Transcript Tubuliini

Solun tukiranka
Chapter 16
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Mikrotubulukset vihreällä
Aktiinifilamentteja punaisella
Tuman DNA sinisellä
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Tukirangan uudelleenjärjestäytyminen
fibroblastin jakautumisen aikana
Mikrotubulukset vihreällä
Aktiinifilamentteja punaisella
Tuma ruskealla
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-2 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Epiteelisolun tukirangan organisoituminen
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-5 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Tukiranka solun muodonmuutoksen aikana
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-7 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Tukiranka 1
•
sytoskeleton
•
3 päätyyppiä
1. Mikrofilamentit
4-6 nm paksuisia,
aktiinia
2. Mikrotubulukset
läpimitta 25 nm,
koostuvat
tubuliinista  putkia
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
3. Välikokoiset filamentit
läpimitta 10 nm,
kemiallinen
koostumus vaihtelee
• lisäksi monet sytosolin
proteiinit tukirangan
toiminnallisia osia 
kytkevät säikeitä
soluelimiin
Tukiranka 2
•
•
mikrofilamentit ja
mikrotubulukset hajoavat
ja muodostuvat
uudelleen nopeasti;
välikokoiset filamentit
pysyvämpiä
kantamolekyyleinä
sytosolin prot.
monomeerit 
polymerisoituminen 
säikeet, putket
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Merkitys
• tuki + liike
• myosiini (myös muissa
k. lihassoluissa) + aktiini
• sikiöiden kudosten ja
elinten synty (histo- ja
organogeneesi)
Aktiini
•
•
•
•
runsaasti solun sisällä
1-5 % kaikista proteiineista
Ihmisellä 6 aktiinigeeniä
Geenien tuotteet:
- 4 -aktiinia
- - ja -aktiini poikkeavat vain muutaman
aminohapon verran
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
solu
aktiinin osuus prot. %
fibroblasti
10
ameeba
15
verihiutale (human)
15
maksasolu
2
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Aktiini …
• -aktiinia esiintyy lähinnä lihassoluissa
• - ja -aktiinia muissa soluissa
• evoluutiossa säilyneet hyvin, ameebojen
aktiini ihmisen kaltainen
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Filamenttien lämpötilastabiilisuus
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-8 (part 1 of 2) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-8 (part 2 of 2) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Aktiini saadaan polymerisoitumaan
koeputkessa
Polymerisoituminen koeputkessa lisäämällä suolakonsentraatiota tai nostamalla Ta
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-10 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Aktiiniin sitoutuvia proteiineja
1) Aktiinisäikeiden välisiä poikkisidoksia
• Filamiini
• -aktiini
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Aktiiniin sitoutuvia proteiineja …
2) Solukalvoon yhdistäviä
• Filamiini
• -aktiini
• Dystrofiini
• Spektriini
• Esriini
• Taliini
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Aktiiniin sitoutuvia proteiineja …
3) Aktiinisäikeiden päihin tulpaksi liittyviä
proteiineja
• CapZ (plus-pää)
• Tropomoduliini (miinus-pää)
• Kofiliini (plus-pää)
• Severiini
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Aktiiniin sitoutuvia proteiineja …
4) Aktiinisäikeitä katkaisevia
• Severiini
• Gelsoliini
• Kofiliini
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Aktiiniin sitoutuvia proteiineja …
5) Aktiinin polymerisaatiota edistäviä
proteiineja
• Profiliini
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Aktiiniin sitoutuvia proteiineja …
6) Liikkeeseen tarvittavan
molekyylimoottorin muodostuminen
• Myosiini
• Tropomyosiini
• Troponiini
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Plasma membrane
Glycophorin
Band 4.1
Spectrin
tetramer
Erytrosyytin
sytoskeletonin proteiinit.
Vuorovaikutus integraalikalvoproteiinien
kanssa.
BIOLOGIAN
LAITOS, SEPPO SAARELA,
2010
Band 3 dimer
Ankyrin
Ankyriini
yhdistää
spektriinin
kolmoisnauhan
proteiinit
solukalvon
anionitransporteriin
Erytrosyytin proteiinit
• spektriinin tetrameerin
päätekompleksin
komponentin
hypoteettinen järjestys
ja vuorovaikutukset
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Mikrofilamentit verihiutaleissa
•
•
•
Trombosyytit levossa, levymäinen muoto
Hyytymisaineen vaikutus  solut leviävät keskeltä ulospäin
Hyytymisen aikana satelliittimainen muoto, ulospäin useita filopodeja. Aktiinin
morfologinen uudelleenjärjestäytyminen, yhteydet solukalvoon
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Platelet
•
•
•
•
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Aktiinifilamentit filamiinin
välityksellä kiinnittyy
kolmiulotteisesti geeliin
Geeli täyttää
trombosyytin sytosolin
Kiinnittyminen filamiinin
avulla glykoproteiinin 1bIX-kompleksiin
verihiutaleen kalvolla
GP 1b-IX on
kalvoreseptori kahdelle
verihyytymisproteiinille
Muscle
• Dystrofiini kiinnittää
aktiinifilamentit kalvon
integraaliproteiiniin
• Kompleksi sitoo
lamiinin ja agriinin
ekstrasellulaariseen
matriksiin (ECM)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Viimeksi käsiteltiin
Aktiiniin sitoutuvia proteiineja
1. Aktiinisäikeiden välisiä poikkisidoksia
2. Solukalvoon yhdistäviä
- erytrosyytti, trombosyytti, lihassolu
3. Aktiinisäikeiden päihin tulpaksi liittyviä
proteiineja
4. Aktiinisäikeitä katkaisevia
5. Aktiinin polymerisaatiota edistäviä
proteiineja
6. Liikkeeseen tarvittavan
molekyylimoottorin muodostuminen
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Epiteelisolu
• ERM-proteiini esriini
ja EBP50 kytkevät
aktiinifilamentin
kystisen fibroosan
läpimenevään
reseptoriin (CFTR)
• Esriini avautuu
oligomeeriksi ja
syntyy pää-häntädimeeri
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Capping protein
•
•
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Aktiinisäikeiden päihin
tulpaksi liittyviä
proteiineja
Toksiinit häiritsevät
aktiinin monomeeri–
polymeeri tasapainoa
Alkaloidien vaikutus aktiiniin
• Esim. sieniperäinen alkaloidi sytokalasiini D
aktiinifilamentin polymerisoitumisen sitoutumalla Faktiinin pluspäähän ja estää seuraavan yksikön
kiinnittymisen
• Toinen sienistä erittyvä toksiini latrunkuliini sitoutuu
G-aktiiniin ja inhiboi sen kiinnittymisen filamentin
päähän
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Profiliini sitoutuu aktiinin monomeeriin
aktiinin polymerisaatiota
edistävä proteiini
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-37 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-38 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Profiliini
• Profiliini ja tymosiini 4
säätelevät G-aktiinin
polymerisaatiota
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Profiliini migraatiossa
• Profiliini kumuloituu vaeltavan fibroblastin johtaviin
ulokkeisiin
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Aktiinin järjestäytyminen fibroblastissa
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-47 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Actin cross-linking proteins
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-48 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Aktiinifilamenttikimppujen muodostumen
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-49a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Aktiini mikrovilluksissa
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-50a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-50b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Aktiiniverkko filaaminin avulla
Actin
filament
Filamin
cross-linker
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-51 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Gelsoliini
•
•
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Jos sytosolin Ca2+konsentraatio on alle 10-6 M,
gelsoliini ei sitoudu
aktiinifilamenttiin
Korkea Ca2+-konsentraatio
johtaa gelsoliinin ja aktiinin
välisen kovalenttisen
sidoksen vahvistumiseen
Mikrofilamentit 1
• lihassolun
supistumismekanismi
1950-luvun lopulla
(Huxley)
ATP + CA2+ 
säikeiden väliset sillat
• epiteelisolun
mikrofilamentit
tunnetaan parhaiten
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
• myös muiden solujen
sekä soluorganellien
liike nojautuu
aktiinisäikeisiin
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Microfilaments
Mikrofilamentti
(aktiinifilamentti)
10 µm
Actin tubulin
7 nm
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Actin filament
Fascin cross-linker
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
36 nm
Mikrofilamentit 2
Aktiini
hydrolyysi, Ca2+
G-aktiini (globular)
(filamentous)
ATP
F-aktiini
ADP
•  kierteinen säie
lihakset ja mikrovillukset tunnetaan
parhaiten
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Mikrofilamentit 3
Aktiinia sitovat proteiinit:
aktiini + myosiini +
tropomyosiini  liike
aktiini + -filamiini 
yhtenäinen geeli
aktiini + fimbriini 
yhdensuunt.
säiekimput
aktiini + vinkuliini 
kiinnittyminen
solumembraaniin
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Ca2+-ionien ohjailu
•
tropomyosiinitroponiini-Cjärjestelmä
lihassolussa
•
muissa kalmoduliini
•
säikeiden
kiinnittyminen alustaan
kiinnityslevyn
(adhesion plate) avulla
Mikrotubulukset 1
•
•
•
jopa 50 % solun
tubuliinista liukoisena
läpimitta 25 nm, pituus
useita µm
erityisen runsaasti
ulokkeissa, esim.
aksonit; 15 %
proteiineista tubuliinia
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
•
•
•
•
solun kuljetusverkosto
kromosomien liikkeiden
ohjaus
punasolun
plasmamembraanin alla
 kaksoiskoveruus
verihiutaleissa 
osallistuu aktiivisesti
hyytymistapahtumaan
Tubuliini ja keratiini
Makrofagit
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Mikrotubulus
10 µm
Tubulin dimer
25 nm
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Mikrotubuluksen rakenne
Tubulin heterodimerin
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
alfa tubulin
beeta tubulin
alfa tubulin
beeta tubulin
Dimers on
Mikrotubuluksen
rakentuminen alayksiköistään
GTP
cap
Dimers off
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Mikrotubulukset 2
Mikrotubulusten
organisaatiokeskukset
• toinen pää yl.
ankkuroitunut ±solun
keskelle (sentriolin
lähelle)  MAP
(organisaatiokeskus)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
• identtinen sentriolin
kanssa
• keskellä parilliset
sentriolit
Mikrotubuluksen organisointikeskus
Microtubule
organizing
center (MTOC)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Mikrotubulukset 3
Tubuliini
• mikrotubulusten
sisältämä proteiini
• esiintyy kahtena
polypeptidiketjuna
• MW 50 kD
• tubuliiniyksiköt
pituussuunnassa
peräkkäin
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
 EM kuvassa
ohuina rihmoina
• liukoinen tubuliini
vapaana sytosolissa
 polymerisoitumalla
varsinainen tubuliini
(cAMP) säätelee
Mikrotubuluksen poikkileikkaus
Microtubule
cross section
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Mikrotubulukset 4
Dyneiini
• tumasukkulan
mikrotubulusten
proteiini  ATPaasin
aktiviteettia  liike
samanlaista kuin
värekarvoissa ja
siimoissa
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
• mikrotubulusten
aktiivista liikettä:
tubuliini-dyneiini (vrt.
lihasten aktiinimyosiini)
Molekyylimoottorit
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Moottoriproteiinit
• Assosioituvat sytoskeletoniin
• Sitoutuvat polaroituineisiin tukirangan filamentteihin
• Saavat energiansa syklisesti toistuvista ATPhydrolyysistä  kuljettaa molekyyliä eteenpäin
• Jokaisessa eukaryottisolussa on tusinoittain erilaisia
moottoriproteiineja
• Kuljettavat kalvorakenteisiin liittyviä organelleja, mm.
mitokondrioita, Golgin laitteen varsia, eriterakkuloita
sopiviin paikkoihin solussa
• Kuljettavat tukirangan filamentteja supistuksen ja
jännityksen aikana (lihassupistus, ripsiliike,
solunjakautuminen, DNA- ja RNA-polymeraasi)
• Liikkeelle energia nukelosiditrifosfaateilta
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Tukirangan motorisen molekyylin liike
Esim. cilia ja flagella
Microtubule
of cytoskeleton
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Motor molecule
(ATP powered)
Motorisen molekyylin kiinnittyminen reseptoriin
Näin esim. transmitteriä sisältävä vesikkeli kulkee kohti aksonin kärkeä.
Organelle
Receptor for
motor molecule
Motor molecule
(ATP powerwd)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Microtubule
of cytoskeleton
Motoristen molekyylien liike 1
Kinesiini,
suunta
positiivinen
Light chains
Heavy
chains
Microtubule
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Motoristen molekyylien liike 2
Dyneiini,
suunta
negatiivinen
Light chain
Heavy
chain
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
• Kinesiini ja dyneiini ovat
moottoriproteiineja, jotka kuljettavat mm.
solunkuljetusrakkuloita päinvastaisiin
suuntiin.
• Kinesiinin avulla tapahtuu liike
mikrotubuluksen plus-päätä kohti ja
dyneiinin avulla miinus-päätä kohti
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Myosiini II
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-54a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-54b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Myosiini II bipolaarinen paksu
filamentti poikkijuovaisessa lihaksessa
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-55a,b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
EM-kuvan perusteella kaavamainen esitys
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-55c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Myosiinin aktiivisuus on voitu osoittaa
Aktiini merkitty fluorisoivalla falloidiinilla. ATP:n lisääminen  filamenttien liukuminen
Videokuvaus
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-56 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Myosiinin superperheen jäsenet
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-57 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Välikokoiset filamentit
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Välikokoiset filamentit
•
•
•
•
•
jokseenkin suoria
paksuus n. 10 nm
koko siis
mikrotubulusten (25 nm)
ja mikrofilamenttien (6
nm) väliltä
esiintyy lähes kaikissa
soluissa
tukevat solun rakennetta
ja lisäävät solun
kestävyyttä
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Keratiini
• lähes kaikissa
välikokoisissa
filamenteissa
• keratiinifilamentit es.
epiteelisoluissa
desmosomeihin
liittyvissä
tonofilamenteissa
Välikokoinen
filamentti
5 µm
Protein subunits
Fibrous subunits
10 nm
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Desmiini
• lihassolun
intermediaarisäikeen
proteiini
• desmiinisäikeeseen
liittyy aktiinia
• liittää lihassolun
myofibrilleja Z-levyihin
• pitää paikallaan
lihassolun organelleja
supistumisen kuluessa
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Vimentiini
• menkymaalisissa
soluissa
Neurofilamentit ja periferiini
• Hermosoluissa
Nestiini
• Hermo- ja lihaskantasoluissa
Lamiini A ja B
• Erilaistuneet solut
Vimentiini
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Lamiini
• Lamiini muodostaa
verkon tumakotelon
sisälle
• Lamiinit kiinnittyvät
fosfolipidikalvoon
isoprenyylin avulla ja
stabiloivat
tumakotelon
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Tonofilamentit
• osa solun tukirankaa
• solukalvoon kiinnittyviä säikeisiä levyjä
• paksuus n. 10 nm
• soluliman ja solukalvon liittyminen yhteen
desmosomeissa
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Table 16-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Table 16-2 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-23a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Sentrioli eli keskusjyvänen
• lähellä solun
keskustaa
interfaasivaiheessa
• Golgin laitteen
tuntumassa,
sytosentrumissa
• parillinen (
diplosomi)
• pituus 0,3 µm,
paksuus 0,1 µm
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
• lieriömäinen
• 9 triplettiä (kaksi
avointa, yksi suljettu)
• merkitys mitoosissa
• replikoitumiskykyisiä
• sis. mahd. oman
genomin (vrt.
mitokondriot)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Figure 16-30a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Värekarvat (cilia) ja ripset
(flagella)
Ciliat
• ohuita, halk. 0,5 µm
• pituus 2-10 µm
• liikkuvia
• ympärillä solukalvo
• runs./solu
• värekarvaliike
koordinoitua, autom.
liikettä  hiukkaset
haluttuun suuntaan
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
•
esim. munatorven
pinnan värekarvojen
aaltoliike kuljettaa
munasolun kohti kohtua
• nopeus tuhansia µm/min
Flagellat
• tavallisesti cilioita
pitempiä, 100-200 µm
• muutamia/solu
Ciliumin hienorakenne
Cilium
Axoneme
Basal body
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Ciliumin poikkileukkaus
Basal body
Centriole
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Cilioiden edestakainen lyönti
Direction of organism´s movement
Direction of
active stroke
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Direction of
recovery stroke
Cilioiden peittämä paramecium
25 µm
A dense nap of beating
cilia covers this
Paramecium,
a motile protist (SEM)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Flagella
1 µm
Propulsion of a sperm
cell is an example of
falgellate locomotion
(SEM)
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Tyvikappale (basal body
• 9+0 –tyyppiä
• epiteelisolun latvassa
 liittyvät ao. soluista
ulospistäviin
värekarvoihin ja ripsiin
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
Aksoneema
• värekarvojen keskellä
oleva akseli
• 9+2 –rakenne
• kaksoisputkirakenne
(kaksi mikroputkea,
dupletti)
• dyneiinivarret
• katalysoi ATP:n
hydrolyysiä  vap.
energiaa ,
mikrotubulusvarret
liikkuvat toisiaan pitkin
• tubuliini-dyneiini
analoginen lihaksen
aktiini-myosiinin
kanssa
BIOLOGIAN LAITOS, SEPPO SAARELA, 2010
• parill. putket eivät
lyhene  liukuvat
toistensa lomiin
• keskellä oleva
putkipari  liikkeen
suunta