Transcript Tryptophan

Slide 1

Protein, Acid amin
trong dinh dưỡng, sức khỏe
và sức sản xuất của động vật.
PGS.TS.Dương Thanh Liêm
Bộ môn Dinh dưỡng động vật
Khoa Chăn nuôi động vật
Trường Đại học Nông Lâm


Slide 2

Hệ thống phân loại Protein
1. Phân loại dựa theo phân tích hóa học:
1.1. Protein thô
1.1. Chất chứa N không protein: NPN
1.2. Protein thuần
2. Phân loại dựa theo cấu trúc hóa học:
2.1. Protein đơn giản.
2.2. Protein phức tạp.
3. Phân loại dựa theo giá trị sinh vật học:
3.1. Protein không hoàn toàn.
3.2. Protein bán hoàn toàn.
3.3. Protein hoàn toàn.
3.4. Protein lý tưởng (Ideal protein)


Slide 3

Các yếu tố ảnh hưởng đến chất lượng protein:
I. Thành phần các acid amin tiêu hóa trong protein
Chất lượng protein thể hiện qua hai chỉ tiêu:
- Tỷ lệ tiêu hóa hấp thu cao hay thấp?
- Tỷ lệ giữa các acid amin thiết yếu trong protein so với nhu cầu?
Acid amin thiết yếu
trên người:
1. Histidine
2. Isoleucine
3. Leucine
4. Lysine (tiêu điểm)
5. Methionine
6. Phenylalanine
7. Threonine
8. Tryptophan
9. Valine (chuột)

A. amin thiết yếu trên heo
và trên các loài cá:
1. Arginine
2. Histidine
3. Isoleucine
4. Leucine
5. Lysine (tiêu điểm)
6. Methionine
7. Phenylalanine
8. Threonine
9. Tryptophan
10. Valine

A. amin thiết yếu trên GC:
1. Arginin
2. Glycin
3. Histidine
4. Isoleucine
5. Leucine
6. Lysine (tiêu điểm)
7. Methionine
8. Phenylalanine
9. Prolin
10. Threonine
11. Tryptophan
12. Valine


Slide 4

Protein và các yếu tố
ảnh hưởng lên chất lượng protein


Slide 5

Ảnh hưởng của môi trường chế
biến lên chất lượng protein
• Môi trường có thể làm thay đổi sâu sắc chất lượng của
protein, nhất là protein chức năng (protein enzyme, protein
kháng thể...)
• Phản ứng làm suy giảm chất lượng protein trong môi trường
chế biến hoặc tồn trử có thể gây ra những thay đổi không
mong muốn làm giảm chất lượng protein:
– Tổn thất chức năng sinh học: Immuno-protein enzyme-protein.
– Tổn thất chất lượng về acid amin trong protein, phản ứng Maillard
làm hư hại gốc amin tự do trong protein.
– Tăng nguy cơ độc tính do sự phân giải protein ra một số acid amin và
biến đổi thành các amin độc hại.
– Thay đổi mùi, vị của thức ăn làm cho protein trở nên khó tiêu, kém
hấp dẫn, giảm tính ngon miệng với thức ăn.


Slide 6

Yếu tố vật lý, hóa học môi trường làm thay đổi cấu trúc
hóa học của protein trong quá trình chế biến TĂ
① Nhiệt độ thay đổi vị trí hình học phẳng của các acid amin
trong chuổi. Những acid amin dễ bị hư hại như: Lysine,
Arginine, Cystine, Threonine, Serine, và Cysteine. Trong đó
Lysine, Threonine, Methionine rất nhạy cảm với nhiệt độ và
các tia xạ.
② Môi trường kiềm làm cho Glutamine và Asparagine dễ bị khử
nhóm amin.
③ Môi trường Acid, Tryptophan nhanh chóng bị hư hỏng; Serine
và Threonine cũng bị hư hại nhưng chậm hơn.
④ Tia cực tím làm hư hại Tryptophan, Tyrosine và phenylalanine
⑤ Những sản phẩm của sự oxyhóa lipid, những chất tẩy trắng
hay những tác nhân oxyhóa khác trong thức ăn cũng dễ làm
hư hỏng acid amin chứa lưu huỳnh.


Slide 7

Sự hóa nâu không enzyme / PƯ Maillard
Phản ứng phổ phổ biến nhất làm hư hỏng protein trong
quá trình chế biến là phản ứng Millard
– Là phản ứng có ý nghĩa quan trọng trong dinh dưỡng protein
(phản ứng gây biến tính protein có ảnh hưởng rất lớn đến chức
năng protein)
– Phản ứng xảy ra trên căn bản giữa giữa nhóm -amin của
Lysine với nhóm aldehyd (đường khử, hoặc peroxid trong TĂ)
– Sau phản ứng này, lysine trở nên khó tiêu hóa và trở thành
lysine vô dụng (unavailable lysine).
– Phản ứng Maillard còn tạo liên kết với protein làm cho:
• Thay đổi khả năng hòa tan của protein làm cho nó trở nên
khó tiêu
• Màu sắc protein cũng thay đổi, trở nên sậm màu bởi sự hình
thành sắc tố melanoidin từ thyrosine (xem phần sau).


Slide 8

Phản ứng Millard giữa protein với nhóm
aldehyd của đường khử làm hư hại lysine,
tổn hại đến quá trình tiêu hóa protein
Đường khử.

R – CHO + H2N – R – Polypeptid

Aldehyd

Peroxid
Oxygen oxyhóa chất béo

R – CH = N – R – Polypeptid
làm biến đổi màu protein


Slide 9

Các bước phản ứng millard
1. Bước khởi đầu: Nhóm amin tự do của acid amin liên kết với
CH 2 OH
đường khử tạo ra D-Glucosylamine
OH
H

C

O

+

H 2N

R

H

R

C

O
N H R'

H

C

R

N

R'
HO

R

D-Glucose

+

OH

NH2

OH
D-Glucosylamine

H 2O

2. Bước tiếp theo: N-glycoside biến đổi thành dạng keto
gọi là ketosamine:
H

H

H

C

N

C

OH

.

R
H

H

C

NH R

H

C

NH R

C

OH

H

C

O

.

1 -amino- 1 -deoxyketose

http://www.chm.bris.ac.uk/webprojects2002/rakotomalala/maillard.htm


Slide 10

Ảnh hưởng của sự hóa nâu không enzyme PƯ Maillard đến chất lượng protein
– Phản ứng hóa nâu xảy ra gây tổn thất về chất lượng
dinh dưỡng của proteins, làm mất đi mùi thơm ngon
của thực phẩm
– Phản ứng Maillard xảy ra chịu ảnh hưởng bởi các yếu
tố:
• Sự tồn trử, bảo quản protein lâu ngày trong môi trường có nhiều
oxy và các gốc tự do, nhất là các peroxyd của lipid.
• Sự xử lý protein ở nhiệt độ cao. Phản ứng này xảy ra chậm chạp
khi ở nhiệt độ phòng ( 20oC) và tăng lên rất nhanh khi nhiệt độ
tăng cao.

– Phản ứng này gây tổn thất acid amin thiết yếu, chủ yếu
là lysine và một vài acid amin có 2 nhóm amin, những
có chứa lưu huỳnh.


Slide 11

Ảnh hưởng của nhiệt lên hiệu quả sử dụng
protein PER (Protein Efficiency Ratio)
Bánh mì trong khẩu phần

PER

Casein (đối chứng)

2.50

Bánh mì nguyên

1.02

Vỏ bánh mì

0.42

Ruột bánh mì

1.47

Ruột bánh mì nướng ở nhiệt độ cao

0.90

Bánh mì nướng nhẹ

0.64

Bánh mì nướng trung bình

0.45

Bánh mì nướng sậm đen

0.32

Table: PER of Bread and Toast
http://www.pentech.ac.za/clients/biosci/Module5.ppt


Slide 12

Ảnh hưởng của nhiệt khi xử lý đến
chất lượng protein
– Thực tế lysine và cystine rất nhạy cảm với nhiệt độ
cao trong quá trình chế biến.
– Lysine và Arginine có nhóm amin tự do rất dễ phản
ứng với gốc acid tự do của acid glutamic và aspartic
hoặc với các amide để tạo liên kết chéo gây trở ngại
cho tiêu hóa hấp thu và có ảnh hưởng xấu đến chức
năng của protein enzyme.
– Cystine tương đối nhạy cảm với nhiệt độ cao, nó
biến đổi thành dimethyl- sulfide và một số dẫn xuất
độc hại khác khi xử lý ở nhiệt độ cao khỏang 115°C


Slide 13

Ảnh hưởng của nhiệt đến đến
khả năng hòa tan của protein
– Khi nhiệt độ lên cao thì làm cho protein biến tính,
kết khối làm giảm khả năng hòa tan. Điều này làm
cho protein trở nên khó tiêu hóa hấp thu.
– Sự biến tính bởi nhiệt độ của protein xảy ra khi mạch
nối hydrogen bị hư hỏng qua quá trình gia nhiệt
trong chế biến như đun nấu hay rang, chiên, nướng.
– Khi gia nhiệt thì cấu trúc bậc 1, 2, 3, 4 của protein sẽ
bị thay đổi, protein trở nên khó hòa tan khó tiếp xúc
với men tiêu hóa protease, nên khó tiêu hóa.


Slide 14

Ảnh hưởng của nhiệt lên
các nhóm chức năng của protein
– Nhiệt có thể làm thay đổi các nhóm chức năng trong
protein, nhất là protein enzyme, protein kháng thể. Sự
tương tác giửa các nhóm chức năng của protein,
thường thấy nhất là các nhóm chức năng sau đây:
• Sulfhydryl (-SH)
• Dislufide (-S-S-)
• Tyrosyl
– Sự biến đổi này có thể tạo ra một phức chất làm kết tủa
protein. Protein kết tủa thì tiêu hóa trở nên khó khăn.
– Nhiệt có thể làm tăng tính phân cực của nước, từ đó
làm cho khả năng phản ứng với protein tăng lên, làm
cho protein dễ biến tính hơn.
http://www.pentech.ac.za/clients/biosci/Module5.ppt


Slide 15

Ảnh hưởng của nhiệt lên sự phân hủy
protein tạo ra các gốc độc hại
Sự phân hủy protein bởi nhiệt sẽ gây ra các hậu quả sau đây:
– Các gốc tự do sẽ được hình thành khi xử lý protein hoặc lysine ở nhiệt
độ 200°C trong 22 phút.
– Những gốc tự do này ổn định trong nước và trong dịch tiêu hóa, tie1p
tục ác động lên protein.
– Hậu quả của sự phân hủy protein ở nhiệt độ cao có thể tạo ra các sản
phẩm độc hại cho cơ thể như:
• Cá và thịt bò nướng sinh ra chất độc có thể gây đột biến gen. Trong
đó 2 chất độc sinh ra do tryptophan bị phân hủy bởi nhiệt, có thể
gây đột biến gen.
– Các hợp chất độc hại gen có nguồn gốc từ sự phân hủy protein được
hình thành phải có nhiệt độ cao trên 300°C.
– Khi nhiệt độ cao trong quá trình rang, chiên, nướng Asparagin trong
thức ăn dễ dàng phản ứng với đường khử biến thành chất độc
acrylamide. Kết nối với acrylamide
– Từ đây cảnh báo nguy cơ ung thư cao cho những người thường hay ăn
thịt chiên, nướng ở nhiêt độ cao.


Slide 16

Ảnh hưởng của phản ứng oxyhóa quang học
đến các acid amin trong protein.
– Sự hư hỏng protein từ sóng ngắn có những đặc tính sau
đây:
• Độ dài sóng ánh sáng
• Cường độ chiếu sáng
• Trạng thái phản ứng
• Acid amin riêng lẻ bị chiếu sáng dễ bị hư hơn trong cấu
trúc protein.
– Acid amin chứa lưu huỳnh bị ánh sáng phân hủy nhiều hơn
các acid amin aliphatic. Các acid amin chứa lưu huỳnh rất
nhạy cảm với ánh sáng.
– Những acid amin có nhân thơm bị tác động như là chất
nhạy cảm quang học (photosensitizers) trong protein.


Slide 17

Các kiểu phản ứng
Oxyhóa quang học Protein
– KIỂU THỨ NHẤT:
• Chất nhạy cảm quang học bị kích thích bởi ánh sáng có
bước sóng thích hợp.
• Chất nhạy cảm quang học đã được kích thích oxyhóa ở
một phía trên chuổi protein, trở thành gốc tự do.
• Tiếp theo là gốc tự do phá hủy acid amin trong protein.

– KIỂU THỨ HAI:
• Chất nhạy cảm quang học đã bị kích thích sẽ kích hoạt
oxygen, phản ứng xảy ra mạnh với oxygen có điện tử lẽ
(gốc tự do Free Radical).
• Oxygen tự do tấn công lipids hoặc phản ứng một phía của
chuổi acid amin tạo ra nhiều gốc tự do khác.


Slide 18

Tác động của sự oxyhóa chất béo lên
chất lượng protein trong thức ăn
– Lipid hydroperoxide gây ra nhiều phản ứng đáng quan tâm
với các acid amin tồn tại trong protein
– Những phản ứng khác nhau này tất cả đều tích tụ trên chuổi
polymer của protein
– Sự peroxid lipid tạo ra những gốc tự do tấn công chuổi
polymer protein.
– Sự tổn thất đáng kể acid amin khi proteins phơi bày trong
lipid đã bị peroxide hóa.
– Methionine, histidine, cystine và lysine sẽ bị tổn thương nặng
nề nhất. Đây là những acid amin có giới hạn trong thức ăn.
– Hậu quả của nó là tổn thất đáng kể về khả năng tiêu hóa, giá
trị sinh vật học của proteins sau khi nó bị oxyhóa.


Slide 19

Tác động của sự oxyhóa chất béo lên
chất lượng protein trong thức ăn
– Sự chuyển hóa đáng kể của methionine thành
methionine – sulfoxide khi lipid đang bị oxyhóa.
– Sự tổn thất methionine trong casein biểu hiện
bằng sự oxyhóa tự động methyl-linoleate trong
mô hình thí nghiệm.
– Phản ứng biến thành màu nâu có thể quan sát
được trong mô hình phản ứng.
– Malonaldehyde là chất trung gian trong quá
trình phân hủy lipid. Malonaldehyde phản ứng
với collagen, lysine và tyrosine làm hư hỏng
những acid amin cơ bản trong cấu trúc protein.


Slide 20

Tác động của sự oxyhóa chất béo lên
chất lượng protein trong thức ăn
• Khi quá trình oxyhóa lipid ở giai đoạn hình hành
peroxide tối đa sẽ gây ra những tổn thất như sau:
– Tổn thất lysine xuất hiện ngay khi quá trình oxyhóa
chất béo bắt đầu tạo ra peroxide.
– Peroxide trong môi trường chứa protein sẽ gây ra
biến đổi cấu trúc có ý nghĩa đối với protein.
– Sự oxyhóa lipid sẽ gây ra ảnh hưởng bất lợi cho:
• Khả năng hòa tan của protein
• Sự hoạt động của enzyme.
• Sự hư hại về chất lượng dinh dưỡng của protein


Slide 21

Tác động của các chất oxyhóa khác đến
chất lượng protein
• Chlorine, hợp chất oxyhóa sử dụng để khử trùng nước.
– Chlorine làm hư hại chất lượng protein.
– Chlorine tấn công nhóm sulfur của methionine, quá trình
phản ứng diễn ra như sau:
• Phản ứng này đầu tiên tạo ra hợp chất chlorosulfonium
• Bước tiếp theo tạo ra chất trung gian carbonium ion và
sau đó tách carbon khỏi liên kết sulfur.
• Tiếp theo tạo ra sản phẩm trichloroamino acid.
– Gây tổn hại dinh dưỡng protein, làm giảm giá trị sinh học
của một protein. Vì vậy những chất này không được dùng
trong chế biến thực phẩm hoặc gián tiếp qua nước khử
trùng chlorine, được sử dụng trong chế biến thực phẩm.


Slide 22

Ảnh hưởng của pH, môi trường kiềm dễ gây
thương tổn lên chất lượng protein.
Protein trong môi trường kiềm sẽ xảy ra một chùm phản
ứng hóa học gọi là Racemation:
• Racemization:
– Quan sát được khi protein xử lý trong môi trường kiềm.
– Phản ứng này lấy đi hydro của α-methine hydrogen để:
• Tạo thành chất trung gian carbanion.
• Carbanion nhanh chóng phản ứng với proton (+) để cân
bằng điện tích proton
• Sau đó nó tạo ra dạng L hoặc dạng D của acid amin

• Ảnh hưởng sinh học của racemization:
- Làm giảm khả năng tiêu hóa protein.
- Casein xử lý kiềm sẽ đề kháng với sự thủy phân của
enzyme tiêu hóa.


Slide 23

Sự tiêu hóa hấp thu
protein, acid amin


Slide 24

Sự tiêu hóa protein trên các vị
trí khác nhau của ống tiêu hóa
• Protein được tiêu hóa trong dạ dày và ruột
non nhờ hệ thống enzyme protease.
• Sự hấp thu acid amin xảy ra trong ruột non.
• Không hấp thu acid amin ở ruột già:
– Protein không tiêu hóa ở ruột non sẽ được VSV
tiêu hóa hấp thu và biến đổi thành protein VSV.
– Protein VSV sẽ được thải ra theo phân, vì lẽ đó
không thể đánh giá sự tiêu hóa acid amin qua
việc phân tích acid amin trong phân để so sánh
với acid amin trong thức ăn.


Slide 25

Sự hấp thu không giống với
sự tiêu hóa
• Sự hấp thu là một khái nhiệm được định nghĩa
là sự đi vào bên trong tế bào niêm mạc ruột,
nhưng không dễ dàng gì để đo lường được nó.
Trái lại,
• Sự tiêu hóa có thể đo lường được, vì vậy
• Sự tiêu hóa protein không đúng như sự hấp thu
acid amin trong ống tiêu hóa.
• Như vậy sự tiêu hóa chính là sự thủy phân hay
sự biến đổi các cơ chất dinh dưỡng trong
đường tiêu hóa.


Slide 26

Ống tiêu hóa của heo
Vị trí có hệ VSV hoạt động
lên men, tiêu hóa mạnh

Vị trí có hoạt động tiêu hóa bằng enzyme mạnh


Slide 27

Khả năng tiêu hóa từ miệng đến hậu môn

(Fecal Digestibility)
• Hiệu số giữa Acid amin trong thức ăn và acid
amin trong phân được coi là sự tiêu hóa biểu kiến
của acid amin từ thức ăn ra phân.
– Ví dụ: 10 g lysin ăn vào, 2 g lysin thải ra trong phân,

8 g lysin hấp thu.
Như vậy tiêu hóa biểu kiến lysine là 80%,
(Lysine Fecal Digestibility = 80 %)
Giá trị này có sự sai số rất lớn do hệ VSV gây ra.


Slide 28

Sự thay đổi acid amin bởi vi sinh vật
ở ruột kết tràng
• Vi sinh vật trong ruột già làm thay đổi thành phần
acid amin bởi sự deamin và sự chuyển amin làm
thay đổi thành phần acid amin trong protein TĂ.
• Chính vì vậy làm cho việc tính toán tiêu hóa acid
amin qua phân tích acid amin trong phân không
chính xác.
• Ví dụ: 10 g Lysin ăn vào, 1 g lysin bị VSV “ăn và
biến đổi”, còn lại trong phân 2 g lysin.
• Chúng ta tính toán khả năng tiêu hóa là 80%, nhưng thực chất chỉ tiêu hóa có 70 % lysin trên heo.


Slide 29

Tiêu hóa hồi tràng
• Nguyên nhân làm sai lệch hệ số tiêu hóa acid
amin chủ yếu do VSV ở ruột già nên ngày nay
người ta không sử dụng phương pháp đánh
giá tiêu hóa biểu kiến acid amin qua phân.
• Để tránh sự làm thay đổi acid amin trong ruột
già, người ta xác định tiêu hóa acid amin đến
đoạn cuối của ruột non (ileum), gọi là tiêu hóa
hồi tràng (ileal digestibility)
• Hệ số tiêu hóa acid amin được tính toán dựa
trên sự têu hóa hấp thu ở đoạn ruột non.


Slide 30

Tính toán tiêu hóa hồi tràng
(Ileal Digestibility Coefficients)
Ví dụ: 10 g lysin ăn vào, 1.5 g lysin trong dịch hồi tràng,
8.5 g lysin hấp thu
Tỷ lệ tiêu hóa lysin là 85 %
Hệ số tiêu hóa được tính toán theo cách này gọi là hệ số
tiêu hóa hồi tràng (ileal digestibility coefficients). Hệ số
tiêu hóa theo kiểu này cũng bị sai số do protein trao đổi
của dịch tiêu hóa tiết ra. Trong tính toán có 2 kiểu tiêu hóa
hồi tràng:
– Tiêu hóa biểu kiến hồi tràng (Apparent Ileal Digestibility)
– Tiêu hóa thực hồi tràng (True Ileal Digestibility)


Slide 31

Ảnh hưởng của protein
trao đổi trong ruột
• Những acid amin do tế bào niêm mạc bong tróc, do
mật tiết ra, do chất nhầy tiết ra, do men tiêu hóa tiết ra
Tất cả đều có nguồn gốc từ cơ thể thải ra, có thể làm
sai lệch tính toán hệ số tiêu hóa acid amin hồi tràng.
• Với nguồn protein, acid amin trao đổi tiết ra càng
nhiều, càng làm giảm thấp hệ số tiêu hóa thật.
• Để có hiệu chỉnh tiêu hóa protein, tiêu hóa acid amin
chính xác, cần trừ đi những yếu tố này.


Slide 32

Nguồn protein, acid amin trao
đổi có nguồn gốc nội sinh
Acid amin trao đổi có nguồn gốc từ protein
nội sinh (Endogenous Amino Acids)
AA thức ăn

Phân

Đoạn cuối Ilium

Ruột non


Slide 33

Đo lường protein, acid amin
trao đổi có nguồn gốc từ
protein nội sinh (Endogenous)
• Đo lường nguồn protein, acid amin nội sinh
trên thú bằng cách cho ăn khẩu phần thức
ăn không có chứa protein và acid amin trong
khẩu phần cũng giống như thực hiện công
việc xác định tiêu hóa hồi tràng với khẩu
phần có protein và acid amin.
• Sau đó đo lường protein, acid amin thải ra ở
hồi tràng.


Slide 34

Phương pháp xác định tỷ lệ tiêu hóa acid amin
(Tiêu hóa hồi tràng)

Hồi tràng


Slide 35

Phẩu thuật làm ống thoát
ở van hồi manh tràng (Hình TS. Lê văn Thọ)


Slide 36

Ống lỗ dò, heo sau phẩu thuật đặt ống dò

Nghiên cứu tiêu hóa acid amin
qua lỗ dò ở hồi tràng


Slide 37

Lỗ dò ở cuối hồi tràng trên heo


Slide 38

Tỷ lệ tiêu hóa hồi tràng các acid amin của một số thức ăn trên heo
(Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993)
Các lọai thực liệu

Protein

Lysin

Methionin

Cystin

Threonin

Lúa mì

88.6

79.9

88.9

88.8

83.5

Bắp

85.1

76.9

88.6

87.1

83.4

Đậu nành rang

72.0

76.7

74.2

74.2

74.7

Đậu nành ép đùn

84.2

87.8

84.7

80.9

84.3

Kd. hạt bông vải

73.0

63.7

74.6

69.0

67.8

Kd. hạt cải

75.1

74.6

88.0

80.5

76.1

Kd.hướng dương

81.3

81.3

89.3

80.5

82.7

Kd. đậu nành 44

84.1

87.5

90.0

83.2

83.9

Bột thịt xương

80.7

83.2

85.0

69.9

83.2


Slide 39

Tỷ lệ tiêu hóa hồi tràng acid amin của một số lọai thức ăn trên gia cầm,%
(Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993)
Lọai thức ăn

Protein

Lysin

Methionin

Cystin

Threonin

Lúa mì

88.3

82.9

89.1

87.8

81.8

Bắp

89.4

82.4

92.6

81.5

85.0

Đậu nành rang

82.0

81.2

81.6

75.7

79.3

Đậu nành ép đùn

88.1

88.2

86.3

77.2

84.7

Kd. hạt bông vải

72.8

59.6

78.1

52.1

66.7

Kd. hạt cải

74.9

68.0

86.8

60.1

69.4

Kd. hướng dương

89.5

86.3

93.6

79.1

86.1

Kd. đậu nành 44

87.1

86.8

88.7

78.7

82.8

Bột cá

87.7

84.8

89.8

79.1

83.9

Bột thịt xương

80.5

78.2

83.8

54.7

75.7

Bột lông vũ

75.1

61.9

66.8

53.4

63.7

Bột huyết

85.2

88.1

90.2

76.7

86.7


Slide 40

Tỷ lệ tiêu hóa các acid amin của cá nheo (catfish) đối với
một số thực liệu làm thừc ăn thủy sản.
http://msucares.com/pubs/bulletins/b1041-t.htm#table1
Khô dầu
phọng

Khô dầu
đậu nành

Bột thịt
xương

Bột cá lạt

Bắp

Khô dầu hạt
bông vải

Cám gạo

Hạt lúa mì

Ala

88.9±0.5

79.0±2.8

70.9±3.0

87.3±1.5

78.2±1.0

70.4±1.3

82.0±0.9

84.9±0.9

Arg

96.6±0.2

95.4±0.7

86.1±3.4

89.2±0.7

74.2±0.2

89.6±0.2

91.0±1.1

91.7±0.5

Asp

88.0±0.4

79.3±1.4

57.3±0.5

74.1±1.8

53.9±3.1

79.3±0.5

82.4±0.7

82.8±2.7

Glu

90.3±1.0

81.9±1.0

72.6±3.8

82.6±0.1

81.4±1.6

84.1±0.3

88.8±0.4

92.3±0.5

Gly

78.4±0.3

71.9±2.8

65.6±4.7

83.1±1.2

53.1±3.2

73.5±0.6

80.0±0.9

85.2±0.4

His

83.0±0.6

83.6±1.2

74.8±2.0

79.3±2.2

78.4±0.6

77.2±2.0

70.4±2.1

87.4±1.2

Ile

89.7±0.2

77.6±4.0

77.0±5.2

84.8±1.0

57.3±3.4

68.9±0.6

81.4±0.9

81.8±1.9

Leu

91.9±0.1

81.0±3.4

79.4±3.1

86.2±0.6

81.8±1.0

73.5±0.7

84.1±0.9

84.6±1.3

Lys

85.9±0.5

90.9±1.3

81.6±2.6

82.5±1.2

69.1±4.8

66.2±1.2

81.3±0.3

85.9±2.1

Met

84.8±0.2

80.4±2.1

76.4±3.7

80.8±0.3

61.7±4.9

72.5±0.9

81.9±0.8

76.7±2.4

Phe

93.2±0.3

81.3±4.5

82.2±3.0

84.1±1.1

73.1±7.2

81.4±0.4

82.9±3.5

87.2±1.1

Pro

88.0±1.3

77.1±2.1

76.1±4.0

80.0±0.6

78.4±1.0

73.4±0.3

79.5±1.4

88.3±0.5

Ser

87.3±0.4

85.0±0.5

63.7±0.1

80.7±1.9

63.9±1.4

77.4±1.4

82.0±0.6

83.0±2.3

Thr

86.6±0.5

77.5±1.3

69.9±3.2

83.3±1.7

53.9±3.9

71.8±0.4

77.3±3.6

78.8±3.2

Tyr

91.4±0.3

78.7±2.6

77.6±3.7

84.8±1.4

68.7±5.0

69.2±2.6

86.7±3.2

83.0±2.0

Val

89.6±0.2

75.5±3.7

77.5±2.9

84.0±0.6

64.9±4.6

73.2±0.3

83.2±0.6

84.5±0.7

Avg

88.4

81.0

74.3

82.9

68.3

75.1

82.2

84.9

Amino
acid


Slide 41

Các yếu tố có ảnh hưởng
đến sự tiêu hóa hấp thu
protein và acid amin


Slide 42

Sự tiêu hóa protein và các yếu tố ảnh hưởng đến
tiêu hóa protein, acid amin trong thức ăn
1. Ảnh hưởng của sự biến tính protein:
- Sự biến tính có lợi: HCl dạ dày gây kết tủa
protein của sữa, làm cho sữa chậm thoát qua.
- Sự biến tính có hại: Phản ứng Maillard gây hư
hại các acid amin có nhóm amin tự do.
2. Ảnh hưởng của chất ức chế tiêu hóa protein
trong các loại hạt đậu và các phương pháp chế
biến nó.
3. Ảnh hưởng của các yếu tố khác ngoài thức ăn.


Slide 43

Proteinase inhibitor, antitrypsine... là một
protein trong phần lớn hạt đậu sống.
1. Các chất kháng men tiêu hóa:
Glycinin: Là một protein kháng các loại men
tiêu hóa của tuyến tụy:
- Antitrypsine
- Antichymotrypsine.
- Antiamylase.
Soyin: Là một protein kháng các loại men như:
- Antilipase. Antitrypsine.
2. Protein độc hại kết dính hồng cầu:
Hemagglutinine.
3. Một số chất độc hại khác (Trình bày trong
chương độc chất học trong thức ăn và thực phẩm).


Slide 44

Các Anti-Nutrition
trong đậu nành sống
 Trypsin Inhibitor  Làm giảm tiêu hóa protein
 Antigenic Protein  Làm gãy đứt nhung mao, giảm hấp thu
 Oligosaccharide  Len men sinh hơi, làm cho làm cho nhu
động ruột nhanh, giảm tiêu hóa, hấp thu


Slide 45

Antitrypsin (Trypsin Inhibitor)
• Là một protein nên dễ dàng phá hủy bởi nhiệt.
• Làm bất hoạt Trypsin và Chymotrypsin, giảm
đáng kể tiêu hóa acid amin có chứa lưu huỳnh
nên làm tăng nhu cầu methionine, cystine.
• Giảm đáng kể tỷ lệ tiêu hóa protein, kích
thích nhóm vi khuẩn lên men thối trong
đường ruột hoạt động gây ra tiêu chảy.


Slide 46

Antigen trong đậu nành
• Làm thương tổn lớp tế bào nhung mao
của ruột, làm gãy sợi nhung mau, từ đó
đưa đến tiêu chảy (diarrhea).
• Làm tổn thương đường tiêu hóa, giảm
đáng kể sự hấp thu dưỡng chất.


Slide 47

Antigen với nhung mao (Intestine villi)
Nhung mao không
có antigen đậu nành

Nhung mao khi thức ăn
có antigen dậu nành


Slide 48

Tác động của Antigen đậu nành
với nhung mao (Intestinal Villi)


Slide 49

Thử hoạt lực Urease trong đậu nành
để đánh giá còn hay không antitrypsine

CO(NH2)2 + H2O
Urease
2NH3 + CO2
NH3 + H2O  NH4OH


Slide 50

Sự chuyển hóa một số
acid amin đặc biệt, dấu hiệu
trong dinh dưỡng và sức khỏe


Slide 51

Acid amin trong trong dinh dưỡng
Acid amin trong tự nhiên và trong cơ thể động vật
• Có hơn 300 loại acid amin tìm thấy trong tự nhiên
• Có khoảng 40 đến 50 loại acid amin tìm thấy trong
cơ thể động vật, nhưng:
• Protein động vật được xây dựng nên chỉ từ 20 loại
acid amin.
– Một số acid amin tham gia tổng hợp protein.
– Một số acid amin được biến đổi bởi quá trình
hydroxyl hóa hoặc methyl hóa hoặc deamin…
Đây là những maker sinh học biểu thị sự trao đổi
chất của protein.
– Một số acid amin độc hại trong thức ăn.
• Trong quá trình tiêu hóa, protein sẽ bị bẻ gãy thành
những peptid mạch ngắn và các acid amin.


Slide 52

Cấu trúc mặt phẳng của
acid Amin
Carboxyl group
+
H3N

COOC

α-Carbon

H

R
Amino group
Side chain

The side chain is specific for each of the amino acids


Slide 53

Cấu trúc không gian của acid amin
Dạng L- và dạng D- của AA
C00+
H3NCH
R

C00+
HCNH3
R

L- Form

D- Form

(Levorotatory = Left)

(Dextrorotatory = Right)

Trong protein tự nhiên chỉ có dạng L- amino acids,
nhưng ở thú có khả năng biến đổi dạng D- của một số
AA – (không phải tất cả) – thành dạng L- trước khi tổng
hợp protein cơ thể.


Slide 54

Sự phân loại acid amin
trên cơ sở trao đổi chất
1. Acid amin thiết yếu và không thiết yếu
2. A.A. Glucogenic và A.A. Ketogenic


Slide 55

Acid amin không thiết yếu
trên động vật và người
• Không nhất thiết có trong khẩu phần
• Có thể được tạo ra từ các a-keto acids bởi các
phản ứng chuyển amin cho các keto Acid.
• Alanine
• Asparagine
• Aspartate
• Glutamate
• Glutamine

• Glycine
• Proline
• Serine
• Cysteine (từ Met*)
• Tyrosine (từ Phe*)
* Từ acid amin thiết yếu chuyển qua


Slide 56

Acid amin thiết yếu EAA
trên động vật và người
• Yêu cầu phải có trong khẩu phần 10 EAA
• Cơ thể người không thể tạo ra từ khung
carbon được.
• Arginine*
• Histidine*
• Isoleucine
• Leucine
• Valine

• Lysine
• Methionine
• Threonine
• Phenylalanine
• Tryptophan

Trẻ em cần 10 acid amin thiết yếu, người lớn cần 8 A. amin thiết yếu

* Thiết yếu cho trẻ em, không thiết yếu cho người lớn


Slide 57

Các acid amin thiết yếu theo loài động vật
Khái niệm acid amin thiết yếu: Acid amin mà cơ thể người không thể tổng hợp
được hoặc nếu có tổng hợp được thì cũng rất ít không đủ đáp ứng cho nhu
cầu sinh trưởng phát triển cơ thể, người ta gọi đó là những acid amin thiết
yếu.
Acid amin có giới hạn: Là những acid amin thiết yếu thường hay thiếu hụt trong
thức ăn so với những acid amin thiết yếu khác.

Trẻ em cần


Slide 58

Acid amin glucogenic
• Những acid amin khi trao đổi chất tạo ra
a-ketoglutarate, pyruvate, oxaloacetate,
fumarate, hoặc succinyl CoA là acid amin
glucogenic
• Acid amin glucogenic gồm có các loại như sau:
• Aspartate
• Asparagine
• Arginine
• Phenylalanine
• Tyrosine
• Isoleucine

• Methionine
• Valine
• Glutamine
• Glutamate
• Proline
• Histidine

• Alanine
• Serine
• Cysteine
• Glycine
• Threonine
• Tryptophan

http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt


Slide 59

Acid amin Ketogenic
• Những acid amin khi trao đổi chất tạo ra
acetyl CoA hoặc acetoacetate, gọi là
những acid amin ketogenic
• Acid amin ketogenic gồm các loại sau
đây:
• Isoleucine
• Leucine
• Threonine
• Tryptophan

• Lysine
• Phenylalanine
• Tyrosine

http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt


Slide 60

Nguồn thức ăn
cung Protein và Acid amin
• Các loại khô dầu (tiêu hóa tự nhiên  80%):
– KD đậu nành, KD hướng dương, KD cải, KD bông vải

• Protein động vật (tiêu hóa tự nhiên > 90%):
– Sữa bột > bột cá > bột thịt > bột huyết > bột lông vũ

• Acid amin tổng hợp (tiêu hóa hấp thu  100%)
– L-Lysine, DL-Methionine, L-Threonine, L-Tryptophan
– Trong thực tế người ta coi acid amin tổng hợp hấp thu gần
như 100%, trừ thú nhai lại có thể acid amin bị lên men,
phân giải trong dạ cỏ phần lớn. Để có hiệu quả sinh học,
người ta bổ sung bypass lysine hoặc methionine


Slide 61

Cơ sở sinh học của sự cân bằng acid amin
và ý nghĩa của nghiên cứu cân bằng A.A.


Slide 62

Thí nghiệm cân bằng Nitrogen
để xác định giá trị sinh vật học protein

GTSVh = Giá trị sinh vật học


Slide 63

Công thức tính chỉ số acid amin thiết yếu
n
EAAI =

100.a1
b1

.

100.a2

......

b2

100.a n
bn

a1, a2 ,.... an : là tỷ lệ % các acid amin thiết yếu trong protin thức ăn
kiểm tra.
b1, b2 ,.... bn : là tỷ lệ % acid amin thiết yếu tương ứng trong
protein
trứng hoặcsữa.
n : là số lượng loại acid amin thiết yếu.
EAAI : là chỉ số acid amin thiết yếu.
Giá trị dinh vật học (%)

=

1,0975 x EAAI - 15,71
với hệ số tương quan r = 0,959


Slide 64

Nhu cầu acid Amin


Slide 65

Nhu cầu acid amin
• Nhu cầu cho duy trì
• Nhu cầu cho sản xuất
– Sinh trưởng
– Sản xuất sữa
– Phát triển bào thai

• Tổng 2 nhu cầu thành nhu cầu hằng ngày


Slide 66

Tổng nhu cầu acid amin
% Acid min tổng số
tong khẩu phần

Thể trọng
Lứa tuổi


Slide 67

Nhu cầu acid amin
• Nhu cầu acid amin hằng ngày được xác
định bằng tổng nhu cầu cho duy trì và
cho sản xuất.
• Trên heo đang sinh trưởng, nhu cầu
duy trì rất thấp so với trưởng thành.
• Nhu cầu sản xuất được xác định bởi sự
tích lũy trong cơ thể.


Slide 68

Đường cong tích lũy acid amin trong thịt
Gram thịt nạc
tích lũy/ngày

5 kg

125 kg


Slide 69

Nhu cầu acid amin
ăn vào hằng ngày (g/ngày)
g Lysine/ngày
20
18
16
14
12
10
8
6
4
2
0

Lysin, g

<13 13-25 25-45 45-80 80- 130- 190- Trọng lượng
130 190 250


Slide 70

% lysine trong KP thức ăn

Nhu cầu acid amin tính
theo % trong khẩu phần
1.6
1.4
1.2
1
0.8

0.6

Lysin, %

0.4
0.2
0

<13 13-25 25-45 45-80 80- 130- 190- Trọng lượng heo
bl
130 190 250


Slide 71

NC STATE UNIVERSITY

Nhu cầu dinh dưỡng và các pha nuôi dưỡng
Nuôi dưỡng nhiều pha (6 pha màu đỏ) và ít pha (2 pha màu xanh)
1.2

6-phase feeding program

% Lysine

1.1

2-Phase feeding program

1
0.9
0.8
0.7

Lysine Requirement

0.6
20

30

40

50

60

70

80

90

100

Body Weight

Nuôi dưỡng hiều pha: Xây dựng nhu cầu tiệm cận tối ưu, hiệu quả sinh học cao
Nuôi dưỡng ít pha: Đơn giản trong quản lý sản xuất thức ăn, không thật tối ưu


Slide 72

Acid amin có giới hạn


Slide 73

Có tất cả hoặc
không có gì cả
Mất cân đối
Acid amin

Thiếu hụt một vài
Acid amin thiết yếu

Cân đối hòan hảo
Acid amin

Mức protein
Tích lũy tối đa

Mức protein tích lũy trong cơ thể, %

Ba trường hợp giá trị EAAI

Sơ đồ quá trình tổng hợp protein phụ thuộc
vào sự có mặt và tỷ lệ các acid amin thiết yếu


Slide 74

Mục tiêu tổng hợp protein
trong cơ thể.
• Sự tổng hợp Protein cho:
– Duy trì
• enzymes, hormones, các tế bào, các tổ chức

– Sản xuất
• Thịt, sữa, sinh trưởng, v.v…


Slide 75

Sự cân bằng giữa quá trình
tổng hợp và phân giải protein
Protein
Tối ưu hóa
nhu cầu protein
Nâng cao khả
Năng tiêu hóa
Các acid amin
Trong TĂ

Tổng hợp

Phân giải

Tối ưu hóa phân
bố năng lượng
của khẩu phần,
C/P thích hợp
để giảm sự
đốt cháy protein

Acid amin
Quá trình này luôn luôn xảy ra trong cơ thể động vật


Slide 76

Những acid amin hữu dụng
cho sự tổng hợp Protein
• Nguồn acid amin từ nguồn thức ăn ăn vào
• Những acid amin sinh ra từ sự phân giải
protein cơ thể. Bằng cách này, cơ thể tái xử
dụng lại những acid amin có giới hạn trong
thức ăn.


Slide 77

Sự tổng hợp Protein
trong cơ thể
• Vị trí tổng hợp trong cytosol của tế bào
• Trình tự acid amin được xác định trước
bởi code di truyền.
– Tất cả những acid amin cần phải có sự hữu
dụng trên cùng thời gian cơ thể cần.
– Sự tổng hợp Protein theo quá trình “hoặc là
có tất cả hoặc là không có gì cả” (“all or
nothing process”).


Slide 78

Ví dụ: trình tự acid amin
của một loại Protein nào đó
CYS – TYR – ILE – GLN – ASN – CYS – PRO – LEU – GLY

Trình tự của acid amin trong protein
thường phải có như trên thì cơ thể
mới tổng hợp được như thế.

Không có sự chờ đợi, nhưng có sự tái
sử dụng các acid amin cũ có nguồn
gốc từ cơ thể để tổng hợp protein mới


Slide 79

Khái niệm của những
acid amin có giới hạn
• Acid amin có giới hạn thứ nhất là acid
amin hiện diện với số lượng thấp nhất so
với nhu cầu khi cơ thể để tổng hợp protein.
• Acid amin này có ảnh hưởng quyết định
đến sự tổng hợp protein của cơ thể, hay nói
cách khác đến sức sản xuất của động vật.


Slide 80

Acid amin có giới hạn thứ nhất
(First Limiting Amino Acid)
% so với nhu cầu
140
120
100
80
%

60
40
20
0
His

Ile

Leu

Lys

Met

A. Amin giới hạn 1

Phe

Thr

Trp

Val

A. Amin giới hạn 2


Slide 81

Lysine thường là acid amin
có giới hạn 1 trong thức ăn của heo
• Trong khẩu phần cơ bản có bắp – đậu nành cho heo thịt và
gà thịt, lysine thường là acid amin có giới hạn thứ nhất,
sau đó là tryptophan, threonine, và methionine

Các yếu tố ảnh hưởng sự có giới
hạn của acid amin trong thức ăn
• Nguồn gốc thức ăn và hàm lượng các acid amin.
• Nhiệt độ môi trường ảnh hưởng đến sự tiêu thụ thức ăn
(tiêu thụ giảm xuất hiện nhiều acid amin có giới hạn, tiêu
thụ tăng xuất hiện ít acid amin có giới hạn).
• Giống, loài, lứa tuổi và sức sản xuất của động vật có ảnh
hưởng đến nhu cầu acid amin, cũng như thế có ảnh hưởng
đến những acid amin có giới hạn.


Slide 82

Protein lý tưởng
(Ideal Protein)


Slide 83

Protein lý tưởng
• Là protein có cân bằng acid amin tối ưu so
với nhu cầu của động vật.
• Lấy lysine làm cột móc 100 %, còn lại tất
cả những acid amin khác được so sánh với
lysine theo tỷ lệ %.
• Dựa trên tỷ lệ này, ta có thể tính được nhu
cầu của các acid amin khác, nếu biết được
chính xác nhu cầu của lysine.


Slide 84

Ví dụ về Ideal Protein (IP).
Lysine:
Methionine:
Threonine:
Tryptophan:
Valine:
Isoleucine:
Leucine:
Phenylalanine:

IP
100
30
65
17
68
60
100
50

Ex.1
1.1%
0.33%
0.72%
0.19%
0.75%
0.66%
1.1%
0.55%

Ex.2
1.20%
0.36%
0.78%
0.23%
0.82%
0.72%
1.2%
0.60%


Slide 85

Những tiến bộ trong ứng dụng
Ideal Protein
• Cân bằng acid amin trong thức ăn rất có hiệu quả
• Tránh được cho ăn thiếu hay thứa nhu cầu acid
amin.
• Giảm thiểu chất thải chứa N, S, P ra môi trường.
• Nâng cao khả năng tổng hợp protein đến maximum
• Cần thiết phải biết nhu cầu tối ưu lysine, thì mới tính
ra nhu cầu của các acid amin khác.
• Là công cụ hữu hiệu để xác định nhu cầu acid amin
cho những loài động vật mới thuần hóa và nuôi
dưỡng, sản xuất thức ăn, cho ăn.


Slide 86

IP cho duy trì và cho tích lũy
protein trong thịt heo
Lysine:
Met+Cys:
Threonine:
Tryptophan:
Valine:
Isoleucine:
Leucine
:
Phenylalanine:
Histidine

Cho tích lũy.
100
57
59
17
68
58
101
50
32

Cho duy trì
100
120
152
26
70
82
72
54
32

Baker
,1997


Slide 87

Sự thay đổi Ideal Protein,
IP theo tuổi
• Nhu cầu duy trì tăng lên theo sự gia
tăng tích lũy từ giai đọan tăng
trưởng đến trưởng thành.
• Vì vậy, cũng có thay đổi IP (ideal
protein) từ heo sinh trưởng đến
trưởng thành.


Slide 88

Ideal Protein theo trọng lượng
khác nahu
Trọng lượng
Lysine:
Met+Cys:
Threonine:
Tryptophan:
Valine:
Isoleucine:
Leucine:
Phe+Tyr:

10-20kg
100
60
65
17
68
60
100
95

20-50kg
100
62
67
18
68
60
100
95

50-110 kg
100
64
70
19
68
60
100
Baker,
95
1997


Slide 89

Những lý luận mới về sự cân bằng
acid amin trong khẩu phần ăn.
1. Xác định nhu cầu acid amin dựa trên protein lý
tưởng “ideal protein”
2. Xác định nhu cầu acid amin dựa vào sự chuyển hóa
có liên quan giữa các acid amin với nhau.
3. Xác định nhu cầu acid amin dựa trên khả năng tiêu
hóa, giá trị tích lũy của các acid amin.
4. Các yếu tố ảnh hưởng đến tiêu hóa protein, phương
pháp xác định tỷ lệ tiêu hóa protein và acid amin.
5. Giá trị sinh học protein và phương pháp cân bằng
acid amin trong thức ăn hỗn hợp.


Slide 90

Protein lý tưởng và ý nghĩa của nó trong việc xác định nhu cầu và
cân bằng acid amin. (Nguồn tài liệu: Kemény Armand, 1966)
Heo
Acid amin

g/16g
Nitơ

Chuột



%
Ly=100%

g/16g
Nitơ

%
Ly=100%

g/16g
Nitơ

%
Ly=100%

Arginine

7,16

83

6,71

90

5,88

77

Histidine

2,67

31

1,96

26

2,17

29

Isoleucine

3,85

45

4,12

55

3,49

46

Leucine

7,18

83

6,63

89

6,46

85

Lysine

8,61

100

7,47

100

7,60

100

Methionine

1,78

21

1,79

24

1,71

23

Phenylalanine

3,79

44

3,95

53

3,69

49

Threonine

3,81

44

4,03

54

3,87

51

Tryptophan

0,75

9

0,76

10

0,77

10

Valine

6,03

70

6,71

90

5,51

73

Tyrosine

2,60

30

2,49

33

2,87

38

Cystine

1,01

12

1,78

24

1,41

19

Met. + Cys.

2,79

32

3,57

48

3,12

41

Phe. + Tyrosine

6,39

74

6,44

86

6,56

86


Slide 91

Hàm lượng acid amin cơ thể heo từng giai đoạn trọng lượng
Nguồn tài liệu: J.P.F. D’Mello, 1994)
Trọng lượng sống của heo ở các thời điểm phân tích (kg)

7,4*

Acid amin

20**

45***

g/16g
Nitơ

% so với
Lysine

g/16g
Nitơ

% so với
Lysin

g/16g
Nitơ

% so với
Lysine

Threonine

3.7

55

3.90

59

3.79

58

Valine

4.7

70

4.83

73

4.18

64

Methionine

1.65

24

1.92

29

1.95

30

Methionine + Cystine

2.9

43

3.06

47

2.87

44

Isoleucine

3.5

52

3.50

53

3.20

49

Leucine

6.8

101

7.22

110

6.80

104

Phenylalanine

3.7

55

3.92

60

3.62

56

Phenylalanine +
Tyrosine

6.45

96

6.59

100

6.28

96

Histidine

2.55

38

2.91

44

3.30

51

Lysine

6.75

100

6.58

100

6.51

100

Arginine

6.85

101

6.27

95

6.13

94

-

-

0.78

12

0.78

12

Tryptophan


Slide 92

Tỷ lệ các acid amin thiết yếu so với lysin
trong protein lý tưởng của heo
Acid amin
Lysine
Arginine
Histidine
Isoleucine
Leucine
Methionine
Methionine +
cystine
Phenylalanine
Phenylalanine +
tyrosine
Threonine
Tryptophan
Valine

Cho duy trì

Cho tăng
trưởng

Cho tổng
hợp sữa

Cho tổ chức
cơ thể

100
-200
32
75
70
28

100
48
32
54
102
27

100
66
40
55
115
26

100
105
45
50
109
27

123

55

45

45

50

60

55

60

121

93

112

103

151
26
67

60
18
68

58
18
85

58
10
69

Nguồn: Nutrient Requirements of Swine, 1998.

http://newton.nap.edu/books/0309059933/html/18.html


Slide 93

Tỷ lệ tối ưu các acid amin trong thức ăn
heo thịt theo các tác giả khác nhau
Acid amin

ARC*
(1981)

NRC
(1998)

CSIRO
(1987)

INRA
(1984)

5-20kg

20-50kg

50-100kg

100

100

100

100

100

100

100

Methionine

-

-

-

-

30

30

30

Met + Cys

50

55

50

60

60

65

70

Tryptophan

15

18

14

18

18

19

20

Threonine

50

60

60

60

65

67

70

Isoleucine

55

54

54

60

60

60

60

Leucine

100

102

100

72

100

100

100

Histidine

33

32

33

26

32

32

32

-

-

-

-

53

53

53

Phe + Tyro

96

93

96

100

95

95

95

Valin

70

68

70

70

68

68

68

-

-

-

-

42

36

30

Lysine

Phenylalanin

Arginin

Nguồn tài liệu: J.P.F.D’Mello et al (1994)

Baker & Chung (1992)


Slide 94

Tỷ lệ acid amin tối ưu trong thức ăn cho
gà con và gà giò thịt theo tiêu chuẩn NRC 1998
Gà thịt 10-21 ngày tuổi

Gà thịt 32-43 ngày tuổi

% of LYS

% of LYS

LYS

100

100

ARG

97

101

HIS

29

31

ILE

64

62

LEU

94

117

MET

35

36

MET + CYS

71

69

PHE + TYR

107

102

THR

63

65

TRP

16

18

VAL

67

75

Amino Acid

Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf


Slide 95

Tỷ lệ tối ưu acid amin cho gà thịt
theo các tác giả khác nhau
Amino
Acid

Tuổi gà

Baker

NRC

Austic

CVB

Mack

1993, 1996

1994

1994

1996

1999

0-21
ngày

21-42
ngày

0-21
ngày

21-42
ngày

0-21
ngày

0-42
ngày

20-40
ngày

Lys

100

100

100

100

100

100

100

Met

36

36

45

38

38

38

ND*

Met + Cys

72

75

82

72

72

73

75

Thr

67

70

73

74

62

65

63

Arg

105

108

114

110

96

105

112

Val

77

80

82

82

69

80

81

Ile

67

69

73

73

65

66

71

Leu

109

109

109

109

92

ND*

ND*

Trp

16

17

18

18

18

16

19

His

32

32

32

32

24

ND*

ND*

Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf

ND* chưa xác định


Slide 96

Tỷ lệ tối ưu các acid amin cho gà chuyên trứng
và chuyên thịt dựa trên tiêu chuẩn NRC, 1984
Gà giống chuyên trứng (tuần)

Acid amin

Gà thịt (tuần)

0-6

6-14

14-20

Gà đẻ

0-3

3-6

6-8

Lysine

100

100

100

100

100

100

100

Met + Cys

70.6

83.3

88.9

85.9

77.5

72.0

70.6

Tryptophan

20.0

23.3

24.4

21.9

19.2

18.0

20.0

Threonin

80.0

95.0

82.2

70.3

66.7

74.0

80.0

Leucine

117.6

138.3

148.9

114.1

112.5

118.0

117.6

Isoleucine

70.6

83.3

88.9

78.1

66.7

70.0

70.6

Arginine

117.6

138.3

148.9

106.3

120.0

120.0

117.6

Histidine

30.6

36.7

37.8

25.0

29.2

30.0

30.6

Phe + Tyr

117.6

138.3

148.9

125.3

111.7

117.0

117.6

Valine

72.9

86.7

91.1

85.9

68.3

72.0

72.9

Nguồn: J.P.F.D’Mello et al (1994)


Slide 97

Tỷ lệ các acid amin trong cơ thể
và trong trứng gà
Toàn bộ gà mái

Trong cơ

Lòng trắng

Lòng đỏ

Lysin

100

100

100

100

Met + Cys

83.1

48.1

95.9

55.2

Tryptophan

20.8

12.9

23.1

20.0

Threonine

73.4

50.0

72.1

72.1

Leucine

126.4

92.6

124.8

111.0

Valine

98.2

64.0

72.5

54.2

Isoleucine

90.1

67.2

77.3

66.9

Phe. + Tyr.

141.7

92.4

142.4

107.5

Histidine

34.9

33.0

35.4

32.9

Arginine

87.4

70.0

86.0

97.7

Acid amin

Nguồn: J.P.F.D’Mello et al (1994)


Slide 98

Tỷ lệ tối ưu các acid amin
trên gà đẻ trứng theo các tác giả khác nhau
Amino Acid

NRC(1994)

MN(1998)

CVB(1996)

Lysine

100

100

100

Methionine

43

49

50

Met + Cys

84

81

93

Arginine

101

130

-

Isoleucine

94

86

79

Threonine

68

73

66

Tryptophan

23

20

19

Valine

101

102

86

Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf


Slide 99

Tỷ lệ tối ưu các acid amin cho các loài
gia cầm khác nhau
Gà Tây*

Vịt**

Chim Cút*

Lysine

100

100

100

Met + Cys

57.7

83.2

57.7

Tryptophan

15.4

19.1

16.9

Threonine

60.8

66.3

78.5

Leucine

115.4

132.6

130.0

Valine

72.3

88.8

73.1

Isoleucine

65.4

77.5

75.4

Phe. + Tyrosin

107.4

143.8

138.5

Histidine

35.4

43.8

27.7

Arginin

96.2

94.4

96.2

Acid amin

Nguồn tài liệu: * Tính tóan từ NRC (1984), ** Tính tóan từ ARC (1975).


Slide 100

Thành phần acid amin trong protein cơ thể bò
thịt không có chất chứa trong đường tiêu hóa
Acid Amin

Thân thịt

Cơ quan nội tạng

Phần còn lại

Toàn bộ cơ thể

Arg

6.02 ± 0.66

7.55 ± 0.41

8.44 ± 0.26

6.81 ± 0.44

His

3.20 ± 0.19

2.61 ± 0.24

1.37 ± 0.10

2.69 ± 0.13

Isol

4.43 ± 0.92

4.32 ± 0.13

2.70 ± 0.09

4.02 ± 0.57

Leu

8.12 ± 0.23

4.32 ± 0.13

5.58 ± 0.25

6.96 ± 0.13

Lys

8.22 ± 0.35

7.75 ± 0.42

5.07 ± 0.25

7.43 ± 0.23

Met

2.31 ± 0.13

2.00 ± 0.06

1.19 ± 0.07

2.01 ± 0.07

Phe

4.18 ± 0.17

4.78 ± 0.22

3.11 ± 0.13

4.03 ± 0.13

Thr

4.24 ± 0.16

4.15 ± 0.17

3.28 ± 0.13

4.01 ± 0.08

Val

5.50 ± 0.18

6.38 ± 0.50

4.06 ± 0.19

5.30 ± 0.12

Trp

1.05 ± 0.39

1.11 ± 0.35

0.43 ± 0.04

0.82 ± 0.22

SEAA

47.27 ± 2.44

44.95 ± 2.80

35.05 ± 1.37

44.06 ± 1.13


Slide 101

Thành phần acid amin trong
“ideal protein” của bò thịt
Acid Amin

% Trong protein của
toàn bộ cơ thể

% so với lysin

Arginin

6.81

92

Histidin

2.69

36

Isoleucin

4.02

54

Leucin

6.96

94

Lysin

7.43

100

Methionin

2.01

27

Phenylalanin

4.03

54

Threonin

4.01

54

Valin

5.3

71

Tryptophan

0.82

11

SEAA

44.06

593


Slide 102

Mối quan hệ giữa lysin với các acid amin
trong “Ideal protein” của bò thịt
% so với Lysin
120
100
80
60

% so với Lysin

40
20
0
Arg

His

Isol

Leu

Lys

Met

Phe

Thr

Val

Trp


Slide 103

Tỷ lệ acid amin trong thức ăn cá
dựa trên thành phần acid amin trong protein cá
Mức protein trong thức ăn (%)
25

30

35

40

45

50

55

% A. amin
trong
protein cá

Arginine

1.07

1.29

1.51

1.72

1.94

2.15

2.37

12.3

Histidine

0.45

0.55

0.64

0.73

0.82

0.91

1.00

5.2

Isoleucine

0.70

0.84

0.98

1.12

1.26

1.40

1.54

8.0

Leucine

1.28

1.53

1.79

2.04

2.30

2.55

2.81

14.6

Lysine

1.49

1.77

2.07

2.37

2.66

2.96

3.25

16.9

Methionine

0.48

0.58

0.67

0.77

0.87

0.96

1.06

5.5

Cystine *

0.17

0.21

0.24

0.28

0.31

0.35

0.38

2.0

Phenylalanine

0.73

0.87

1.02

1.16

1.31

1.45

1.60

8.3

Tyrosine *

0.58

0.69

0.81

0.92

1.04

1.15

1.27

6.6

Threonine

0.80

0.97

1.13

1.29

1.45

1.61

1.77

9.2

Tryptophan

0.15

0.18

0.21

0.24

0.27

0.30

0.33

1.7

Valine

0.83

1.00

1.16

1.33

1.50

1.66

1.83

9.5

Các acid amin

Albert G.J. Tacon, 1987

THE NUTRITION AND FEEDING OF FARMED FISH AND SHRIMP - A TRAINING MANUAL
1. THE ESSENTIAL NUTRIENTS . FAO.. G O V E R N M E N T C O O P E R A T I V E P R O G R A M M E


Slide 104

Tỷ lệ acid amin trong thức ăn của tôm
dựa trên thành phần acid amin trong protein của tôm
Mức protein trong thức ăn (%)
25

30

35

40

45

50

55

% A. amin
trong
protein tôm

Arginine

1.36

1.63

1.90

2.17

2.44

2.71

2.98

15.5

Histidine

0.38

0.46

0.54

0.62

0.69

0.77

0.85

4.4

Isoleucine

0.59

0.71

0.83

0.95

1.07

1.19

1.31

6.8

Leucine

1.22

1.47

1.71

1.96

2.20

2.45

2.69

14.0

Lysine

1.29

1.54

1.80

2.06

2.31

2.57

2.83

14.7

Methionine

0.47

0.57

0.66

0.76

0.85

0.95

1.04

5.4

Cystine *

0.24

0.28

0.33

0.38

0.42

0.47

0.52

2.7

Phenylalanine

0.67

0.81

0.94

1.08

1.21

1.35

1.48

7.7

Tyrosine *

0.68

0.82

0.96

1.09

1.23

1.37

1.50

7.8

Threonine

0.84

1.01

1.18

1.34

1.51

1.68

1.85

9.6

Tryptophan

0.24

0.28

0.33

0.38

0.42

0.47

0.52

2.7

Valine

0.74

0.89

1.04

1.19

1.34

1.49

1.64

8.5

Các acid amin

Albert G.J. Tacon, 1987

THE NUTRITION AND FEEDING OF FARMED FISH AND SHRIMP - A TRAINING MANUAL
1. THE ESSENTIAL NUTRIENTS . FAO.. G O V E R N M E N T C O O P E R A T I V E P R O G R A M M E


Slide 105

Tối ưu hóa nhu cầu acid amin trong TĂ để:
- Tiết kiệm protein trong chăn nuôi động vật
- Hạn chế sự thải tiết ra môi trường các chất độc hại (N,P,S)
1. Cân đối nhu cầu acid amin theo loài động vật.

(Trẻ em ngoài 8 loại còn thêm 2: Arg. và Val).



Cystein  Cystin
Thyrosine:
Thyroxine
Adrenalin


Slide 106

2. Sử dụng chất khung có cấu trúc tương tự acid amin
để tổng hợp được acid amin thiết yếu, hạn chế sự thải
Nitrogen ra môi trường.
H 2C

S

CH3

H 2C

CH 2
+

HC

OH

COOH

Methionin-Hydroxy Analag
MHA

NH 3

S

CH3

CH 2
HC

NH2

+

H 2O

COOH

Methionin

Ý nghĩa của phản ứng trên là: Giảm thải NH3 ra môi trường
Khả năng chuyển đổi từ MHA thành
DL-Methionine vào khoảng 65%
(Nguồn: Degussa, Info for Feed Ind., Vol.02, No 02, Aug. 2001.
www.aminoacidsandmore.com


Slide 107

3. Từ acid amin này có thể chuyển hóa sang acid amin
khác theo hướng 1 chiều hay thuận nghịch.
Có thể dựa theo nguyên tắc này để tiết kiệm acid amin thiết yếu trong tính
toán tối ưu hóa khẩu phần, giảm thiểu hải Nitrogen ra môi trường.

Nhờ PƯ này mà cơ thể tổng hơp protein khác với protein trong thức ăn, tạo nên
đặc hiệu sinh học cho loài, cá thể.

Cách trình bày
Nhu cầu A. amin

OH

CH 2
HC

Phenylalanine
Phe. + Tyrosin

CH 2
NH2

HC

COOH

NH2

COOH

Phenylalanin

Tyrosine
45%
B6
Methionin  Homocystin + Serin  Cystation  Cystein  Cystin
+

H 2N

CH 2

COOH

Glycine

Formaldehyd

_ Formaldehyd

HO

CH 2

Serine

CH
NH2

COOH

Methionine
Met. + Cystin

Glycine + Serine


Slide 108

Giới thiệu phần mềm tra cứu Acid amin
sử dụng trong tính toán, tối ưu hóa khẩu
phần thức ăn chăn nuôi
Chức năng của phần mềm:
-Tra cứu nhanh thành phần acid amin trong thức ăn
-Acid amin t63ng số
-Acid amin tiêu hóa
-So sánh thành phần acid amin trong protein của thức ăn
-Hiệu chỉnh hàm lượng a. amin theo protein và tương quan


Slide 109

Acid amin tiêu hóa và ý nghĩa trong tổng hợp protein cơ
thể. Tỷ lệ tiêu hóa của mỗi acid amin trong protein không
giống với tỷ lệ tiêu hóa protein chứa nó Link EVAPIG
Xác định tỷ lệ tiêu hóa acid amin bằng phương pháp “hồi tràng” để tránh sự
biến đổi acid amin của vi sinh vật ruột già. Sau đó xây dựng phương trình
tương quan giữa tiêu hóa protein và acid amin. Phần mềm AminoDat trợ giúp

Link AminoDat 1.1


Slide 110

Sự trao đổi chất của
Một số acid amin đặc biệt
Những bệnh tật do rối loạn
chuyển hóa acid amin


Slide 111

Vai trò sinh học đặc biệt và
sự chuyển hóa các acid amin
có chứa lưu huỳnh
Từ acid amin có chứa S, chuyển hóa ra
thành các hoạt chất sinh học quan trọng
trong cơ thể để chống lại stress oxyhóa,
đồng thời cũng hình thành các phân tử
Biomarker báo hiệu tình trạng sức khỏe
(J. James, PhD. 2003)


Slide 112

Sự chuyển hóa Acid amin có chứa lưu huỳnh
Methionine
Synthase
(Vit. B12-dep.)

NH3+
CH 3SCH 2CH 2CHCO 2 + FH4

NH3+
HSCH 2CH 2CHCO 2 + 5-Methyl

FH4

L-Homocysteine

Methionine
(Essential)

CO 2 -

Cystathionine
b-synthase
(PLP-dep.)

NH3+

OH
-

CH 3CHCH 2CO 2

b-Hydroxybutyrate

+

H C NH3 +

Serine

CH2 OH

NH3 +
Cystathionine
lyase
SCH 2CH 2CHCO 2
-

HSCH 2CHCO 2

Cysteine
(Non-essential)

CH2 CHCO2 NH3 +

Cystathionine


Slide 113

Homocysteine
Homocysteinuria

• Ít thấy; gây ra thiếu hụt cystathionine b-synthase
• Hư hỏng thủy tinh thể
• Chậm phát triển trí não
• Gây chứng loãng xương
• Gây bệnh tim mạch
Tử vong

Homocystein với bệnh tim mạch
Mức homocysteine cao trong máu có liên quan với
bệnh tim mạch
• Có thể có liên quan đến sự thiếu hụt folate (B9)
• Folate làm tăng sự chuyển hóa homocysteine
thành methionine


Slide 114

Tác động của stress Oxyhóa đến sự tiêu hao và chuyển Sulfure của Methionine
Methionine
THF

Protein synthesis

SAM

MS
B12
5-CH3THF

Methylation of DNA, RNA,
Proteins, Catecholamines,
Phospholipids, Creatine

MTase
BHMT
Betaine
Choline

SAH
SAHH

Adenosine

Homocysteine
THF: tetrahydrofolate

B6

CBS

Cystathionine
Cysteine

Enzymes

Glutathione

AK

AMP

ADA
Inosine

S-Adenosylmethioine (SAM)
S-Adenosyl-L-homocysteine (SAH)
S-Adenosyl-L-homocysteine hydrolase
(SAHH)

Con đường
chuyển sulfure

Glutathione dạng khử GSH – GSSG Glutathione dạng oxyhóa Xấu


Slide 115

Nguồn phát sinh gốc tự do oxygen và sự tổn thương tế bào

Viêm nhiểm cấp
Tia xạ

Tuổi
Thiếu máu cục bộ

Tế bào tổn thương

Nồng độ O2 cao
Hút thuốc lá (O3, NO2
Hóa chất dược liệu
Viêm nhiễm mạn tính

= Oxidative Stress


Slide 116

Cơ chế gián tiếp gây tổn thương tế bào do tác động của stress oxyhóa

H2O vào làm
căng phòng TB
Tăng thẩm lậu
Na+ vào trong TB
Nhiều Ion Ca++
Chui vào trong TB


Slide 117

Cơ chế phòng thủ chống lại gốc tự do của tế bào

Glutathione
Glutathione

Glutathione
Glutathione

Cytoplasm
Cytoplasm

Glutathione

Glutathione

Glutathio
Glutathione
ne

Glutathione


Slide 118

Cân bằng giữa sự phòng thủ và stress oxyhóa
Oxidative Stress
Hydroxyl Radical
Hydrogen Peroxide
Superoxide
ONOOGSSG
4HNE
LOONO-

Antioxidant Defense
Superoxide Dismutase
GSH Peroxidase
GSH Reductase
Vitamin E
Vitamin C
Lipoic Acid
GSTs
GSH


Slide 119

Oxidative Stress

Hydroxyl Radical
Hydrogen Peroxide
Superoxide
ONOOGSSG
4HNE
LOO-

Tổn thương
làm chết TB

Phòng thủ bởi Antioxidant
Superoxide Dismutase
GSH Peroxidase
GSH Reductase
Vitamin E
Vitamin C
Lipoic Acid
GSTs
GSH


Slide 120

Chức năng chống oxyhóa của GLUTATHIONE

Major intracellular antioxidant: H2O2, superoxide,
(active)
(inactive)
hydroxyl radical, peroxynitrite,
membrane lipid peroxidation


Slide 121

Chức năng khử độc của GLUTATHIONE
Mẹ/Thuốc ngừa thai/Phơi nhiểm ung thư

GST
Kim loại nặng

Glutathione kết hợp
Glutamine
Glycine
Mercapturic Acid
(Cysteine conjugate)
Bile and Urine Excretion*

Cysteine tổn thất đồng nghĩa với sự gia tăng nhu
cầu cho tổng hợp glutathione mới, có liên quan đến
sự bài thải lưu huỳnh ra nước tiểu nhiều
Detoxification: Hg, As, Pb, Cd bind to thiol (SH) group; Metal-cysteine conjugates excreted


Slide 122

Cysteine tạo ra các hợp chất giải độc
Methionine
Homocysteine

Cystathionine

CYSTEINE
Glutathione

Sulfate

Metallothionein
Coenzyme A

Alpha Lipoic Acid
Taurine


Slide 123

DMG/One
Carbon Cycle

Homocysteine (xấu)

Choline

Methyl-THF
methyl-tetrahydrofolate

TMG/Betaine
B12

Methionine
Synthase

Betaine Homocysteine
Methyl Transferase

Methionine
S-Adenosylmethioine (SAM)

Phản ứng chuyển Methyl
Sự methyl hóa DNA cần thết cho biểu lộ gene
Sự methyl hóa màng Lipid cần thiết cho tế bào


Slide 124

Ảnh hưởng của quá trình methyl hóa
DNA đến sự phòng ngừa ung thư
Sửa chữa DNA

Chuyển hóa chất
gây ung thư

Điều hòa
Hormonal
DNA
Methylation

Sự biệt hóa tế bào

Chu kỳ tế bào
Apoptosis
(Lập trình cho cái chết tế bào)


Slide 125

Hợp chất hoạt tính sinh học trong thực phẩm
& quá trình methyl hóa DNA
Nutrients
Đa dạng
Polymorphisms

S-Adenosylmethioine

CpG

SAH

SAM

DNA Methyltransferase

Me-CpG

DNA Demethylation

Nutrients?
Kích thích

+

Tumor

- Ức chế


Slide 126

LTR Hypermethylated

LTR Hypomethylated

Chuột màu nâu
được bổ sung
với

Yellow Mouse
Nguy cơ cao với: ung thư,
tiểu đường, béo phì & giảm
thấp tuổi thọ.
Cooney J. Nutr. 2002 (In Press)

Zinc,
methionine,
Betaine,
choline,
Folate,
B12

Agouti Mouse
Nguy cơ rất thấp với:
ung thư, tiểu đường,
béo phì và kéo dài
tuổi thọ

http://www.cancer.gov/prevention/nutrition/rfa03016.ppt


Slide 127

Những nhân tố gây ra stress oxyhóa
trong những đứa trẻ mắc bệnh tự kỷ
Sự
viêm nhiểm

Gene

Bệnh
tâm thần

Môi trường

Hormone

Thời gian

Viêm nhiểm ruột,
Viêm nảo, thần kinh
Hư hại chức năng
kháng thể

Jill James, PhD http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt


Slide 128

Các yếu tố có liên quan
đến bệnh tâm thần tự kỷ.

Bệnh tự kỷ

Hình thái di truyền
Sai lệch quá trình
Methylation

Phơi nhiểm kim loại nặng

Richard Deth, PhD

Sưng, viêm
+
Stress oxyhóa

http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt


Slide 129

Homocysteine và bệnh
Xơ vữa động mạch
• Thí nghiệm trên động vật và những nghiên cứu
trên người cho thấy homocysteine làm:






Tăng stress oxyhóa.
Gây bất thường màng giữa và tổn thương mạch máu.
Tăng phản ứng viêm.
Tăng nhanh tế bào cơ trơn.
Nâng cao sợi huyết (thrombogenicity) dễ gây tắt
nghẽn mạch máu.


Slide 130

Homocysteine và bệnh mạch vành
CVD
• Nhân tố làm tăng homocystein (hyperhomocysteinemia) bao
gồm:













Nhân tố di truyền – “thermolabile MTHFR”
Sự thiếu hụt vitamin nhóm B, đặc biệt Choline, Betaine, Folate, B12
Tiêu thụ methionine tăng quá nhu cầu.
Tuổi tăng cao
Nam giới
Giai đoạn tiền mãn kinh
Hút thuốc lá
Suy giảm chức năng thận
Nhược năng tuyến giáp (Hypothyroidism)
Tiểu đường (Diabetes)
Một số trường hợp viêm nhiểm.
Do thuốc (drugs)


Slide 131

Homocysteine là những điểm tới hạn
đối với quá trình methyl hóa và giải độc
Oxyhóa khử (Redox)

Methylation

Glutathione
S-adenosylmethionine
Cysteine

Methionine

Cystathionine

Methionine
Synthase

HCY

Cystathionine
b-Synthase

Adenosine

S-adenosylHomocysteine (SAH)
Richard Deth, PhD

http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt


Slide 132

Sự viêm nhiểm gây ra stress oxyhóa và sự thay đổi HCY
theo hướng tổng hợp nhiều glutathione
Oxyhóa khử (Redox)
Methylation
Glutathione
S-adenosylmethionine
Cysteine

Methionine

Cystathionine

Methionine
Synthase

HCY

Cystathionine
b-Synthase

Adenosine
S-adenosylHomocysteine (SAH)
Richard Deth, PhD

http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt


Slide 133

4.2. Một số acid amin có vai trò đặc
biệt, có tác dụng tăng cường khả năng
phòng chống bệnh tật
• Dimethylglycine (DMG) là dẫn xuất của
acid amin đơn giản glycine đã được
methyl hóa.
Cấu trúc của glycine

H

Cấu trúc của N,N-Dimethylglycine (DMG)

N-CH2-C=O
H

OH

http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt

CH3

N-CH2-C=O
CH3

OH


Slide 134

Vai trò trao đổi chất của DMG
• Giúp quá trình Methyl hóa
– Nguồn cung Methyl gián tiếp – Sự chuyển methyl
– Nguồn cung dạng hợp chất 2 Carbon

• Sứ giả hóa học trên vị trí Receptor tế bào
• Adaptogen / Antistress
• Cung ứng khối xây dựng cho sự tổng hợp sinh học
của nhiều phân tử có hoạt tính sinh học như:
SAMe, Glutathione và Creatine.


Slide 135

Vai trò chống oxyhóa của Glutathion GSH
phụ thuộc vào hoạt động Co-enzyme NADPH
Protein-SSG

Protein-SH
Thiol
Transferase

NADP
GSSG
Reductase

(Reduced/
Reactivated GSH
Glutathione)

GSSG (Oxidized
Glutathione)
NADPH

H2O2

GSH
Peroxidase

2H2O


Slide 136

Có thể tạo ra GSH, chất chống
oxyhóa nguyên khai của tế bào

Glycine

Có thể dùng để tạo ra Phosphocreatine,
nguồn năng lượng nguyên khai của cơ.
Hạt động như là ức chế truyên dẫn TK

Methionine

Là Acid amin thiết yếu.
Có thể sử dụng sản xuất ra SAMe, tác
nhân methyl hóa sơ khai trong cơ thể.

DMG

Serine

Giúp chuyển hóa homocysteine thành
cysteine, sử dụng để sản xuất ra GSH

SAMe

Là tác nhân methyl hóa nguyên khai
trong cơ thể

Glutathione
Cysteine

GSH là chất chống oxyhóa
nguyên khai của cơ thể

Có thể được dùng để tạo ra GSH
Là methyl donor gián tiếp

Sarcosine

Bẻ gãy thành glycine


Slide 137

Hiệu quả của việc bổ sung DMG
• Tạo sự methyl hóa (Methylation Pathway)
• Hiệu quả lên hệ thống kháng thể (Immune System)
• Hiệu quả lên hệ thần kinh (Neurological Pathways)

• Có vai trò khử độc tố (Detoxification)
http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt


Slide 138

Sự Methyl hóa chủ yếu cho:








Mức SAMe/Homocysteine khỏe mạnh
Sự khử độc/Chức năng gan
Tổng hợp và sửa chữa RNA, DNA
Mạng lưới thần kinh (Neuronal Network)
Tổng hợp Hormone/Vitamin
Sản xuất ra Phosphocreatine, nguồn năng lượng cơ
Sản xuất yếu tố truyên dẫn thần kinh
(Neurotransmitter)
• Giúp đở chức năng kháng thể (Immune Function)
• Giúp sự biểu lộ gen (Gene Expression)
• Làm tín hiệu qua màng tế bào, tăng tính thấm, chuyển
vận qua màng.


Slide 139

Sự suy yếu Methyl hóa có liên hệ đến
chứng ASD (Atrial Septal Defect)
(ASD =Khiếm khuyết vách ngăn tâm nhĩ)

• Hiện tượng nhiều hình thái (Polymorphisms) trong
phản ứng chuyển methyl cao hơn trong chứng ASD
• Chất trung gian của sự methyl hóa không bình thường
trong trường hợp ASD
• Kim loại độc hại ức chế sự methyl hóa
• Chất bổ sung giúp cho quá trình methyl hóa có tác
dụng cải thiện chứng bệnh ASD
• Sự không bình thường của quá trình Methyl hóa có
thể ảnh hưởng đến hoạt động thần kinh có liên quan
đến nhận thức và khả năng học tập, có thể rơi vào tình
trạng bệnh tâm thần.


Slide 140

Kết quả nghiên cứu về
hợp chất DMG lên cơ thể.
Ứng dụng

Đáp ứng trao đổi chất (Metabolic Response)

Điều biến Immune

Cải thiện đáp ứng miễn dịch (kháng thể)
Tăng chức năng tế bào B, T & điểu chỉnh Cytokine

Bệnh truyền nhiểm

Tăng đáp ứng kháng thể (Immune Response)

Phòng thủ tế bào
Tự miễn dịch

Bảo vệ bằng cách chống oxyhóa
Chống hoạt động tế bào ung thư & phòng di căn
Giảm kháng thể Antinuclear (Antinuclear Antibodies)
Điều chỉnh sản xuất Cytokine

Khử độc & hỗ rợ gan

Methyl hóa các độc tố
Giúp đở loại trừ giảm oxy huyết (Hypoxia)
Cải thiện tuần hoàn lưu thông máu huyết

Năng lượng trao đổi

Nâng cao khả năng chịu đựng & hoạt bát tinh thần.
Cải thiện sự sử dụng Oxygen & giảm Acid Lactic

Tâm thần/lên cơn

Cải thiện sự giao tiếp ngôn ngữ/quan hệ xã hội/Trạng thái
hôn mê.
Giảm sự lên cơn thần kinh.


Slide 141

Hệ thống kháng thể và DMG
• Trường Đại học Y khoa Nam Carolina:
– Cải thiện kháng thể trên chuột khi chủng vaccine thương hàn
– Tăng sản xuất Lymphocyte trên người
– Nâng cao tìm lực miễn dịch dịch thể và miễn dịch tế bào trên
người khi chủng vaccine Pneumovax.
References:
Graber, C.D., Goust, J.M. Glassman, A.D., and Kendall, R.V. Journal of Infectious Disease,
143:101, 1981.
Kendall, R.V., and Graber, C.D. N,N-Dimethyglycine and Use In Immune Response, U.S.
Patent #4,385,068, May 1983.

http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt


Slide 142

4.3. Phenylalanine and Tyrosine
Phenylalanine
(Essential)

N

H2 N

NH3 +

+

H2O

HN

Phenylalanine-4Monooxygenase
(Phenylalanine
hydroxylase)

CH2 CHCO2Tyrosine
(Non-essential)

HO OH
NADP+
NADPH + H+

H2 N

NH3+

Tetrahydrobiopterin

CHCHCH3

N
H

O

HO

H

H

CH2 CHCO2 O2

H
N

N

N
Dihydrobiopterin

+
HN

O

N
H

CHCHCH3

HO OH


Slide 143

Bệnh Phenylketonuria (PKU)
• Thiếu men Phenylhydroxylase nên không chuyển hóa
được phenylalanine
• Tỷ lệ người mắc bệnh 1/16.000 người sinh ra ở U.S.
• PKU làm chậm phát triển tinh thần, gây hại não bộ
• Xử lý: Giới hạn thức ăn có chứa nhiều phenylalanine.
• Test sàn lọc tất cả những trẻ sơ sinh để có lời khuyên
chế độ dinh dưỡng thích hợp trên các Ban của US.

Tyr
Phe
Transamination

O

Phenylpyruvate
(urine)

CH2 CCO2-


Slide 144

Cơ chế sinh bệnh
Phenylketonuria (PKU)





Rối loạn di truyền do nghèo phenylalanine hydroxylase
Làm tăng hàm lượng phenylalanine trong cơ thể
Điều này gây ra ức chế hấp thu tryptophan và tyrosine.
Như thế, rất ít tyrosine đi vào trong não, gây ra thiếu hụt
tyrosine.
• Tyrosine là chất tiền khởi của catecholamines, như thế sẽ
rất ít dopamine, norepinephrine và epinephrine được sản
xuất ra.
• Điều này sẽ dẫn đến sự chậm trể phát triển trí não.
• PKU có thể được kiểm soát bởi khẩu phần giảm thấp
phenylananine.


Slide 145

Tyrosine vàs sự tổng hợp Catecholamine
catecholamines are epinephrine (adrenaline), β-agonist
HO
Tyr hydroxylase

NH3+

NH3+

CH2 CHCO2 -

O2

HO

Dihydroxyphenylalanine
(DOPA)
DOPA
decarboxylase

Epinephrine
(Adrenaline)
CHCH2 NHCH3
OH

CH2 CHCO2-

HO

Tyrosine
HO

Catechol

HO

Methyl
transferase

S-Adenosylhomocysteine

Dopamine
hydroxylase

HO

CH2 CH2 NH2

HO

HO

CO2

Dopamine

SAM

HO
DOPA, dopamine, norepinephrine,
and epinephrine are all neurotransmitters

CHCH2 NH2
OH

Norepinephrine


Slide 146

L-DOPA trong chứng Parkinsonism
Máu

L-DOPA

Não

L-DOPA

Dopamine

HO

CH3
HO

Blocks

CH2 -C-CO2 H

Carbidopa

NHNH2

Dopamine

Parkinsonism có liên hệ với sự giảm
dopamine trong não thông qua mất
neurons trong hạch cơ bản TK.
Carbidopa + L-DOPA

Hàng rào máu não


Slide 147

Monoamine Oxidase (MAO)
(Sinh học trao đổi chất não bộ)
HO

MAO
HO
(trong mitochondria)
CHCH2 NHR'

HO

CHCHO

HO

R

R
OH
OH
H

R’
H
Norepi
CH3 Epi
H
Dopamine

MAO ức chế (e.g., tranylcypromine), sử dụng
trong điều trị chứng bệnh trầm cảm.
Mức dopamine và norepi cũng như Serotonin
trong não.

R

Aldehyde
dehydrogenase
HO

HO

CHCO2 H

Urinary
metabolite

R

R=OH Vanillylmandelic acid (VMA)
R=H Homovanillic acid (HVA)


Slide 148

Tyramine
OH

MAO

CH2 CH2 NH2

OH

CH2 CHO

Tyramine
Tyramin gây tăng huyết áp)
• Tyramine được tìm thấy trong tự nhiên như phomat;
trong bia và trong rượu vang đỏ.
• Tyramine khi ăn vào có thể gây lên cơn cao huyết áp
trong một số người đã uống chất ức chế MAO vì nó
giải phóng ra norepi


Slide 149

Catechol-O-Methyl Transferase
(COMT)
HO

HO

COMT
CHCH2 NHR'
R

Active
catecholamine

HO

CHCH2 NHR'

CH3 O
SAM

S-Adenosylhomocysteine

R

Inactive
metabolite

• COMT tìm thấy trong tế bào chất (cytoplasm)
• Hoạt tính có giới hạn của catecholamines
• Sự sản xuất và thải tiết Catecholamine là kết quả từ
hoạt động tổng hợp của MAO và COMT
• Sự ức chế COMT (ví dụ như thuốc tolcapone) được
sử dụng trong điều trị bệnh Parkinson


Slide 150

Sự hình thành Acid Homogentisic
HO

HO
NH3+

Transamination

O
CH2 CCO2-

CH2 CHCO2 -

Tyrosine

p-Hydroxyphenylpyruvate
O2

Deficient in
alkaptonuria

Cleavage of
aromatic ring

Homogentisate
dioxygenase

OH

CO2
CH2 CO2-

O2

Fumarate + acetoacetate

p-Hydroxyphenylpyruvate
dioxygenase
(ascorbate-dep.)

OH

Homogentisate


Slide 151

Bệnh Alkaptonuria
• Do thiếu enzyme “homogentisate dioxygenase”
• Nước tiểu sẩm màu so với bình thường
• Sự oxyhóa acid homogentisic
• Không có triệu chứng bệnh giai đoạn ấu thơ

• Xu hướng gây ra viêm khớp khi đến tuổi
trưởng thành.
http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt


Slide 152

Bệnh rối loạn chuyển hóa
phenylalanine và tyrosine


Phenylalanine



BH4
Fumarylacetoacetate



BH2


Pigmentation

p-Hydroxyphenylpyruvate

Tyrosine



L-Dopa

Maleylacetoacetate



Homogentisate

 Phenylketonuria – phenylalanine hydroxylase/BH4 synthesis (Bệnh tk PKU bẩm sinh)
 Tyrosinemia type II (Richner-Hanhart) - tyrosine aminotransferase (tủa Tyr. ở da, mắt)
 Tyrosinemia type III tyrosine không chuyển hóa được lắn đọng trong nhiều cơ quan)
 Alkaptonuria – homogentisate oxidase (enzyme homogentisate 1,2-dioxygenase), viêm khớp
 Tyrosinemia type I (Thiếu enzyme fumarylacetoacetichy drolase, gây viêm xơ gan.
 Albinism - tyrosine hydroxylase {tyrosinase}Bệnh bẩm sinh thiếu sắt tố trên da, tóc, mắt…
do rối loạn chuyển hóa tyrosine
http://www.biochem.arizona.edu/classes/bioc801/power/lec23.ppt


Slide 153

Bệnh Phenylketonuria
Là bệnh bẩm sinh thường gặp nhất, khiếm khuyết trao đổi
chất của acid amin.
Hàm lượng phenylalanine huyết cao, tổn thương thần kinh.
Các hợp chất đáng chú ý như: phenylpyruvate, phenyllactate,
phenylacetate, chất tạo ngọt Aspartame có thể gây hại cơ thể.
Tính độc hại não bộ: làm giảm sự hấp thu những acid amin
có nhân thơm khác mà cơ thể rất cần.

Gây ra sự thiếu hụt Tyrosine từ đó gây ra thiếu sắc tố
melanin (hypopigmentation).
Hậu quả của bệnh này có thể gây ra có tật nguyền.


Slide 154

Đứa trẻ với bệnh phenylketonuria – Khẩu phần không
thích hợp có thể làm chậm trể sự phát triển cơ thể.

http://www.biochem.arizona.edu/classes/bioc801/power/lec23.ppt


Slide 155

Bệnh Alkaptonuria
Đây cũng là bệnh bẩm sinh, được phát hiện rất sớm từ năm 1900
Homogentisate xuất hiện trong nước tiểu

Sụn và lỗ tai biến đổi  chuyển sang màu đen
Ochronosis mắt
trong bệnh nhân alkaptonuric

Polymerized homogentisate
Trong sụn lỗ tai


Slide 156

Bệnh bạch tạng (Albinism)
Dạng lông mi, lông mài trắng hoặc không có sắc tố da
Do thiếu hụt tyrosinase (tyrosine hydroxylase) kinh niên

Sources: www.lowvision.org/albinism.htm
http://home.clara.net/knowlton/family/Albinism/bianca.htm


Slide 157

Sự hình thành Melanin
HO
Tyr. hydroxylase

NH3+
CH2 CHCO2 -

HO
NH3+

O2

Tyrosine

CH2 CHCO2-

HO

DOPA
Tyrosinase
O

Melanin
(Black polymer)

Highly colored
polymeric
intermediates

O

Melanin hình thành trên da (melanocytes), mắt, và tóc
Melanin trên da có tác dụng bảo vệ chống tia sáng mặt trời
Albinism: Một số người thiếu enzyme tyrosinase do di truyền

CH2CHCO2+ NH3

Dopaquinone


Slide 158

4.4. Vai trò sinh học của
tryptophan
Tryptophan có vai trò quan trọng:

Tạo ra serotonin trong hoạt động thần kinh
Tạo ra Melatonin
Tổng hợp Acid Nicotinic

http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt


Slide 159

L-Tryptophan
• Là chất bổ sung thực phẩm để xúc tiến tạo serotonin
• Thiếu L-Tryptophan là điều bất hạnh (1989):
• Hội chứng đau cơ Eosinophilia (EMS)
• Đôi khi đau cơ chổ khớp
• Tình trạng yếu đuối
• Sưng tấy cách tay và chân
• Sốt
• Phát ban da
• Thiếu tryptophan có thể gây thiếu vitamin PP
• Hàng trăm trường hợp; đôi khi tử vong
• Phát hiện dấu vết nhiểm

http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt


Slide 160

Sự chuyển hóa tryptophan thành vitamin PP

Sự chuyển hóa tryptophan thành serotonin

Sự chuyển hóa
tổng quát của
tryptophan trong
cơ thể


Slide 161

Sự trao đổi chất của Tryptophan
tạo ra Serotonin
+
NH

Indole ring

+
NH

3

CH CHCO 2
2

Trp
hydroxylase
N
H

Tryptophan
(Trp)

O2

3

CH CHCO 2
2

CH2 CH2 NH2

HO

HO
N
H

5-Hydroxytryptophan

Decarboxylase
N
H

CO2

5-Hydroxytryptamine (5-HT);
Serotonin


Slide 162

Vai trò của Serotonin
• Serotonin được tạo ra trong:
• Não (vận chuyển thần kinh; điều hòa giấc ngủ, tâm trạng, sự
ngon miệng)
• Tiểu huyết cầu (sự tập hợp tiểu huyết cầu, sự co mạch)
• Cơ trơn (co thắt)
• Ống tiêu hóa (tế bào enterochromaffin – nơi cất giữ quan trọng)

• Là thuốc được sử dụng để xử lý:
• Bệnh trầm cảm
•Serotonin- ức chế tái hấp thu có chọn lựa (SSRI)
• Chứng đau nửa đầu
• Bệnh tâm thần phân liệt
• Rối loạn do ám ảnh
• Hóa trị liệu – buồn nôn


Một vài chất gây ảo giác (e.g., LSD) như là chất đối kháng serotonin


Slide 163

Sự trao đổi chất của Serotonin:
5-HIAA
CH2 CHO

CH2 CH2 NH2

MAO

HO

HO
N
H

N
H

Serotonin

Dehydrogenase
CH2 CO2 H
HO
N
H

Khối u có dạng ung thư:
• Kiểu ung thư đường tiêu hóa ác tính
• Bài thải ra một số lượng lớn 5-HIAA

5-Hydroxyindole acetic
acid (5-HIAA) (Urine)


Slide 164

Trao đổi chất của Serotonin:
Melatonin (N-Acetyl-5-methoxytryptamine)
CH2 CH2 NH2
HO

2 Steps
N
H

Serotonin

CH2 CH2 NHCOCH3
H3 CO
N
H

Melatonin

Melatonin:
• Chủ yếu được tạo ra trong tuyến yên
• Sự tổng hợp được kiểm soát bởi áng sáng và nhân tố khác
• Gây co thắt dạ con trước khi sinh
• Triệt chức năng tuyến sinh dục.
• Có thể sử dụng trường hợp rối loạn giấc ngủ


Slide 165

Trao đổi chất của tryptophan
Tổng hợp Acid Nicotinic
+
NH3
CH2 CHCO2-

CO2 H

Several steps
N
H

Tryptophan

N

Nicotinic acid (Niacin)
Nicotinamide adenine
dinucleotide (NAD)


Slide 166

Vai trò điều tiết tính ngon miệng
của tryptophan


Slide 167

Các hợp chất có nhóm chức năng tương đồng với
Acid amin, có thể làm giảm bớt nhu cầu Acid amin


Slide 168

Sự quá dư thừa acid amin này có thể gây ra ức
chế, đối kháng acid amin khác
Tỷ lệ arginine/lysine thích hợp cho gà thịt theo các tác giả khác nhau
Tuần tuổi

% arginine trong
thức ăn

% lysine trong
thức ăn

Arginine / Lysine
trong thức ăn

0–3

1,25

1,10

1,14

3–6

1,10

1,00

1,10

6–8

1,00

0,85

1,18

0–4

1,02

1,13

0,90

4–8

0,94

0,90

1,04

0–4

1,03

1,10

0,94

4–8

0,76

0,80

0,95

0–3

1,18

1,12

1,05

3–6

0,96

0,89

1,08

6–8

0,82

0,76

1,08

Tài liệu
tham khảo

National Research
Council, USA (1994)
Standing Committee
on Agriculture,
Australia (1987)
Agriculture Research
Council, UK (1975)

Baker (1997)


Slide 169

Các yếu tố ảnh hưởng cân bằng acid amin, protein
(N’thức ăn – N’phân) – N’nước tiểu = N’tích lũy
N’tiêu hóa – N’nước tiểu = N’tích lũy (, 0, )
1.Yếu tố cơ thể:
- Tuổi (sinh trưởng, trưởng thành, già cổi: , 0, ).
- Giống, loài: NS càng cao, khả năng tích lũy càng lớn.
- Tình trạng sức khỏe: Cơ thể khỏe tích lũy lớn hơn yếu.
2.Yếu tố thức ăn:
- Mức độ cung cấp TĂ: Dư thừa, đủ, thiếu: Thấp-cao-thấp.
- Mức độ cân đối các acid amin: Cân đối tốt tích lũy cao.
- Mức độ hợp lý giữa năng lượng và protein: Hợp lý cao.
- Sự cung cấp các vi chất dinh dưỡng có đủ hay không.


Slide 170

Phương pháp cân bằng acid amin
trong khẩu phần đối với động vật đơn vị
Cân bằng acid amin là cân bằng toàn diện và tổng thể khẩu
phần ăn. Trong thức ăn công nghiệp, người ta gọi đó là công
thức thức ăn hỗn hợp (Formulation). Có 5 bước cân đối:
Bước 1: Thu thập và hiệu chỉnh thành phần dinh dưỡng thức
ăn nguyên liệu, những thức ăn nghi ngờ phải phân tích lại.
Dựa trên thành phần thô hay thành phần tiêu hóa được.
Bước 2: Chọn tiêu chuẩn ăn phù hợp với đối tượng thú, dữ liệu
này cũng có trong sách tiêu chuẩn hoặc các software.
Bước 3: Tìm mối quan hệ giữa nhu cầu Lysine với năng lượng,
các acid amin khác để tính nhu cầu tất cả acid amin thiết yếu
Bước 4: Xác định mức độ tối đa và tối thiểu về nhu cầu các chất
dinh dưỡng cũng như nguyên liệu thức ăn trong công thức.
Bước 5: Nạp dữ liệu vào phần mềm chuyên tính công thức thức
ăn để máy tính thực hiện các phép tính tối ưu.

Link FeedLive