PROTÉINES : Structure et fonctions .

• Le milieu biologique entourant les protéines est essentiellement composé d’eau . Ceci explique pourquoi les AA à l’intérieur de la protéine sont hydrophobes ( ils fuient l’eau )tandis que ceux situés en hydrophiles .

périphérie sont

• La chaine principale est constituée de liaisons peptidiques est ( liaisons hydrophiles donc polaires ). Pour maintenir ces liaisons hydrophiles vers l’intérieur de la protéine qui hydrophobe , la protéine utilise des liaisons hydrogènes .

• Cette organisation géométrique est la STRUCTURE SECONDAIRE

STRUCTURE SECONDAIRE

• La structure secondaire est possible grâce à l’organisation des protéines sous forme d’hélice alpha ou sous forme de feuillet beta .

• • • • • HELICE ALPHA : Caracterisée par: son PAS : nombre de translations par tour d’hélice.

Son nombre d’AA par tour d’hélice .

Une hélice est dite CHIRALE : elle n’est pas superposable à son image dans un miroir.

• • • • • Une hélice formée d’AA de série D est l’image miroir d’une hélice formée D’AA de série L .

Le pas s’exprime en Angstrom et l’hélice est caractérisée par le nombre de résidus d’AA par tour d’hélice n n<0 : hélice à gauche n>0 : hélice à droite Ces hélices sont maintenues par des liaisons H

• • • • STRUCTURE BETA Le feuillet beta 2ème élément le plus rencontré dans la structure .Il est constitué de la combinaison de brins beta eux-même formés de 5-10 résidus d’AA .

2 types de feuillets beta stables .

: parallèles et antiparallèles . Les antiparallèles sont les plus Les liaisons H s’établissent entre l’atome 0 des carbonyles et l’atome H porté par l’azote de la fonction amine .

• ATTENTION ! À la différence de l’hélice , dans le feuillet beta les liaisons H s’établissent entre chaines polypeptidiques voisines ( entre 2 brins différents plutôt qu’à l’intérieur d’une même chaîne ).

• • • Autres structures secondaires : Les Boucles feuillet .

: élément de raccord entre 2 hélices ou 2 feuillets ou encore entre une hélice et un Les Coudes : relient plusieurs segments successifs de feuillets antiparallèles . Très souvent à la surface de la protéine . C’est un changement brusque de direction à 180 ° maintenu par des liaisons H dans cette structure ( proline = briseur d’hélice alpha ) .

. Il y a souvent un résidu de Proline

• • Epingle à cheveux : boucle qui connecte 2 brins beta adjacents antiparallèles .

Hélice Beta : c’est un feuillet beta qui se met en hélice .

STRUCTURE TERTIAIRE:

• Façon dont les motifs secondaires sont disposés entre eux . C’est la structure qui représente la protéine dans l’espace ( en 3D en gros … ).

STRUCTURE QUATERNAIRE

• Intervient lorsque la protéine est constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques ( plusieurs sous unités ) : on parle de protéine multimérique . C’est la façon dont ces sous unités vont s’associer qui détermine la structure quaternaire . Cette association contribue à la fonction de la protéin qui est constituée de plusieurs sous-unités d’hème captera plus ou moins facilement l’O2 selon leur manière de s’associer). e ( Ex : Hb

DENATURATION

• • • Dépend de la température 60 ° C : rupture des liaisons H , autres que celles établies par l’eau .

100 ° C : dénaturation définitive car rupture des liaisons peptidiques ( rupture des liaisons covalentes et salines. )

REPLIEMENT DES PROTEINES

• • • • Repliement de Folding : Pas beaucoup de précisions , c’est lui qui va constituer l’aspect macroscopique de l’individu .

Facteurs de ce repliement: Protéines Chaperons qui servent de moule biologique pour que la protéine native adopte la même conformation .

Conditions physico-chimiques : PH , T , Force ionique .

• Chaque protéine obtient un repliement unique qui la caractérise . Ce repliement unique est dicté principalement par le niveau de plus faible énergie .

• ROLE DES PONTS DISULFURES : Moyen le plus simple de diminuer le nombre de conformations . Ils s’établissent entre 2 cysteines non côte à côte .

• • • • Formule : Le nombre de pont théoriquement possible est donné par la formule : N= n-1 + n-2 + n-3 avec n cystéines .

Le passage oxydation réduction des ponts est un moyen rapide pour une protéine de changer de forme voir de fonction . Réaction faîte généralement grâce l’E PDI Les ponts ont pour fonction de stabiliser la structure tridimentionnelle des prot .

LES DIFFERENTES INTERACTIONS:

• Les interactions hydrophobes : lorsqu’un résidu hydrophobe se trouve au contact de l’eau , les interactions avec les molécules d’eau sont thermodynamiquement défavorisées minimale .

, car elles supposent un réarrangement du réseau des molécules d’eau. Il est donc énergiquement moins couteux pour les résidus hydrophobes de se regrouper à l’interieur de la protéine afin d’exposer au milieu aqueux un surface de contact

• • Liaisons H : s’établissent sur un différence d’electronegativité entre les atomes . L’energie de rupture se situe aux alentours de 10 à 20 KJ/mole . S’établissent entre les résidus d’AA mais également entre la prot et l’eau .

Liaisons salines :ce sont des liaisons electrostatiques multimérique . qui s’etablissent entre les différentes sous-unités d’une protéine

EXEMPLES DE PROTÉINES:

• • Protéines fibreuses : rôle structural ainsi que rôle fonctionnel .

Les Keratines : mécaniquement très résistantes . On a la keratine de type 1 ( plutôt acide ) et de type 2 ( plutôt basique ) .La Keratine est constituée d’un ensemble d’hélice alpha . Elles sont riches en cysteines ( nombreux pont SS dans une Keratine ).

• • • • • • • Le Collagène : ¼ de la masse des mammifère.

extra-cellulaire.

Constituant principal de la matrice Peu de cysteines ( donc peu de SS).

Structure de base en triple hélice.

Principalement synthétisé dans le fibroblaste .

Présence de liaisons H inter-chaîne qui expliquent la solidité exceptionnelle du collagène Defaut de collagène : le scorbut due à une carrence en vit C .

• • • • • • les différents types de collagènes : Type 1 : pauvre en hydroylisine et en sucre . Présent dans la peau et les tendons .

Type 2 : riche dans le cartilage.

en hydroxylisine et en sucre . Présent Type 3 : riche en cystéine et en glycine ; pauvre en sucre et en hydroxylisine. Présent dans les parois arterielles.

Type 4 : Riche en hydroxylisine en sucre + en hydroxyproline . Présent dans les membranes basales .

Type 5: Pauvre en alanine , disséminé à la surface des cellules .

• Les Protéines Globulaires : On retrouve la succession d’hélice alpha , de feuillet beta , mais également des éléments secondaires de type non repetitif . Elles peuvent être très variées : protéines de transports , enzymes …

AMINOACIDES ET PEPTIDES

: • Les AA possèdent au min une fonction acide carboxylique et une fonction amine .

• • • Les AA constitutifs : -20 AA - La classification dépend : du nbr d’atome de C total ( la nature chimique du groupement latéral R ) .

Groupement latéral aliphatique ( non aromatique ).

• • • • • Hydrocarbonnés : Linéaires ( Gly , Ala ) ; Ramifié ( Val ,Leu , Ile ).

A fonction alcool : Ser , Thr Soufré: Cys , Met Fonction acide: Asp , Asn , Glu, Gln Fonction basique : Lys , Arg

Groupement latéral cyclique

.

• • • • Aromatique : Phe,Tyr,Trp Fonction basique : His Acide alpha iminé: proline Heterocyclique : Trp,His,Pro

• • • •

POLAIRE/APOLAIRE ; CHARGE/NON CHARGE

AA a grp lateral polaire non chargé donne le caractère polaire .

: C’est OH qui AA à groupement latéral chargé négativement : Le groupement latéral comporte un acide carboxylique.

AA à groupement lateral chargé positivement : Lysine, Arginine, Histidine.

Les notions de polarité/non polarité se rapportent carboxyl.

seulement au groupement latéral . Un AA libre est toujours polaire par son amine et son

ROLES DES AA:

• • • • Rôle structural : constituant fondamentaux de peptides et des protéines . L’ordre d’enchainement définit la structure et la fonction des prot.

Role energetique : substrats energetiques ( sauf lysine et leucine) .

Role metabolique : précurseurs ( histidine histamine) Role fonctionnel : activités biologiques propres.

PROPRIETE PHYSICO_CHIMIQUE DES AA

• • SOLUBILITE : Les AA sont solubles dans les solvants polaires et insolubles dans les solvants apolaires . Leur solubilité depend du groupement latéral R et du PH.

CARACTERE AMPHOTERE : Due à la présence des 2 caractères ionisables

• CONSTANTE DE DiSSOCIATION DES FONCTIONS ACIDES :