Энзимология – учение о ферментах. Ферменты – это биологические катализаторы, то есть вещества, которые ускоряют биохимические реакции. Термин “фермент” (от лат.
Download ReportTranscript Энзимология – учение о ферментах. Ферменты – это биологические катализаторы, то есть вещества, которые ускоряют биохимические реакции. Термин “фермент” (от лат.
Slide 1
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 2
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 3
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 4
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 5
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 6
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 7
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 8
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 9
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 10
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 11
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 12
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 13
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 14
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 15
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 16
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 17
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 18
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 19
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 20
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 21
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 22
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 2
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 3
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 4
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 5
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 6
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 7
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 8
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 9
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 10
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 11
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 12
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 13
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 14
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 15
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 16
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 17
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 18
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 19
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 20
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 21
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.
Slide 22
Энзимология –
учение о ферментах.
Ферменты – это биологические
катализаторы, то есть вещества, которые
ускоряют биохимические реакции.
Термин “фермент” (от лат. fermentum –
закваска) был предложен в начале XVII века
голландским ученым Ван Гельмондом
Все ферменты представляют собой
глобулярные белки;
Ферменты увеличивают скорость
реакции, но сами в этой реакции не
расходуются;
Присутствие ферментов не влияет ни на
природу, ни на свойства конечного
продукта реакции;
Катализируемая реакция обратима;
Специфичность. Каждый фермент
обеспечивает одну или несколько
реакций одного типа. Этим
обеспечивается тонкая регуляция всех
жизненно важных процессов,
протекающих в клетке и в организме.
Благодаря особой пространственной
структуре молекулы ферментного белка
и определённому расположению
аминокислот в нём фермент узнаёт свой
субстрат, присоединяет его и ускоряет
его превращение.
Высокая эффективность действия. Очень
малое количество фермента вызывает
превращение больших количеств субстрата.
Например, единственная молекула фермента
каталазы может расщепить за секунду до
10000 молекул токсичной для клетки перекиси
водорода.
Способность работать при обычных условиях
среды.
Активность ферментов меняется в
зависимости от рН, температуры, давления и
от концентраций как субстрата, так и самого
фермента;
Саморегуляция. В белковых
молекулах большинства ферментов есть
участки, которые узнают конечный
продукт. Если такого продукта слишком
много, то активность самого начального
фермента тормозится им, и наоборот,
если продукта мало, то фермент
активизируется. Так осуществляется
саморегуляция биохимических
процессов.
Почти все ферменты являются белками (но
не все белки – ферменты). Представление о
том, что ферменты – белки утвердилось не
сразу. Для этого надо было научиться их
выделять в высоко кристаллической форме.
Впервые ферменты в такой форме выделил в
1926 году Дж. Самнер. После этого
потребовалось еще 10 лет, в течение которых
было получено еще несколько ферментов в
кристаллической форме, чтобы
представление о белковой природе
ферментов стало доказанным и получило
всеобщее признание.
У сложных ферментов помимо белковой
части имеется добавочная группа
небелковой природы . Белковая часть
называется апофермент, а небелковая–
кофактор (если это простое неорганическое
вещество) или кофермент(если речь идёт об
органическом соединении)
Предшественниками многих коферментов являются
витамины. Пантатеновая кислота-предшественник
коэнзима А; никотиновая кислота-предшественник
НАД и НАДФ, участвующих в окислительновостановительных реакциях.
В молекуле фермента имеется
активный центр.
Он состоит из двух участковсорбционного и каталитического.
Первый отвечает за связывание
фермента с молекулой субстрата, а
второй - за протекание собственно акта
катализа.
Согласно гипотезе,
выдвинутой Э. Фишером,
субстрат подходит к
ферменту, как ключ к
замку, т.е.
пространственные
конфигурации активного
центра фермента и
субстрата точно
соответствуют друг
другу. Субстрат
сравниваем с “ключом”,
который подходит к
“замку” – ферменту.
Согласно теории
активного центра в
молекуле каждого
фермента имеется один
или более участков, в
которых происходит
катализ за счёт тесного
(во многих точках)
контакта между
молекулами фермента и
субстрата. Вокруг
молекулы фермента
возникает сильное
электрическое поле, где
становится возможной
ориентация молекул
субстрата и приобретение
ими ассиметричной
формы, что приводит к
ослаблению химических
связей и увеличению
скорости реакции.
В 1959 году новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка»
предложил Кошланд, он высказал мысль о динамическом
взаимодействии между ферментом и субстратом. Субстрат
соединяется с ферментом, вызывает какие-то изменения в
структуре последнего. Под влиянием фермента субстрат
таким образом ориентируется в пространстве и изменяет
свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом
химическая связь ослабляется и катализируемая реакция
происходит с меньшей затратой энергии. После химической
реакции комплекс распадается с образованием продуктов
реакции и свободного фермента. Эту гипотезу называют
гипотезой индуцированного соответствия.
С возрастанием концентрации
фермента растёт и скорость
ферментативной реакции
В пределах от 0 до 40 С, при каждом
Повышении температуры на 10 С скорость
ферментативной реакции удваивается.
с повышением температуры движение
молекул ускоряется, и вероятность того,
что реакция между ними произойдёт. За
Пределами этого уровня скорость реакций
снижается,т.к. происходит денатурация
белка.
При постоянной температуре любой фермент
работает наиболее эффективно в узких пределах
рН (6-8). Оптимальным считается то значение рН,
при котором реакция протекает с максимальной
скоростью.
При более высоких и более низких рН активность
фермента снижается, т.к.меняется заряд
ионизированных кислотных и основных групп,
от которого зависит специфичная форма молекул
фермента , а именно меняется форма молекул
активного центра.
В 1961 году специальной комиссией
международного биохимического союза была
предложена систематическая номенклатура
ферментов. Ферменты были подразделены на 6
групп в соответствии с общим типом реакции,
которую они катализируют. Каждый фермент
получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую им реакцию.
Рабочее название складывалось из названия
субстрата, типа катализируемой реакции и
окончания –аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза =
лактатдегидрогеназа
Но для давно известных ферментов
оставлены прежние названия (пепсин,
трипсин).
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы.( большая
роль в энергетических
процессах)
Катализирует реакции окисления –
восстановления, перенос атомов H и O
или электронов от одного к другому.
Трансферазы
Перенос определенных группы атомов от
одного вещества к другому
Гидролазы(пищеварительные
ферменты, входящие в состав лизосом и
других органоидов)
Реакции гидролиза, при которых из
субстрата образуются два продукта.
Ферменты, катализируемые реакции
разрыва связей, в субстрате без
регуляциях синтеза и распада
промежуточных продуктов обмена ) присоединения воды или окисления.
Лиазы (участвующих в
Изомеразы.
Ферменты, катализирующие
превращения в пределах одной
молекулы, они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
Лигазы (синтетазы)
Катализируемое соединение 2-х молекул с
использованием энергии фосфатной связи,
сопряжено с распадом АТФ.
–
–
–
–
–
–
–
В пищевой промышленности ферменты используют
при приготовлении безалкогольных напитков, сыров,
консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используют при
приготовлении кормов.
Ферменты используют при изготовлении
фотоматериалов.
Ферменты используют при обработке овса и конопли.
Ферменты используют для смягчения кожи в
кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков,
зубных паст.
В медицине ферменты имеют диагностическое
значение – определение отдельных ферментов в
клетке помогает распознаванию природы заболевания
(например вирусный гепатит – по активности фермента
в плазме крови) их используют для замещения
недостающего фермента в организме.