Transcript POwerpoint sitoplasma

2. Sitoplasma dan Organel Sel
Bagian yang cair dalam sel dinamakan
Sitoplasma khusus untuk cairan yang berada
dalam inti sel dinamakan (nukleoplasma), sedang
bagian yang padat dan memiliki fungsi tertentu
digunakan Organel Sel.
Penyusun utama dari sitoplasma adalah air
(90%), berfungsi sebagai pelarut zat-zat kimia
serta sebagai media terjadinya reaksi kimia sel.
Organel sel adalah benda-benda solid yang
terdapat di dalam sitoplasma dan bersifat
hidup(menjalankan fungsi-fungsi kehidupan).
CIRI-CIRI:
Terletak diantara membran plasma dan inti
 Mrp cairan koloid, homogen,Amorf, translusen
 Tdr dr senyawa anorganik (air, garam, elektrolit, logam,
non logam, mineral dll) dan senyawa organik ( KH,
protein, Lipid, Nukleoprotein, Asam Nukleat dan
Enzim)
 Lap. luar: Ektoplasma ( relatif non granular, viscous,
jernih, rigid)
 Lap dalam : Endoplasma ( granular, non viscous), trd
dr. struk. mati (paraplasma/ deutoplasma) : sbg cad.

makanan , substansi sekretori yg tersuspensi dlm bentuk granula (
tetes2 minyak, granula yolk, pigmen, granula sekretori,granula glikogen

struk. hidup ( organel/ organoid): biosintesis dan
metabolisme sel ( biosintesis, respirasi,transportasi, suporting,
reproduksi, penyimpanan ( AG, MT, Lisosom )
MATRIKS/PROTOPLASMA
Purkinje(1840): bila semua organel dikelurakan dr
sitoplasma mk akan tertinggal hanya berupa zat koloid,
homogen, transfaran: matriks=protoplasma=
hialoplasma=kinoplasma= sitoplasma dasar
 Beberapa teori ttg sitoplasma:

1. Teori Retikular
2. Teori Alveolar (Butschili,1892)
3. Teori Granular (Altmann,1893)
4. Teori Fibrilar (Fleming)
5. Teori koloidal ( setelah era ME) : matriks tdr dr solution &
sistemkoloid
PENYUSUN KIMIA MATRIKS
Secara kimiawi : tersusun atas unsur kimia dlm bentuk
atom, ion dan molekul
 John dalton (1766-1844): unsur kimia mrp zat dasar yg
tdk dpt diurai mjd 2 atau lebih zat yg lebih sederhana
 Di alam tdp 104 unsur (90 alami, 14 dibuat dlm reaktor
nuklir/laboratorium)
 Sitoplasma/matriks: hanya36 unsur dg % berbeda yg
punya peran dlm reaksi kimia & biologis penting dlm sel
 Berdasar % tdp 3 katagori : a. unsur pokok,

b.unsur minor
c. Trace elemen
o
Berdasar bentuk : a. Atom( Proton, Netron, Elektron)
b. Senyawa dan molekul
c. Elektrolit dan non elektrolit
d. Asam basa, garam
JENIS SENYAWA:

o
ANORGANIK : air, garam2
- mrp senyawa yg mati (unsur,logam, non logam,
senyawa: air, garam2, berbagai elektrolit&non elektrolit )
- Air : dlm sitoplasma: 65-80% , berupa air bebas(95% sbg
pelarut zat organik & 5% terikat dg protein (ik. Hidrgen)
sbg air terikat
- Kandungan air tgt pada umur, habitat dan aktivitas
metabolisme/ laju metabolisme
Ex : - Sel embryo = 90-95% air, dewasa<<
- Sel hewan air tk. rendah % >> dibanding sel hewan
darat tk tinggi %<<<
ORGANIK : Protein, Karbohidrat, Lipid dan Asam Nukleat
o
Fungsi air:
- sebagai pelarut terbaik untuk zat anorganik(mineral,
ion, garam2)& zat organik( protein, KH)
- Medium dispersi untuk sistem koloid matriks
- Stabilisator suhu ( tidak terjadi perubahan suhu drastis
- Pelarut elektrolit
- Tegangan permukaan tinggi
- Sebagai media cair dalam fungsi metabolisme
- Sebagai media transport makanan
- Tembus cahaya ( Tumbuhan berfotosintesis)
- Air terpisah dg cairan non polar seperti lemak shg mol .
tetap s tabil dan tidak tercampur dg kandungan lemak
pada membran plasma dan membran intraseluler
SENYAWA ORGANIK
Zat kimia dg unsur C yg berkombinasi dg satu/lebih unsur
seperti H.N,S dll
 Ciri-ciri:
- Senyawa organik: tdp mol besar yg terbentuk atas unit
struktur yg sama/beda= monomer (unit paling kecil/
sederhana yg bebas, monomer+monomer= oligomer,
polimer
- Tersusun atas monomer yg sama= Homopolimer
- Tersusun atas monomer yg beda= Heteropolimer
Ex: A. Karbohidrat
B. Protein( Enzim, Vitamin, Hormon)
C. Lipid (sederhana, majemuk)
D. Asam nukleat (RNA,DNA)

A. KARBOHIDRAT
Ciri-ciri:
- Tersusunn atas unsur: C,H,O
- Mrp sumber utama energi, hanya diproduksi oleh
tumbuhan hijau dan mikroba tertentu( fotosintesis)
- Karbohidrat : polihidroksi Aldehid atau Keton
- Klasifikasi : a. Monosakarida (monomer)
b. Disakarida ( Oligomer)
c. Polisakarida (Polimer)
 Rumus : Cn(H2O)n
a. Monosakarida : Triosa, tetrosa, pentosa,
hexosa,pentosa
Pentosa dan hexosa: melimpah dalam matriks

 b.
Oligosakarida :
- tdr dr 2-10 monosakarida, dg ikatan glikosida
Ex: Disakarida (2), Trisakarida (3), Tetrasakarida(4),
Pentasakarida(5)
- Pada hewan: disakarida (laktosa)
- Pada tumbuhan : disakarida (Sukrosa, maltosa)
 c.
Polisakarida:
tdr dr 10-ribuan monosakarida, BM tinggi, dapat
dihidrolisis mjd gula sederhana
- Homopolisakarida ( sama) ex: pati, glikogen,selulosa
- Heteropolisakarida (beda) +S, PO4
Ex: - netral : Chitin
- Asam : as.hialuronat, heparin,kondritin sulfat
- mukoprotein&glikoprotein : glukosamin+
monosakarida+ protein ( darah merah, saliva dll)
POLISAKARIDA
Polisakarida
merupakan
polimer
beberapa
gula
sederhana yang satu sama lain secara kovalen
dihubungkan melalui ikatan glikosidik. Makromolekul
ini terutama berfungsi sebagai cadangan makanan dan
materi struktural.
 Selulosa dan pati (amilum) sangat banyak dijumpai
pada tumbuhan. Kedua-duanya adalah polimer glukosa,
tetapi berbeda macam ikatan glikosidiknya.
 Pada selulosa monomer-monomer glukosa satu sama lain
dihubungkan secara linier oleh ikatan 1,4  glikosidik,
sedangkan pada amilum ada dua macam ikatan
glikosidik karena amilum mempunyai dua komponen,
yaitu -amilosa dan amilopektin.
 Monomer-monomer glukosa pada -amilosa dihubungkan
oleh ikatan 1,4  glikosidik, sedangkan pada amilopektin,
yang merupakan rantai cabang amilum, ikatannya
adalah 1,6  glikosidik.

Pada tumbuhan, selulosa merupakan komponen utama
penyusun struktur dinding sel.
 Sekitar 40 rantai molekul selulosa tersusun paralel
membentuk lembaran-lembaran horizontal yang
dihubungkan
oleh
ikatan
hidrogen
sehingga
menghasilkan serabut-serabut tak larut yang sangat
kuat.
 Sementara itu, amilum berguna sebagai cadangan
makanan yang dapat dijumpai dalam bentuk butiranbutiran besar di dalam sel.
 Adanya dua macam ikatan glikosidik pada amilum
menjadikan molekul ini tidak dapat dikemas dengan
konformasi yang kompak. Oleh karena itu, amilum
mudah larut di dalam air.
 Fungi dan beberapa jaringan hewan menyimpan
cadangan makanan glukosa dalam bentuk glikogen,
yang mempunyai ikatan glikosidik seperti pada
amilopektin.

Polisakarida lainnya, kitin merupakan komponen utama
penyusun dinding sel fungi dan eksoskeleton pada
serangga dan Crustacea.
 Kitin mempunyai struktur molekul menyerupai selulosa,
hanya saja monomernya berupa N-asetilglukosamin.
 Mukopolisakarida
(glikosaminoglikan) membentuk
larutan seperti gel yang di dalamnya terdapat proteinprotein serabut pada jaringan ikat.
 Penentuan
struktur polisakarida berukuran besar
sangatlah rumit karena ukuran dan komposisinya sangat
bervariasi.
 Selain itu, berbeda dengan protein dan asam nukleat,
makromolekul ini tidak dapat dipelajari secara genetik.

Perbedaan
ikatan glikosidik
antara amilum
dan selulosa
B .LIPID





Ciri-ciri:
Mrp senyawa organik yg tidak larut dlmair tetapi larut dlm
pelarut polar ( eter,kloroform,petroleum eter, alkohol panas)
Terdiri dr rantai panjang hidrokarbon alipatik atau cincin
benzen, non polar dan hidropobik
Penting terdapat dlm membran sel,hormon, vitamin dan sebagai
sumber energi
Kelompok: - lemak sederhana : ester alkohol, trigliserida
(asam lemak dan alkohol) yi: lemak,lilin/wax
- lemak majemuk : as.lemak, alkohol + senyawa
lain spt: P, NH4, N2, KH dll.
Ex: steroid, fosfolipid,spingolipid, lipoprotein,
glikolipid, karotenoid
LIPID
berukuran besar terutama berupa hidrokarbon yang sukar
larut dalam air.
 Beberapa di antaranya terlibat dalam penyimpanan dan
transpor energi, sementara ada juga yang menjadi komponen
utama membran, lapisan pelindung, dan struktur sel
lainnya.
 Struktur umum lemak adalah gliserida dengan satu, dua,
atau tiga asam lemak rantai panjang yang mengalami
esterifikasi pada suatu molekul gliserol.
 Pada trigliserida hewan, asam lemaknya jenuh (tanpa ikatan
rangkap) sehingga rantai molekulnya berbentuk linier dan
dapat dikemas dengan kompak menghasilkan lemak
berwujud padat pada suhu ruang.
 Sebaliknya, minyak tumbuhan mengandung asam lemak tak
jenuh dengan satu atau lebih ikatan rangkap sehingga
rantai molekulnya sulit untuk dikemas dengan kompak,
membuat lemak yang dihasilkan berwujud cair pada suhu
ruang.

Membran plasma dan membran organel subseluler
mengandung
fosfolipid,
berupa
gliserol
yang
teresterifikasi pada dua asam lemak dan satu asam fosfat.
Biasanya, fosfat ini juga teresterifikasi pada suatu
molekul kecil seperti serin, etanolamin, inositol, atau kolin
 Membran
juga mengandung sfingolipid, misalnya
seramid, yang salah satu asam lemaknya dihubungkan
oleh ikatan amida. Pengikatan fosfokolin pada seramid
akan menghasilkan sfingomielin.

C. PROTEIN








Ciri-ciri:
Tersusun atas C,H,O,dan N
Polimer asam amino ( senyawa organik yg tdr dr satu atau
lebih gugus amin (-NH2)dan satuatau lebih gugus karboxil (COOH)
Tdp 22 jenis asam amino, bebas dlm sitoplasma
Krn mengandung (-NH2)dan (-COOH), maka dapat bersifat
asamatau basa ( senyawa amfiterik)
Dapat bersatu menjadi mol. yg lebih besar dg ikatan peptida
(dipeptida,tripeptida.... dst menjadi polipeptida yg bergabung
menjadi pepton,proteosa dan protein ( polimer asam amino dg
BM tinggi
Ex: insulin BM 12000
tripsin BM 23000 , dst
Jenis protein :
a. protein sederhana : mengandung asam amino saja
ex: ( albumin)
b. Protein konjugasi : mengandung asam amino+
senyawa lain. ex: glikoprotein, lipoprotein dll.
 Berdasarkan struktur molekul dan susunan rantai
polipeptida : a. Protein primer
b. Protein sekunder
c. Protein tertier
d. Protein quartener
 Jenis ikatan pd protein (ikatan peptida):

-
ikatan peptida,
ikatan kovalen,
ikatan ion dan
ikatan hidrogen



Manfaat protein:
a. Protein struktural: membentuk berbagai struktur sel
b. Protein fungsional / enzim : katalis spesifik pada
biosintesis dan metabolisme
Enzim
Khune(1878): protein khusus yg berperan sbg katalis pada reaksi
kimia pada suatu substrat. Ex: biosintesis ( sintesis DNA,RNA,
protein, metabolisme KH, lipid dll)
Klasifikasi enzim :







oxireduktase
transferase
hidrolase
lisase
isomerase
ligase/sintetase
dekarboxilase

Gugus prostetik dan koenzim









Enzim tertentu seperti :sitokrom (protein konjugasi) punya
gugus prostetik berupa kompleks metaloforfirin
Enzim tertentu tdak dapat berfungsi tunggal dan perlu
penambahan mol kecil dari zat kimia tertentu= koenzim
Enzim yang bersifat inaktif= apoenzim
Apoenzim + koenzim= Holoenzim
Ex: Hidrogenase + NAD/NADP
(apoenzim)
(koenzim)
Ex: koenzim dan kofaktor : NAD/DPN, NADP/TPN,
FAM,FAD, dll
Isoenzim: dari hasil pengamatan thd bbrp enzim yg
punya aktifitas dan struktur molekul mirip
Mrp faktor keturunan ( Latner dkk, 1969)
 ada 100 isoenzim ( ex. LDH- lactic dehidrogenase)

PROTEIN
Secara garis besar dapat dibedakan dua kelompok
protein, yaitu protein globuler dan protein serabut
(fibrous protein).
 Protein globuler dapat dilipat dengan kompak dan di
dalam larutan lebih kurang berbentuk seperti partikelpartikel bulat.
 Kebanyakan enzim merupakan protein globuler.
 Sementara itu, protein serabut mempunyai nisbah aksial
(panjang berbanding lebar) yang sangat tinggi dan
seringkali merupakan protein struktural yang penting,
misalnya fibroin pada sutera dan keratin pada rambut
dan bulu domba.
 Ukuran protein berkisar dari beberapa ribu Dalton (Da),
misalnya hormon insulin yang mempunyai berat molekul
5.734 Da, hingga sekitar 5 juta Da seperti pada kompleks
enzim piruvat dehidrogenase.

Beberapa protein berikatan dengan materi nonprotein,
baik dalam bentuk gugus prostetik yang dapat bekerja
sebagai kofaktor enzim maupun dalam asosiasi dengan
molekul berukuran besar seperti pada lipoprotein
(dengan lemak) atau glikoprotein (dengan karbohidrat).
 Protein tersusun dari sejumlah asam amino yang satu
sama lain dihubungkan secara kovalen oleh ikatan
peptida.
 Ikatan ini menghubungkan gugus -karboksil pada suatu
asam amino dengan gugus -amino pada asam amino
berikutnya sehingga menghasilkan suatu rantai molekul
polipeptida linier yang mempunyai ujung N dan ujung C.
 Tiap polipeptida biasanya terdiri atas 100 hingga 1.500
asam amino. Struktur molekul protein seperti ini
dinamakan struktur primer.
 Polaritas yang tinggi pada gugus C=O dan N-H di dalam
tiap ikatan peptida, selain menjadikan ikatan tersebut
sangat kuat, juga memungkinkan terbentuknya sejumlah
ikatan hidrogen di antara asam-asam amino pada jarak
tertentu.

Dengan demikian, rantai polipeptida dapat mengalami
pelipatan menjadi suatu struktur yang dipersatukan
oleh ikatan-ikatan hidrogen tersebut. Struktur
semacam ini merupakan struktur sekunder molekul
protein.
 Struktur sekunder yang paling dikenal adalah heliks.
 Rantai polipeptida membentuk heliks (spiral) putar
kanan dengan 3,6 asam amino per putaran sebagai
akibat terjadinya ikatan hidrogen antara gugus N-H
pada suatu residu asam amino (n) dan gugus C=O
pada asam amino yang berjarak tiga residu dengannya
(n+3).
 Struktur
-heliks banyak dijumpai terutama pada
protein-protein globuler.
 Di samping -heliks, terdapat juga struktur sekunder
yang dinamakan lembaran  (-sheet).
 Struktur ini terbentuk karena gugus N-H dan C=O
pada suatu rantai polipeptida dihubungkan oleh
ikatan
hidrogen
dengan
gugus-gugus
yang
komplementer pada rantai polipeptida lainnya.

Jadi, gugus N-H berikatan dengan C=O dan gugus C=O
berikatan dengan N-H sehingga kedua rantai
polipeptida tersebut membentuk struktur seperti
lembaran dengan rantai samping (R) mengarah ke atas
dan ke bawah lembaran.
 Jika kedua rantai polipeptida mempunyai arah yang
sama, misalnya dari ujung N ke ujung C, maka
lembarannya dikatakan bersifat paralel.
 Sebaliknya, jika kedua rantai polipeptida mempunyai
arah berlawanan, maka lembarannya dikatakan
bersifat antiparalel.
 Lembaran  merupakan struktur yang sangat kuat dan
banyak dijumpai pada protein-protein struktural,
misalnya fibroin sutera.
 Kolagen,
suatu protein penyusun jaringan ikat,
mempunyai struktur sekunder yang tidak lazim, yaitu
heliks rangkap tiga. Tiga rantai polipeptida saling
berpilin sehingga membuat molekul tersebut sangat
kuat.

Penampang
rantai
polipeptida,
yang
menunjukkan
bahwa
struktur -heliks terbentuk karena gugus C=O pada asam amino
ke-n berikatan dengan gugus N-H pada asam amino ke-(n+3).
Beberapa bagian struktur sekunder dapat mengalami
pelipatan sehingga terbentuk struktur tiga dimensi yang
merupakan struktur tersier molekul protein. Sifat yang
menentukan struktur tersier suatu molekul protein telah
ada di dalam struktur primernya.
Begitu diperoleh kondisi yang sesuai, kebanyakan
polipeptida akan segera melipat menjadi struktur tersier
yang tepat karena biasanya struktur tersier ini merupakan
konformasi dengan energi yang paling rendah.
 Akan tetapi, secara in vivo pelipatan yang tepat seringkali
dibantu oleh protein-protein tertentu yang disebut kaperon.
 Ketika pelipatan terjadi, asam-asam amino dengan rantai
samping hidrofilik akan berada di bagian luar struktur dan
asam-asam amino dengan rantai samping hidrofobik berada
di dalam struktur.
 Hal ini menjadikan struktur tersier sangat stabil.
 Di antara sejumlah rantai samping asam-asam amino dapat
terjadi berbagai macam interaksi nonkovalen seperti gaya
van der Waals, ikatan hidrogen, jembatan garam
elektrostatik
antara
gugus-gugus
yang
muatannya
berlawanan, dan interaksi hidrofobik antara rantai samping
nonpolar pada asam amino alifatik dan asam amino
aromatik.
 Selain itu, ikatan disulfida (jembatan belerang) kovalen
dapat terjadi antara dua residu sistein yang di dalam
struktur primernya terpisah jauh satu sama lain.

Banyak molekul protein yang tersusun dari dua rantai
polipeptida (subunit) atau lebih.
 Subunit-subunit ini dapat sama atau berbeda.
 Sebagai contoh, molekul hemoglobin mempunyai dua
rantai -globin dan dua rantai -globin.
 Interaksi nonkovalen dan ikatan disulfida seperti yang
dijumpai pada struktur tersier terjadi pula di antara
subunit-subunit tersebut, menghasilkan struktur yang
dinamakan struktur kuaterner molekul protein.
 Dengan struktur kuaterner dimungkinkan terbentuknya
molekul protein yang sangat besar ukurannya.
 Selain itu, fungsionalitas yang lebih besar juga dapat
diperoleh karena adanya penggabungan sejumlah
aktivitas yang berbeda.
 Modifikasi interaksi di antara subunit-subunit oleh
pengikatan molekul-molekul kecil dapat mengarah
kepada efek alosterik seperti yang terlihat pada
regulasi enzim.

Di dalam suatu rantai polipeptida dapat dijumpai
adanya unit-unit struktural dan fungsional yang semiindependen.
 Unit-unit ini dikenal sebagai domain.
 Apabila dipisahkan dari rantai polipeptida, misalnya
melalui proteolisis yang terbatas, domain dapat
bertindak sebagai protein globuler tersendiri.
 Sejumlah protein baru diduga telah berkembang melalui
kombinasi baru di antara domain-domain.
 Sementara
itu,
pengelompokan
elemen-elemen
struktural sekunder yang sering dijumpai pada protein
globuler
dikenal
sebagai
motif
(struktur
supersekunder).
 Contoh yang umum dijumpai adalah motif , yang
terdiri atas dua struktur sekunder berupa lembaran 
yang dihubungkan oleh sebuah -heliks.
 Selain domain dan motif, ada pula famili protein, yang
dihasilkan dari duplikasi dan evolusi gen seasal.
 Sebagai contoh, mioglobin, rantai - dan -globin pada
hemoglobin orang dewasa, serta rantai -, -, dan -globin
pada hemoglobin janin merupakan polipeptidapolipeptida yang berkerabat di dalam famili globin.

Telah dijelaskan bahwa protein merupakan polimer
sejumlah asam amino.
 Kecuali prolin, dari 20 macam asam amino yang
menyusun protein terdapat struktur molekul umum
berupa sebuah atom karbon (-karbon) yang keempat
tangannya masing-masing berikatan dengan gugus
karboksil (COO-), gugus amino (NH3+), proton (H), dan
rantai samping (R).
 Selain pada glisin, atom -karbon bersifat khiral
(asimetrik) karena keempat tangannya mengikat gugus
yang berbeda-beda.
 Pada glisin gugus R-nya berupa proton sehingga dua
tangan pada atom -karbon mengikat gugus yang
sama.
 Perbedaan antara asam amino yang satu dan lainnya
ditentukan oleh gugus R-nya.
 Gugus R ini dapat bermuatan positif, negatif, atau
netral sehingga asam amino yang membawanya dapat
bersifat asam, basa, atau netral. Pengelompokan asam
amino atas dasar muatan dan struktur gugus R-nya
dapat dilihat pada Tabel

Gugus R
Asam amino
Lambang
Bermuatan -
asam aspartat
asam glutamat
Asp atau D
Glu atau E
Bermuatan +
histidin
Lisin
arginin
His atau H
Lys atau K
Arg atau R
Tidak
bermuatan
Serin
Treonin
Asparagin
Glutamin
sistein
Ser atau S
Thr atau T
Asn atau N
Gln atau Q
Cys atau C
alifatik,
nonpolar
Glisin
Alanin
Valin
Leusin
Isoleusin
Metionin
prolin
Gly atau G
Ala atau A
Val atau V
Leu atau L
Ile atau I
Met atau M
Pro atau P
aromatik
Fenilalanin
Tirosin
triptofan
Phe atau F
Tyr atau Y
Trp atau W
VITAMIN
Mrp senyawa organik yg dibutuhkan dlm jml sedikit
untuk pertumbuhan normal: fungsi dan reproduksi sel
 Berperan penting pada : metabolisme sel (sebagai
enzim/katalisator aktivitas kimia sel)
 Vitamin (vital-amin), tidak disintesa dari makanan
standar, sehingga harus diberikan dg makanan tertentu
 Defisiensi vitamin akan menyebabkan kegagalan
metabolisme dan timbul berbagai penyakit
 Vitamin larut lemak : A,D,E dan K
 Vitamin larut air : B1, B2, Niasin , B6, asam pantotenat,
Biotin (H), asam polat, B12, protogen, C dan P
