Transcript peptides

BTS DIETETIQUE 1
TP DE BIOCHIMIE
LES PROTIDES
Structure et Rôles
Sommaire

La liaison peptidique

Les peptides

Les protéines



Structure
Classification
Propriétés
I. La liaison peptidique


Liaison amide unissant 2 AA
Liaison entre :


a-COOH d’un AA
a-NH2 d’un autre AA
Liaison peptidique
O
H2N
CH
a
R
C
+
OH
O
H
N
H
CH
a
R
COOH
H2N
Extrémité Nt
CH
a
R
C
N
aCH
COOH + H2O
H
R
Extrémité Ct
(à gauche)
AA1
AA2
(à droite)
Dipeptide
I. La liaison peptidique

Propriétés


Rigide
Très stable (phénomène de résonance)
O
H2 N
CH
a
R
C
N
CH
a
H
R
COOH
I. La liaison peptidique

Propriétés


Rigide
Très stable (phénomène de résonance)
OH2N
CH
a
R
C
+
N CH
a
H R
COOH
I. La liaison peptidique

Propriétés


Rigide
Très stable (phénomène de résonance)
O
O
H2N
CH
a
R
C
N
CH
a
H
R
COOH
H2N
CH
a
R
Forme limite 1
C
+
N aCH
H
COOH
R
Forme limite 2
CH

Rotation impossible dans l’axe de la double
liaison
I. La liaison peptidique

Propriétés

Polarité
d-O
HC C
d+
Electronégatifs
d-
N CH
H d+
I. La liaison peptidique

Propriétés

Polarité
d-O
HC C
d+
d-
N CH
H d+
d-O
HC C
d+
Liaison hydrogène
d-
N CH
H d+
I. La liaison peptidique

Propriétés

Réaction du biuret
Caractéristique des
peptides d’au moins 4 AA
Milieu basique
NH2
NH2
O
C
C
O
H
N|
|N
H
R
CH
HC
R
O
C
C
O
H
N|
|N H
R
CH
CH R
R
R
Cu2+
COMPLEXE VIOLET
4 liaisons peptidiques
1 ion Cu2+
4 liaisons de coordinances
II. Les peptides

Classification
BIURET
OLIGOPEPTIDES
Dipeptides
Tripeptides
POLYPEPTIDES
A partir des
Tétrapeptides
PEPTIDES
II. Les peptides

Glutathion
HOOC
Liaison
peptidoïde
a
b
g
CH
CH2
CH2 CO
NH2
NH
Liaison
peptidique
CH
CO
NH
CH2
SH
g-L-glutamyl-L-cystéinyl-glycine
Suffixe « yl » = résidus après liaison
CH2 COOH
II. Les peptides

Glutathion

Participe aux réactions d’oxydo-réduction
Glu
Cy s
SH
+ HS
Gly
2 Glutathion


Glu
Glu
Cy s
Cy s
Gly
Gly
Glu
S
S
Cy s
Pont
Gly
disulfure
Donneur ou accepteur d’électrons
Système anti-oxydant
+ 2 H+ + 2 e–
II. Les peptides

Hormones peptidiques

Hormones post-hypophysaires

2
1
H2N Cy s Ty r
3
Ile
4
Gln
Ocytocine
5
6
7
Asn Cy s Pro
Gln
8
9
Leu Gly
Ile
Asn
CONH2
Cy s
Pro
Leu
Gly
CONH2
Pro
Arg
Ly s
Gly
CONH2
Ty r
S
S
Cy s

S
S
ADH (Vasopressine)
Gln
H2N
Cy s Ty r
S
Phe
Gln
Asn
Cy
Cyss Pro
S
Arg
Ly s
Gly
CONH2
Phe
Asn
Cy s
Ty r
Cy s
S
S
II. Les peptides
OCYTOCINE
Gln
Ile
STRUCTURE
Cy s
Cy s
ORIGINE
ROLE
Gln
Asn
Ty r
ADH
Phe
Pro
Leu
Gly
CONH2
S
Cy s
Ty r
Cy s
S
Asn
Pro
Arg
Ly s
Gly
CONH2
S
S
NEUROHYPOPHYSE
Utérus : Contractions
utérines (parturition)
Seins : Ejection du lait
Rein : Réabsorption
d’eau
II. Les peptides

Hormones peptidiques

Insuline
Hormone hypoglycémiante
 Produite par les cellules b des îlots de
Langerhans
 2 chaînes peptidiques (A et B)
 Reliées par des ponts disulfures

II. Les peptides

Facteurs de croissance peptidiques


Messager chimique à action locale
Action paracrine ou autocrine
ACTION PARACRINE
FC
Cellule
voisine
ACTION AUTOCRINE
Cellule
sécrétrice
II. Les peptides

Facteurs de croissance peptidiques

Exemple : a-MSH
AcSer–Tyr–Ser–Met–Glu–His–Phe–Arg–Trp–Gly–Lys–Pro–Val
EFFET PARACRINE
UV
Production
de mélanines
Kératinocyte
Mélanocyte
a-MSH
Récepteur
a-MSH
II. Les peptides

Antibiotiques peptidiques

Produits par des microorganismes
Effet bactériostatique : limite le développement de
bactéries
 Effet bactéricide : tue des bactéries


Exemples


Gramicidines, polymyxines, bacitracine, …
Kératinocytes produisent peptides
antimicrobiens (psoriasine)
II. Les peptides

Aspartame


E951
Edulcorant de synthèse
Liaison
peptidique
H2N
CH
CO
CH2
NH
Liaison
ester
CH
CO
O
CH3
CH2
COOH
L-aspartyl-L-phénylalanyl -méthyl ester
III. Les protéines
Structure primaire

Structure primaire

Liaison des AA par des liaisons covalentes
Séquence des AA unis par des liaisons peptidiques
 Ponts disulfures entre les cystéines



Séquençage = détermination de l’ordre
d’enchaînement des AA
Modification de la séquence  Perte de
fonction ??
III. Les protéines
Structure secondaire

Repliement de la chaîne peptidique sur
elle-même

Stabilisée par des liaisons hydrogènes entre
les liaisons peptidiques
III. Les protéines
Structure secondaire

Feuillet b

Brin b
120°
III. Les protéines
Structure secondaire

Feuillet b
Brin b
Liaisons hydrogènes
Feuillet plissé
Feuillet b anti-parallèle
III. Les protéines
Structure secondaire

Feuillet b
Brin b
Feuillet b parallèle
III. Les protéines
Structure secondaire

Hélice a = Hélice 3,613
13 atomes dans le
cycle formé par la
liaison hydrogène
Cycle formé par la
liaison hydrogène
3,6 résidus
par tour de spire
III. Les protéines
Structure secondaire

Hélice a


Chaîne latérale des AA vers l’extérieur
AA incompatible avec hélice a :
Proline (cycle impose trop de contrainte)
 Glycine


Etirement hélice a  feuillet b
III. Les protéines
Structure secondaire

Hélice polyproline






Riche en proline
Hélice lévogyre
3 résidus par tour de spire
Pas = 0,1 nm
Pas de liaions H avec les NH des prolines
Ressemble à hélice de la protéine du
collagène
III. Les protéines
Structure secondaire

Coude b

Coude simple :
4 Acides aminés + 1 liaison hydrogène
 Virage chaîne peptidique de 180°
 Feuillet b anti-parallèles

X
G
P
X
III. Les protéines
Structure secondaire

Coudes croisés



Changement de direction de 360°
Feuillets b parallèles
Epingles à cheveux

Plus stable que les coudes b
III. Les protéines
Structure secondaire

Pelote statistique



Non organisée
Sépare des structures plus organisées
Stabilisé par des liaisons hydrogènes
Les protéines
Structure tertiaire

Les liaisons
Interactions hydrophobes
Entre radicaux hydrophobes
(Leu, Ile, Phe,…)
CH
Liaison hydrogène
Entre radicaux polaires
(Ser, Asp, Clu, …)
CH2
H3C
CH3
O d–
H d+
H3C
CH3
CH
O d–
HO–C d+
CH2–S
S–CH2
Ponts disulfures (liaisons cystine)
Entre fonctions thiols
(Cys)
H2C
O
CH2–CH2–CH2–CH2–NH3+
–O–C–CH
2
Liaisons ioniques (ponts salins)
Entre radicaux chatrgés
(Lys, Glu, Asp, …)
Les protéines
Structure quaternaire



Assemblage de plusieurs chaînes
peptidiques
Protomère = 1 chaîne
Oligomère = Quelques chaînes


Dimères, trimères, trimères, …
Polymère = Grand nombre de chaînes
Les protéines
Structure quaternaire

Protéines globulaires = Sphéroprotéines



Assemblages compactes, sphériques et ovoïdes
Souvent solubles dans l’eau
Exemples : Hémoglobine
4 protomères
 2 protomères a + 2 protomères b

a1 a2
b1 b2
Les protéines
Structure quaternaire

Protéines fibreuses = Scléroprotéines


Forme des filaments
Association
De protomères parallèles (hélices a ou feuillets b)
 De chaînes de protomères globumaires

Actine
Kératine b
Kératine a
Les protéines : Les kératines

Classification
KERATINES DURES
Ongles et poils
Riches en cystéines
KERATINES
54 types
26 types
KERATINES MOLLES
= CYTOKERATINES
= KERATINES EPITHELIALES
Epiderme
28 types
Les protéines : Les kératines

Structure primaire et secondaire du monomère


310 à 350 AA
Principalement en hélice a
Nt
Hélice a
Zone terminale non organisée (riche en Pro et Cys)
Zone de liaison inter-hélice (non organisé)
Ct