Transcript peptides
BTS DIETETIQUE 1
TP DE BIOCHIMIE
LES PROTIDES
Structure et Rôles
Sommaire
La liaison peptidique
Les peptides
Les protéines
Structure
Classification
Propriétés
I. La liaison peptidique
Liaison amide unissant 2 AA
Liaison entre :
a-COOH d’un AA
a-NH2 d’un autre AA
Liaison peptidique
O
H2N
CH
a
R
C
+
OH
O
H
N
H
CH
a
R
COOH
H2N
Extrémité Nt
CH
a
R
C
N
aCH
COOH + H2O
H
R
Extrémité Ct
(à gauche)
AA1
AA2
(à droite)
Dipeptide
I. La liaison peptidique
Propriétés
Rigide
Très stable (phénomène de résonance)
O
H2 N
CH
a
R
C
N
CH
a
H
R
COOH
I. La liaison peptidique
Propriétés
Rigide
Très stable (phénomène de résonance)
OH2N
CH
a
R
C
+
N CH
a
H R
COOH
I. La liaison peptidique
Propriétés
Rigide
Très stable (phénomène de résonance)
O
O
H2N
CH
a
R
C
N
CH
a
H
R
COOH
H2N
CH
a
R
Forme limite 1
C
+
N aCH
H
COOH
R
Forme limite 2
CH
Rotation impossible dans l’axe de la double
liaison
I. La liaison peptidique
Propriétés
Polarité
d-O
HC C
d+
Electronégatifs
d-
N CH
H d+
I. La liaison peptidique
Propriétés
Polarité
d-O
HC C
d+
d-
N CH
H d+
d-O
HC C
d+
Liaison hydrogène
d-
N CH
H d+
I. La liaison peptidique
Propriétés
Réaction du biuret
Caractéristique des
peptides d’au moins 4 AA
Milieu basique
NH2
NH2
O
C
C
O
H
N|
|N
H
R
CH
HC
R
O
C
C
O
H
N|
|N H
R
CH
CH R
R
R
Cu2+
COMPLEXE VIOLET
4 liaisons peptidiques
1 ion Cu2+
4 liaisons de coordinances
II. Les peptides
Classification
BIURET
OLIGOPEPTIDES
Dipeptides
Tripeptides
POLYPEPTIDES
A partir des
Tétrapeptides
PEPTIDES
II. Les peptides
Glutathion
HOOC
Liaison
peptidoïde
a
b
g
CH
CH2
CH2 CO
NH2
NH
Liaison
peptidique
CH
CO
NH
CH2
SH
g-L-glutamyl-L-cystéinyl-glycine
Suffixe « yl » = résidus après liaison
CH2 COOH
II. Les peptides
Glutathion
Participe aux réactions d’oxydo-réduction
Glu
Cy s
SH
+ HS
Gly
2 Glutathion
Glu
Glu
Cy s
Cy s
Gly
Gly
Glu
S
S
Cy s
Pont
Gly
disulfure
Donneur ou accepteur d’électrons
Système anti-oxydant
+ 2 H+ + 2 e–
II. Les peptides
Hormones peptidiques
Hormones post-hypophysaires
2
1
H2N Cy s Ty r
3
Ile
4
Gln
Ocytocine
5
6
7
Asn Cy s Pro
Gln
8
9
Leu Gly
Ile
Asn
CONH2
Cy s
Pro
Leu
Gly
CONH2
Pro
Arg
Ly s
Gly
CONH2
Ty r
S
S
Cy s
S
S
ADH (Vasopressine)
Gln
H2N
Cy s Ty r
S
Phe
Gln
Asn
Cy
Cyss Pro
S
Arg
Ly s
Gly
CONH2
Phe
Asn
Cy s
Ty r
Cy s
S
S
II. Les peptides
OCYTOCINE
Gln
Ile
STRUCTURE
Cy s
Cy s
ORIGINE
ROLE
Gln
Asn
Ty r
ADH
Phe
Pro
Leu
Gly
CONH2
S
Cy s
Ty r
Cy s
S
Asn
Pro
Arg
Ly s
Gly
CONH2
S
S
NEUROHYPOPHYSE
Utérus : Contractions
utérines (parturition)
Seins : Ejection du lait
Rein : Réabsorption
d’eau
II. Les peptides
Hormones peptidiques
Insuline
Hormone hypoglycémiante
Produite par les cellules b des îlots de
Langerhans
2 chaînes peptidiques (A et B)
Reliées par des ponts disulfures
II. Les peptides
Facteurs de croissance peptidiques
Messager chimique à action locale
Action paracrine ou autocrine
ACTION PARACRINE
FC
Cellule
voisine
ACTION AUTOCRINE
Cellule
sécrétrice
II. Les peptides
Facteurs de croissance peptidiques
Exemple : a-MSH
AcSer–Tyr–Ser–Met–Glu–His–Phe–Arg–Trp–Gly–Lys–Pro–Val
EFFET PARACRINE
UV
Production
de mélanines
Kératinocyte
Mélanocyte
a-MSH
Récepteur
a-MSH
II. Les peptides
Antibiotiques peptidiques
Produits par des microorganismes
Effet bactériostatique : limite le développement de
bactéries
Effet bactéricide : tue des bactéries
Exemples
Gramicidines, polymyxines, bacitracine, …
Kératinocytes produisent peptides
antimicrobiens (psoriasine)
II. Les peptides
Aspartame
E951
Edulcorant de synthèse
Liaison
peptidique
H2N
CH
CO
CH2
NH
Liaison
ester
CH
CO
O
CH3
CH2
COOH
L-aspartyl-L-phénylalanyl -méthyl ester
III. Les protéines
Structure primaire
Structure primaire
Liaison des AA par des liaisons covalentes
Séquence des AA unis par des liaisons peptidiques
Ponts disulfures entre les cystéines
Séquençage = détermination de l’ordre
d’enchaînement des AA
Modification de la séquence Perte de
fonction ??
III. Les protéines
Structure secondaire
Repliement de la chaîne peptidique sur
elle-même
Stabilisée par des liaisons hydrogènes entre
les liaisons peptidiques
III. Les protéines
Structure secondaire
Feuillet b
Brin b
120°
III. Les protéines
Structure secondaire
Feuillet b
Brin b
Liaisons hydrogènes
Feuillet plissé
Feuillet b anti-parallèle
III. Les protéines
Structure secondaire
Feuillet b
Brin b
Feuillet b parallèle
III. Les protéines
Structure secondaire
Hélice a = Hélice 3,613
13 atomes dans le
cycle formé par la
liaison hydrogène
Cycle formé par la
liaison hydrogène
3,6 résidus
par tour de spire
III. Les protéines
Structure secondaire
Hélice a
Chaîne latérale des AA vers l’extérieur
AA incompatible avec hélice a :
Proline (cycle impose trop de contrainte)
Glycine
Etirement hélice a feuillet b
III. Les protéines
Structure secondaire
Hélice polyproline
Riche en proline
Hélice lévogyre
3 résidus par tour de spire
Pas = 0,1 nm
Pas de liaions H avec les NH des prolines
Ressemble à hélice de la protéine du
collagène
III. Les protéines
Structure secondaire
Coude b
Coude simple :
4 Acides aminés + 1 liaison hydrogène
Virage chaîne peptidique de 180°
Feuillet b anti-parallèles
X
G
P
X
III. Les protéines
Structure secondaire
Coudes croisés
Changement de direction de 360°
Feuillets b parallèles
Epingles à cheveux
Plus stable que les coudes b
III. Les protéines
Structure secondaire
Pelote statistique
Non organisée
Sépare des structures plus organisées
Stabilisé par des liaisons hydrogènes
Les protéines
Structure tertiaire
Les liaisons
Interactions hydrophobes
Entre radicaux hydrophobes
(Leu, Ile, Phe,…)
CH
Liaison hydrogène
Entre radicaux polaires
(Ser, Asp, Clu, …)
CH2
H3C
CH3
O d–
H d+
H3C
CH3
CH
O d–
HO–C d+
CH2–S
S–CH2
Ponts disulfures (liaisons cystine)
Entre fonctions thiols
(Cys)
H2C
O
CH2–CH2–CH2–CH2–NH3+
–O–C–CH
2
Liaisons ioniques (ponts salins)
Entre radicaux chatrgés
(Lys, Glu, Asp, …)
Les protéines
Structure quaternaire
Assemblage de plusieurs chaînes
peptidiques
Protomère = 1 chaîne
Oligomère = Quelques chaînes
Dimères, trimères, trimères, …
Polymère = Grand nombre de chaînes
Les protéines
Structure quaternaire
Protéines globulaires = Sphéroprotéines
Assemblages compactes, sphériques et ovoïdes
Souvent solubles dans l’eau
Exemples : Hémoglobine
4 protomères
2 protomères a + 2 protomères b
a1 a2
b1 b2
Les protéines
Structure quaternaire
Protéines fibreuses = Scléroprotéines
Forme des filaments
Association
De protomères parallèles (hélices a ou feuillets b)
De chaînes de protomères globumaires
Actine
Kératine b
Kératine a
Les protéines : Les kératines
Classification
KERATINES DURES
Ongles et poils
Riches en cystéines
KERATINES
54 types
26 types
KERATINES MOLLES
= CYTOKERATINES
= KERATINES EPITHELIALES
Epiderme
28 types
Les protéines : Les kératines
Structure primaire et secondaire du monomère
310 à 350 AA
Principalement en hélice a
Nt
Hélice a
Zone terminale non organisée (riche en Pro et Cys)
Zone de liaison inter-hélice (non organisé)
Ct