Transcript ACF II Bio AC SS 08

ACFII
Bioanorganische Chemie
(D. Rehder, SS 08)
Phylogenetischer
Baum
E u c a ryo ta
10 9 a
A n im al e s
Plan t ae
0.5
C hlor op hyt a
R hod op hyt a
Liche n
B as idiom yc ot a
P ro c a ryo ta
Fu n gi
A s com yc ot a
B ac t e ria
Phae op hyt a
Prot e ob ac te ria
1.2
A rc h ae a
2.1
C yan ob ac te ria
3.0
LU C A
3.5
(Last Uniform Common
Ancestor)
P la ne t E rde
4.7
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10 11 12 13 14 15 16 17
H
B C N O F
Li
Na Mg
K Ca
Ti V Cr Mn Fe Co Ni Cu Zn
Mo Tc
Si P
Ag
W
Pt Au
Ba Gd
Na Generell essentiell
As Se Br
Sb
Bi
C Biomasse aufbauende Elemente
V Sporadisch essentiell
Li therapeutisch od. diagnostisch wichtige Elemente
S Cl
I
Ligaden für Metallionen in
biologischen Systemen
O
H
-C
N
R
H
H
C
-H+
O
H
-C
R
O
N
C
-C
N
R
H
C
Histidin (H)

R=
NH
- C H2
N
-C H2
 N
NH
-H+
N
-C H2
N
-C H2
O
Tyr (Y)
O
- (C H 2 ) n- C
O
n = 1: Asp (D), n = 2 Glu (E)
O
O
end-on
einzähnig
O
M
O
O
M
side-on
(zeizähnig,
chelatartig)
end-on
verbrückend
O
-C
M
(E)
M
-C
-C
Ser (S)
- C H2- O
- C H2- S
Cys (C)
- C H 2- S e
Selenocysteinat
- (C H 2 )2 - S
C H3
Met (M)
H
O
O
H
2
O
H
Aqua
Hydroxido
O -O
O-O
Peroxido
Hyperoxido
Oxido
[Oxo]
2
S
Sulfido
[Thio]
N
N
N
N
Porphinogene
Sauerstofftransport und
Atmung
Hämoglobin
Hämoglobin,
Tetramer; M = 65 kD
Eisenzentren des
Hämoglobins
in der Desoxi- und Oxiform
N
distales His
N
N
H
N
H
O
N
N
Fe
N
N
N
Fe
N
N
N
N
proximales His
N
O
N
Desoxi-Hb, T-Form
T = tensed
N
Oxi-Hb, R-Form
R = relaxed
Desoxi-Hb
Oxi-Hb
Fe2+
Fe2+-O=O / Fe3+-O-O-
high-spin;  = 95 pm
low-spin;  = 65 / 59 pm
paramagnetisch
diamagnetisch
d(Porph.-Fe) = 40 pm
d(Porph.-Fe) = 0 pm
T-Form (tensed)
R-Form (relaxed)
N
N
distales His
N
N
H
H
O
O
NN
N
N
Fe
Fe
NN
N
N
N
N
proximales His
N
N
Oxi-Hb, R-Form
Desoxi-Hb, T-Form
MO-Schema Sauerstoff
E
p
s
Singulett-O2
p
p
p
p
s
s
s
s
O
Triplett-O2
O
H
O
O
N
N
Fe
N
N
N
N
Methämoglobin
Boston-Hb
O
N
N
Fe
N
N
N
N
Boston-Hb
Sichelzellen-Anämie: Glu6Ala
 Aggregation des Desoxy-Hb  Verformung
und Zerstörung der Erythrozyten
Sauerstoffaffinität von
Hämoglobin und Myoglobin
100%
120 Torr
Sauerstoffaffinität von Hämoglobin in
Abhängigkeit vom pH und der Temperatur
Bohr-Effekt
Christian Bohr
Sauerstofftransportproteine:
- Hämoglobin und Myoglobin (in
Wirbeltieren und einigen Arthropoden
[Insekten]): Tetramere (Hb) bzw. Monomere
(Mb) mit einem Fe2+ pro Untereinheit
- Hämerythrin (in Sipunculidae): Oktamere mit
je zwei Fe2+/3+ pro Untereinheit
- Hämocyanine (in Arthropoden und
Mollusken): Oligomere mit je zwei Cu+/2+ pro
Untereinheit
Hämerythrin,
Octamer; M = 80 kD
Hämerythrin – aktives Zentrum
Reversibler Sauerstofftransport
durch Hämerythrin
N
N
N
O
O
Fe
O
O
N
Fe
O
H
N
+ O2
- O2
N
N
O
O
Fe
O
O
Fe
O
O
N
HO
N =  -H is
Leerstelle
N
N
Hämocyanine (in Arthropoden und
Mollusken)
enthalten dinucleare Cu-Zentren
Arthropoden: M = 450 kD, Untereinheiten zu 75
kD
Mollusken: M bis 900 kD, Untereinheiten zu 5055 kD
Hämocyanin
+ O2
- O2
Oxihämocyanin
Desoxihämocyanin
(H is )
N
N
N
N
C u+
N
+
Cu
N
N
+ O2
- O2
N
2+
Cu
N
O
O
N
2+
N
Cu
N
Atmungskette
Mitochondrielle Atmungskette
O2 + 2(NADH + H+)
 2H2O + 2 NAD+
DG = -218 kJ/mol
E0 = -1.13 V
Mitochondrien
Mitochondrielle Atmungskette
1. Schritt: Übertragung von
Reduktionsäquivalenten von NADH auf
ein Ferredoxin:
NADH + H+ + 2[Fe4S4]2- 
NAD+ + H+ 2[Fe4S4]3- + 2H+
N H2
N
+
NH2
N
N
N
O
RO
NAD
O
O
-
O
O
O
O
O
P
P
O
O
-
OH
HO
+
H
R = H: NAD
R = PHPO
O (O H3)-:2 : N A D P
+
OH
H
+
H
N
2[H]
NH2
O
+
N
NADH
[4Fe-4S]-Ferredoxin
S (C ys )
Fe
S
S
Fe
Fe
S
Fe
S (C ys )
S (C ys )
S
S (C ys )
[4Fe-4S]-Ferredoxin
2. Schritt: Übertragung der
Elektronen auf Ubichinon (quinone)
O
M eO
Me
M eO
R
-
+ 2e + 2H
O
OH
R =
Me
Q
+
OH
H
6-10
QH2
3. Schritt: Transfer der Elektronen vom
Ubihydrochinon auf ein RieskeProtein
QH2 + 2[Fe2S2]0 
Q + 2[Fe2S2]1- + 2H+
Rieske-Protein
4. Schritt: Transfer der Elektronen
vom Rieske-Protein auf
Cytochrom-b und -c
[Fe2S2]1- + Cyt-c(Fe3+) 
[Fe2S2]0 + Cyt-c(Fe2+)
Cytochrom-c
C ys
S
M et
S
CH 3
S C ys
N
N
Fe
N
N
N
O
OH
NH
O
OH
Cytochrom-c
5. Schritt: Transfer der Elektronen vom
Cytochrom-c auf Cytochrom-c-Oxidase
und Reduktion von Sauerstoff zu
Wasser
Cyt-c(Fe2+)  Cyt-c(Fe3+) + e4[Cyt-c-Ox]red + O2 + 8H+in 
4[Cyt-c-Ox]ox + 2H2O + 4H+ex
(Cytochrom-c-Oxidase ist zugleich eine Protonenpumpe)
Cytochrom-c
Oxidase
[Cyt-c-Ox]red + O2 + 8H+in 
[Cyt-c-Ox]ox + 2H2O + 4H+ex
Photosynthese
hn
CO2 + 2H2O*  {CH2O} + O*2 + H2O
Andere Energiequellen als Licht:
Chemosynthese
Chloroplasten
Wasserpest
Euglena
Chloroplasten
Thylakoidmembran
ThylakoidKörnchen
Chlorophyll
Photosystem
grün: Chlorophylle
gelb: Carotinoide
gelbe Kugeln: S (Ferredoxine)
blau: ElektronenÜbertragungskette
Chlorophyll
Xanthophyll
Anthocyan
Carotin
Photosynthese - Übersicht
Lichtreaktion
Photosystem II:
Chl-a + hn  [Chl-a]+ + e2[Chl-a]+ + H2O  Chl-a + ½O2
Photosystem I:
Chl-a‘ + hn  [Chl-a‘]+ +
[Chl-a‘]+ +
e-  Chl-a‘
ElektronenTransportkette
e-
2e- + 2NADP+  2 NADPH
Dunkelreaktion
CO2 + 2NADPH  {CH2O} + H2O + 2NADP
[Chl-a]+ + ½H2O  Chl-a + ½O2 + H+
katalysiert durch die Wasseroxidase
(Oxygen Evolving Centre, OEC)
(Asp) O
330 pm
O H2
H 2O
Mn
O (Glu)
H 2O
H 2O
H 2O
(Glu)O
340 pm
O
Ca
O
(Asp)
Mn
O
O
Mn
O
N (His)
O
Mn
O (Glu)
N (His)
270 pm
Chl-a
hn
[Chl-a]
+
+e
-
O
OH
+ 2e
-
+ 2H
+
O
OH
II
C ys
S
Fe
C ys
II /II I
Fe
S
H is
H is
L
N
N
Fe
N
II /III
N
H is
Chl-a'
[Chl-a']
Met
+
H is
hn
H is
e
I/II
C u C ys
-
Dunkelreaktion
Plastocyanin
M et
H is N
N
H is
C H3
S
Cu
S C ys
Stickstoffkreislauf
N2
N2O
Nichtbiogene
StickstoffFixierung
Biogene
StickstoffFixierung
NO
Nitrifizierung
NH4+
Nitrat
Ammonifizierung
Abbau
Assimilation
{C-N}
Nitrit
Denitrifizierung
Von Nitrogenasen
katalysierte Reaktion:
N2 + 10H+ + 16ATP 
2NH4+ + H2 + 16ADP + 16 Pi
Homocitrat
OH
O
O
O
O
O
Nitrogenase:
M - Cluster
S
Fe
Fe
N
S
Fe
S
NH
N
Mo
V
S
Histidin
O
S
Fe
S
Fe
S
Fe
S
S
Fe
S
Cysteinat
Freilebende Stickstoff-fixierende
Mikroorganismen
Azotobacter
Cyanophyceae (Blaualgen)
Symbiontische Stickstofffixierende Mikroorganismen (in
Schmetterlingsblütlern)
Rhizobium
Lupinen
Hornklee
Wicke (Platterbse)
Goldregen
Zaunwicke
Zink
Zink
- 2-2.5 g auf 70 kg Körpergewicht ( 30 mM)
- 75% gebunden an Albumin (d. Konz. Im
Blutplasma 0.6 mM)
- täglicher Bedarf: um 15 mg
- tägliche Aufnahme: um 15 mg
Funktionen:
katalytisch

Hydrolasen (Peptidasen, Phosphatasen, ...)

Synthasen

Andere: - Carboanhydrase
- Alkoholdehydrogenase
Funktionen:
strukturell
 Tertiärstruktur von Enzymen
 Quartärstruktur von Hormonen
 Zinkfinger (genetische Transskription)
 Reparatur: Ada DNA-Repair-Protein
 Zink-Speicher (Thioneine)
Wirkweise von Zn2+-Zentren
acide oder
basische Hilfsgruppen
H 2O
Proteinmatrix
2+
O
Zn
H
Angriff durch Elektrophile
(Lewis-Säuren)
Angriff durch Nukleophile
(Lewis-Basen)
(Z n-O H 2
+
Z n-O H + H ; pK s ca. 7)
Carboanhydrase
M = 29.7 kD
Zinkfinger als
Transkriptionsfaktoren
Zinkfinger + DNA
Zinkfinger + DNA