95
1997
Slide 89
Những lý luận mới về sự cân bằng
acid amin trong khẩu phần ăn.
1. Xác định nhu cầu acid amin dựa trên protein lý
tưởng “ideal protein”
2. Xác định nhu cầu acid amin dựa vào sự chuyển hóa
có liên quan giữa các acid amin với nhau.
3. Xác định nhu cầu acid amin dựa trên khả năng tiêu
hóa, giá trị tích lũy của các acid amin.
4. Các yếu tố ảnh hưởng đến tiêu hóa protein, phương
pháp xác định tỷ lệ tiêu hóa protein và acid amin.
5. Giá trị sinh học protein và phương pháp cân bằng
acid amin trong thức ăn hỗn hợp.
Slide 90
Protein lý tưởng và ý nghĩa của nó trong việc xác định nhu cầu và
cân bằng acid amin. (Nguồn tài liệu: Kemény Armand, 1966)
Heo
Acid amin
g/16g
Nitơ
Chuột
Gà
%
Ly=100%
g/16g
Nitơ
%
Ly=100%
g/16g
Nitơ
%
Ly=100%
Arginine
7,16
83
6,71
90
5,88
77
Histidine
2,67
31
1,96
26
2,17
29
Isoleucine
3,85
45
4,12
55
3,49
46
Leucine
7,18
83
6,63
89
6,46
85
Lysine
8,61
100
7,47
100
7,60
100
Methionine
1,78
21
1,79
24
1,71
23
Phenylalanine
3,79
44
3,95
53
3,69
49
Threonine
3,81
44
4,03
54
3,87
51
Tryptophan
0,75
9
0,76
10
0,77
10
Valine
6,03
70
6,71
90
5,51
73
Tyrosine
2,60
30
2,49
33
2,87
38
Cystine
1,01
12
1,78
24
1,41
19
Met. + Cys.
2,79
32
3,57
48
3,12
41
Phe. + Tyrosine
6,39
74
6,44
86
6,56
86
Slide 91
Hàm lượng acid amin cơ thể heo từng giai đoạn trọng lượng
Nguồn tài liệu: J.P.F. D’Mello, 1994)
Trọng lượng sống của heo ở các thời điểm phân tích (kg)
7,4*
Acid amin
20**
45***
g/16g
Nitơ
% so với
Lysine
g/16g
Nitơ
% so với
Lysin
g/16g
Nitơ
% so với
Lysine
Threonine
3.7
55
3.90
59
3.79
58
Valine
4.7
70
4.83
73
4.18
64
Methionine
1.65
24
1.92
29
1.95
30
Methionine + Cystine
2.9
43
3.06
47
2.87
44
Isoleucine
3.5
52
3.50
53
3.20
49
Leucine
6.8
101
7.22
110
6.80
104
Phenylalanine
3.7
55
3.92
60
3.62
56
Phenylalanine +
Tyrosine
6.45
96
6.59
100
6.28
96
Histidine
2.55
38
2.91
44
3.30
51
Lysine
6.75
100
6.58
100
6.51
100
Arginine
6.85
101
6.27
95
6.13
94
-
-
0.78
12
0.78
12
Tryptophan
Slide 92
Tỷ lệ các acid amin thiết yếu so với lysin
trong protein lý tưởng của heo
Acid amin
Lysine
Arginine
Histidine
Isoleucine
Leucine
Methionine
Methionine +
cystine
Phenylalanine
Phenylalanine +
tyrosine
Threonine
Tryptophan
Valine
Cho duy trì
Cho tăng
trưởng
Cho tổng
hợp sữa
Cho tổ chức
cơ thể
100
-200
32
75
70
28
100
48
32
54
102
27
100
66
40
55
115
26
100
105
45
50
109
27
123
55
45
45
50
60
55
60
121
93
112
103
151
26
67
60
18
68
58
18
85
58
10
69
Nguồn: Nutrient Requirements of Swine, 1998.
http://newton.nap.edu/books/0309059933/html/18.html
Slide 93
Tỷ lệ tối ưu các acid amin trong thức ăn
heo thịt theo các tác giả khác nhau
Acid amin
ARC*
(1981)
NRC
(1998)
CSIRO
(1987)
INRA
(1984)
5-20kg
20-50kg
50-100kg
100
100
100
100
100
100
100
Methionine
-
-
-
-
30
30
30
Met + Cys
50
55
50
60
60
65
70
Tryptophan
15
18
14
18
18
19
20
Threonine
50
60
60
60
65
67
70
Isoleucine
55
54
54
60
60
60
60
Leucine
100
102
100
72
100
100
100
Histidine
33
32
33
26
32
32
32
-
-
-
-
53
53
53
Phe + Tyro
96
93
96
100
95
95
95
Valin
70
68
70
70
68
68
68
-
-
-
-
42
36
30
Lysine
Phenylalanin
Arginin
Nguồn tài liệu: J.P.F.D’Mello et al (1994)
Baker & Chung (1992)
Slide 94
Tỷ lệ acid amin tối ưu trong thức ăn cho
gà con và gà giò thịt theo tiêu chuẩn NRC 1998
Gà thịt 10-21 ngày tuổi
Gà thịt 32-43 ngày tuổi
% of LYS
% of LYS
LYS
100
100
ARG
97
101
HIS
29
31
ILE
64
62
LEU
94
117
MET
35
36
MET + CYS
71
69
PHE + TYR
107
102
THR
63
65
TRP
16
18
VAL
67
75
Amino Acid
Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf
Slide 95
Tỷ lệ tối ưu acid amin cho gà thịt
theo các tác giả khác nhau
Amino
Acid
Tuổi gà
Baker
NRC
Austic
CVB
Mack
1993, 1996
1994
1994
1996
1999
0-21
ngày
21-42
ngày
0-21
ngày
21-42
ngày
0-21
ngày
0-42
ngày
20-40
ngày
Lys
100
100
100
100
100
100
100
Met
36
36
45
38
38
38
ND*
Met + Cys
72
75
82
72
72
73
75
Thr
67
70
73
74
62
65
63
Arg
105
108
114
110
96
105
112
Val
77
80
82
82
69
80
81
Ile
67
69
73
73
65
66
71
Leu
109
109
109
109
92
ND*
ND*
Trp
16
17
18
18
18
16
19
His
32
32
32
32
24
ND*
ND*
Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf
ND* chưa xác định
Slide 96
Tỷ lệ tối ưu các acid amin cho gà chuyên trứng
và chuyên thịt dựa trên tiêu chuẩn NRC, 1984
Gà giống chuyên trứng (tuần)
Acid amin
Gà thịt (tuần)
0-6
6-14
14-20
Gà đẻ
0-3
3-6
6-8
Lysine
100
100
100
100
100
100
100
Met + Cys
70.6
83.3
88.9
85.9
77.5
72.0
70.6
Tryptophan
20.0
23.3
24.4
21.9
19.2
18.0
20.0
Threonin
80.0
95.0
82.2
70.3
66.7
74.0
80.0
Leucine
117.6
138.3
148.9
114.1
112.5
118.0
117.6
Isoleucine
70.6
83.3
88.9
78.1
66.7
70.0
70.6
Arginine
117.6
138.3
148.9
106.3
120.0
120.0
117.6
Histidine
30.6
36.7
37.8
25.0
29.2
30.0
30.6
Phe + Tyr
117.6
138.3
148.9
125.3
111.7
117.0
117.6
Valine
72.9
86.7
91.1
85.9
68.3
72.0
72.9
Nguồn: J.P.F.D’Mello et al (1994)
Slide 97
Tỷ lệ các acid amin trong cơ thể
và trong trứng gà
Toàn bộ gà mái
Trong cơ
Lòng trắng
Lòng đỏ
Lysin
100
100
100
100
Met + Cys
83.1
48.1
95.9
55.2
Tryptophan
20.8
12.9
23.1
20.0
Threonine
73.4
50.0
72.1
72.1
Leucine
126.4
92.6
124.8
111.0
Valine
98.2
64.0
72.5
54.2
Isoleucine
90.1
67.2
77.3
66.9
Phe. + Tyr.
141.7
92.4
142.4
107.5
Histidine
34.9
33.0
35.4
32.9
Arginine
87.4
70.0
86.0
97.7
Acid amin
Nguồn: J.P.F.D’Mello et al (1994)
Slide 98
Tỷ lệ tối ưu các acid amin
trên gà đẻ trứng theo các tác giả khác nhau
Amino Acid
NRC(1994)
MN(1998)
CVB(1996)
Lysine
100
100
100
Methionine
43
49
50
Met + Cys
84
81
93
Arginine
101
130
-
Isoleucine
94
86
79
Threonine
68
73
66
Tryptophan
23
20
19
Valine
101
102
86
Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf
Slide 99
Tỷ lệ tối ưu các acid amin cho các loài
gia cầm khác nhau
Gà Tây*
Vịt**
Chim Cút*
Lysine
100
100
100
Met + Cys
57.7
83.2
57.7
Tryptophan
15.4
19.1
16.9
Threonine
60.8
66.3
78.5
Leucine
115.4
132.6
130.0
Valine
72.3
88.8
73.1
Isoleucine
65.4
77.5
75.4
Phe. + Tyrosin
107.4
143.8
138.5
Histidine
35.4
43.8
27.7
Arginin
96.2
94.4
96.2
Acid amin
Nguồn tài liệu: * Tính tóan từ NRC (1984), ** Tính tóan từ ARC (1975).
Slide 100
Thành phần acid amin trong protein cơ thể bò
thịt không có chất chứa trong đường tiêu hóa
Acid Amin
Thân thịt
Cơ quan nội tạng
Phần còn lại
Toàn bộ cơ thể
Arg
6.02 ± 0.66
7.55 ± 0.41
8.44 ± 0.26
6.81 ± 0.44
His
3.20 ± 0.19
2.61 ± 0.24
1.37 ± 0.10
2.69 ± 0.13
Isol
4.43 ± 0.92
4.32 ± 0.13
2.70 ± 0.09
4.02 ± 0.57
Leu
8.12 ± 0.23
4.32 ± 0.13
5.58 ± 0.25
6.96 ± 0.13
Lys
8.22 ± 0.35
7.75 ± 0.42
5.07 ± 0.25
7.43 ± 0.23
Met
2.31 ± 0.13
2.00 ± 0.06
1.19 ± 0.07
2.01 ± 0.07
Phe
4.18 ± 0.17
4.78 ± 0.22
3.11 ± 0.13
4.03 ± 0.13
Thr
4.24 ± 0.16
4.15 ± 0.17
3.28 ± 0.13
4.01 ± 0.08
Val
5.50 ± 0.18
6.38 ± 0.50
4.06 ± 0.19
5.30 ± 0.12
Trp
1.05 ± 0.39
1.11 ± 0.35
0.43 ± 0.04
0.82 ± 0.22
SEAA
47.27 ± 2.44
44.95 ± 2.80
35.05 ± 1.37
44.06 ± 1.13
Slide 101
Thành phần acid amin trong
“ideal protein” của bò thịt
Acid Amin
% Trong protein của
toàn bộ cơ thể
% so với lysin
Arginin
6.81
92
Histidin
2.69
36
Isoleucin
4.02
54
Leucin
6.96
94
Lysin
7.43
100
Methionin
2.01
27
Phenylalanin
4.03
54
Threonin
4.01
54
Valin
5.3
71
Tryptophan
0.82
11
SEAA
44.06
593
Slide 102
Mối quan hệ giữa lysin với các acid amin
trong “Ideal protein” của bò thịt
% so với Lysin
120
100
80
60
% so với Lysin
40
20
0
Arg
His
Isol
Leu
Lys
Met
Phe
Thr
Val
Trp
Slide 103
Tỷ lệ acid amin trong thức ăn cá
dựa trên thành phần acid amin trong protein cá
Mức protein trong thức ăn (%)
25
30
35
40
45
50
55
% A. amin
trong
protein cá
Arginine
1.07
1.29
1.51
1.72
1.94
2.15
2.37
12.3
Histidine
0.45
0.55
0.64
0.73
0.82
0.91
1.00
5.2
Isoleucine
0.70
0.84
0.98
1.12
1.26
1.40
1.54
8.0
Leucine
1.28
1.53
1.79
2.04
2.30
2.55
2.81
14.6
Lysine
1.49
1.77
2.07
2.37
2.66
2.96
3.25
16.9
Methionine
0.48
0.58
0.67
0.77
0.87
0.96
1.06
5.5
Cystine *
0.17
0.21
0.24
0.28
0.31
0.35
0.38
2.0
Phenylalanine
0.73
0.87
1.02
1.16
1.31
1.45
1.60
8.3
Tyrosine *
0.58
0.69
0.81
0.92
1.04
1.15
1.27
6.6
Threonine
0.80
0.97
1.13
1.29
1.45
1.61
1.77
9.2
Tryptophan
0.15
0.18
0.21
0.24
0.27
0.30
0.33
1.7
Valine
0.83
1.00
1.16
1.33
1.50
1.66
1.83
9.5
Các acid amin
Albert G.J. Tacon, 1987
THE NUTRITION AND FEEDING OF FARMED FISH AND SHRIMP - A TRAINING MANUAL
1. THE ESSENTIAL NUTRIENTS . FAO.. G O V E R N M E N T C O O P E R A T I V E P R O G R A M M E
Slide 104
Tỷ lệ acid amin trong thức ăn của tôm
dựa trên thành phần acid amin trong protein của tôm
Mức protein trong thức ăn (%)
25
30
35
40
45
50
55
% A. amin
trong
protein tôm
Arginine
1.36
1.63
1.90
2.17
2.44
2.71
2.98
15.5
Histidine
0.38
0.46
0.54
0.62
0.69
0.77
0.85
4.4
Isoleucine
0.59
0.71
0.83
0.95
1.07
1.19
1.31
6.8
Leucine
1.22
1.47
1.71
1.96
2.20
2.45
2.69
14.0
Lysine
1.29
1.54
1.80
2.06
2.31
2.57
2.83
14.7
Methionine
0.47
0.57
0.66
0.76
0.85
0.95
1.04
5.4
Cystine *
0.24
0.28
0.33
0.38
0.42
0.47
0.52
2.7
Phenylalanine
0.67
0.81
0.94
1.08
1.21
1.35
1.48
7.7
Tyrosine *
0.68
0.82
0.96
1.09
1.23
1.37
1.50
7.8
Threonine
0.84
1.01
1.18
1.34
1.51
1.68
1.85
9.6
Tryptophan
0.24
0.28
0.33
0.38
0.42
0.47
0.52
2.7
Valine
0.74
0.89
1.04
1.19
1.34
1.49
1.64
8.5
Các acid amin
Albert G.J. Tacon, 1987
THE NUTRITION AND FEEDING OF FARMED FISH AND SHRIMP - A TRAINING MANUAL
1. THE ESSENTIAL NUTRIENTS . FAO.. G O V E R N M E N T C O O P E R A T I V E P R O G R A M M E
Slide 105
Tối ưu hóa nhu cầu acid amin trong TĂ để:
- Tiết kiệm protein trong chăn nuôi động vật
- Hạn chế sự thải tiết ra môi trường các chất độc hại (N,P,S)
1. Cân đối nhu cầu acid amin theo loài động vật.
(Trẻ em ngoài 8 loại còn thêm 2: Arg. và Val).
Cá
Cystein Cystin
Thyrosine:
Thyroxine
Adrenalin
Slide 106
2. Sử dụng chất khung có cấu trúc tương tự acid amin
để tổng hợp được acid amin thiết yếu, hạn chế sự thải
Nitrogen ra môi trường.
H 2C
S
CH3
H 2C
CH 2
+
HC
OH
COOH
Methionin-Hydroxy Analag
MHA
NH 3
S
CH3
CH 2
HC
NH2
+
H 2O
COOH
Methionin
Ý nghĩa của phản ứng trên là: Giảm thải NH3 ra môi trường
Khả năng chuyển đổi từ MHA thành
DL-Methionine vào khoảng 65%
(Nguồn: Degussa, Info for Feed Ind., Vol.02, No 02, Aug. 2001.
www.aminoacidsandmore.com
Slide 107
3. Từ acid amin này có thể chuyển hóa sang acid amin
khác theo hướng 1 chiều hay thuận nghịch.
Có thể dựa theo nguyên tắc này để tiết kiệm acid amin thiết yếu trong tính
toán tối ưu hóa khẩu phần, giảm thiểu hải Nitrogen ra môi trường.
Nhờ PƯ này mà cơ thể tổng hơp protein khác với protein trong thức ăn, tạo nên
đặc hiệu sinh học cho loài, cá thể.
Cách trình bày
Nhu cầu A. amin
OH
CH 2
HC
Phenylalanine
Phe. + Tyrosin
CH 2
NH2
HC
COOH
NH2
COOH
Phenylalanin
Tyrosine
45%
B6
Methionin Homocystin + Serin Cystation Cystein Cystin
+
H 2N
CH 2
COOH
Glycine
Formaldehyd
_ Formaldehyd
HO
CH 2
Serine
CH
NH2
COOH
Methionine
Met. + Cystin
Glycine + Serine
Slide 108
Giới thiệu phần mềm tra cứu Acid amin
sử dụng trong tính toán, tối ưu hóa khẩu
phần thức ăn chăn nuôi
Chức năng của phần mềm:
-Tra cứu nhanh thành phần acid amin trong thức ăn
-Acid amin t63ng số
-Acid amin tiêu hóa
-So sánh thành phần acid amin trong protein của thức ăn
-Hiệu chỉnh hàm lượng a. amin theo protein và tương quan
Slide 109
Acid amin tiêu hóa và ý nghĩa trong tổng hợp protein cơ
thể. Tỷ lệ tiêu hóa của mỗi acid amin trong protein không
giống với tỷ lệ tiêu hóa protein chứa nó Link EVAPIG
Xác định tỷ lệ tiêu hóa acid amin bằng phương pháp “hồi tràng” để tránh sự
biến đổi acid amin của vi sinh vật ruột già. Sau đó xây dựng phương trình
tương quan giữa tiêu hóa protein và acid amin. Phần mềm AminoDat trợ giúp
Link AminoDat 1.1
Slide 110
Sự trao đổi chất của
Một số acid amin đặc biệt
Những bệnh tật do rối loạn
chuyển hóa acid amin
Slide 111
Vai trò sinh học đặc biệt và
sự chuyển hóa các acid amin
có chứa lưu huỳnh
Từ acid amin có chứa S, chuyển hóa ra
thành các hoạt chất sinh học quan trọng
trong cơ thể để chống lại stress oxyhóa,
đồng thời cũng hình thành các phân tử
Biomarker báo hiệu tình trạng sức khỏe
(J. James, PhD. 2003)
Slide 112
Sự chuyển hóa Acid amin có chứa lưu huỳnh
Methionine
Synthase
(Vit. B12-dep.)
NH3+
CH 3SCH 2CH 2CHCO 2 + FH4
NH3+
HSCH 2CH 2CHCO 2 + 5-Methyl
FH4
L-Homocysteine
Methionine
(Essential)
CO 2 -
Cystathionine
b-synthase
(PLP-dep.)
NH3+
OH
-
CH 3CHCH 2CO 2
b-Hydroxybutyrate
+
H C NH3 +
Serine
CH2 OH
NH3 +
Cystathionine
lyase
SCH 2CH 2CHCO 2
-
HSCH 2CHCO 2
Cysteine
(Non-essential)
CH2 CHCO2 NH3 +
Cystathionine
Slide 113
Homocysteine
Homocysteinuria
• Ít thấy; gây ra thiếu hụt cystathionine b-synthase
• Hư hỏng thủy tinh thể
• Chậm phát triển trí não
• Gây chứng loãng xương
• Gây bệnh tim mạch
Tử vong
Homocystein với bệnh tim mạch
Mức homocysteine cao trong máu có liên quan với
bệnh tim mạch
• Có thể có liên quan đến sự thiếu hụt folate (B9)
• Folate làm tăng sự chuyển hóa homocysteine
thành methionine
Slide 114
Tác động của stress Oxyhóa đến sự tiêu hao và chuyển Sulfure của Methionine
Methionine
THF
Protein synthesis
SAM
MS
B12
5-CH3THF
Methylation of DNA, RNA,
Proteins, Catecholamines,
Phospholipids, Creatine
MTase
BHMT
Betaine
Choline
SAH
SAHH
Adenosine
Homocysteine
THF: tetrahydrofolate
B6
CBS
Cystathionine
Cysteine
Enzymes
Glutathione
AK
AMP
ADA
Inosine
S-Adenosylmethioine (SAM)
S-Adenosyl-L-homocysteine (SAH)
S-Adenosyl-L-homocysteine hydrolase
(SAHH)
Con đường
chuyển sulfure
Glutathione dạng khử GSH – GSSG Glutathione dạng oxyhóa Xấu
Slide 115
Nguồn phát sinh gốc tự do oxygen và sự tổn thương tế bào
Viêm nhiểm cấp
Tia xạ
Tuổi
Thiếu máu cục bộ
Tế bào tổn thương
Nồng độ O2 cao
Hút thuốc lá (O3, NO2
Hóa chất dược liệu
Viêm nhiễm mạn tính
= Oxidative Stress
Slide 116
Cơ chế gián tiếp gây tổn thương tế bào do tác động của stress oxyhóa
H2O vào làm
căng phòng TB
Tăng thẩm lậu
Na+ vào trong TB
Nhiều Ion Ca++
Chui vào trong TB
Slide 117
Cơ chế phòng thủ chống lại gốc tự do của tế bào
Glutathione
Glutathione
Glutathione
Glutathione
Cytoplasm
Cytoplasm
Glutathione
Glutathione
Glutathio
Glutathione
ne
Glutathione
Slide 118
Cân bằng giữa sự phòng thủ và stress oxyhóa
Oxidative Stress
Hydroxyl Radical
Hydrogen Peroxide
Superoxide
ONOOGSSG
4HNE
LOONO-
Antioxidant Defense
Superoxide Dismutase
GSH Peroxidase
GSH Reductase
Vitamin E
Vitamin C
Lipoic Acid
GSTs
GSH
Slide 119
Oxidative Stress
Hydroxyl Radical
Hydrogen Peroxide
Superoxide
ONOOGSSG
4HNE
LOO-
Tổn thương
làm chết TB
Phòng thủ bởi Antioxidant
Superoxide Dismutase
GSH Peroxidase
GSH Reductase
Vitamin E
Vitamin C
Lipoic Acid
GSTs
GSH
Slide 120
Chức năng chống oxyhóa của GLUTATHIONE
Major intracellular antioxidant: H2O2, superoxide,
(active)
(inactive)
hydroxyl radical, peroxynitrite,
membrane lipid peroxidation
Slide 121
Chức năng khử độc của GLUTATHIONE
Mẹ/Thuốc ngừa thai/Phơi nhiểm ung thư
GST
Kim loại nặng
Glutathione kết hợp
Glutamine
Glycine
Mercapturic Acid
(Cysteine conjugate)
Bile and Urine Excretion*
Cysteine tổn thất đồng nghĩa với sự gia tăng nhu
cầu cho tổng hợp glutathione mới, có liên quan đến
sự bài thải lưu huỳnh ra nước tiểu nhiều
Detoxification: Hg, As, Pb, Cd bind to thiol (SH) group; Metal-cysteine conjugates excreted
Slide 122
Cysteine tạo ra các hợp chất giải độc
Methionine
Homocysteine
Cystathionine
CYSTEINE
Glutathione
Sulfate
Metallothionein
Coenzyme A
Alpha Lipoic Acid
Taurine
Slide 123
DMG/One
Carbon Cycle
Homocysteine (xấu)
Choline
Methyl-THF
methyl-tetrahydrofolate
TMG/Betaine
B12
Methionine
Synthase
Betaine Homocysteine
Methyl Transferase
Methionine
S-Adenosylmethioine (SAM)
Phản ứng chuyển Methyl
Sự methyl hóa DNA cần thết cho biểu lộ gene
Sự methyl hóa màng Lipid cần thiết cho tế bào
Slide 124
Ảnh hưởng của quá trình methyl hóa
DNA đến sự phòng ngừa ung thư
Sửa chữa DNA
Chuyển hóa chất
gây ung thư
Điều hòa
Hormonal
DNA
Methylation
Sự biệt hóa tế bào
Chu kỳ tế bào
Apoptosis
(Lập trình cho cái chết tế bào)
Slide 125
Hợp chất hoạt tính sinh học trong thực phẩm
& quá trình methyl hóa DNA
Nutrients
Đa dạng
Polymorphisms
S-Adenosylmethioine
CpG
SAH
SAM
DNA Methyltransferase
Me-CpG
DNA Demethylation
Nutrients?
Kích thích
+
Tumor
- Ức chế
Slide 126
LTR Hypermethylated
LTR Hypomethylated
Chuột màu nâu
được bổ sung
với
Yellow Mouse
Nguy cơ cao với: ung thư,
tiểu đường, béo phì & giảm
thấp tuổi thọ.
Cooney J. Nutr. 2002 (In Press)
Zinc,
methionine,
Betaine,
choline,
Folate,
B12
Agouti Mouse
Nguy cơ rất thấp với:
ung thư, tiểu đường,
béo phì và kéo dài
tuổi thọ
http://www.cancer.gov/prevention/nutrition/rfa03016.ppt
Slide 127
Những nhân tố gây ra stress oxyhóa
trong những đứa trẻ mắc bệnh tự kỷ
Sự
viêm nhiểm
Gene
Bệnh
tâm thần
Môi trường
Hormone
Thời gian
Viêm nhiểm ruột,
Viêm nảo, thần kinh
Hư hại chức năng
kháng thể
Jill James, PhD http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt
Slide 128
Các yếu tố có liên quan
đến bệnh tâm thần tự kỷ.
Bệnh tự kỷ
Hình thái di truyền
Sai lệch quá trình
Methylation
Phơi nhiểm kim loại nặng
Richard Deth, PhD
Sưng, viêm
+
Stress oxyhóa
http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt
Slide 129
Homocysteine và bệnh
Xơ vữa động mạch
• Thí nghiệm trên động vật và những nghiên cứu
trên người cho thấy homocysteine làm:
–
–
–
–
–
Tăng stress oxyhóa.
Gây bất thường màng giữa và tổn thương mạch máu.
Tăng phản ứng viêm.
Tăng nhanh tế bào cơ trơn.
Nâng cao sợi huyết (thrombogenicity) dễ gây tắt
nghẽn mạch máu.
Slide 130
Homocysteine và bệnh mạch vành
CVD
• Nhân tố làm tăng homocystein (hyperhomocysteinemia) bao
gồm:
–
–
–
–
–
–
–
–
–
–
–
–
Nhân tố di truyền – “thermolabile MTHFR”
Sự thiếu hụt vitamin nhóm B, đặc biệt Choline, Betaine, Folate, B12
Tiêu thụ methionine tăng quá nhu cầu.
Tuổi tăng cao
Nam giới
Giai đoạn tiền mãn kinh
Hút thuốc lá
Suy giảm chức năng thận
Nhược năng tuyến giáp (Hypothyroidism)
Tiểu đường (Diabetes)
Một số trường hợp viêm nhiểm.
Do thuốc (drugs)
Slide 131
Homocysteine là những điểm tới hạn
đối với quá trình methyl hóa và giải độc
Oxyhóa khử (Redox)
Methylation
Glutathione
S-adenosylmethionine
Cysteine
Methionine
Cystathionine
Methionine
Synthase
HCY
Cystathionine
b-Synthase
Adenosine
S-adenosylHomocysteine (SAH)
Richard Deth, PhD
http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt
Slide 132
Sự viêm nhiểm gây ra stress oxyhóa và sự thay đổi HCY
theo hướng tổng hợp nhiều glutathione
Oxyhóa khử (Redox)
Methylation
Glutathione
S-adenosylmethionine
Cysteine
Methionine
Cystathionine
Methionine
Synthase
HCY
Cystathionine
b-Synthase
Adenosine
S-adenosylHomocysteine (SAH)
Richard Deth, PhD
http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt
Slide 133
4.2. Một số acid amin có vai trò đặc
biệt, có tác dụng tăng cường khả năng
phòng chống bệnh tật
• Dimethylglycine (DMG) là dẫn xuất của
acid amin đơn giản glycine đã được
methyl hóa.
Cấu trúc của glycine
H
Cấu trúc của N,N-Dimethylglycine (DMG)
N-CH2-C=O
H
OH
http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt
CH3
N-CH2-C=O
CH3
OH
Slide 134
Vai trò trao đổi chất của DMG
• Giúp quá trình Methyl hóa
– Nguồn cung Methyl gián tiếp – Sự chuyển methyl
– Nguồn cung dạng hợp chất 2 Carbon
• Sứ giả hóa học trên vị trí Receptor tế bào
• Adaptogen / Antistress
• Cung ứng khối xây dựng cho sự tổng hợp sinh học
của nhiều phân tử có hoạt tính sinh học như:
SAMe, Glutathione và Creatine.
Slide 135
Vai trò chống oxyhóa của Glutathion GSH
phụ thuộc vào hoạt động Co-enzyme NADPH
Protein-SSG
Protein-SH
Thiol
Transferase
NADP
GSSG
Reductase
(Reduced/
Reactivated GSH
Glutathione)
GSSG (Oxidized
Glutathione)
NADPH
H2O2
GSH
Peroxidase
2H2O
Slide 136
Có thể tạo ra GSH, chất chống
oxyhóa nguyên khai của tế bào
Glycine
Có thể dùng để tạo ra Phosphocreatine,
nguồn năng lượng nguyên khai của cơ.
Hạt động như là ức chế truyên dẫn TK
Methionine
Là Acid amin thiết yếu.
Có thể sử dụng sản xuất ra SAMe, tác
nhân methyl hóa sơ khai trong cơ thể.
DMG
Serine
Giúp chuyển hóa homocysteine thành
cysteine, sử dụng để sản xuất ra GSH
SAMe
Là tác nhân methyl hóa nguyên khai
trong cơ thể
Glutathione
Cysteine
GSH là chất chống oxyhóa
nguyên khai của cơ thể
Có thể được dùng để tạo ra GSH
Là methyl donor gián tiếp
Sarcosine
Bẻ gãy thành glycine
Slide 137
Hiệu quả của việc bổ sung DMG
• Tạo sự methyl hóa (Methylation Pathway)
• Hiệu quả lên hệ thống kháng thể (Immune System)
• Hiệu quả lên hệ thần kinh (Neurological Pathways)
• Có vai trò khử độc tố (Detoxification)
http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt
Slide 138
Sự Methyl hóa chủ yếu cho:
•
•
•
•
•
•
•
Mức SAMe/Homocysteine khỏe mạnh
Sự khử độc/Chức năng gan
Tổng hợp và sửa chữa RNA, DNA
Mạng lưới thần kinh (Neuronal Network)
Tổng hợp Hormone/Vitamin
Sản xuất ra Phosphocreatine, nguồn năng lượng cơ
Sản xuất yếu tố truyên dẫn thần kinh
(Neurotransmitter)
• Giúp đở chức năng kháng thể (Immune Function)
• Giúp sự biểu lộ gen (Gene Expression)
• Làm tín hiệu qua màng tế bào, tăng tính thấm, chuyển
vận qua màng.
Slide 139
Sự suy yếu Methyl hóa có liên hệ đến
chứng ASD (Atrial Septal Defect)
(ASD =Khiếm khuyết vách ngăn tâm nhĩ)
• Hiện tượng nhiều hình thái (Polymorphisms) trong
phản ứng chuyển methyl cao hơn trong chứng ASD
• Chất trung gian của sự methyl hóa không bình thường
trong trường hợp ASD
• Kim loại độc hại ức chế sự methyl hóa
• Chất bổ sung giúp cho quá trình methyl hóa có tác
dụng cải thiện chứng bệnh ASD
• Sự không bình thường của quá trình Methyl hóa có
thể ảnh hưởng đến hoạt động thần kinh có liên quan
đến nhận thức và khả năng học tập, có thể rơi vào tình
trạng bệnh tâm thần.
Slide 140
Kết quả nghiên cứu về
hợp chất DMG lên cơ thể.
Ứng dụng
Đáp ứng trao đổi chất (Metabolic Response)
Điều biến Immune
Cải thiện đáp ứng miễn dịch (kháng thể)
Tăng chức năng tế bào B, T & điểu chỉnh Cytokine
Bệnh truyền nhiểm
Tăng đáp ứng kháng thể (Immune Response)
Phòng thủ tế bào
Tự miễn dịch
Bảo vệ bằng cách chống oxyhóa
Chống hoạt động tế bào ung thư & phòng di căn
Giảm kháng thể Antinuclear (Antinuclear Antibodies)
Điều chỉnh sản xuất Cytokine
Khử độc & hỗ rợ gan
Methyl hóa các độc tố
Giúp đở loại trừ giảm oxy huyết (Hypoxia)
Cải thiện tuần hoàn lưu thông máu huyết
Năng lượng trao đổi
Nâng cao khả năng chịu đựng & hoạt bát tinh thần.
Cải thiện sự sử dụng Oxygen & giảm Acid Lactic
Tâm thần/lên cơn
Cải thiện sự giao tiếp ngôn ngữ/quan hệ xã hội/Trạng thái
hôn mê.
Giảm sự lên cơn thần kinh.
Slide 141
Hệ thống kháng thể và DMG
• Trường Đại học Y khoa Nam Carolina:
– Cải thiện kháng thể trên chuột khi chủng vaccine thương hàn
– Tăng sản xuất Lymphocyte trên người
– Nâng cao tìm lực miễn dịch dịch thể và miễn dịch tế bào trên
người khi chủng vaccine Pneumovax.
References:
Graber, C.D., Goust, J.M. Glassman, A.D., and Kendall, R.V. Journal of Infectious Disease,
143:101, 1981.
Kendall, R.V., and Graber, C.D. N,N-Dimethyglycine and Use In Immune Response, U.S.
Patent #4,385,068, May 1983.
http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt
Slide 142
4.3. Phenylalanine and Tyrosine
Phenylalanine
(Essential)
N
H2 N
NH3 +
+
H2O
HN
Phenylalanine-4Monooxygenase
(Phenylalanine
hydroxylase)
CH2 CHCO2Tyrosine
(Non-essential)
HO OH
NADP+
NADPH + H+
H2 N
NH3+
Tetrahydrobiopterin
CHCHCH3
N
H
O
HO
H
H
CH2 CHCO2 O2
H
N
N
N
Dihydrobiopterin
+
HN
O
N
H
CHCHCH3
HO OH
Slide 143
Bệnh Phenylketonuria (PKU)
• Thiếu men Phenylhydroxylase nên không chuyển hóa
được phenylalanine
• Tỷ lệ người mắc bệnh 1/16.000 người sinh ra ở U.S.
• PKU làm chậm phát triển tinh thần, gây hại não bộ
• Xử lý: Giới hạn thức ăn có chứa nhiều phenylalanine.
• Test sàn lọc tất cả những trẻ sơ sinh để có lời khuyên
chế độ dinh dưỡng thích hợp trên các Ban của US.
Tyr
Phe
Transamination
O
Phenylpyruvate
(urine)
CH2 CCO2-
Slide 144
Cơ chế sinh bệnh
Phenylketonuria (PKU)
•
•
•
•
Rối loạn di truyền do nghèo phenylalanine hydroxylase
Làm tăng hàm lượng phenylalanine trong cơ thể
Điều này gây ra ức chế hấp thu tryptophan và tyrosine.
Như thế, rất ít tyrosine đi vào trong não, gây ra thiếu hụt
tyrosine.
• Tyrosine là chất tiền khởi của catecholamines, như thế sẽ
rất ít dopamine, norepinephrine và epinephrine được sản
xuất ra.
• Điều này sẽ dẫn đến sự chậm trể phát triển trí não.
• PKU có thể được kiểm soát bởi khẩu phần giảm thấp
phenylananine.
Slide 145
Tyrosine vàs sự tổng hợp Catecholamine
catecholamines are epinephrine (adrenaline), β-agonist
HO
Tyr hydroxylase
NH3+
NH3+
CH2 CHCO2 -
O2
HO
Dihydroxyphenylalanine
(DOPA)
DOPA
decarboxylase
Epinephrine
(Adrenaline)
CHCH2 NHCH3
OH
CH2 CHCO2-
HO
Tyrosine
HO
Catechol
HO
Methyl
transferase
S-Adenosylhomocysteine
Dopamine
hydroxylase
HO
CH2 CH2 NH2
HO
HO
CO2
Dopamine
SAM
HO
DOPA, dopamine, norepinephrine,
and epinephrine are all neurotransmitters
CHCH2 NH2
OH
Norepinephrine
Slide 146
L-DOPA trong chứng Parkinsonism
Máu
L-DOPA
Não
L-DOPA
Dopamine
HO
CH3
HO
Blocks
CH2 -C-CO2 H
Carbidopa
NHNH2
Dopamine
Parkinsonism có liên hệ với sự giảm
dopamine trong não thông qua mất
neurons trong hạch cơ bản TK.
Carbidopa + L-DOPA
Hàng rào máu não
Slide 147
Monoamine Oxidase (MAO)
(Sinh học trao đổi chất não bộ)
HO
MAO
HO
(trong mitochondria)
CHCH2 NHR'
HO
CHCHO
HO
R
R
OH
OH
H
R’
H
Norepi
CH3 Epi
H
Dopamine
MAO ức chế (e.g., tranylcypromine), sử dụng
trong điều trị chứng bệnh trầm cảm.
Mức dopamine và norepi cũng như Serotonin
trong não.
R
Aldehyde
dehydrogenase
HO
HO
CHCO2 H
Urinary
metabolite
R
R=OH Vanillylmandelic acid (VMA)
R=H Homovanillic acid (HVA)
Slide 148
Tyramine
OH
MAO
CH2 CH2 NH2
OH
CH2 CHO
Tyramine
Tyramin gây tăng huyết áp)
• Tyramine được tìm thấy trong tự nhiên như phomat;
trong bia và trong rượu vang đỏ.
• Tyramine khi ăn vào có thể gây lên cơn cao huyết áp
trong một số người đã uống chất ức chế MAO vì nó
giải phóng ra norepi
Slide 149
Catechol-O-Methyl Transferase
(COMT)
HO
HO
COMT
CHCH2 NHR'
R
Active
catecholamine
HO
CHCH2 NHR'
CH3 O
SAM
S-Adenosylhomocysteine
R
Inactive
metabolite
• COMT tìm thấy trong tế bào chất (cytoplasm)
• Hoạt tính có giới hạn của catecholamines
• Sự sản xuất và thải tiết Catecholamine là kết quả từ
hoạt động tổng hợp của MAO và COMT
• Sự ức chế COMT (ví dụ như thuốc tolcapone) được
sử dụng trong điều trị bệnh Parkinson
Slide 150
Sự hình thành Acid Homogentisic
HO
HO
NH3+
Transamination
O
CH2 CCO2-
CH2 CHCO2 -
Tyrosine
p-Hydroxyphenylpyruvate
O2
Deficient in
alkaptonuria
Cleavage of
aromatic ring
Homogentisate
dioxygenase
OH
CO2
CH2 CO2-
O2
Fumarate + acetoacetate
p-Hydroxyphenylpyruvate
dioxygenase
(ascorbate-dep.)
OH
Homogentisate
Slide 151
Bệnh Alkaptonuria
• Do thiếu enzyme “homogentisate dioxygenase”
• Nước tiểu sẩm màu so với bình thường
• Sự oxyhóa acid homogentisic
• Không có triệu chứng bệnh giai đoạn ấu thơ
• Xu hướng gây ra viêm khớp khi đến tuổi
trưởng thành.
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt
Slide 152
Bệnh rối loạn chuyển hóa
phenylalanine và tyrosine
Phenylalanine
BH4
Fumarylacetoacetate
BH2
Pigmentation
p-Hydroxyphenylpyruvate
Tyrosine
L-Dopa
Maleylacetoacetate
Homogentisate
Phenylketonuria – phenylalanine hydroxylase/BH4 synthesis (Bệnh tk PKU bẩm sinh)
Tyrosinemia type II (Richner-Hanhart) - tyrosine aminotransferase (tủa Tyr. ở da, mắt)
Tyrosinemia type III tyrosine không chuyển hóa được lắn đọng trong nhiều cơ quan)
Alkaptonuria – homogentisate oxidase (enzyme homogentisate 1,2-dioxygenase), viêm khớp
Tyrosinemia type I (Thiếu enzyme fumarylacetoacetichy drolase, gây viêm xơ gan.
Albinism - tyrosine hydroxylase {tyrosinase}Bệnh bẩm sinh thiếu sắt tố trên da, tóc, mắt…
do rối loạn chuyển hóa tyrosine
http://www.biochem.arizona.edu/classes/bioc801/power/lec23.ppt
Slide 153
Bệnh Phenylketonuria
Là bệnh bẩm sinh thường gặp nhất, khiếm khuyết trao đổi
chất của acid amin.
Hàm lượng phenylalanine huyết cao, tổn thương thần kinh.
Các hợp chất đáng chú ý như: phenylpyruvate, phenyllactate,
phenylacetate, chất tạo ngọt Aspartame có thể gây hại cơ thể.
Tính độc hại não bộ: làm giảm sự hấp thu những acid amin
có nhân thơm khác mà cơ thể rất cần.
Gây ra sự thiếu hụt Tyrosine từ đó gây ra thiếu sắc tố
melanin (hypopigmentation).
Hậu quả của bệnh này có thể gây ra có tật nguyền.
Slide 154
Đứa trẻ với bệnh phenylketonuria – Khẩu phần không
thích hợp có thể làm chậm trể sự phát triển cơ thể.
http://www.biochem.arizona.edu/classes/bioc801/power/lec23.ppt
Slide 155
Bệnh Alkaptonuria
Đây cũng là bệnh bẩm sinh, được phát hiện rất sớm từ năm 1900
Homogentisate xuất hiện trong nước tiểu
Sụn và lỗ tai biến đổi chuyển sang màu đen
Ochronosis mắt
trong bệnh nhân alkaptonuric
Polymerized homogentisate
Trong sụn lỗ tai
Slide 156
Bệnh bạch tạng (Albinism)
Dạng lông mi, lông mài trắng hoặc không có sắc tố da
Do thiếu hụt tyrosinase (tyrosine hydroxylase) kinh niên
Sources: www.lowvision.org/albinism.htm
http://home.clara.net/knowlton/family/Albinism/bianca.htm
Slide 157
Sự hình thành Melanin
HO
Tyr. hydroxylase
NH3+
CH2 CHCO2 -
HO
NH3+
O2
Tyrosine
CH2 CHCO2-
HO
DOPA
Tyrosinase
O
Melanin
(Black polymer)
Highly colored
polymeric
intermediates
O
Melanin hình thành trên da (melanocytes), mắt, và tóc
Melanin trên da có tác dụng bảo vệ chống tia sáng mặt trời
Albinism: Một số người thiếu enzyme tyrosinase do di truyền
CH2CHCO2+ NH3
Dopaquinone
Slide 158
4.4. Vai trò sinh học của
tryptophan
Tryptophan có vai trò quan trọng:
Tạo ra serotonin trong hoạt động thần kinh
Tạo ra Melatonin
Tổng hợp Acid Nicotinic
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt
Slide 159
L-Tryptophan
• Là chất bổ sung thực phẩm để xúc tiến tạo serotonin
• Thiếu L-Tryptophan là điều bất hạnh (1989):
• Hội chứng đau cơ Eosinophilia (EMS)
• Đôi khi đau cơ chổ khớp
• Tình trạng yếu đuối
• Sưng tấy cách tay và chân
• Sốt
• Phát ban da
• Thiếu tryptophan có thể gây thiếu vitamin PP
• Hàng trăm trường hợp; đôi khi tử vong
• Phát hiện dấu vết nhiểm
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt
Slide 160
Sự chuyển hóa tryptophan thành vitamin PP
Sự chuyển hóa tryptophan thành serotonin
Sự chuyển hóa
tổng quát của
tryptophan trong
cơ thể
Slide 161
Sự trao đổi chất của Tryptophan
tạo ra Serotonin
+
NH
Indole ring
+
NH
3
CH CHCO 2
2
Trp
hydroxylase
N
H
Tryptophan
(Trp)
O2
3
CH CHCO 2
2
CH2 CH2 NH2
HO
HO
N
H
5-Hydroxytryptophan
Decarboxylase
N
H
CO2
5-Hydroxytryptamine (5-HT);
Serotonin
Slide 162
Vai trò của Serotonin
• Serotonin được tạo ra trong:
• Não (vận chuyển thần kinh; điều hòa giấc ngủ, tâm trạng, sự
ngon miệng)
• Tiểu huyết cầu (sự tập hợp tiểu huyết cầu, sự co mạch)
• Cơ trơn (co thắt)
• Ống tiêu hóa (tế bào enterochromaffin – nơi cất giữ quan trọng)
• Là thuốc được sử dụng để xử lý:
• Bệnh trầm cảm
•Serotonin- ức chế tái hấp thu có chọn lựa (SSRI)
• Chứng đau nửa đầu
• Bệnh tâm thần phân liệt
• Rối loạn do ám ảnh
• Hóa trị liệu – buồn nôn
•
Một vài chất gây ảo giác (e.g., LSD) như là chất đối kháng serotonin
Slide 163
Sự trao đổi chất của Serotonin:
5-HIAA
CH2 CHO
CH2 CH2 NH2
MAO
HO
HO
N
H
N
H
Serotonin
Dehydrogenase
CH2 CO2 H
HO
N
H
Khối u có dạng ung thư:
• Kiểu ung thư đường tiêu hóa ác tính
• Bài thải ra một số lượng lớn 5-HIAA
5-Hydroxyindole acetic
acid (5-HIAA) (Urine)
Slide 164
Trao đổi chất của Serotonin:
Melatonin (N-Acetyl-5-methoxytryptamine)
CH2 CH2 NH2
HO
2 Steps
N
H
Serotonin
CH2 CH2 NHCOCH3
H3 CO
N
H
Melatonin
Melatonin:
• Chủ yếu được tạo ra trong tuyến yên
• Sự tổng hợp được kiểm soát bởi áng sáng và nhân tố khác
• Gây co thắt dạ con trước khi sinh
• Triệt chức năng tuyến sinh dục.
• Có thể sử dụng trường hợp rối loạn giấc ngủ
Slide 165
Trao đổi chất của tryptophan
Tổng hợp Acid Nicotinic
+
NH3
CH2 CHCO2-
CO2 H
Several steps
N
H
Tryptophan
N
Nicotinic acid (Niacin)
Nicotinamide adenine
dinucleotide (NAD)
Slide 166
Vai trò điều tiết tính ngon miệng
của tryptophan
Slide 167
Các hợp chất có nhóm chức năng tương đồng với
Acid amin, có thể làm giảm bớt nhu cầu Acid amin
Slide 168
Sự quá dư thừa acid amin này có thể gây ra ức
chế, đối kháng acid amin khác
Tỷ lệ arginine/lysine thích hợp cho gà thịt theo các tác giả khác nhau
Tuần tuổi
% arginine trong
thức ăn
% lysine trong
thức ăn
Arginine / Lysine
trong thức ăn
0–3
1,25
1,10
1,14
3–6
1,10
1,00
1,10
6–8
1,00
0,85
1,18
0–4
1,02
1,13
0,90
4–8
0,94
0,90
1,04
0–4
1,03
1,10
0,94
4–8
0,76
0,80
0,95
0–3
1,18
1,12
1,05
3–6
0,96
0,89
1,08
6–8
0,82
0,76
1,08
Tài liệu
tham khảo
National Research
Council, USA (1994)
Standing Committee
on Agriculture,
Australia (1987)
Agriculture Research
Council, UK (1975)
Baker (1997)
Slide 169
Các yếu tố ảnh hưởng cân bằng acid amin, protein
(N’thức ăn – N’phân) – N’nước tiểu = N’tích lũy
N’tiêu hóa – N’nước tiểu = N’tích lũy (, 0, )
1.Yếu tố cơ thể:
- Tuổi (sinh trưởng, trưởng thành, già cổi: , 0, ).
- Giống, loài: NS càng cao, khả năng tích lũy càng lớn.
- Tình trạng sức khỏe: Cơ thể khỏe tích lũy lớn hơn yếu.
2.Yếu tố thức ăn:
- Mức độ cung cấp TĂ: Dư thừa, đủ, thiếu: Thấp-cao-thấp.
- Mức độ cân đối các acid amin: Cân đối tốt tích lũy cao.
- Mức độ hợp lý giữa năng lượng và protein: Hợp lý cao.
- Sự cung cấp các vi chất dinh dưỡng có đủ hay không.
Slide 170
Phương pháp cân bằng acid amin
trong khẩu phần đối với động vật đơn vị
Cân bằng acid amin là cân bằng toàn diện và tổng thể khẩu
phần ăn. Trong thức ăn công nghiệp, người ta gọi đó là công
thức thức ăn hỗn hợp (Formulation). Có 5 bước cân đối:
Bước 1: Thu thập và hiệu chỉnh thành phần dinh dưỡng thức
ăn nguyên liệu, những thức ăn nghi ngờ phải phân tích lại.
Dựa trên thành phần thô hay thành phần tiêu hóa được.
Bước 2: Chọn tiêu chuẩn ăn phù hợp với đối tượng thú, dữ liệu
này cũng có trong sách tiêu chuẩn hoặc các software.
Bước 3: Tìm mối quan hệ giữa nhu cầu Lysine với năng lượng,
các acid amin khác để tính nhu cầu tất cả acid amin thiết yếu
Bước 4: Xác định mức độ tối đa và tối thiểu về nhu cầu các chất
dinh dưỡng cũng như nguyên liệu thức ăn trong công thức.
Bước 5: Nạp dữ liệu vào phần mềm chuyên tính công thức thức
ăn để máy tính thực hiện các phép tính tối ưu.
Link FeedLive
Protein, Acid amin
trong dinh dưỡng, sức khỏe
và sức sản xuất của động vật.
PGS.TS.Dương Thanh Liêm
Bộ môn Dinh dưỡng động vật
Khoa Chăn nuôi động vật
Trường Đại học Nông Lâm
Slide 2
Hệ thống phân loại Protein
1. Phân loại dựa theo phân tích hóa học:
1.1. Protein thô
1.1. Chất chứa N không protein: NPN
1.2. Protein thuần
2. Phân loại dựa theo cấu trúc hóa học:
2.1. Protein đơn giản.
2.2. Protein phức tạp.
3. Phân loại dựa theo giá trị sinh vật học:
3.1. Protein không hoàn toàn.
3.2. Protein bán hoàn toàn.
3.3. Protein hoàn toàn.
3.4. Protein lý tưởng (Ideal protein)
Slide 3
Các yếu tố ảnh hưởng đến chất lượng protein:
I. Thành phần các acid amin tiêu hóa trong protein
Chất lượng protein thể hiện qua hai chỉ tiêu:
- Tỷ lệ tiêu hóa hấp thu cao hay thấp?
- Tỷ lệ giữa các acid amin thiết yếu trong protein so với nhu cầu?
Acid amin thiết yếu
trên người:
1. Histidine
2. Isoleucine
3. Leucine
4. Lysine (tiêu điểm)
5. Methionine
6. Phenylalanine
7. Threonine
8. Tryptophan
9. Valine (chuột)
A. amin thiết yếu trên heo
và trên các loài cá:
1. Arginine
2. Histidine
3. Isoleucine
4. Leucine
5. Lysine (tiêu điểm)
6. Methionine
7. Phenylalanine
8. Threonine
9. Tryptophan
10. Valine
A. amin thiết yếu trên GC:
1. Arginin
2. Glycin
3. Histidine
4. Isoleucine
5. Leucine
6. Lysine (tiêu điểm)
7. Methionine
8. Phenylalanine
9. Prolin
10. Threonine
11. Tryptophan
12. Valine
Slide 4
Protein và các yếu tố
ảnh hưởng lên chất lượng protein
Slide 5
Ảnh hưởng của môi trường chế
biến lên chất lượng protein
• Môi trường có thể làm thay đổi sâu sắc chất lượng của
protein, nhất là protein chức năng (protein enzyme, protein
kháng thể...)
• Phản ứng làm suy giảm chất lượng protein trong môi trường
chế biến hoặc tồn trử có thể gây ra những thay đổi không
mong muốn làm giảm chất lượng protein:
– Tổn thất chức năng sinh học: Immuno-protein enzyme-protein.
– Tổn thất chất lượng về acid amin trong protein, phản ứng Maillard
làm hư hại gốc amin tự do trong protein.
– Tăng nguy cơ độc tính do sự phân giải protein ra một số acid amin và
biến đổi thành các amin độc hại.
– Thay đổi mùi, vị của thức ăn làm cho protein trở nên khó tiêu, kém
hấp dẫn, giảm tính ngon miệng với thức ăn.
Slide 6
Yếu tố vật lý, hóa học môi trường làm thay đổi cấu trúc
hóa học của protein trong quá trình chế biến TĂ
① Nhiệt độ thay đổi vị trí hình học phẳng của các acid amin
trong chuổi. Những acid amin dễ bị hư hại như: Lysine,
Arginine, Cystine, Threonine, Serine, và Cysteine. Trong đó
Lysine, Threonine, Methionine rất nhạy cảm với nhiệt độ và
các tia xạ.
② Môi trường kiềm làm cho Glutamine và Asparagine dễ bị khử
nhóm amin.
③ Môi trường Acid, Tryptophan nhanh chóng bị hư hỏng; Serine
và Threonine cũng bị hư hại nhưng chậm hơn.
④ Tia cực tím làm hư hại Tryptophan, Tyrosine và phenylalanine
⑤ Những sản phẩm của sự oxyhóa lipid, những chất tẩy trắng
hay những tác nhân oxyhóa khác trong thức ăn cũng dễ làm
hư hỏng acid amin chứa lưu huỳnh.
Slide 7
Sự hóa nâu không enzyme / PƯ Maillard
Phản ứng phổ phổ biến nhất làm hư hỏng protein trong
quá trình chế biến là phản ứng Millard
– Là phản ứng có ý nghĩa quan trọng trong dinh dưỡng protein
(phản ứng gây biến tính protein có ảnh hưởng rất lớn đến chức
năng protein)
– Phản ứng xảy ra trên căn bản giữa giữa nhóm -amin của
Lysine với nhóm aldehyd (đường khử, hoặc peroxid trong TĂ)
– Sau phản ứng này, lysine trở nên khó tiêu hóa và trở thành
lysine vô dụng (unavailable lysine).
– Phản ứng Maillard còn tạo liên kết với protein làm cho:
• Thay đổi khả năng hòa tan của protein làm cho nó trở nên
khó tiêu
• Màu sắc protein cũng thay đổi, trở nên sậm màu bởi sự hình
thành sắc tố melanoidin từ thyrosine (xem phần sau).
Slide 8
Phản ứng Millard giữa protein với nhóm
aldehyd của đường khử làm hư hại lysine,
tổn hại đến quá trình tiêu hóa protein
Đường khử.
R – CHO + H2N – R – Polypeptid
Aldehyd
Peroxid
Oxygen oxyhóa chất béo
R – CH = N – R – Polypeptid
làm biến đổi màu protein
Slide 9
Các bước phản ứng millard
1. Bước khởi đầu: Nhóm amin tự do của acid amin liên kết với
CH 2 OH
đường khử tạo ra D-Glucosylamine
OH
H
C
O
+
H 2N
R
H
R
C
O
N H R'
H
C
R
N
R'
HO
R
D-Glucose
+
OH
NH2
OH
D-Glucosylamine
H 2O
2. Bước tiếp theo: N-glycoside biến đổi thành dạng keto
gọi là ketosamine:
H
H
H
C
N
C
OH
.
R
H
H
C
NH R
H
C
NH R
C
OH
H
C
O
.
1 -amino- 1 -deoxyketose
http://www.chm.bris.ac.uk/webprojects2002/rakotomalala/maillard.htm
Slide 10
Ảnh hưởng của sự hóa nâu không enzyme PƯ Maillard đến chất lượng protein
– Phản ứng hóa nâu xảy ra gây tổn thất về chất lượng
dinh dưỡng của proteins, làm mất đi mùi thơm ngon
của thực phẩm
– Phản ứng Maillard xảy ra chịu ảnh hưởng bởi các yếu
tố:
• Sự tồn trử, bảo quản protein lâu ngày trong môi trường có nhiều
oxy và các gốc tự do, nhất là các peroxyd của lipid.
• Sự xử lý protein ở nhiệt độ cao. Phản ứng này xảy ra chậm chạp
khi ở nhiệt độ phòng ( 20oC) và tăng lên rất nhanh khi nhiệt độ
tăng cao.
– Phản ứng này gây tổn thất acid amin thiết yếu, chủ yếu
là lysine và một vài acid amin có 2 nhóm amin, những
có chứa lưu huỳnh.
Slide 11
Ảnh hưởng của nhiệt lên hiệu quả sử dụng
protein PER (Protein Efficiency Ratio)
Bánh mì trong khẩu phần
PER
Casein (đối chứng)
2.50
Bánh mì nguyên
1.02
Vỏ bánh mì
0.42
Ruột bánh mì
1.47
Ruột bánh mì nướng ở nhiệt độ cao
0.90
Bánh mì nướng nhẹ
0.64
Bánh mì nướng trung bình
0.45
Bánh mì nướng sậm đen
0.32
Table: PER of Bread and Toast
http://www.pentech.ac.za/clients/biosci/Module5.ppt
Slide 12
Ảnh hưởng của nhiệt khi xử lý đến
chất lượng protein
– Thực tế lysine và cystine rất nhạy cảm với nhiệt độ
cao trong quá trình chế biến.
– Lysine và Arginine có nhóm amin tự do rất dễ phản
ứng với gốc acid tự do của acid glutamic và aspartic
hoặc với các amide để tạo liên kết chéo gây trở ngại
cho tiêu hóa hấp thu và có ảnh hưởng xấu đến chức
năng của protein enzyme.
– Cystine tương đối nhạy cảm với nhiệt độ cao, nó
biến đổi thành dimethyl- sulfide và một số dẫn xuất
độc hại khác khi xử lý ở nhiệt độ cao khỏang 115°C
Slide 13
Ảnh hưởng của nhiệt đến đến
khả năng hòa tan của protein
– Khi nhiệt độ lên cao thì làm cho protein biến tính,
kết khối làm giảm khả năng hòa tan. Điều này làm
cho protein trở nên khó tiêu hóa hấp thu.
– Sự biến tính bởi nhiệt độ của protein xảy ra khi mạch
nối hydrogen bị hư hỏng qua quá trình gia nhiệt
trong chế biến như đun nấu hay rang, chiên, nướng.
– Khi gia nhiệt thì cấu trúc bậc 1, 2, 3, 4 của protein sẽ
bị thay đổi, protein trở nên khó hòa tan khó tiếp xúc
với men tiêu hóa protease, nên khó tiêu hóa.
Slide 14
Ảnh hưởng của nhiệt lên
các nhóm chức năng của protein
– Nhiệt có thể làm thay đổi các nhóm chức năng trong
protein, nhất là protein enzyme, protein kháng thể. Sự
tương tác giửa các nhóm chức năng của protein,
thường thấy nhất là các nhóm chức năng sau đây:
• Sulfhydryl (-SH)
• Dislufide (-S-S-)
• Tyrosyl
– Sự biến đổi này có thể tạo ra một phức chất làm kết tủa
protein. Protein kết tủa thì tiêu hóa trở nên khó khăn.
– Nhiệt có thể làm tăng tính phân cực của nước, từ đó
làm cho khả năng phản ứng với protein tăng lên, làm
cho protein dễ biến tính hơn.
http://www.pentech.ac.za/clients/biosci/Module5.ppt
Slide 15
Ảnh hưởng của nhiệt lên sự phân hủy
protein tạo ra các gốc độc hại
Sự phân hủy protein bởi nhiệt sẽ gây ra các hậu quả sau đây:
– Các gốc tự do sẽ được hình thành khi xử lý protein hoặc lysine ở nhiệt
độ 200°C trong 22 phút.
– Những gốc tự do này ổn định trong nước và trong dịch tiêu hóa, tie1p
tục ác động lên protein.
– Hậu quả của sự phân hủy protein ở nhiệt độ cao có thể tạo ra các sản
phẩm độc hại cho cơ thể như:
• Cá và thịt bò nướng sinh ra chất độc có thể gây đột biến gen. Trong
đó 2 chất độc sinh ra do tryptophan bị phân hủy bởi nhiệt, có thể
gây đột biến gen.
– Các hợp chất độc hại gen có nguồn gốc từ sự phân hủy protein được
hình thành phải có nhiệt độ cao trên 300°C.
– Khi nhiệt độ cao trong quá trình rang, chiên, nướng Asparagin trong
thức ăn dễ dàng phản ứng với đường khử biến thành chất độc
acrylamide. Kết nối với acrylamide
– Từ đây cảnh báo nguy cơ ung thư cao cho những người thường hay ăn
thịt chiên, nướng ở nhiêt độ cao.
Slide 16
Ảnh hưởng của phản ứng oxyhóa quang học
đến các acid amin trong protein.
– Sự hư hỏng protein từ sóng ngắn có những đặc tính sau
đây:
• Độ dài sóng ánh sáng
• Cường độ chiếu sáng
• Trạng thái phản ứng
• Acid amin riêng lẻ bị chiếu sáng dễ bị hư hơn trong cấu
trúc protein.
– Acid amin chứa lưu huỳnh bị ánh sáng phân hủy nhiều hơn
các acid amin aliphatic. Các acid amin chứa lưu huỳnh rất
nhạy cảm với ánh sáng.
– Những acid amin có nhân thơm bị tác động như là chất
nhạy cảm quang học (photosensitizers) trong protein.
Slide 17
Các kiểu phản ứng
Oxyhóa quang học Protein
– KIỂU THỨ NHẤT:
• Chất nhạy cảm quang học bị kích thích bởi ánh sáng có
bước sóng thích hợp.
• Chất nhạy cảm quang học đã được kích thích oxyhóa ở
một phía trên chuổi protein, trở thành gốc tự do.
• Tiếp theo là gốc tự do phá hủy acid amin trong protein.
– KIỂU THỨ HAI:
• Chất nhạy cảm quang học đã bị kích thích sẽ kích hoạt
oxygen, phản ứng xảy ra mạnh với oxygen có điện tử lẽ
(gốc tự do Free Radical).
• Oxygen tự do tấn công lipids hoặc phản ứng một phía của
chuổi acid amin tạo ra nhiều gốc tự do khác.
Slide 18
Tác động của sự oxyhóa chất béo lên
chất lượng protein trong thức ăn
– Lipid hydroperoxide gây ra nhiều phản ứng đáng quan tâm
với các acid amin tồn tại trong protein
– Những phản ứng khác nhau này tất cả đều tích tụ trên chuổi
polymer của protein
– Sự peroxid lipid tạo ra những gốc tự do tấn công chuổi
polymer protein.
– Sự tổn thất đáng kể acid amin khi proteins phơi bày trong
lipid đã bị peroxide hóa.
– Methionine, histidine, cystine và lysine sẽ bị tổn thương nặng
nề nhất. Đây là những acid amin có giới hạn trong thức ăn.
– Hậu quả của nó là tổn thất đáng kể về khả năng tiêu hóa, giá
trị sinh vật học của proteins sau khi nó bị oxyhóa.
Slide 19
Tác động của sự oxyhóa chất béo lên
chất lượng protein trong thức ăn
– Sự chuyển hóa đáng kể của methionine thành
methionine – sulfoxide khi lipid đang bị oxyhóa.
– Sự tổn thất methionine trong casein biểu hiện
bằng sự oxyhóa tự động methyl-linoleate trong
mô hình thí nghiệm.
– Phản ứng biến thành màu nâu có thể quan sát
được trong mô hình phản ứng.
– Malonaldehyde là chất trung gian trong quá
trình phân hủy lipid. Malonaldehyde phản ứng
với collagen, lysine và tyrosine làm hư hỏng
những acid amin cơ bản trong cấu trúc protein.
Slide 20
Tác động của sự oxyhóa chất béo lên
chất lượng protein trong thức ăn
• Khi quá trình oxyhóa lipid ở giai đoạn hình hành
peroxide tối đa sẽ gây ra những tổn thất như sau:
– Tổn thất lysine xuất hiện ngay khi quá trình oxyhóa
chất béo bắt đầu tạo ra peroxide.
– Peroxide trong môi trường chứa protein sẽ gây ra
biến đổi cấu trúc có ý nghĩa đối với protein.
– Sự oxyhóa lipid sẽ gây ra ảnh hưởng bất lợi cho:
• Khả năng hòa tan của protein
• Sự hoạt động của enzyme.
• Sự hư hại về chất lượng dinh dưỡng của protein
Slide 21
Tác động của các chất oxyhóa khác đến
chất lượng protein
• Chlorine, hợp chất oxyhóa sử dụng để khử trùng nước.
– Chlorine làm hư hại chất lượng protein.
– Chlorine tấn công nhóm sulfur của methionine, quá trình
phản ứng diễn ra như sau:
• Phản ứng này đầu tiên tạo ra hợp chất chlorosulfonium
• Bước tiếp theo tạo ra chất trung gian carbonium ion và
sau đó tách carbon khỏi liên kết sulfur.
• Tiếp theo tạo ra sản phẩm trichloroamino acid.
– Gây tổn hại dinh dưỡng protein, làm giảm giá trị sinh học
của một protein. Vì vậy những chất này không được dùng
trong chế biến thực phẩm hoặc gián tiếp qua nước khử
trùng chlorine, được sử dụng trong chế biến thực phẩm.
Slide 22
Ảnh hưởng của pH, môi trường kiềm dễ gây
thương tổn lên chất lượng protein.
Protein trong môi trường kiềm sẽ xảy ra một chùm phản
ứng hóa học gọi là Racemation:
• Racemization:
– Quan sát được khi protein xử lý trong môi trường kiềm.
– Phản ứng này lấy đi hydro của α-methine hydrogen để:
• Tạo thành chất trung gian carbanion.
• Carbanion nhanh chóng phản ứng với proton (+) để cân
bằng điện tích proton
• Sau đó nó tạo ra dạng L hoặc dạng D của acid amin
• Ảnh hưởng sinh học của racemization:
- Làm giảm khả năng tiêu hóa protein.
- Casein xử lý kiềm sẽ đề kháng với sự thủy phân của
enzyme tiêu hóa.
Slide 23
Sự tiêu hóa hấp thu
protein, acid amin
Slide 24
Sự tiêu hóa protein trên các vị
trí khác nhau của ống tiêu hóa
• Protein được tiêu hóa trong dạ dày và ruột
non nhờ hệ thống enzyme protease.
• Sự hấp thu acid amin xảy ra trong ruột non.
• Không hấp thu acid amin ở ruột già:
– Protein không tiêu hóa ở ruột non sẽ được VSV
tiêu hóa hấp thu và biến đổi thành protein VSV.
– Protein VSV sẽ được thải ra theo phân, vì lẽ đó
không thể đánh giá sự tiêu hóa acid amin qua
việc phân tích acid amin trong phân để so sánh
với acid amin trong thức ăn.
Slide 25
Sự hấp thu không giống với
sự tiêu hóa
• Sự hấp thu là một khái nhiệm được định nghĩa
là sự đi vào bên trong tế bào niêm mạc ruột,
nhưng không dễ dàng gì để đo lường được nó.
Trái lại,
• Sự tiêu hóa có thể đo lường được, vì vậy
• Sự tiêu hóa protein không đúng như sự hấp thu
acid amin trong ống tiêu hóa.
• Như vậy sự tiêu hóa chính là sự thủy phân hay
sự biến đổi các cơ chất dinh dưỡng trong
đường tiêu hóa.
Slide 26
Ống tiêu hóa của heo
Vị trí có hệ VSV hoạt động
lên men, tiêu hóa mạnh
Vị trí có hoạt động tiêu hóa bằng enzyme mạnh
Slide 27
Khả năng tiêu hóa từ miệng đến hậu môn
(Fecal Digestibility)
• Hiệu số giữa Acid amin trong thức ăn và acid
amin trong phân được coi là sự tiêu hóa biểu kiến
của acid amin từ thức ăn ra phân.
– Ví dụ: 10 g lysin ăn vào, 2 g lysin thải ra trong phân,
8 g lysin hấp thu.
Như vậy tiêu hóa biểu kiến lysine là 80%,
(Lysine Fecal Digestibility = 80 %)
Giá trị này có sự sai số rất lớn do hệ VSV gây ra.
Slide 28
Sự thay đổi acid amin bởi vi sinh vật
ở ruột kết tràng
• Vi sinh vật trong ruột già làm thay đổi thành phần
acid amin bởi sự deamin và sự chuyển amin làm
thay đổi thành phần acid amin trong protein TĂ.
• Chính vì vậy làm cho việc tính toán tiêu hóa acid
amin qua phân tích acid amin trong phân không
chính xác.
• Ví dụ: 10 g Lysin ăn vào, 1 g lysin bị VSV “ăn và
biến đổi”, còn lại trong phân 2 g lysin.
• Chúng ta tính toán khả năng tiêu hóa là 80%, nhưng thực chất chỉ tiêu hóa có 70 % lysin trên heo.
Slide 29
Tiêu hóa hồi tràng
• Nguyên nhân làm sai lệch hệ số tiêu hóa acid
amin chủ yếu do VSV ở ruột già nên ngày nay
người ta không sử dụng phương pháp đánh
giá tiêu hóa biểu kiến acid amin qua phân.
• Để tránh sự làm thay đổi acid amin trong ruột
già, người ta xác định tiêu hóa acid amin đến
đoạn cuối của ruột non (ileum), gọi là tiêu hóa
hồi tràng (ileal digestibility)
• Hệ số tiêu hóa acid amin được tính toán dựa
trên sự têu hóa hấp thu ở đoạn ruột non.
Slide 30
Tính toán tiêu hóa hồi tràng
(Ileal Digestibility Coefficients)
Ví dụ: 10 g lysin ăn vào, 1.5 g lysin trong dịch hồi tràng,
8.5 g lysin hấp thu
Tỷ lệ tiêu hóa lysin là 85 %
Hệ số tiêu hóa được tính toán theo cách này gọi là hệ số
tiêu hóa hồi tràng (ileal digestibility coefficients). Hệ số
tiêu hóa theo kiểu này cũng bị sai số do protein trao đổi
của dịch tiêu hóa tiết ra. Trong tính toán có 2 kiểu tiêu hóa
hồi tràng:
– Tiêu hóa biểu kiến hồi tràng (Apparent Ileal Digestibility)
– Tiêu hóa thực hồi tràng (True Ileal Digestibility)
Slide 31
Ảnh hưởng của protein
trao đổi trong ruột
• Những acid amin do tế bào niêm mạc bong tróc, do
mật tiết ra, do chất nhầy tiết ra, do men tiêu hóa tiết ra
Tất cả đều có nguồn gốc từ cơ thể thải ra, có thể làm
sai lệch tính toán hệ số tiêu hóa acid amin hồi tràng.
• Với nguồn protein, acid amin trao đổi tiết ra càng
nhiều, càng làm giảm thấp hệ số tiêu hóa thật.
• Để có hiệu chỉnh tiêu hóa protein, tiêu hóa acid amin
chính xác, cần trừ đi những yếu tố này.
Slide 32
Nguồn protein, acid amin trao
đổi có nguồn gốc nội sinh
Acid amin trao đổi có nguồn gốc từ protein
nội sinh (Endogenous Amino Acids)
AA thức ăn
Phân
Đoạn cuối Ilium
Ruột non
Slide 33
Đo lường protein, acid amin
trao đổi có nguồn gốc từ
protein nội sinh (Endogenous)
• Đo lường nguồn protein, acid amin nội sinh
trên thú bằng cách cho ăn khẩu phần thức
ăn không có chứa protein và acid amin trong
khẩu phần cũng giống như thực hiện công
việc xác định tiêu hóa hồi tràng với khẩu
phần có protein và acid amin.
• Sau đó đo lường protein, acid amin thải ra ở
hồi tràng.
Slide 34
Phương pháp xác định tỷ lệ tiêu hóa acid amin
(Tiêu hóa hồi tràng)
Hồi tràng
Slide 35
Phẩu thuật làm ống thoát
ở van hồi manh tràng (Hình TS. Lê văn Thọ)
Slide 36
Ống lỗ dò, heo sau phẩu thuật đặt ống dò
Nghiên cứu tiêu hóa acid amin
qua lỗ dò ở hồi tràng
Slide 37
Lỗ dò ở cuối hồi tràng trên heo
Slide 38
Tỷ lệ tiêu hóa hồi tràng các acid amin của một số thức ăn trên heo
(Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993)
Các lọai thực liệu
Protein
Lysin
Methionin
Cystin
Threonin
Lúa mì
88.6
79.9
88.9
88.8
83.5
Bắp
85.1
76.9
88.6
87.1
83.4
Đậu nành rang
72.0
76.7
74.2
74.2
74.7
Đậu nành ép đùn
84.2
87.8
84.7
80.9
84.3
Kd. hạt bông vải
73.0
63.7
74.6
69.0
67.8
Kd. hạt cải
75.1
74.6
88.0
80.5
76.1
Kd.hướng dương
81.3
81.3
89.3
80.5
82.7
Kd. đậu nành 44
84.1
87.5
90.0
83.2
83.9
Bột thịt xương
80.7
83.2
85.0
69.9
83.2
Slide 39
Tỷ lệ tiêu hóa hồi tràng acid amin của một số lọai thức ăn trên gia cầm,%
(Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993)
Lọai thức ăn
Protein
Lysin
Methionin
Cystin
Threonin
Lúa mì
88.3
82.9
89.1
87.8
81.8
Bắp
89.4
82.4
92.6
81.5
85.0
Đậu nành rang
82.0
81.2
81.6
75.7
79.3
Đậu nành ép đùn
88.1
88.2
86.3
77.2
84.7
Kd. hạt bông vải
72.8
59.6
78.1
52.1
66.7
Kd. hạt cải
74.9
68.0
86.8
60.1
69.4
Kd. hướng dương
89.5
86.3
93.6
79.1
86.1
Kd. đậu nành 44
87.1
86.8
88.7
78.7
82.8
Bột cá
87.7
84.8
89.8
79.1
83.9
Bột thịt xương
80.5
78.2
83.8
54.7
75.7
Bột lông vũ
75.1
61.9
66.8
53.4
63.7
Bột huyết
85.2
88.1
90.2
76.7
86.7
Slide 40
Tỷ lệ tiêu hóa các acid amin của cá nheo (catfish) đối với
một số thực liệu làm thừc ăn thủy sản.
http://msucares.com/pubs/bulletins/b1041-t.htm#table1
Khô dầu
phọng
Khô dầu
đậu nành
Bột thịt
xương
Bột cá lạt
Bắp
Khô dầu hạt
bông vải
Cám gạo
Hạt lúa mì
Ala
88.9±0.5
79.0±2.8
70.9±3.0
87.3±1.5
78.2±1.0
70.4±1.3
82.0±0.9
84.9±0.9
Arg
96.6±0.2
95.4±0.7
86.1±3.4
89.2±0.7
74.2±0.2
89.6±0.2
91.0±1.1
91.7±0.5
Asp
88.0±0.4
79.3±1.4
57.3±0.5
74.1±1.8
53.9±3.1
79.3±0.5
82.4±0.7
82.8±2.7
Glu
90.3±1.0
81.9±1.0
72.6±3.8
82.6±0.1
81.4±1.6
84.1±0.3
88.8±0.4
92.3±0.5
Gly
78.4±0.3
71.9±2.8
65.6±4.7
83.1±1.2
53.1±3.2
73.5±0.6
80.0±0.9
85.2±0.4
His
83.0±0.6
83.6±1.2
74.8±2.0
79.3±2.2
78.4±0.6
77.2±2.0
70.4±2.1
87.4±1.2
Ile
89.7±0.2
77.6±4.0
77.0±5.2
84.8±1.0
57.3±3.4
68.9±0.6
81.4±0.9
81.8±1.9
Leu
91.9±0.1
81.0±3.4
79.4±3.1
86.2±0.6
81.8±1.0
73.5±0.7
84.1±0.9
84.6±1.3
Lys
85.9±0.5
90.9±1.3
81.6±2.6
82.5±1.2
69.1±4.8
66.2±1.2
81.3±0.3
85.9±2.1
Met
84.8±0.2
80.4±2.1
76.4±3.7
80.8±0.3
61.7±4.9
72.5±0.9
81.9±0.8
76.7±2.4
Phe
93.2±0.3
81.3±4.5
82.2±3.0
84.1±1.1
73.1±7.2
81.4±0.4
82.9±3.5
87.2±1.1
Pro
88.0±1.3
77.1±2.1
76.1±4.0
80.0±0.6
78.4±1.0
73.4±0.3
79.5±1.4
88.3±0.5
Ser
87.3±0.4
85.0±0.5
63.7±0.1
80.7±1.9
63.9±1.4
77.4±1.4
82.0±0.6
83.0±2.3
Thr
86.6±0.5
77.5±1.3
69.9±3.2
83.3±1.7
53.9±3.9
71.8±0.4
77.3±3.6
78.8±3.2
Tyr
91.4±0.3
78.7±2.6
77.6±3.7
84.8±1.4
68.7±5.0
69.2±2.6
86.7±3.2
83.0±2.0
Val
89.6±0.2
75.5±3.7
77.5±2.9
84.0±0.6
64.9±4.6
73.2±0.3
83.2±0.6
84.5±0.7
Avg
88.4
81.0
74.3
82.9
68.3
75.1
82.2
84.9
Amino
acid
Slide 41
Các yếu tố có ảnh hưởng
đến sự tiêu hóa hấp thu
protein và acid amin
Slide 42
Sự tiêu hóa protein và các yếu tố ảnh hưởng đến
tiêu hóa protein, acid amin trong thức ăn
1. Ảnh hưởng của sự biến tính protein:
- Sự biến tính có lợi: HCl dạ dày gây kết tủa
protein của sữa, làm cho sữa chậm thoát qua.
- Sự biến tính có hại: Phản ứng Maillard gây hư
hại các acid amin có nhóm amin tự do.
2. Ảnh hưởng của chất ức chế tiêu hóa protein
trong các loại hạt đậu và các phương pháp chế
biến nó.
3. Ảnh hưởng của các yếu tố khác ngoài thức ăn.
Slide 43
Proteinase inhibitor, antitrypsine... là một
protein trong phần lớn hạt đậu sống.
1. Các chất kháng men tiêu hóa:
Glycinin: Là một protein kháng các loại men
tiêu hóa của tuyến tụy:
- Antitrypsine
- Antichymotrypsine.
- Antiamylase.
Soyin: Là một protein kháng các loại men như:
- Antilipase. Antitrypsine.
2. Protein độc hại kết dính hồng cầu:
Hemagglutinine.
3. Một số chất độc hại khác (Trình bày trong
chương độc chất học trong thức ăn và thực phẩm).
Slide 44
Các Anti-Nutrition
trong đậu nành sống
Trypsin Inhibitor Làm giảm tiêu hóa protein
Antigenic Protein Làm gãy đứt nhung mao, giảm hấp thu
Oligosaccharide Len men sinh hơi, làm cho làm cho nhu
động ruột nhanh, giảm tiêu hóa, hấp thu
Slide 45
Antitrypsin (Trypsin Inhibitor)
• Là một protein nên dễ dàng phá hủy bởi nhiệt.
• Làm bất hoạt Trypsin và Chymotrypsin, giảm
đáng kể tiêu hóa acid amin có chứa lưu huỳnh
nên làm tăng nhu cầu methionine, cystine.
• Giảm đáng kể tỷ lệ tiêu hóa protein, kích
thích nhóm vi khuẩn lên men thối trong
đường ruột hoạt động gây ra tiêu chảy.
Slide 46
Antigen trong đậu nành
• Làm thương tổn lớp tế bào nhung mao
của ruột, làm gãy sợi nhung mau, từ đó
đưa đến tiêu chảy (diarrhea).
• Làm tổn thương đường tiêu hóa, giảm
đáng kể sự hấp thu dưỡng chất.
Slide 47
Antigen với nhung mao (Intestine villi)
Nhung mao không
có antigen đậu nành
Nhung mao khi thức ăn
có antigen dậu nành
Slide 48
Tác động của Antigen đậu nành
với nhung mao (Intestinal Villi)
Slide 49
Thử hoạt lực Urease trong đậu nành
để đánh giá còn hay không antitrypsine
CO(NH2)2 + H2O
Urease
2NH3 + CO2
NH3 + H2O NH4OH
Slide 50
Sự chuyển hóa một số
acid amin đặc biệt, dấu hiệu
trong dinh dưỡng và sức khỏe
Slide 51
Acid amin trong trong dinh dưỡng
Acid amin trong tự nhiên và trong cơ thể động vật
• Có hơn 300 loại acid amin tìm thấy trong tự nhiên
• Có khoảng 40 đến 50 loại acid amin tìm thấy trong
cơ thể động vật, nhưng:
• Protein động vật được xây dựng nên chỉ từ 20 loại
acid amin.
– Một số acid amin tham gia tổng hợp protein.
– Một số acid amin được biến đổi bởi quá trình
hydroxyl hóa hoặc methyl hóa hoặc deamin…
Đây là những maker sinh học biểu thị sự trao đổi
chất của protein.
– Một số acid amin độc hại trong thức ăn.
• Trong quá trình tiêu hóa, protein sẽ bị bẻ gãy thành
những peptid mạch ngắn và các acid amin.
Slide 52
Cấu trúc mặt phẳng của
acid Amin
Carboxyl group
+
H3N
COOC
α-Carbon
H
R
Amino group
Side chain
The side chain is specific for each of the amino acids
Slide 53
Cấu trúc không gian của acid amin
Dạng L- và dạng D- của AA
C00+
H3NCH
R
C00+
HCNH3
R
L- Form
D- Form
(Levorotatory = Left)
(Dextrorotatory = Right)
Trong protein tự nhiên chỉ có dạng L- amino acids,
nhưng ở thú có khả năng biến đổi dạng D- của một số
AA – (không phải tất cả) – thành dạng L- trước khi tổng
hợp protein cơ thể.
Slide 54
Sự phân loại acid amin
trên cơ sở trao đổi chất
1. Acid amin thiết yếu và không thiết yếu
2. A.A. Glucogenic và A.A. Ketogenic
Slide 55
Acid amin không thiết yếu
trên động vật và người
• Không nhất thiết có trong khẩu phần
• Có thể được tạo ra từ các a-keto acids bởi các
phản ứng chuyển amin cho các keto Acid.
• Alanine
• Asparagine
• Aspartate
• Glutamate
• Glutamine
• Glycine
• Proline
• Serine
• Cysteine (từ Met*)
• Tyrosine (từ Phe*)
* Từ acid amin thiết yếu chuyển qua
Slide 56
Acid amin thiết yếu EAA
trên động vật và người
• Yêu cầu phải có trong khẩu phần 10 EAA
• Cơ thể người không thể tạo ra từ khung
carbon được.
• Arginine*
• Histidine*
• Isoleucine
• Leucine
• Valine
• Lysine
• Methionine
• Threonine
• Phenylalanine
• Tryptophan
Trẻ em cần 10 acid amin thiết yếu, người lớn cần 8 A. amin thiết yếu
* Thiết yếu cho trẻ em, không thiết yếu cho người lớn
Slide 57
Các acid amin thiết yếu theo loài động vật
Khái niệm acid amin thiết yếu: Acid amin mà cơ thể người không thể tổng hợp
được hoặc nếu có tổng hợp được thì cũng rất ít không đủ đáp ứng cho nhu
cầu sinh trưởng phát triển cơ thể, người ta gọi đó là những acid amin thiết
yếu.
Acid amin có giới hạn: Là những acid amin thiết yếu thường hay thiếu hụt trong
thức ăn so với những acid amin thiết yếu khác.
Trẻ em cần
Slide 58
Acid amin glucogenic
• Những acid amin khi trao đổi chất tạo ra
a-ketoglutarate, pyruvate, oxaloacetate,
fumarate, hoặc succinyl CoA là acid amin
glucogenic
• Acid amin glucogenic gồm có các loại như sau:
• Aspartate
• Asparagine
• Arginine
• Phenylalanine
• Tyrosine
• Isoleucine
• Methionine
• Valine
• Glutamine
• Glutamate
• Proline
• Histidine
• Alanine
• Serine
• Cysteine
• Glycine
• Threonine
• Tryptophan
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt
Slide 59
Acid amin Ketogenic
• Những acid amin khi trao đổi chất tạo ra
acetyl CoA hoặc acetoacetate, gọi là
những acid amin ketogenic
• Acid amin ketogenic gồm các loại sau
đây:
• Isoleucine
• Leucine
• Threonine
• Tryptophan
• Lysine
• Phenylalanine
• Tyrosine
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt
Slide 60
Nguồn thức ăn
cung Protein và Acid amin
• Các loại khô dầu (tiêu hóa tự nhiên 80%):
– KD đậu nành, KD hướng dương, KD cải, KD bông vải
• Protein động vật (tiêu hóa tự nhiên > 90%):
– Sữa bột > bột cá > bột thịt > bột huyết > bột lông vũ
• Acid amin tổng hợp (tiêu hóa hấp thu 100%)
– L-Lysine, DL-Methionine, L-Threonine, L-Tryptophan
– Trong thực tế người ta coi acid amin tổng hợp hấp thu gần
như 100%, trừ thú nhai lại có thể acid amin bị lên men,
phân giải trong dạ cỏ phần lớn. Để có hiệu quả sinh học,
người ta bổ sung bypass lysine hoặc methionine
Slide 61
Cơ sở sinh học của sự cân bằng acid amin
và ý nghĩa của nghiên cứu cân bằng A.A.
Slide 62
Thí nghiệm cân bằng Nitrogen
để xác định giá trị sinh vật học protein
GTSVh = Giá trị sinh vật học
Slide 63
Công thức tính chỉ số acid amin thiết yếu
n
EAAI =
100.a1
b1
.
100.a2
......
b2
100.a n
bn
a1, a2 ,.... an : là tỷ lệ % các acid amin thiết yếu trong protin thức ăn
kiểm tra.
b1, b2 ,.... bn : là tỷ lệ % acid amin thiết yếu tương ứng trong
protein
trứng hoặcsữa.
n : là số lượng loại acid amin thiết yếu.
EAAI : là chỉ số acid amin thiết yếu.
Giá trị dinh vật học (%)
=
1,0975 x EAAI - 15,71
với hệ số tương quan r = 0,959
Slide 64
Nhu cầu acid Amin
Slide 65
Nhu cầu acid amin
• Nhu cầu cho duy trì
• Nhu cầu cho sản xuất
– Sinh trưởng
– Sản xuất sữa
– Phát triển bào thai
• Tổng 2 nhu cầu thành nhu cầu hằng ngày
Slide 66
Tổng nhu cầu acid amin
% Acid min tổng số
tong khẩu phần
Thể trọng
Lứa tuổi
Slide 67
Nhu cầu acid amin
• Nhu cầu acid amin hằng ngày được xác
định bằng tổng nhu cầu cho duy trì và
cho sản xuất.
• Trên heo đang sinh trưởng, nhu cầu
duy trì rất thấp so với trưởng thành.
• Nhu cầu sản xuất được xác định bởi sự
tích lũy trong cơ thể.
Slide 68
Đường cong tích lũy acid amin trong thịt
Gram thịt nạc
tích lũy/ngày
5 kg
125 kg
Slide 69
Nhu cầu acid amin
ăn vào hằng ngày (g/ngày)
g Lysine/ngày
20
18
16
14
12
10
8
6
4
2
0
Lysin, g
<13 13-25 25-45 45-80 80- 130- 190- Trọng lượng
130 190 250
Slide 70
% lysine trong KP thức ăn
Nhu cầu acid amin tính
theo % trong khẩu phần
1.6
1.4
1.2
1
0.8
0.6
Lysin, %
0.4
0.2
0
<13 13-25 25-45 45-80 80- 130- 190- Trọng lượng heo
bl
130 190 250
Slide 71
NC STATE UNIVERSITY
Nhu cầu dinh dưỡng và các pha nuôi dưỡng
Nuôi dưỡng nhiều pha (6 pha màu đỏ) và ít pha (2 pha màu xanh)
1.2
6-phase feeding program
% Lysine
1.1
2-Phase feeding program
1
0.9
0.8
0.7
Lysine Requirement
0.6
20
30
40
50
60
70
80
90
100
Body Weight
Nuôi dưỡng hiều pha: Xây dựng nhu cầu tiệm cận tối ưu, hiệu quả sinh học cao
Nuôi dưỡng ít pha: Đơn giản trong quản lý sản xuất thức ăn, không thật tối ưu
Slide 72
Acid amin có giới hạn
Slide 73
Có tất cả hoặc
không có gì cả
Mất cân đối
Acid amin
Thiếu hụt một vài
Acid amin thiết yếu
Cân đối hòan hảo
Acid amin
Mức protein
Tích lũy tối đa
Mức protein tích lũy trong cơ thể, %
Ba trường hợp giá trị EAAI
Sơ đồ quá trình tổng hợp protein phụ thuộc
vào sự có mặt và tỷ lệ các acid amin thiết yếu
Slide 74
Mục tiêu tổng hợp protein
trong cơ thể.
• Sự tổng hợp Protein cho:
– Duy trì
• enzymes, hormones, các tế bào, các tổ chức
– Sản xuất
• Thịt, sữa, sinh trưởng, v.v…
Slide 75
Sự cân bằng giữa quá trình
tổng hợp và phân giải protein
Protein
Tối ưu hóa
nhu cầu protein
Nâng cao khả
Năng tiêu hóa
Các acid amin
Trong TĂ
Tổng hợp
Phân giải
Tối ưu hóa phân
bố năng lượng
của khẩu phần,
C/P thích hợp
để giảm sự
đốt cháy protein
Acid amin
Quá trình này luôn luôn xảy ra trong cơ thể động vật
Slide 76
Những acid amin hữu dụng
cho sự tổng hợp Protein
• Nguồn acid amin từ nguồn thức ăn ăn vào
• Những acid amin sinh ra từ sự phân giải
protein cơ thể. Bằng cách này, cơ thể tái xử
dụng lại những acid amin có giới hạn trong
thức ăn.
Slide 77
Sự tổng hợp Protein
trong cơ thể
• Vị trí tổng hợp trong cytosol của tế bào
• Trình tự acid amin được xác định trước
bởi code di truyền.
– Tất cả những acid amin cần phải có sự hữu
dụng trên cùng thời gian cơ thể cần.
– Sự tổng hợp Protein theo quá trình “hoặc là
có tất cả hoặc là không có gì cả” (“all or
nothing process”).
Slide 78
Ví dụ: trình tự acid amin
của một loại Protein nào đó
CYS – TYR – ILE – GLN – ASN – CYS – PRO – LEU – GLY
Trình tự của acid amin trong protein
thường phải có như trên thì cơ thể
mới tổng hợp được như thế.
Không có sự chờ đợi, nhưng có sự tái
sử dụng các acid amin cũ có nguồn
gốc từ cơ thể để tổng hợp protein mới
Slide 79
Khái niệm của những
acid amin có giới hạn
• Acid amin có giới hạn thứ nhất là acid
amin hiện diện với số lượng thấp nhất so
với nhu cầu khi cơ thể để tổng hợp protein.
• Acid amin này có ảnh hưởng quyết định
đến sự tổng hợp protein của cơ thể, hay nói
cách khác đến sức sản xuất của động vật.
Slide 80
Acid amin có giới hạn thứ nhất
(First Limiting Amino Acid)
% so với nhu cầu
140
120
100
80
%
60
40
20
0
His
Ile
Leu
Lys
Met
A. Amin giới hạn 1
Phe
Thr
Trp
Val
A. Amin giới hạn 2
Slide 81
Lysine thường là acid amin
có giới hạn 1 trong thức ăn của heo
• Trong khẩu phần cơ bản có bắp – đậu nành cho heo thịt và
gà thịt, lysine thường là acid amin có giới hạn thứ nhất,
sau đó là tryptophan, threonine, và methionine
Các yếu tố ảnh hưởng sự có giới
hạn của acid amin trong thức ăn
• Nguồn gốc thức ăn và hàm lượng các acid amin.
• Nhiệt độ môi trường ảnh hưởng đến sự tiêu thụ thức ăn
(tiêu thụ giảm xuất hiện nhiều acid amin có giới hạn, tiêu
thụ tăng xuất hiện ít acid amin có giới hạn).
• Giống, loài, lứa tuổi và sức sản xuất của động vật có ảnh
hưởng đến nhu cầu acid amin, cũng như thế có ảnh hưởng
đến những acid amin có giới hạn.
Slide 82
Protein lý tưởng
(Ideal Protein)
Slide 83
Protein lý tưởng
• Là protein có cân bằng acid amin tối ưu so
với nhu cầu của động vật.
• Lấy lysine làm cột móc 100 %, còn lại tất
cả những acid amin khác được so sánh với
lysine theo tỷ lệ %.
• Dựa trên tỷ lệ này, ta có thể tính được nhu
cầu của các acid amin khác, nếu biết được
chính xác nhu cầu của lysine.
Slide 84
Ví dụ về Ideal Protein (IP).
Lysine:
Methionine:
Threonine:
Tryptophan:
Valine:
Isoleucine:
Leucine:
Phenylalanine:
IP
100
30
65
17
68
60
100
50
Ex.1
1.1%
0.33%
0.72%
0.19%
0.75%
0.66%
1.1%
0.55%
Ex.2
1.20%
0.36%
0.78%
0.23%
0.82%
0.72%
1.2%
0.60%
Slide 85
Những tiến bộ trong ứng dụng
Ideal Protein
• Cân bằng acid amin trong thức ăn rất có hiệu quả
• Tránh được cho ăn thiếu hay thứa nhu cầu acid
amin.
• Giảm thiểu chất thải chứa N, S, P ra môi trường.
• Nâng cao khả năng tổng hợp protein đến maximum
• Cần thiết phải biết nhu cầu tối ưu lysine, thì mới tính
ra nhu cầu của các acid amin khác.
• Là công cụ hữu hiệu để xác định nhu cầu acid amin
cho những loài động vật mới thuần hóa và nuôi
dưỡng, sản xuất thức ăn, cho ăn.
Slide 86
IP cho duy trì và cho tích lũy
protein trong thịt heo
Lysine:
Met+Cys:
Threonine:
Tryptophan:
Valine:
Isoleucine:
Leucine
:
Phenylalanine:
Histidine
Cho tích lũy.
100
57
59
17
68
58
101
50
32
Cho duy trì
100
120
152
26
70
82
72
54
32
Baker
,1997
Slide 87
Sự thay đổi Ideal Protein,
IP theo tuổi
• Nhu cầu duy trì tăng lên theo sự gia
tăng tích lũy từ giai đọan tăng
trưởng đến trưởng thành.
• Vì vậy, cũng có thay đổi IP (ideal
protein) từ heo sinh trưởng đến
trưởng thành.
Slide 88
Ideal Protein theo trọng lượng
khác nahu
Trọng lượng
Lysine:
Met+Cys:
Threonine:
Tryptophan:
Valine:
Isoleucine:
Leucine:
Phe+Tyr:
10-20kg
100
60
65
17
68
60
100
95
20-50kg
100
62
67
18
68
60
100
95
50-110 kg
100
64
70
19
68
60
100
Baker,
95
1997
Slide 89
Những lý luận mới về sự cân bằng
acid amin trong khẩu phần ăn.
1. Xác định nhu cầu acid amin dựa trên protein lý
tưởng “ideal protein”
2. Xác định nhu cầu acid amin dựa vào sự chuyển hóa
có liên quan giữa các acid amin với nhau.
3. Xác định nhu cầu acid amin dựa trên khả năng tiêu
hóa, giá trị tích lũy của các acid amin.
4. Các yếu tố ảnh hưởng đến tiêu hóa protein, phương
pháp xác định tỷ lệ tiêu hóa protein và acid amin.
5. Giá trị sinh học protein và phương pháp cân bằng
acid amin trong thức ăn hỗn hợp.
Slide 90
Protein lý tưởng và ý nghĩa của nó trong việc xác định nhu cầu và
cân bằng acid amin. (Nguồn tài liệu: Kemény Armand, 1966)
Heo
Acid amin
g/16g
Nitơ
Chuột
Gà
%
Ly=100%
g/16g
Nitơ
%
Ly=100%
g/16g
Nitơ
%
Ly=100%
Arginine
7,16
83
6,71
90
5,88
77
Histidine
2,67
31
1,96
26
2,17
29
Isoleucine
3,85
45
4,12
55
3,49
46
Leucine
7,18
83
6,63
89
6,46
85
Lysine
8,61
100
7,47
100
7,60
100
Methionine
1,78
21
1,79
24
1,71
23
Phenylalanine
3,79
44
3,95
53
3,69
49
Threonine
3,81
44
4,03
54
3,87
51
Tryptophan
0,75
9
0,76
10
0,77
10
Valine
6,03
70
6,71
90
5,51
73
Tyrosine
2,60
30
2,49
33
2,87
38
Cystine
1,01
12
1,78
24
1,41
19
Met. + Cys.
2,79
32
3,57
48
3,12
41
Phe. + Tyrosine
6,39
74
6,44
86
6,56
86
Slide 91
Hàm lượng acid amin cơ thể heo từng giai đoạn trọng lượng
Nguồn tài liệu: J.P.F. D’Mello, 1994)
Trọng lượng sống của heo ở các thời điểm phân tích (kg)
7,4*
Acid amin
20**
45***
g/16g
Nitơ
% so với
Lysine
g/16g
Nitơ
% so với
Lysin
g/16g
Nitơ
% so với
Lysine
Threonine
3.7
55
3.90
59
3.79
58
Valine
4.7
70
4.83
73
4.18
64
Methionine
1.65
24
1.92
29
1.95
30
Methionine + Cystine
2.9
43
3.06
47
2.87
44
Isoleucine
3.5
52
3.50
53
3.20
49
Leucine
6.8
101
7.22
110
6.80
104
Phenylalanine
3.7
55
3.92
60
3.62
56
Phenylalanine +
Tyrosine
6.45
96
6.59
100
6.28
96
Histidine
2.55
38
2.91
44
3.30
51
Lysine
6.75
100
6.58
100
6.51
100
Arginine
6.85
101
6.27
95
6.13
94
-
-
0.78
12
0.78
12
Tryptophan
Slide 92
Tỷ lệ các acid amin thiết yếu so với lysin
trong protein lý tưởng của heo
Acid amin
Lysine
Arginine
Histidine
Isoleucine
Leucine
Methionine
Methionine +
cystine
Phenylalanine
Phenylalanine +
tyrosine
Threonine
Tryptophan
Valine
Cho duy trì
Cho tăng
trưởng
Cho tổng
hợp sữa
Cho tổ chức
cơ thể
100
-200
32
75
70
28
100
48
32
54
102
27
100
66
40
55
115
26
100
105
45
50
109
27
123
55
45
45
50
60
55
60
121
93
112
103
151
26
67
60
18
68
58
18
85
58
10
69
Nguồn: Nutrient Requirements of Swine, 1998.
http://newton.nap.edu/books/0309059933/html/18.html
Slide 93
Tỷ lệ tối ưu các acid amin trong thức ăn
heo thịt theo các tác giả khác nhau
Acid amin
ARC*
(1981)
NRC
(1998)
CSIRO
(1987)
INRA
(1984)
5-20kg
20-50kg
50-100kg
100
100
100
100
100
100
100
Methionine
-
-
-
-
30
30
30
Met + Cys
50
55
50
60
60
65
70
Tryptophan
15
18
14
18
18
19
20
Threonine
50
60
60
60
65
67
70
Isoleucine
55
54
54
60
60
60
60
Leucine
100
102
100
72
100
100
100
Histidine
33
32
33
26
32
32
32
-
-
-
-
53
53
53
Phe + Tyro
96
93
96
100
95
95
95
Valin
70
68
70
70
68
68
68
-
-
-
-
42
36
30
Lysine
Phenylalanin
Arginin
Nguồn tài liệu: J.P.F.D’Mello et al (1994)
Baker & Chung (1992)
Slide 94
Tỷ lệ acid amin tối ưu trong thức ăn cho
gà con và gà giò thịt theo tiêu chuẩn NRC 1998
Gà thịt 10-21 ngày tuổi
Gà thịt 32-43 ngày tuổi
% of LYS
% of LYS
LYS
100
100
ARG
97
101
HIS
29
31
ILE
64
62
LEU
94
117
MET
35
36
MET + CYS
71
69
PHE + TYR
107
102
THR
63
65
TRP
16
18
VAL
67
75
Amino Acid
Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf
Slide 95
Tỷ lệ tối ưu acid amin cho gà thịt
theo các tác giả khác nhau
Amino
Acid
Tuổi gà
Baker
NRC
Austic
CVB
Mack
1993, 1996
1994
1994
1996
1999
0-21
ngày
21-42
ngày
0-21
ngày
21-42
ngày
0-21
ngày
0-42
ngày
20-40
ngày
Lys
100
100
100
100
100
100
100
Met
36
36
45
38
38
38
ND*
Met + Cys
72
75
82
72
72
73
75
Thr
67
70
73
74
62
65
63
Arg
105
108
114
110
96
105
112
Val
77
80
82
82
69
80
81
Ile
67
69
73
73
65
66
71
Leu
109
109
109
109
92
ND*
ND*
Trp
16
17
18
18
18
16
19
His
32
32
32
32
24
ND*
ND*
Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf
ND* chưa xác định
Slide 96
Tỷ lệ tối ưu các acid amin cho gà chuyên trứng
và chuyên thịt dựa trên tiêu chuẩn NRC, 1984
Gà giống chuyên trứng (tuần)
Acid amin
Gà thịt (tuần)
0-6
6-14
14-20
Gà đẻ
0-3
3-6
6-8
Lysine
100
100
100
100
100
100
100
Met + Cys
70.6
83.3
88.9
85.9
77.5
72.0
70.6
Tryptophan
20.0
23.3
24.4
21.9
19.2
18.0
20.0
Threonin
80.0
95.0
82.2
70.3
66.7
74.0
80.0
Leucine
117.6
138.3
148.9
114.1
112.5
118.0
117.6
Isoleucine
70.6
83.3
88.9
78.1
66.7
70.0
70.6
Arginine
117.6
138.3
148.9
106.3
120.0
120.0
117.6
Histidine
30.6
36.7
37.8
25.0
29.2
30.0
30.6
Phe + Tyr
117.6
138.3
148.9
125.3
111.7
117.0
117.6
Valine
72.9
86.7
91.1
85.9
68.3
72.0
72.9
Nguồn: J.P.F.D’Mello et al (1994)
Slide 97
Tỷ lệ các acid amin trong cơ thể
và trong trứng gà
Toàn bộ gà mái
Trong cơ
Lòng trắng
Lòng đỏ
Lysin
100
100
100
100
Met + Cys
83.1
48.1
95.9
55.2
Tryptophan
20.8
12.9
23.1
20.0
Threonine
73.4
50.0
72.1
72.1
Leucine
126.4
92.6
124.8
111.0
Valine
98.2
64.0
72.5
54.2
Isoleucine
90.1
67.2
77.3
66.9
Phe. + Tyr.
141.7
92.4
142.4
107.5
Histidine
34.9
33.0
35.4
32.9
Arginine
87.4
70.0
86.0
97.7
Acid amin
Nguồn: J.P.F.D’Mello et al (1994)
Slide 98
Tỷ lệ tối ưu các acid amin
trên gà đẻ trứng theo các tác giả khác nhau
Amino Acid
NRC(1994)
MN(1998)
CVB(1996)
Lysine
100
100
100
Methionine
43
49
50
Met + Cys
84
81
93
Arginine
101
130
-
Isoleucine
94
86
79
Threonine
68
73
66
Tryptophan
23
20
19
Valine
101
102
86
Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf
Slide 99
Tỷ lệ tối ưu các acid amin cho các loài
gia cầm khác nhau
Gà Tây*
Vịt**
Chim Cút*
Lysine
100
100
100
Met + Cys
57.7
83.2
57.7
Tryptophan
15.4
19.1
16.9
Threonine
60.8
66.3
78.5
Leucine
115.4
132.6
130.0
Valine
72.3
88.8
73.1
Isoleucine
65.4
77.5
75.4
Phe. + Tyrosin
107.4
143.8
138.5
Histidine
35.4
43.8
27.7
Arginin
96.2
94.4
96.2
Acid amin
Nguồn tài liệu: * Tính tóan từ NRC (1984), ** Tính tóan từ ARC (1975).
Slide 100
Thành phần acid amin trong protein cơ thể bò
thịt không có chất chứa trong đường tiêu hóa
Acid Amin
Thân thịt
Cơ quan nội tạng
Phần còn lại
Toàn bộ cơ thể
Arg
6.02 ± 0.66
7.55 ± 0.41
8.44 ± 0.26
6.81 ± 0.44
His
3.20 ± 0.19
2.61 ± 0.24
1.37 ± 0.10
2.69 ± 0.13
Isol
4.43 ± 0.92
4.32 ± 0.13
2.70 ± 0.09
4.02 ± 0.57
Leu
8.12 ± 0.23
4.32 ± 0.13
5.58 ± 0.25
6.96 ± 0.13
Lys
8.22 ± 0.35
7.75 ± 0.42
5.07 ± 0.25
7.43 ± 0.23
Met
2.31 ± 0.13
2.00 ± 0.06
1.19 ± 0.07
2.01 ± 0.07
Phe
4.18 ± 0.17
4.78 ± 0.22
3.11 ± 0.13
4.03 ± 0.13
Thr
4.24 ± 0.16
4.15 ± 0.17
3.28 ± 0.13
4.01 ± 0.08
Val
5.50 ± 0.18
6.38 ± 0.50
4.06 ± 0.19
5.30 ± 0.12
Trp
1.05 ± 0.39
1.11 ± 0.35
0.43 ± 0.04
0.82 ± 0.22
SEAA
47.27 ± 2.44
44.95 ± 2.80
35.05 ± 1.37
44.06 ± 1.13
Slide 101
Thành phần acid amin trong
“ideal protein” của bò thịt
Acid Amin
% Trong protein của
toàn bộ cơ thể
% so với lysin
Arginin
6.81
92
Histidin
2.69
36
Isoleucin
4.02
54
Leucin
6.96
94
Lysin
7.43
100
Methionin
2.01
27
Phenylalanin
4.03
54
Threonin
4.01
54
Valin
5.3
71
Tryptophan
0.82
11
SEAA
44.06
593
Slide 102
Mối quan hệ giữa lysin với các acid amin
trong “Ideal protein” của bò thịt
% so với Lysin
120
100
80
60
% so với Lysin
40
20
0
Arg
His
Isol
Leu
Lys
Met
Phe
Thr
Val
Trp
Slide 103
Tỷ lệ acid amin trong thức ăn cá
dựa trên thành phần acid amin trong protein cá
Mức protein trong thức ăn (%)
25
30
35
40
45
50
55
% A. amin
trong
protein cá
Arginine
1.07
1.29
1.51
1.72
1.94
2.15
2.37
12.3
Histidine
0.45
0.55
0.64
0.73
0.82
0.91
1.00
5.2
Isoleucine
0.70
0.84
0.98
1.12
1.26
1.40
1.54
8.0
Leucine
1.28
1.53
1.79
2.04
2.30
2.55
2.81
14.6
Lysine
1.49
1.77
2.07
2.37
2.66
2.96
3.25
16.9
Methionine
0.48
0.58
0.67
0.77
0.87
0.96
1.06
5.5
Cystine *
0.17
0.21
0.24
0.28
0.31
0.35
0.38
2.0
Phenylalanine
0.73
0.87
1.02
1.16
1.31
1.45
1.60
8.3
Tyrosine *
0.58
0.69
0.81
0.92
1.04
1.15
1.27
6.6
Threonine
0.80
0.97
1.13
1.29
1.45
1.61
1.77
9.2
Tryptophan
0.15
0.18
0.21
0.24
0.27
0.30
0.33
1.7
Valine
0.83
1.00
1.16
1.33
1.50
1.66
1.83
9.5
Các acid amin
Albert G.J. Tacon, 1987
THE NUTRITION AND FEEDING OF FARMED FISH AND SHRIMP - A TRAINING MANUAL
1. THE ESSENTIAL NUTRIENTS . FAO.. G O V E R N M E N T C O O P E R A T I V E P R O G R A M M E
Slide 104
Tỷ lệ acid amin trong thức ăn của tôm
dựa trên thành phần acid amin trong protein của tôm
Mức protein trong thức ăn (%)
25
30
35
40
45
50
55
% A. amin
trong
protein tôm
Arginine
1.36
1.63
1.90
2.17
2.44
2.71
2.98
15.5
Histidine
0.38
0.46
0.54
0.62
0.69
0.77
0.85
4.4
Isoleucine
0.59
0.71
0.83
0.95
1.07
1.19
1.31
6.8
Leucine
1.22
1.47
1.71
1.96
2.20
2.45
2.69
14.0
Lysine
1.29
1.54
1.80
2.06
2.31
2.57
2.83
14.7
Methionine
0.47
0.57
0.66
0.76
0.85
0.95
1.04
5.4
Cystine *
0.24
0.28
0.33
0.38
0.42
0.47
0.52
2.7
Phenylalanine
0.67
0.81
0.94
1.08
1.21
1.35
1.48
7.7
Tyrosine *
0.68
0.82
0.96
1.09
1.23
1.37
1.50
7.8
Threonine
0.84
1.01
1.18
1.34
1.51
1.68
1.85
9.6
Tryptophan
0.24
0.28
0.33
0.38
0.42
0.47
0.52
2.7
Valine
0.74
0.89
1.04
1.19
1.34
1.49
1.64
8.5
Các acid amin
Albert G.J. Tacon, 1987
THE NUTRITION AND FEEDING OF FARMED FISH AND SHRIMP - A TRAINING MANUAL
1. THE ESSENTIAL NUTRIENTS . FAO.. G O V E R N M E N T C O O P E R A T I V E P R O G R A M M E
Slide 105
Tối ưu hóa nhu cầu acid amin trong TĂ để:
- Tiết kiệm protein trong chăn nuôi động vật
- Hạn chế sự thải tiết ra môi trường các chất độc hại (N,P,S)
1. Cân đối nhu cầu acid amin theo loài động vật.
(Trẻ em ngoài 8 loại còn thêm 2: Arg. và Val).
Cá
Cystein Cystin
Thyrosine:
Thyroxine
Adrenalin
Slide 106
2. Sử dụng chất khung có cấu trúc tương tự acid amin
để tổng hợp được acid amin thiết yếu, hạn chế sự thải
Nitrogen ra môi trường.
H 2C
S
CH3
H 2C
CH 2
+
HC
OH
COOH
Methionin-Hydroxy Analag
MHA
NH 3
S
CH3
CH 2
HC
NH2
+
H 2O
COOH
Methionin
Ý nghĩa của phản ứng trên là: Giảm thải NH3 ra môi trường
Khả năng chuyển đổi từ MHA thành
DL-Methionine vào khoảng 65%
(Nguồn: Degussa, Info for Feed Ind., Vol.02, No 02, Aug. 2001.
www.aminoacidsandmore.com
Slide 107
3. Từ acid amin này có thể chuyển hóa sang acid amin
khác theo hướng 1 chiều hay thuận nghịch.
Có thể dựa theo nguyên tắc này để tiết kiệm acid amin thiết yếu trong tính
toán tối ưu hóa khẩu phần, giảm thiểu hải Nitrogen ra môi trường.
Nhờ PƯ này mà cơ thể tổng hơp protein khác với protein trong thức ăn, tạo nên
đặc hiệu sinh học cho loài, cá thể.
Cách trình bày
Nhu cầu A. amin
OH
CH 2
HC
Phenylalanine
Phe. + Tyrosin
CH 2
NH2
HC
COOH
NH2
COOH
Phenylalanin
Tyrosine
45%
B6
Methionin Homocystin + Serin Cystation Cystein Cystin
+
H 2N
CH 2
COOH
Glycine
Formaldehyd
_ Formaldehyd
HO
CH 2
Serine
CH
NH2
COOH
Methionine
Met. + Cystin
Glycine + Serine
Slide 108
Giới thiệu phần mềm tra cứu Acid amin
sử dụng trong tính toán, tối ưu hóa khẩu
phần thức ăn chăn nuôi
Chức năng của phần mềm:
-Tra cứu nhanh thành phần acid amin trong thức ăn
-Acid amin t63ng số
-Acid amin tiêu hóa
-So sánh thành phần acid amin trong protein của thức ăn
-Hiệu chỉnh hàm lượng a. amin theo protein và tương quan
Slide 109
Acid amin tiêu hóa và ý nghĩa trong tổng hợp protein cơ
thể. Tỷ lệ tiêu hóa của mỗi acid amin trong protein không
giống với tỷ lệ tiêu hóa protein chứa nó Link EVAPIG
Xác định tỷ lệ tiêu hóa acid amin bằng phương pháp “hồi tràng” để tránh sự
biến đổi acid amin của vi sinh vật ruột già. Sau đó xây dựng phương trình
tương quan giữa tiêu hóa protein và acid amin. Phần mềm AminoDat trợ giúp
Link AminoDat 1.1
Slide 110
Sự trao đổi chất của
Một số acid amin đặc biệt
Những bệnh tật do rối loạn
chuyển hóa acid amin
Slide 111
Vai trò sinh học đặc biệt và
sự chuyển hóa các acid amin
có chứa lưu huỳnh
Từ acid amin có chứa S, chuyển hóa ra
thành các hoạt chất sinh học quan trọng
trong cơ thể để chống lại stress oxyhóa,
đồng thời cũng hình thành các phân tử
Biomarker báo hiệu tình trạng sức khỏe
(J. James, PhD. 2003)
Slide 112
Sự chuyển hóa Acid amin có chứa lưu huỳnh
Methionine
Synthase
(Vit. B12-dep.)
NH3+
CH 3SCH 2CH 2CHCO 2 + FH4
NH3+
HSCH 2CH 2CHCO 2 + 5-Methyl
FH4
L-Homocysteine
Methionine
(Essential)
CO 2 -
Cystathionine
b-synthase
(PLP-dep.)
NH3+
OH
-
CH 3CHCH 2CO 2
b-Hydroxybutyrate
+
H C NH3 +
Serine
CH2 OH
NH3 +
Cystathionine
lyase
SCH 2CH 2CHCO 2
-
HSCH 2CHCO 2
Cysteine
(Non-essential)
CH2 CHCO2 NH3 +
Cystathionine
Slide 113
Homocysteine
Homocysteinuria
• Ít thấy; gây ra thiếu hụt cystathionine b-synthase
• Hư hỏng thủy tinh thể
• Chậm phát triển trí não
• Gây chứng loãng xương
• Gây bệnh tim mạch
Tử vong
Homocystein với bệnh tim mạch
Mức homocysteine cao trong máu có liên quan với
bệnh tim mạch
• Có thể có liên quan đến sự thiếu hụt folate (B9)
• Folate làm tăng sự chuyển hóa homocysteine
thành methionine
Slide 114
Tác động của stress Oxyhóa đến sự tiêu hao và chuyển Sulfure của Methionine
Methionine
THF
Protein synthesis
SAM
MS
B12
5-CH3THF
Methylation of DNA, RNA,
Proteins, Catecholamines,
Phospholipids, Creatine
MTase
BHMT
Betaine
Choline
SAH
SAHH
Adenosine
Homocysteine
THF: tetrahydrofolate
B6
CBS
Cystathionine
Cysteine
Enzymes
Glutathione
AK
AMP
ADA
Inosine
S-Adenosylmethioine (SAM)
S-Adenosyl-L-homocysteine (SAH)
S-Adenosyl-L-homocysteine hydrolase
(SAHH)
Con đường
chuyển sulfure
Glutathione dạng khử GSH – GSSG Glutathione dạng oxyhóa Xấu
Slide 115
Nguồn phát sinh gốc tự do oxygen và sự tổn thương tế bào
Viêm nhiểm cấp
Tia xạ
Tuổi
Thiếu máu cục bộ
Tế bào tổn thương
Nồng độ O2 cao
Hút thuốc lá (O3, NO2
Hóa chất dược liệu
Viêm nhiễm mạn tính
= Oxidative Stress
Slide 116
Cơ chế gián tiếp gây tổn thương tế bào do tác động của stress oxyhóa
H2O vào làm
căng phòng TB
Tăng thẩm lậu
Na+ vào trong TB
Nhiều Ion Ca++
Chui vào trong TB
Slide 117
Cơ chế phòng thủ chống lại gốc tự do của tế bào
Glutathione
Glutathione
Glutathione
Glutathione
Cytoplasm
Cytoplasm
Glutathione
Glutathione
Glutathio
Glutathione
ne
Glutathione
Slide 118
Cân bằng giữa sự phòng thủ và stress oxyhóa
Oxidative Stress
Hydroxyl Radical
Hydrogen Peroxide
Superoxide
ONOOGSSG
4HNE
LOONO-
Antioxidant Defense
Superoxide Dismutase
GSH Peroxidase
GSH Reductase
Vitamin E
Vitamin C
Lipoic Acid
GSTs
GSH
Slide 119
Oxidative Stress
Hydroxyl Radical
Hydrogen Peroxide
Superoxide
ONOOGSSG
4HNE
LOO-
Tổn thương
làm chết TB
Phòng thủ bởi Antioxidant
Superoxide Dismutase
GSH Peroxidase
GSH Reductase
Vitamin E
Vitamin C
Lipoic Acid
GSTs
GSH
Slide 120
Chức năng chống oxyhóa của GLUTATHIONE
Major intracellular antioxidant: H2O2, superoxide,
(active)
(inactive)
hydroxyl radical, peroxynitrite,
membrane lipid peroxidation
Slide 121
Chức năng khử độc của GLUTATHIONE
Mẹ/Thuốc ngừa thai/Phơi nhiểm ung thư
GST
Kim loại nặng
Glutathione kết hợp
Glutamine
Glycine
Mercapturic Acid
(Cysteine conjugate)
Bile and Urine Excretion*
Cysteine tổn thất đồng nghĩa với sự gia tăng nhu
cầu cho tổng hợp glutathione mới, có liên quan đến
sự bài thải lưu huỳnh ra nước tiểu nhiều
Detoxification: Hg, As, Pb, Cd bind to thiol (SH) group; Metal-cysteine conjugates excreted
Slide 122
Cysteine tạo ra các hợp chất giải độc
Methionine
Homocysteine
Cystathionine
CYSTEINE
Glutathione
Sulfate
Metallothionein
Coenzyme A
Alpha Lipoic Acid
Taurine
Slide 123
DMG/One
Carbon Cycle
Homocysteine (xấu)
Choline
Methyl-THF
methyl-tetrahydrofolate
TMG/Betaine
B12
Methionine
Synthase
Betaine Homocysteine
Methyl Transferase
Methionine
S-Adenosylmethioine (SAM)
Phản ứng chuyển Methyl
Sự methyl hóa DNA cần thết cho biểu lộ gene
Sự methyl hóa màng Lipid cần thiết cho tế bào
Slide 124
Ảnh hưởng của quá trình methyl hóa
DNA đến sự phòng ngừa ung thư
Sửa chữa DNA
Chuyển hóa chất
gây ung thư
Điều hòa
Hormonal
DNA
Methylation
Sự biệt hóa tế bào
Chu kỳ tế bào
Apoptosis
(Lập trình cho cái chết tế bào)
Slide 125
Hợp chất hoạt tính sinh học trong thực phẩm
& quá trình methyl hóa DNA
Nutrients
Đa dạng
Polymorphisms
S-Adenosylmethioine
CpG
SAH
SAM
DNA Methyltransferase
Me-CpG
DNA Demethylation
Nutrients?
Kích thích
+
Tumor
- Ức chế
Slide 126
LTR Hypermethylated
LTR Hypomethylated
Chuột màu nâu
được bổ sung
với
Yellow Mouse
Nguy cơ cao với: ung thư,
tiểu đường, béo phì & giảm
thấp tuổi thọ.
Cooney J. Nutr. 2002 (In Press)
Zinc,
methionine,
Betaine,
choline,
Folate,
B12
Agouti Mouse
Nguy cơ rất thấp với:
ung thư, tiểu đường,
béo phì và kéo dài
tuổi thọ
http://www.cancer.gov/prevention/nutrition/rfa03016.ppt
Slide 127
Những nhân tố gây ra stress oxyhóa
trong những đứa trẻ mắc bệnh tự kỷ
Sự
viêm nhiểm
Gene
Bệnh
tâm thần
Môi trường
Hormone
Thời gian
Viêm nhiểm ruột,
Viêm nảo, thần kinh
Hư hại chức năng
kháng thể
Jill James, PhD http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt
Slide 128
Các yếu tố có liên quan
đến bệnh tâm thần tự kỷ.
Bệnh tự kỷ
Hình thái di truyền
Sai lệch quá trình
Methylation
Phơi nhiểm kim loại nặng
Richard Deth, PhD
Sưng, viêm
+
Stress oxyhóa
http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt
Slide 129
Homocysteine và bệnh
Xơ vữa động mạch
• Thí nghiệm trên động vật và những nghiên cứu
trên người cho thấy homocysteine làm:
–
–
–
–
–
Tăng stress oxyhóa.
Gây bất thường màng giữa và tổn thương mạch máu.
Tăng phản ứng viêm.
Tăng nhanh tế bào cơ trơn.
Nâng cao sợi huyết (thrombogenicity) dễ gây tắt
nghẽn mạch máu.
Slide 130
Homocysteine và bệnh mạch vành
CVD
• Nhân tố làm tăng homocystein (hyperhomocysteinemia) bao
gồm:
–
–
–
–
–
–
–
–
–
–
–
–
Nhân tố di truyền – “thermolabile MTHFR”
Sự thiếu hụt vitamin nhóm B, đặc biệt Choline, Betaine, Folate, B12
Tiêu thụ methionine tăng quá nhu cầu.
Tuổi tăng cao
Nam giới
Giai đoạn tiền mãn kinh
Hút thuốc lá
Suy giảm chức năng thận
Nhược năng tuyến giáp (Hypothyroidism)
Tiểu đường (Diabetes)
Một số trường hợp viêm nhiểm.
Do thuốc (drugs)
Slide 131
Homocysteine là những điểm tới hạn
đối với quá trình methyl hóa và giải độc
Oxyhóa khử (Redox)
Methylation
Glutathione
S-adenosylmethionine
Cysteine
Methionine
Cystathionine
Methionine
Synthase
HCY
Cystathionine
b-Synthase
Adenosine
S-adenosylHomocysteine (SAH)
Richard Deth, PhD
http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt
Slide 132
Sự viêm nhiểm gây ra stress oxyhóa và sự thay đổi HCY
theo hướng tổng hợp nhiều glutathione
Oxyhóa khử (Redox)
Methylation
Glutathione
S-adenosylmethionine
Cysteine
Methionine
Cystathionine
Methionine
Synthase
HCY
Cystathionine
b-Synthase
Adenosine
S-adenosylHomocysteine (SAH)
Richard Deth, PhD
http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt
Slide 133
4.2. Một số acid amin có vai trò đặc
biệt, có tác dụng tăng cường khả năng
phòng chống bệnh tật
• Dimethylglycine (DMG) là dẫn xuất của
acid amin đơn giản glycine đã được
methyl hóa.
Cấu trúc của glycine
H
Cấu trúc của N,N-Dimethylglycine (DMG)
N-CH2-C=O
H
OH
http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt
CH3
N-CH2-C=O
CH3
OH
Slide 134
Vai trò trao đổi chất của DMG
• Giúp quá trình Methyl hóa
– Nguồn cung Methyl gián tiếp – Sự chuyển methyl
– Nguồn cung dạng hợp chất 2 Carbon
• Sứ giả hóa học trên vị trí Receptor tế bào
• Adaptogen / Antistress
• Cung ứng khối xây dựng cho sự tổng hợp sinh học
của nhiều phân tử có hoạt tính sinh học như:
SAMe, Glutathione và Creatine.
Slide 135
Vai trò chống oxyhóa của Glutathion GSH
phụ thuộc vào hoạt động Co-enzyme NADPH
Protein-SSG
Protein-SH
Thiol
Transferase
NADP
GSSG
Reductase
(Reduced/
Reactivated GSH
Glutathione)
GSSG (Oxidized
Glutathione)
NADPH
H2O2
GSH
Peroxidase
2H2O
Slide 136
Có thể tạo ra GSH, chất chống
oxyhóa nguyên khai của tế bào
Glycine
Có thể dùng để tạo ra Phosphocreatine,
nguồn năng lượng nguyên khai của cơ.
Hạt động như là ức chế truyên dẫn TK
Methionine
Là Acid amin thiết yếu.
Có thể sử dụng sản xuất ra SAMe, tác
nhân methyl hóa sơ khai trong cơ thể.
DMG
Serine
Giúp chuyển hóa homocysteine thành
cysteine, sử dụng để sản xuất ra GSH
SAMe
Là tác nhân methyl hóa nguyên khai
trong cơ thể
Glutathione
Cysteine
GSH là chất chống oxyhóa
nguyên khai của cơ thể
Có thể được dùng để tạo ra GSH
Là methyl donor gián tiếp
Sarcosine
Bẻ gãy thành glycine
Slide 137
Hiệu quả của việc bổ sung DMG
• Tạo sự methyl hóa (Methylation Pathway)
• Hiệu quả lên hệ thống kháng thể (Immune System)
• Hiệu quả lên hệ thần kinh (Neurological Pathways)
• Có vai trò khử độc tố (Detoxification)
http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt
Slide 138
Sự Methyl hóa chủ yếu cho:
•
•
•
•
•
•
•
Mức SAMe/Homocysteine khỏe mạnh
Sự khử độc/Chức năng gan
Tổng hợp và sửa chữa RNA, DNA
Mạng lưới thần kinh (Neuronal Network)
Tổng hợp Hormone/Vitamin
Sản xuất ra Phosphocreatine, nguồn năng lượng cơ
Sản xuất yếu tố truyên dẫn thần kinh
(Neurotransmitter)
• Giúp đở chức năng kháng thể (Immune Function)
• Giúp sự biểu lộ gen (Gene Expression)
• Làm tín hiệu qua màng tế bào, tăng tính thấm, chuyển
vận qua màng.
Slide 139
Sự suy yếu Methyl hóa có liên hệ đến
chứng ASD (Atrial Septal Defect)
(ASD =Khiếm khuyết vách ngăn tâm nhĩ)
• Hiện tượng nhiều hình thái (Polymorphisms) trong
phản ứng chuyển methyl cao hơn trong chứng ASD
• Chất trung gian của sự methyl hóa không bình thường
trong trường hợp ASD
• Kim loại độc hại ức chế sự methyl hóa
• Chất bổ sung giúp cho quá trình methyl hóa có tác
dụng cải thiện chứng bệnh ASD
• Sự không bình thường của quá trình Methyl hóa có
thể ảnh hưởng đến hoạt động thần kinh có liên quan
đến nhận thức và khả năng học tập, có thể rơi vào tình
trạng bệnh tâm thần.
Slide 140
Kết quả nghiên cứu về
hợp chất DMG lên cơ thể.
Ứng dụng
Đáp ứng trao đổi chất (Metabolic Response)
Điều biến Immune
Cải thiện đáp ứng miễn dịch (kháng thể)
Tăng chức năng tế bào B, T & điểu chỉnh Cytokine
Bệnh truyền nhiểm
Tăng đáp ứng kháng thể (Immune Response)
Phòng thủ tế bào
Tự miễn dịch
Bảo vệ bằng cách chống oxyhóa
Chống hoạt động tế bào ung thư & phòng di căn
Giảm kháng thể Antinuclear (Antinuclear Antibodies)
Điều chỉnh sản xuất Cytokine
Khử độc & hỗ rợ gan
Methyl hóa các độc tố
Giúp đở loại trừ giảm oxy huyết (Hypoxia)
Cải thiện tuần hoàn lưu thông máu huyết
Năng lượng trao đổi
Nâng cao khả năng chịu đựng & hoạt bát tinh thần.
Cải thiện sự sử dụng Oxygen & giảm Acid Lactic
Tâm thần/lên cơn
Cải thiện sự giao tiếp ngôn ngữ/quan hệ xã hội/Trạng thái
hôn mê.
Giảm sự lên cơn thần kinh.
Slide 141
Hệ thống kháng thể và DMG
• Trường Đại học Y khoa Nam Carolina:
– Cải thiện kháng thể trên chuột khi chủng vaccine thương hàn
– Tăng sản xuất Lymphocyte trên người
– Nâng cao tìm lực miễn dịch dịch thể và miễn dịch tế bào trên
người khi chủng vaccine Pneumovax.
References:
Graber, C.D., Goust, J.M. Glassman, A.D., and Kendall, R.V. Journal of Infectious Disease,
143:101, 1981.
Kendall, R.V., and Graber, C.D. N,N-Dimethyglycine and Use In Immune Response, U.S.
Patent #4,385,068, May 1983.
http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt
Slide 142
4.3. Phenylalanine and Tyrosine
Phenylalanine
(Essential)
N
H2 N
NH3 +
+
H2O
HN
Phenylalanine-4Monooxygenase
(Phenylalanine
hydroxylase)
CH2 CHCO2Tyrosine
(Non-essential)
HO OH
NADP+
NADPH + H+
H2 N
NH3+
Tetrahydrobiopterin
CHCHCH3
N
H
O
HO
H
H
CH2 CHCO2 O2
H
N
N
N
Dihydrobiopterin
+
HN
O
N
H
CHCHCH3
HO OH
Slide 143
Bệnh Phenylketonuria (PKU)
• Thiếu men Phenylhydroxylase nên không chuyển hóa
được phenylalanine
• Tỷ lệ người mắc bệnh 1/16.000 người sinh ra ở U.S.
• PKU làm chậm phát triển tinh thần, gây hại não bộ
• Xử lý: Giới hạn thức ăn có chứa nhiều phenylalanine.
• Test sàn lọc tất cả những trẻ sơ sinh để có lời khuyên
chế độ dinh dưỡng thích hợp trên các Ban của US.
Tyr
Phe
Transamination
O
Phenylpyruvate
(urine)
CH2 CCO2-
Slide 144
Cơ chế sinh bệnh
Phenylketonuria (PKU)
•
•
•
•
Rối loạn di truyền do nghèo phenylalanine hydroxylase
Làm tăng hàm lượng phenylalanine trong cơ thể
Điều này gây ra ức chế hấp thu tryptophan và tyrosine.
Như thế, rất ít tyrosine đi vào trong não, gây ra thiếu hụt
tyrosine.
• Tyrosine là chất tiền khởi của catecholamines, như thế sẽ
rất ít dopamine, norepinephrine và epinephrine được sản
xuất ra.
• Điều này sẽ dẫn đến sự chậm trể phát triển trí não.
• PKU có thể được kiểm soát bởi khẩu phần giảm thấp
phenylananine.
Slide 145
Tyrosine vàs sự tổng hợp Catecholamine
catecholamines are epinephrine (adrenaline), β-agonist
HO
Tyr hydroxylase
NH3+
NH3+
CH2 CHCO2 -
O2
HO
Dihydroxyphenylalanine
(DOPA)
DOPA
decarboxylase
Epinephrine
(Adrenaline)
CHCH2 NHCH3
OH
CH2 CHCO2-
HO
Tyrosine
HO
Catechol
HO
Methyl
transferase
S-Adenosylhomocysteine
Dopamine
hydroxylase
HO
CH2 CH2 NH2
HO
HO
CO2
Dopamine
SAM
HO
DOPA, dopamine, norepinephrine,
and epinephrine are all neurotransmitters
CHCH2 NH2
OH
Norepinephrine
Slide 146
L-DOPA trong chứng Parkinsonism
Máu
L-DOPA
Não
L-DOPA
Dopamine
HO
CH3
HO
Blocks
CH2 -C-CO2 H
Carbidopa
NHNH2
Dopamine
Parkinsonism có liên hệ với sự giảm
dopamine trong não thông qua mất
neurons trong hạch cơ bản TK.
Carbidopa + L-DOPA
Hàng rào máu não
Slide 147
Monoamine Oxidase (MAO)
(Sinh học trao đổi chất não bộ)
HO
MAO
HO
(trong mitochondria)
CHCH2 NHR'
HO
CHCHO
HO
R
R
OH
OH
H
R’
H
Norepi
CH3 Epi
H
Dopamine
MAO ức chế (e.g., tranylcypromine), sử dụng
trong điều trị chứng bệnh trầm cảm.
Mức dopamine và norepi cũng như Serotonin
trong não.
R
Aldehyde
dehydrogenase
HO
HO
CHCO2 H
Urinary
metabolite
R
R=OH Vanillylmandelic acid (VMA)
R=H Homovanillic acid (HVA)
Slide 148
Tyramine
OH
MAO
CH2 CH2 NH2
OH
CH2 CHO
Tyramine
Tyramin gây tăng huyết áp)
• Tyramine được tìm thấy trong tự nhiên như phomat;
trong bia và trong rượu vang đỏ.
• Tyramine khi ăn vào có thể gây lên cơn cao huyết áp
trong một số người đã uống chất ức chế MAO vì nó
giải phóng ra norepi
Slide 149
Catechol-O-Methyl Transferase
(COMT)
HO
HO
COMT
CHCH2 NHR'
R
Active
catecholamine
HO
CHCH2 NHR'
CH3 O
SAM
S-Adenosylhomocysteine
R
Inactive
metabolite
• COMT tìm thấy trong tế bào chất (cytoplasm)
• Hoạt tính có giới hạn của catecholamines
• Sự sản xuất và thải tiết Catecholamine là kết quả từ
hoạt động tổng hợp của MAO và COMT
• Sự ức chế COMT (ví dụ như thuốc tolcapone) được
sử dụng trong điều trị bệnh Parkinson
Slide 150
Sự hình thành Acid Homogentisic
HO
HO
NH3+
Transamination
O
CH2 CCO2-
CH2 CHCO2 -
Tyrosine
p-Hydroxyphenylpyruvate
O2
Deficient in
alkaptonuria
Cleavage of
aromatic ring
Homogentisate
dioxygenase
OH
CO2
CH2 CO2-
O2
Fumarate + acetoacetate
p-Hydroxyphenylpyruvate
dioxygenase
(ascorbate-dep.)
OH
Homogentisate
Slide 151
Bệnh Alkaptonuria
• Do thiếu enzyme “homogentisate dioxygenase”
• Nước tiểu sẩm màu so với bình thường
• Sự oxyhóa acid homogentisic
• Không có triệu chứng bệnh giai đoạn ấu thơ
• Xu hướng gây ra viêm khớp khi đến tuổi
trưởng thành.
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt
Slide 152
Bệnh rối loạn chuyển hóa
phenylalanine và tyrosine
Phenylalanine
BH4
Fumarylacetoacetate
BH2
Pigmentation
p-Hydroxyphenylpyruvate
Tyrosine
L-Dopa
Maleylacetoacetate
Homogentisate
Phenylketonuria – phenylalanine hydroxylase/BH4 synthesis (Bệnh tk PKU bẩm sinh)
Tyrosinemia type II (Richner-Hanhart) - tyrosine aminotransferase (tủa Tyr. ở da, mắt)
Tyrosinemia type III tyrosine không chuyển hóa được lắn đọng trong nhiều cơ quan)
Alkaptonuria – homogentisate oxidase (enzyme homogentisate 1,2-dioxygenase), viêm khớp
Tyrosinemia type I (Thiếu enzyme fumarylacetoacetichy drolase, gây viêm xơ gan.
Albinism - tyrosine hydroxylase {tyrosinase}Bệnh bẩm sinh thiếu sắt tố trên da, tóc, mắt…
do rối loạn chuyển hóa tyrosine
http://www.biochem.arizona.edu/classes/bioc801/power/lec23.ppt
Slide 153
Bệnh Phenylketonuria
Là bệnh bẩm sinh thường gặp nhất, khiếm khuyết trao đổi
chất của acid amin.
Hàm lượng phenylalanine huyết cao, tổn thương thần kinh.
Các hợp chất đáng chú ý như: phenylpyruvate, phenyllactate,
phenylacetate, chất tạo ngọt Aspartame có thể gây hại cơ thể.
Tính độc hại não bộ: làm giảm sự hấp thu những acid amin
có nhân thơm khác mà cơ thể rất cần.
Gây ra sự thiếu hụt Tyrosine từ đó gây ra thiếu sắc tố
melanin (hypopigmentation).
Hậu quả của bệnh này có thể gây ra có tật nguyền.
Slide 154
Đứa trẻ với bệnh phenylketonuria – Khẩu phần không
thích hợp có thể làm chậm trể sự phát triển cơ thể.
http://www.biochem.arizona.edu/classes/bioc801/power/lec23.ppt
Slide 155
Bệnh Alkaptonuria
Đây cũng là bệnh bẩm sinh, được phát hiện rất sớm từ năm 1900
Homogentisate xuất hiện trong nước tiểu
Sụn và lỗ tai biến đổi chuyển sang màu đen
Ochronosis mắt
trong bệnh nhân alkaptonuric
Polymerized homogentisate
Trong sụn lỗ tai
Slide 156
Bệnh bạch tạng (Albinism)
Dạng lông mi, lông mài trắng hoặc không có sắc tố da
Do thiếu hụt tyrosinase (tyrosine hydroxylase) kinh niên
Sources: www.lowvision.org/albinism.htm
http://home.clara.net/knowlton/family/Albinism/bianca.htm
Slide 157
Sự hình thành Melanin
HO
Tyr. hydroxylase
NH3+
CH2 CHCO2 -
HO
NH3+
O2
Tyrosine
CH2 CHCO2-
HO
DOPA
Tyrosinase
O
Melanin
(Black polymer)
Highly colored
polymeric
intermediates
O
Melanin hình thành trên da (melanocytes), mắt, và tóc
Melanin trên da có tác dụng bảo vệ chống tia sáng mặt trời
Albinism: Một số người thiếu enzyme tyrosinase do di truyền
CH2CHCO2+ NH3
Dopaquinone
Slide 158
4.4. Vai trò sinh học của
tryptophan
Tryptophan có vai trò quan trọng:
Tạo ra serotonin trong hoạt động thần kinh
Tạo ra Melatonin
Tổng hợp Acid Nicotinic
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt
Slide 159
L-Tryptophan
• Là chất bổ sung thực phẩm để xúc tiến tạo serotonin
• Thiếu L-Tryptophan là điều bất hạnh (1989):
• Hội chứng đau cơ Eosinophilia (EMS)
• Đôi khi đau cơ chổ khớp
• Tình trạng yếu đuối
• Sưng tấy cách tay và chân
• Sốt
• Phát ban da
• Thiếu tryptophan có thể gây thiếu vitamin PP
• Hàng trăm trường hợp; đôi khi tử vong
• Phát hiện dấu vết nhiểm
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt
Slide 160
Sự chuyển hóa tryptophan thành vitamin PP
Sự chuyển hóa tryptophan thành serotonin
Sự chuyển hóa
tổng quát của
tryptophan trong
cơ thể
Slide 161
Sự trao đổi chất của Tryptophan
tạo ra Serotonin
+
NH
Indole ring
+
NH
3
CH CHCO 2
2
Trp
hydroxylase
N
H
Tryptophan
(Trp)
O2
3
CH CHCO 2
2
CH2 CH2 NH2
HO
HO
N
H
5-Hydroxytryptophan
Decarboxylase
N
H
CO2
5-Hydroxytryptamine (5-HT);
Serotonin
Slide 162
Vai trò của Serotonin
• Serotonin được tạo ra trong:
• Não (vận chuyển thần kinh; điều hòa giấc ngủ, tâm trạng, sự
ngon miệng)
• Tiểu huyết cầu (sự tập hợp tiểu huyết cầu, sự co mạch)
• Cơ trơn (co thắt)
• Ống tiêu hóa (tế bào enterochromaffin – nơi cất giữ quan trọng)
• Là thuốc được sử dụng để xử lý:
• Bệnh trầm cảm
•Serotonin- ức chế tái hấp thu có chọn lựa (SSRI)
• Chứng đau nửa đầu
• Bệnh tâm thần phân liệt
• Rối loạn do ám ảnh
• Hóa trị liệu – buồn nôn
•
Một vài chất gây ảo giác (e.g., LSD) như là chất đối kháng serotonin
Slide 163
Sự trao đổi chất của Serotonin:
5-HIAA
CH2 CHO
CH2 CH2 NH2
MAO
HO
HO
N
H
N
H
Serotonin
Dehydrogenase
CH2 CO2 H
HO
N
H
Khối u có dạng ung thư:
• Kiểu ung thư đường tiêu hóa ác tính
• Bài thải ra một số lượng lớn 5-HIAA
5-Hydroxyindole acetic
acid (5-HIAA) (Urine)
Slide 164
Trao đổi chất của Serotonin:
Melatonin (N-Acetyl-5-methoxytryptamine)
CH2 CH2 NH2
HO
2 Steps
N
H
Serotonin
CH2 CH2 NHCOCH3
H3 CO
N
H
Melatonin
Melatonin:
• Chủ yếu được tạo ra trong tuyến yên
• Sự tổng hợp được kiểm soát bởi áng sáng và nhân tố khác
• Gây co thắt dạ con trước khi sinh
• Triệt chức năng tuyến sinh dục.
• Có thể sử dụng trường hợp rối loạn giấc ngủ
Slide 165
Trao đổi chất của tryptophan
Tổng hợp Acid Nicotinic
+
NH3
CH2 CHCO2-
CO2 H
Several steps
N
H
Tryptophan
N
Nicotinic acid (Niacin)
Nicotinamide adenine
dinucleotide (NAD)
Slide 166
Vai trò điều tiết tính ngon miệng
của tryptophan
Slide 167
Các hợp chất có nhóm chức năng tương đồng với
Acid amin, có thể làm giảm bớt nhu cầu Acid amin
Slide 168
Sự quá dư thừa acid amin này có thể gây ra ức
chế, đối kháng acid amin khác
Tỷ lệ arginine/lysine thích hợp cho gà thịt theo các tác giả khác nhau
Tuần tuổi
% arginine trong
thức ăn
% lysine trong
thức ăn
Arginine / Lysine
trong thức ăn
0–3
1,25
1,10
1,14
3–6
1,10
1,00
1,10
6–8
1,00
0,85
1,18
0–4
1,02
1,13
0,90
4–8
0,94
0,90
1,04
0–4
1,03
1,10
0,94
4–8
0,76
0,80
0,95
0–3
1,18
1,12
1,05
3–6
0,96
0,89
1,08
6–8
0,82
0,76
1,08
Tài liệu
tham khảo
National Research
Council, USA (1994)
Standing Committee
on Agriculture,
Australia (1987)
Agriculture Research
Council, UK (1975)
Baker (1997)
Slide 169
Các yếu tố ảnh hưởng cân bằng acid amin, protein
(N’thức ăn – N’phân) – N’nước tiểu = N’tích lũy
N’tiêu hóa – N’nước tiểu = N’tích lũy (, 0, )
1.Yếu tố cơ thể:
- Tuổi (sinh trưởng, trưởng thành, già cổi: , 0, ).
- Giống, loài: NS càng cao, khả năng tích lũy càng lớn.
- Tình trạng sức khỏe: Cơ thể khỏe tích lũy lớn hơn yếu.
2.Yếu tố thức ăn:
- Mức độ cung cấp TĂ: Dư thừa, đủ, thiếu: Thấp-cao-thấp.
- Mức độ cân đối các acid amin: Cân đối tốt tích lũy cao.
- Mức độ hợp lý giữa năng lượng và protein: Hợp lý cao.
- Sự cung cấp các vi chất dinh dưỡng có đủ hay không.
Slide 170
Phương pháp cân bằng acid amin
trong khẩu phần đối với động vật đơn vị
Cân bằng acid amin là cân bằng toàn diện và tổng thể khẩu
phần ăn. Trong thức ăn công nghiệp, người ta gọi đó là công
thức thức ăn hỗn hợp (Formulation). Có 5 bước cân đối:
Bước 1: Thu thập và hiệu chỉnh thành phần dinh dưỡng thức
ăn nguyên liệu, những thức ăn nghi ngờ phải phân tích lại.
Dựa trên thành phần thô hay thành phần tiêu hóa được.
Bước 2: Chọn tiêu chuẩn ăn phù hợp với đối tượng thú, dữ liệu
này cũng có trong sách tiêu chuẩn hoặc các software.
Bước 3: Tìm mối quan hệ giữa nhu cầu Lysine với năng lượng,
các acid amin khác để tính nhu cầu tất cả acid amin thiết yếu
Bước 4: Xác định mức độ tối đa và tối thiểu về nhu cầu các chất
dinh dưỡng cũng như nguyên liệu thức ăn trong công thức.
Bước 5: Nạp dữ liệu vào phần mềm chuyên tính công thức thức
ăn để máy tính thực hiện các phép tính tối ưu.
Link FeedLive