Transcript bioinf03 - medinfo.umft.ro

UNIVERSITATEA
POLITEHNICA TIMIŞOARA
CURS nivel MASTER
BIOINFORMATICA
Prof Dr George I Mihalaş
UMF Victor Babeş
1
www.medinfo.umft.ro/dim/
bioinformatica.htm
2
CURSUL 3
Noțiuni de
BIOCHIMIE
3
Planul cursului
• Aminoacizi
– Structură
– Proprietăți
• Proteine
– Legătura peptidică
– Structuri: primară, secundară, 3D
• Acizi nucleici
– Nucleotide
– Structura primară
– Structura secundară
4
Compoziţia materiei vii
5
AminoAcizi - Proteine
6
Aminoacizi - structură, sarcină electrică
- Structura:
- Formula generală H2N-CH-R-COOH
-
capătul carboxil (-COOH) este acid (pierde proton H+) şi devine -COOcapătul amino (-NH2) este bazic/alcalin (acceptă proton ) şi devine -NH3+
caracter amfoter
- Forme ionice (zwitterioni)
- Sarcina depinde de pH:
-
(+) în mediu acid
(-) în mediu bazic
- pH izoelectric
- molecula neutră
- Electroforeza
7
Structura moleculară standard
8
Reprezentarea structurilor moleculare
9
Aminoacizi:
coduri
abundenţă
10
Aminoacizi - proprietăţi
• a aminoacizi: R legat la carbonul a
– b aminoacizi (b alanină)
• Izomerie
– Optică (chiralitate): L şi D
• [în proteine sunt numai L]
– Structurală (stereochimică): S şi R
• [în proteine sunt S la carbonul α,
excepţie Cys (R) şi Gly (nonchiral)]
• AA esenţiali : 9 (7)
– Nu pot fi sintetizaţi în organism
11
12
Proprietăţi
13
Hidrofobicitate
(grupări polare = hidrofil,
grupări nepolare = hidrofob, solubil în lipide)
14
Listă
proprietăţi
16
Solubilitate, densitate, volum, suprafaţă, pK
17
Proprietăţi
(masă, frecvenţă apariţie)
18
Legătura peptidică
19
Structura proteinelor
- structura primară - secvenţa aminoacizilor
- structura secundară
- structura terţiară
- structura cuaternară
20
Structura secundară a
proteinelor (i)
• Corey şi Pauling (1943)
• Alpha helix (MALEK)
– met, ala, leu, glu, lys
– gly şi pro – helix breakers
• proprietăţi α-helix
–
–
–
–
3,6 AA într-o spiră
pas: 5.21 Å
formă de şurub cu pasul spre dreapta
catene spre exterior
• determinare – difracţie cu raze X
(Perutz şi Kendrew, 1958)
Corey şi Pauling
21
22
Structura secundară a proteinelor (ii)
• Pliuri beta – AA aromatici (tri, tyr, phe) şi β-C (ile, val, tre)
23
Structura terţiară a proteinelor (3D)
- legături între părţi (punţi de hidrogen, legături disulfidice,
van der Waals)
- plieri, încovoieri – structură tridimensională complexă
24
Structura cuaternară a proteinelor
• legături între unităţi
• proces catalizat de
“holoenzime”
• exemple
– hemoglobina
(4 subunităţi - tetramer)
– ADN polimeraza
– canalele ionice
• proteine globulare
25
Structura
proteinelor
26
Structura primară a proteinelor
• Succesiunea
aminoacizilor –
secvenţa se citeşte
(şi se numerotează)
de la capătul cu
gruparea amino
liberă
27
Determinarea structurii primare a
proteinelor
• Metode biochimice de determinare a
secvenţei
– Cantitatea de aminoacizi (hidroliză în
acizi)
– Degradare Edman
– Fracţionare prin digestie cu enzime
proteolitice
– Spectrometrie de masă
• Deducere din secvenţa genelor
28
Exemple de structuri primare
Ex: insulina (Sanger, 1951)
29
Acizi nucleici
30
Componentele Acizilor Nucleici:
- o pentoză - riboza sau de(z)oxi riboza
- acid fosforic
- o bază azotată
31
Structura acizilor nucleici
baze azotate, nucleoside, nucleotide
32
Acizi nucleici - componente
33
Esterificarea
(legăturile fosfat - pentoză)
34
Formarea lanţului polinucleotidic
35
ADN şi ARN
36
Perechi de baze azotate
37
38
Structura primară a ADN
39
Perechile de baze în ADN
40
Structura dublu helix
Watson & Crick (1953)
41
ADN
şi
ARN
42
43
Structura dublu helix a ADN
44
PAUZA
45