Enzymes - Planches La Fed

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Tutorat PACES

UE1 – Biochimie générale

PLANCHES DE SYNTHÈSE – Document de prise de notes

Diaporama réalisé par :

Alexandre TROUILLARD

Remarque préliminaire à l’utilisation de ces planches

Les planches de synthèse de ce document sont à vocation illustrative et pédagogique afin de faciliter votre apprentissage du cours d’Enzymologie niveau PACES. Elles peuvent vous être utiles comme support pour élaborer vos fiches de synthèse par exemple. Elles ne constituent en aucuns cas une source exhaustive d’informations et ne se substituent pas aux diapositives de cours du Dr. Victor Sieso.

PLAN

1. Cinétique michaelienne à un substrat

Équation de Michaelis-Menten Représentation hyperbolique de Michaelis-Menten Paramètres cinétiques Détermination expérimentale du K

Modèles linéarisés (Lineaweaver-Burk, Eadie-Hofstee

)

2. Allostérie

Interaction entre les sites Modèles allostériques Modélisation – Théorie de Hill

3. Cinétique à deux substrats 4. Inhibitions enzymatiques

Inhibitions irréversibles Inhibitions réversibles

5. Coenzymes

PLANCHE #1 – Détermination du K D -> Diagramme de SCATCHARD Rappel : Utilisation de l’hyperbole de saturation Y = f(L) (liaison

hormone - récepteur, médicament - protéine plasmatique)

PLANCHE #1 – Modèles linéarisés (L&B, EH)

Linéarisation v = f(v/[S])

PLANCHE #2 - Allostérie

->

Principe général

: La fixation d’une molécule effectrice en un site modifie les conditions de fixation d’une autre molécule en un site à distance

PLANCHE #2 - Allostérie

ALLOSTÉRIE Effet hétérotrope +/-

Ligands hétérotropes ☺

Ligand principal (= substrat -> produit)

Ligands homotropes

COOPÉRATIVITÉ Positive / Négative

Ligand secondaire

ou effecteur allostérique

+ infos : FENTON A.W. «

Allostery : an illustrated definition for the second secret of life

», in

Trends in Biochemical Sciences

PLANCHE #2 – Modèles allostériques

État T État R

Figures : SINE J-P,

Enzymologie et applications

PLANCHE #2 – Modèles allostériques

courbe sigmoïde

PLANCHE #2 – Modèles allostériques

LINÉARISATION de HILL

PLANCHE #3 – Cinétique à deux substrats

Transaminases ASAT

PLANCHE #3 – Cinétique à deux substrats Cinétique BiBi Ping-Pong Équation de vitesse -> On admet que : V = Vm K M A + A K M B B + 1 Produit de deux termes michaéliens Passage à l’inverse type Lineweaver-Burk 1 = V 1 Vm K M A A + K M B B + 1 UE1 – Enzymologie A. Trouillard (ATP) C = 1 V = K M B Vm 1 x [B] + c Vm Tutorat PACES © Université Montpellier 1 Tous droits réservés

PLANCHE #3 – Cinétique à deux substrats Cinétique BiBi Ping-Pong C = 1 V = K M B Vm 1 x [B] + c Vm

Si [A] est

saturante

, c tend vers 1

-> Représentation conventionnelle de LINEWEAVER-BURK

[A] ↓

-> L’affinité ↑ quand [A] ↓

#inhibition incompétitive c/Vm 1/Vm

[A] saturante

[B]

PLANCHE #5.1 – Coenzymes d’oxydoréduction -> Coenzymes nicotiniques NAD(P) + / NAD(P)H, H + UE1 – Enzymologie A. Trouillard (ATP)

PO 3 2-

PLANCHE #5.1 – Coenzymes d’oxydoréduction

5.1. Coenzymes d’oxydo-réduction

-> Coenzymes flaviniques FMN / FMNH 2 FAD + / FADH 2 FMN / FMNH 2 FAD + / FADH 2 Tutorat PACES – Leçon d’Enzymologie Alexandre Trouillard - UFR Pharmacie Tutorat PACES © Université Montpellier 1 Tous droits réservés

PLANCHE #5.2 – Coenzymes de transfert -> Vitamine B12 Méthyl cobalamine 5’desoxyadénosyl cobalamine Transfert transitoire du CH 3 à partir du MTHF UE1 – Enzymologie A. Trouillard (ATP) Tutorat PACES © Université Montpellier 1 Tous droits réservés

PLANCHE #5.2 – Coenzymes de transfert -> Vitamine B12

Transfert transitoire du CH MTHF

à partir du

D’après McMurry John & Begley Tadhg,

Chimie organique des processus biologiques

PLANCHE #5.2 – Coenzymes de transfert -> Thiamine PP

Thiamine

ou vitamine B1

Thiamine pyrophosphate

PLANCHE #5.2 – Coenzymes de transfert -> Coenzyme A Figure :

Coenzyme A and other acyl transfer reagents

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1. Cinétique michaelienne à un substrat

)

2. Allostérie

3. Cinétique à deux substrats 4. Inhibitions enzymatiques

5. Coenzymes

Linéarisation v = f(v/[S])

->

Principe général

: La fixation d’une molécule effectrice en un site modifie les conditions de fixation d’une autre molécule en un site à distance

ALLOSTÉRIE Effet hétérotrope +/-

Ligand principal (= substrat -> produit)

COOPÉRATIVITÉ Positive / Négative

Ligand secondaire

État T État R

Si [A] est

, c tend vers 1

-> Représentation conventionnelle de LINEWEAVER-BURK

5.1. Coenzymes d’oxydo-réduction

Transfert transitoire du CH MTHF

à partir du

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