Transcript 1.4 – Les enzymes et l`énergie

1.4 – Les enzymes
et l’énergie
SBI 4U
Dominic Décoeur
Introduction
 Les enzymes sont essentielles car elles servent de
catalyseurs. Elles accélèrent la vitesse des
réactions chimiques de notre corps. Le catalyseur
se retrouve inchangé à la fin de la réaction.
 En termes plus techniques, un catalyseur abaisse
l’énergie d’activation d’une réaction chimique.
 Elles permettent aussi de synthétiser des
molécules riches en énergie (ATP).
Les enzymes comme
catalyseurs
 Sans enzymes, nos cellules ne pourraient
pas fonctionner assez rapidement pour nos
besoins.
 Les réactions biochimiques deviendraient si
lentes qu’elles cesseraient pratiquement.
Les enzymes comme
catalyseurs
 L’hydrolyse d’un disaccharide dans l’eau pourrait
prendre des années. À l’aide d’enzymes, le
processus ne dure que quelques minutes. On
peut dire qu’ils accélèrent la vitesse de réaction
d’environ 1 000 000 X.
 Les enzymes accélèrent la vitesse des réactions
en diminuant l’E activation nécessaire pour
débuter la réaction.
 Chaque réaction chimique du corps nécessite un
enzyme spécifique.
L’énergie d’activation
Un catalyseur diminue l'énergie d'activation d'une réaction chimique. La
courbe bleue représente les variations d'énergie de la réaction sans
catalyseur. La rouge, la même réaction avec catalyseur. Sans catalyseur, il
faut fournir plus d'énergie pour que la réaction se produise. Avec le
catalyseur, la quantité d'énergie à fournir est plus faible; la réaction se produit
plus facilement.
Les enzymes comme
catalyseurs
 Les enzymes sont des protéines. Donc, elles
possèdent une structure 3D avec en plus un
site actif pour recevoir un réactif spécifique
(substrat) et ainsi accélérer les réactions.
 Le site actif de l’enzyme reçoit le substrat en
modifiant légèrement sa forme pour bien
s’ajuster à la molécule.
Catalyseurs spécifiques
 Les enzymes sont des catalyseurs spécifiques,
c'est à dire qu'une enzyme donnée (il y en a
des milliers de sortes différentes) ne peut
catalyser qu'une réaction chimique bien
précise.
 Par exemple, l'enzyme qui sépare dans
l'intestin le saccharose en glucose et fructose
ne peut pas séparer le lactose en glucose et
galactose. C'est une autre enzyme qui catalyse
cette réaction.
Catabolisme et Anabolisme
 Catabolisme :
 Ces liens amènent un stress sur le substrat
causant ainsi une faiblesse à la liaison que l’on
veut briser. Donc, l’énergie d’activation
nécessaire pour briser cette liaison diminue et la
réaction accélère.
 Anabolisme :
 Même principe mais il y a un rapprochement des
gr. fonctionnels pour former le lien plus
rapidement.
Le fonctionnement d’une enzyme
Dans une réaction enzymatique (c'est à dire catalysée
par une enzyme), on appelle substrat la ou les
substances qui se fixent sur le site actif et produit la ou
les molécules obtenues à la fin de la réaction.
Exemple du sucrose
Le cycle catalytique de cette enzyme (saccharase) décompose
le saccharose en deux sucre simples, le glucose et le fructose.
Animation
 Le fonctionnement d’une enzyme
http://highered.mcgrawhill.com/sites/0072495855/student_view0
/chapter2/animation__how_enzymes_wo
rk.html
Fonctionnement
 C'est au niveau du site actif que s'effectue la réaction
chimique catalysée par une enzyme. Par exemple,
c'est en se fixant sur le site actif de la lactase que le
lactose se défait en glucose et en galactose.
 Il n'y a que le lactose qui peut se fixer sur ce site. Le
maltose (glucose + glucose), par exemple, n'a pas
d'affinité chimique avec le site actif de la lactase et il ne
peut pas s'y fixer.
 À la fin de la réaction, la nouvelle molécule se détache
de l'enzyme qui, de ce fait, peut à nouveau
recommencer la même réaction. L'enzyme n'est pas
endommagée par la réaction. Une même enzyme peut
refaire la même réaction des milliers de fois à la
seconde.
Dénaturation d’une enzyme
 Si la protéine se déforme, le site actif risque
d'être modifié et de devenir alors inactive.
L'enzyme a alors perdu ses propriétés
catalytiques, elle ne peut plus remplir sa
fonction.
 Les protéines peuvent être dénaturées par :
 La chaleur
 Les variations de pH
Le taux de réaction enzymatique en fonction de la
température
Le taux de réaction double approximativement chaque fois que la
température augmente de 10oC. La plupart des enzymes humaines
parviennent à leur fonctionnement optimal entre 35oC et 40oC.
L’activité enzymatique
La majorité des enzymes fonctionnent entre un pH de 6 à 8. La
trypsine (hydrolyse les protéines au niveau du pancréas), a besoin
d’un pH entre 7,5 et 8,2. Toutefois, la pepsine (hydrolyse les
protéines dans l’estomac) a besoin d’un pH entre 1,8 et 4,3.
Animation
 Voir : SBI 4U / Unité 1 / Exercices
Inhibition enzymatique
 L'activité catalytique d'une enzyme peut
diminuer et même complètement
s'arrêter au contact de certaines
substances chimiques. On reconnaît
généralement deux modes d'inhibition
différents:
 L’inhibiteur compétitif
 L’inhibiteur non-compétitif
Inhibiteur compétitif
Un inhibiteur compétitif ressemble au substrat et entre en
compétition avec lui pour s'introduire dans le site actif. Si le site actif
est bloqué par un inhibiteur compétitif, l'enzyme ne peut plus
fonctionner. L'inhibiteur compétitif a souvent une action réversible. Il
peut se retirer du site actif si sa concentration devient faible dans le
milieu.
Inhibiteur compétitif : le viagra
Le Viagra est un médicament qui avait
été développé pour traiter les
cardiaques. Il a pour effet de faciliter la
dilatation des artères. Il agit en
inhibant le site actif d'une enzyme (la
phosphodiestérase), laquelle enzyme
sert à détruire le GMP cyclique, une
substance de la paroi des artères
essentielle dans le mécanisme de la
dilatation.
Inhibiteur non-compétitif
Un inhibiteur non compétitif se lie à l'enzyme (en un point autre que
le site actif) ce qui provoque la déformation du site actif. Le site actif
déformé ne peut plus se lier au substrat, l'enzyme est inhibée. Leur
liaison à l'enzyme peut être réversible ou irréversible. Plusieurs
inhibiteurs non compétitifs réversibles sont des produits normaux du
métabolisme.
Les enzymes allostériques
 Certaines enzymes dites allostériques possèdent, en
plus de leur site actif, un site appelé site allostérique.
Une substance appelée effecteur (on dit aussi
modulateur ou regulator en anglais) peut se fixer sur ce
site.
 Une enzyme allostérique peut généralement avoir deux
formes différentes. Une forme active et une forme
inactive. L'effecteur, en se fixant sur son site
allostérique, a pour effet de bloquer l'enzyme dans sa
forme active ou dans sa forme inactive (ça dépend de
l'enzyme). On parle alors :
 effecteur inhibiteur
 effecteur activateur.
Inhibiteur vs Activateur
 Un effecteur inhibiteur a pour effet de bloquer une enzyme
dans sa forme inactive. En se liant au site allostérique,
l'effecteur inhibiteur modifie la forme de l'enzyme qui devient
alors inactive. Tant que l'inhibiteur est lié au site
allostérique, l'enzyme garde sa forme inactive. Elle ne
fonctionne plus. Si l'inhibiteur se sépare du site allostérique,
l'enzyme reprend sa forme active.
 Un effecteur activateur rend une enzyme normalement
inactive, active en se fixant à son site allostérique. Lorsque
l'activateur se fixe au site allostérique, l'enzyme prend sa
forme active. Si l'activateur se sépare de l'enzyme, celle-ci
reprend sa forme inactive. Bref, ce type d'enzyme ne
fonctionne que si elle est liée à son effecteur. Sans
l'effecteur, l'enzyme ne sert à rien.
L’enzyme allostérique activateur et inhibiteur
Des exemples concrets
 Pour les gens victimes d’un accident vasculaire
cérébral, le venin agit comme inhibiteur en empêchant
la formation de caillot sanguin et diminuant le blocage
au cerveau.
 La pénicilline joue un rôle d’inhibiteur en empêchant
une cellule bactérienne de se diviser.
 À TRAVAILLER…Lutte contre le SIDA : empêche le
VIH de se diviser (à l’aide de la protéase) dans les
cellules en bloquant l’enzyme qui provoque le bris des
liens des polyprotéines.
Plusieurs enzymes nécessitent un cofacteur
 Le site actif de plusieurs enzymes appelées apoenzymes ne
peut être fonctionnel que si une substance particulière, le
cofacteur vient s'y fixer. Le cofacteur peut être:
 un ion métallique (cuivre, zinc, manganèse, etc.)
 une petite molécule organique qu'on appelle alors un
coenzyme.
 La plupart des vitamines sont des coenzymes ou des
substances utilisées par la cellule pour fabriquer des
coenzymes.
 L'apoenzyme seule ou le cofacteur seul n'ont pas de
propriétés catalytiques. Il faut que les deux soient associés
pour que l'enzyme fonctionne.
Apoenzyme
Cofacteur
Coenzyme
Enzyme sans son
cofacteur. Il nécessite
un cofacteur pour
fonctionner
Substance organique
simple ou inorganique
qui rend une enzyme
active en s’y fixant
Cofacteur organique,
plusieurs vitamines sont
des coenzymes
Animation
 Explication du fonctionnement de la
coenzyme NAD+
http://highered.mcgrawhill.com/sites/0072507470/student_view0
/chapter25/animation__how_the_nad__w
orks.html
Devoirs
 p. 54
(1, 2, 5, 6, 9, 13)
 p. 60
(6, 10, 14, 16, 17, 18, 19, 22)