Transcript structure primaire

CHMI 2227F
Biochimie I
Protéines:
-
Structure tertiaire
CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.
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Structure tertiaire
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Structure tertiaire

Structure secondaire:

Implique un seul type de structure:




Structure tertiaire:

Implique le repliement, dans l’espace, de
toute la chaîne polypeptidique;

Implique plusieurs éléments de structure
secondaire, qui vont interagir entre-eux via
différents types d’interactions/liaisons:
Hélice-a
Feuillet-b
Présence d’interactions entre acides aminés
qui sont près les uns des autres dans la
structure primaire;



Type d’interaction principale: ponts
hydrogène.




Nécessaire mais pas suffisant pour créer une
protéine fonctionnelle.
Collagène
Ponts hydrogènes
Interactions électrostatiques
Interaction de type Van der Waals
Interactions hydrophobes
Ponts disulfures

Absolument requise pour que la protéine soit
fonctionnelle.

Deux types principaux de structure tertiaire
existent:


Protéines fibreuses/en bâtonnets (p.ex.
collagène)
Protéine globulaire (e.g. myoglobine)
myoglobine
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Structure tertiaire
http://butane.chem.uiuc.edu/cyerkes/chem104A_S07/Lecture_Notes_104/lect28c.html
Forces d’interaction

Pour les protéines présentes
dans un milieu aqueux:



Les acides aminés
hydrophobes sont enfouis à
l’intérieur de la structure;
Les acides aminés
hydrophiles sont exposés au
solvant;
À l’inverse, pour les protéines
membranaires, qui sont
exposées à un
environnement hydrophobe:


Les acides aminés
hydrophiles sont enfouis à
l’intérieur de la structure;
Les acides aminés
hydrophobes sont exposés
au solvant;
Visite ce site: http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/567tertprotein.html
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Structure tertiaire


Le repliement des protéines se fait en
plusieurs étapes distinctes:

Quelques éléments de structure
secondaire se forment;

Ensuite, quelques éléments de structure
secondaire se regroupent pour former des
motifs structuraux:;

Ces groupements de structures
secondaires forment ensuite des
domaines protéiques qui peuvent se
replier indépendamment du reste de la
protéine;

Finalement, plusieurs domaines
structuraux interagissent ensemble pour
former la structure 3-D finale et
fonctionnelle de la protéine.
Toute protéine adopte toujours la même
structure 3-D.
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A
B
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Structure tertiaire
Motifs structuraux - 1
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Structure tertiaire
Motifs structuraux - 2
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Structure tertiaire
Domaines protéiques – Pyruvate kinase
Domaine 1
Domaine 2
Domaine 3
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Structure tertiaire
Pli-b
1. Myoglobine
Pli-b

Retrouvée dans les
muscles

Lie l’oxygène requis pour
le métabolisme
aérobique;

Associée à un groupe
hème, qui est
responsable de la liaison
de l’oxygène;
Proline
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Structure tertiaire
1. Myoglobine
Acides aminés hydrophiles: Bleu
Acides aminés hydrophobes: Jaune
CHMI Section
2227 - E.R. transversale
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Structure tertiaire
2. Porine – une protéine membranaire
Acides aminés hydrophiles: Bleu
Acides aminés hydrophobes: Jaune
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Structure tertiaire
Protéines chaperons

Pour certaines protéines, le repliement requiert l’aide d’autres
protéines appelées chaperons;

Les protéines chaperons fonctionnent en liant de manière réversible
des régions hydrophobes exposées sur le protéine dénaturée, ce
qui prévient son aggrégation et son inactivation irréversible.
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Structure tertiaire
Dénaturation des protéines

Les protéines peuvent
être dénaturées sous des
conditions qui brisent les
forces d’interactions
requises pour l’adoption
de la structure 3-D:





Chaleur
pH
Solvent
Urée/guadine: brisent les
ponts H
b-ME
Visite ce site: http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/568denaturation.html
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Structure tertiaire
Dénaturation des protéines

Le fait que la ribonucléase
peut être réversiblement
dénaturée et renaturée in
vitro montre que l’information
requise pour le repliement
correct des protéines est
contenu dans la structure
primaire de la protéine.
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Exemples de protéines
1. Green fluorescent protein

Protéine rencontrée dans la méduse (jellyfish);

Possède la propriété unique d’émettre une lumière verte;

Plusieurs formes variantes de la GFP ont été produites
qui émettront de la lumière rouge, jaune, cyan, ou bleue.

Extrèmement utile en biologie cellulaire: on peut marquer
notre protéine préférée avec le GFP et suivre le destin de
la protéine dans la cellule par microscopie de
fluorescence.
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Exemples de protéines
1. Green fluorescent protein
Lumière
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Exemples de protéines
1. Green fluorescent protein
Noyau
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Appareil de
Golgi
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Exemples de protéines
1. Green fluorescent protein
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Exemples de protéines
2. Protéines prions
Forme toxique = PrPsc
Forme normale = PrPc
http://en.wikipedia.org/wiki/Image:Prion.gif
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Exemples de protéines
2. Protéines prions
Aggrégation des fibres
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Site web important:
http://www.pdb.org/pdb/home/home.do
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